Аминокислоты с фенольной гидроксильной группой

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

При выборе метода выделения фенола, встречающегося в природе, необходимо учитывать не только свойства соединения, как упоминалось выше, но также и химический состав биологического источника. Растительный материал состоит в основном из нерастворимой целлюлозы и лигнина, а в свежем виде может содержать также большое количество (70—80%) воды. Кроме того, могут присутствовать хлорофилл, воски, жиры, терпены, сложные эфиры, растворимые в воде соли, гемицеллюлозы, сахара и аминокислоты. Из свежего или сухого материала, как правило, сначала выделяют с помощью неполярного органического растворителя (например, петролейного эфира, гексана, бензола, хлороформа или эфира) нефенольные, неполярные вещества. Фенольные соединения можно затем выделить путем экстракции ацетоном, этанолом, метанолом или водой, причем выбор растворителя определяется числом гидроксильных групп и остатков сахара в молекуле. В некоторых случаях растительные материалы подвергаются непосредственной экстракции щелочью, но это не всегда приводит к хорошим результатам. Фенолы из растительного материала затем очищаются путем ряда экстракций и осаждений. С этой целью сырой материал переносят в несмешивающийся растворитель, такой, как эфир, бутанол или этилацетат, и смесь последовательно экстрагируют разбавленными растворами оснований в порядке возрастания активности сначала ацетатом натрия (для удаления сильных кислот), а затем бикарбонатом натрия, карбонатом натрия и едким натром. Водные экстракты, содержащие искомые продукты, подкисляют и вновь экстрагируют бутанолом, эфиром или этилаце-татом. Процедуру повторяют до получения кристаллического продукта. Подобное фракционирование в настоящее время осуществляется путем автоматической подачи несмешивающихся растворителей по принципу противотока (Хёрхаммер и Вагнер [9]). Фенолы можно отделять от других продуктов, содержащихся в растениях, путем осаждения с помощью нейтрального или основного ацетата свинца. Этим методом до некоторой степени отделяются о-диоксисоединения (дают осадок) от монозамещенных соединений (не дают осадка). Соли свинца разлагают серной кислотой, сероводородом или катионообменными смолами и свободные с )енолы элюируют из неорганических солей спиртом. [c.36]

E. Аминокислоты с фенольной гидроксильной группой 287 [c.287]

Е. АМИНОКИСЛОТЫ С ФЕНОЛЬНОЙ ГИДРОКСИЛЬНОЙ ГРУППОЙ [c.287]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

Из косвенных методов чаще других используется метод, основанный на изучении рН-зависимости некоторых параметров реакции, таких, например, как максимальная скорость или константа Михаэлиса. Изменение этих параметров в зависимости от pH часто напоминает по своему характеру титрование одной ионизируемой группы (см. гл. VI). Можно поэтому определить соответствующее значение pi a этой группы и попытаться идентифицировать ее путем сравнения полученного значения рЛТ с известным значением p7i для боковых цепей различных аминокислот. Все это сопряжено с известными трудностями. В результате взаимодействия с соседними группами в белке, а также с субстратом или буфером величина pZ для ионизируемой группы в белке может заметно отличаться от соответствующей величины для той же группы, присутствующей в свободном виде в растворе. Кроме того, величины pifa для различных титруемых групп белков в значительной степени перекрываются. Например, группа с pif 10 может быть либо аминогруппой, либо фенольной гидроксильной группой, либо сульфгидрильной группой. В некоторых случаях определение величины A/i ионизации помогает приписать данное значение рЛТ той или иной группе, однако нередко однозначное отнесение полученного значения рЖ к определенной функциональной группе оказывается все же невозможным. Известно также, что рН-зависимость может отражать титрование нескольких остатков, а не какой-либо одной индивидуальной группы. Наконец, крутые перегибы кривых, описывающих зависимость скорости реакции от pH, могут вызываться ие только титрованием, но также и другими факторами, например изменением стадии, лимитирующей скорость реакции. К счастью, все эти ослол<иения возникают не всегда. Часто заключения, сделанные на основании рН-зависимости, удается подкрепить другими методами. Исходя из данных по зависимости максимальной скорости реакции от pH, следует, например, считать, что у всех ферментов, перечисленных в табл. 29, в каталитическом акте участвует остаток гистидина. Для химотрипсина это заключение подтвернодается тем, что соответствующий хлоркетон, являющийся аналогом субстрата химотрипсина, избирательно реагирует с одним остатком гистидина и вызывает таким путем инактивацию фермента. На основании [c.199]

Н) и одну из циклических аминокислот — фенил-аланин. К группе ионогенных аминокислот относятся аргинин, лизин, гистидин, боковые цепи которых несут положительный заряд, и аспарагиновая и глутаминовая, несущие отрицательный. Аргинин и лизин являются диамино-монокарбоновыми кислотами, а аспарагиновая и глутаминовая — моноамино-дикарбоновыми. В последних, соответственно, V и б-СООН-группы могут быть амидирова-ны и в белке частично содержатся остатки амидов — аспарагина и глутамина. Далее идет группа аминокислот, обладающих полярностью, но неионогенных. Сюда относятся оксиаминокисло-ты — серии и треонин циклические — тирозин, содержащий фенольную гидроксильную группу, триптофан и уже названный фенил-аланин. Группа серосодержащих аминокислот включает цистеин, цистин и метионин, а иминокислот — пролин и окси-пролин. [c.23]

Все ионизируемые группы аминокислот могут быть представлены в протонированной форме, и их диссоциацию можно рассматривать как кислотную диссоциацию. Преимущества такого подхода состоят в том, что величина р/Са используется для характеристики не только карбонильных и других кислотных групп, но также и основных групп, т. е. групп, к которым относятся, в частности, а- и е-аминогруппы, а также имидазольная и гуанидиновая группы. К кислотным группам относятся а-, р-н у-карбоксильные группы, сульфгидрильная группа и фенольная гидроксильная группа. Значения рКа этих групп зависят от их электростатического окружения например, р-карбоксильная группа в свободной аспарагиновой кислоте имеет несколько иное значение рКа, чем в дипептиде аспартилглицине. По этой причине в табл. 4.7 даны не точные значения р/Са, а интервалы их значений. Эти интервалы приведены выборочно они указаны далеко не для всех возможных случаев. Например, для некоторых фенольных гидроксильных групп панкреатической рибонуклеазы быка [17] и некоторых других белков [18] были обнаружены аномально высокие значения рКа. В нашей лаборатории [c.243]

В остальном структуры всех соединений могут изменяться в очень широких пределах. Помимо карбоксильной группы и а-аминогруппы, некоторые аминокислоты содержат вторую карбоксильную группу (например, аспарагиновая или глутаминовая кислота) или потенциальную карбоксильную группу в виде карбоксамидной (например, аспарагин) такие кислоты называют кислыми аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат вторую основную группу, в роли которой может быть аминогруппа (например, лизин), гуанидо-группа (аргинин) или имидазольная группа (гистидин) такие кислоты называют основными аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат бензольную или гетероциклическую систему, фенольные или спиртовые гидроксильные группы, атомы серы или галогенов. Каждой из этих циклических систем или функциональных групп присущи свои характерные реакции. [c.1040]

Впервые идея о том, что фенольные соединения могут участвовать в окислительно восстановительных процессах, была выдвинута в начале нашего века Палладиным [52, 53], который предположил, что некоторые фенольные соединения, в частности флавоны и антоцианы, принимают участие в дыхании растений, являясь переносчиками водорода дыхательного субстрата па конечных этапах дыхания. В начале 20-х годов Опарин [54, 55] экспериментально показал, что система хлорогеновая кислота + полифенол-оксидаза способна окислять аминокислоты, ряд пептидов и даже некоторые белки. В середине 30-х годов Сцент-Дьердьи [56] пришел к выводу, что у высших растений конечные этапы дыхания могут осуществляться двумя механизмами полифенолоксидазным и пероксидазно-аскорбатоксидазным. Однако и в последнем случае, по мнению Сцент-Дьердьи, посредником между пероксидазой и аскорбиновой кислотой должны являться флавоноиды, содержащие орто-гидроксильную группу. [c.122]

В состав молекулы гуминовых кислот входят ароматические, безазо-тистые и азотсодержащие гетероциклические шести- и пятичленные кольца они соединены между собой мостиками — NH—, — СНг— и др. Имеются данные о наличии в гуминовой кислоте углеводных остатков (гексоз, пентоз и др.) и органических азотистых соединений (различных аминокислот и др.), которые, по-видимому, связаны с ее ароматическим ядром в форме боковых периферических цепей. Однако имеющиеся данные пока еще не позволяют построить структурную формулу гуминовой кислоты. Наличие в составе ее молекулы функциональных групп 3—6 фенольных гидроксилов (ОН), 3—4 карбоксильных (СООН), а также метоксильных (О — СНз) и карбонильных (—С—О) групп, определяет свойства гуминовых кислот и характер взаимодействия их с почвой. Фенольные гидроксильные и карбоксильные группы в гуминовой кислоте обусловливают участие ее в процессах обменного поглощения катионов, определяют кислотные свойства этой кислоты. Водород карбоксильных групп способен замещаться различными катионами с образованием солей, получивших название гуматов, например [c.102]

К числу важнейших функциональных групп белков, находя щихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следую щие сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид ные группы а-аминные группы, находящиеся на концах цепей и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот гидроксильные группы алифатических оксикислот (серина треонина) и фенольные оксигруппы тирозина наконец, индоль ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани диновые радикалы аргинина. [c.25]

Карбоксильные группы различных органических кислот, аминокислот и белков гораздо слабее и характеризуются величинами рК, лежащими в пределах от 1,5 до 5. Еще более слабыми кислотными группировками являются сульфгидрильные (рК около 8—10) группы, гидроксильные группы (рК около 10) в нуклеози-дах и фенольные в тирозине. К сильноосновным группам относится в первую очередь гуанидиновая группировка в аргинине с рК 12,5 (сам гуанидин имеет рК около 14). Средней степенью основности рК от 8,0 до 10 обладают различные аминогруппы. Особое место занимает имидазольная группировка гистидина. Имея рК 6,0, т. е. близко к нейтральному pH физиологических жидкостей, эта группа играет большую роль, обеспечивая буферные свойства раствора белковых молекул. Аминные группы нуклеотидов являются крайне слабыми основаниями и имеют рК, как правило, ниже 5. Все эти группы испытывают влияние со стороны соседних ионизированных или просто полярных групп той же молекулы, внутренних связей в молекулах, о чем говорилось выше, и т. д. [1, 2, 10, 13]. Поэтому большое значение имеют экспериментальные методы определения рК групп и их количества в различных соединениях и изучение изменения рК в процессе конформационной перестройки одной и той же молекулы. Рассмотрим основные методы титрования различных групп. [c.25]

Полимерные носители должны удовлетворять ряду требований. В частности, наряду с соответствующими механическими характеристиками, химической и биологической стойкостью они должны обладать определенной гидрофильностью. Поскольку энзимы состоят из аминокислот, следует учитывать возможность реакций с полимерной матрицей следующих функциональных групп МНг, 5Н, СООН, ОН, 5—К, гуанидиновых, имидазольных, фенольных гидроксилов. В качестве носителей используют как полисахариды, так и синтетические полимеры. Гидроксильные группы полисахаридов (речь идет главным образом о целлюлозе, декстране, агарозе и крахмале) имеют довольно низкую реакционную способность для того, чтобы обеспечить ковалентную связь с энзимами. По-84 [c.84]

Неустойчивость в щелочной среде пептидной связи серил— аминокислота является причиной низких выходов нужного продукта реакции при щелочном гидролизе эфиров серилпептидов [894, 949, 2637]. Шнабель и Цан [1946] указывали, что в этих условиях возможна, кроме того, частичная рацемизация. Так, остаток серина в СЬо-в-8ег-01у-ь-А1а-0Е1 рацемизуется в водно-метанольном растворе при добавлении триэтиламина [1941]. Гуттманн и Буассона [894] нашли, что при декарбобензоксилировании действием бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте в обычных условиях алифатические гидроксильные группы полностью ацетилируются в тех же условиях фенольные гидроксилы не затрагиваются (ср. [1616а, 1951]). 0-Ацетилиро-вание можно предотвратить добавлением 30% воды к раствору бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте лучше, однако, проводить реакцию в трифторуксусной кислоте или диэтилфосфите [894, 895]. Диоксан также применялся в качестве растворителя для гидроброминолиза. [c.275]

Для облегчения разделения и идентификации первичных и вторичных аминов на тонких слоях было предложено больщое число их производных, в том числе производные, образующиеся при реакции с 5-(диметиламино) нафталин-1-сульфонилхлори-дом (дансил или ВАМ5-С1). В виде дансилпроизводных удается обнаружить и определить очень небольшие количества (порядка наномолей) соединений существует, однако, ряд противопоказаний к применению этого реагента а) этот реактив нельзя считать специфичным, поскольку он реагирует с гидроксильными группами фенольных соединений и с некоторыми аминокислотами и спиртами б) в процессе реакции образуются побочные флуоресцирующие продукты в) при наличии основных аминокислот, как, например, в природных продуктах, в процессе дан-силирования возможна фрагментация. Тем не менее с помощью этого реактива удобно определять первичные и вторичные амины Зейлер [18, 19] составил подробную сводку преимуществ и недостатков использования этого реактива и описал методику его применения. Производные аминов готовят следующим образом. Смешивают раствор амина в воде с раствором реактива в смеси ацетон—вода (3 1). На один объем воды должно приходиться три объема смеси ацетон—вода. Реакционную смесь насыщают бикарбонатом натрия. Реакция практически завершается через несколько минут, если реактив предназначен [c.457]

Алкилирующим свойством, которое было выявлено в 1965 г. Хильгетагом и Тайхманом у органофосфатов [104], обладают также фенольные группы лигнинов. Основные аминокислоты катализируют гидролиз органофосфатов, дегидрохлорирование ДДТ и линдана. Благоприятное влияние на эти процессы оказывают и другие азотсодержащие органические компоненты почвы, например порфирины установлено также каталитическое действие соединений железа. Даже алифатически связанные гидроксильные группы с незначительной нуклеофильной активностью, а также гидроксильные группы углеводов могут способствовать дегидрохлорированию стабильных хлорированных углеводородов в почве. Аналогично ведут себя лигнпнполифенолы. Можно считать, что почти все известные органические вещества почвы, преимущественно в анаэробных условиях, могут действовать как восстановители. Наличие свободных радикалов в составе гуминовых веществ дает основание сделать [c.27]