Казеин сывороточный

Белки благодаря своему большому молекулярному весу находятся в коллоидальном состоянии. Белковые молекулы содержат некоторое количество свободных карбоксильных и аминных групп, и поэтому белки относятся к амфотерным электролитам. В щелочной среде белок диссоциирует, как кислота, в кислом растворе — как щелочь. Отсюда следует, что в щелочном растворе молекулы белка заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При прохождении постоянного электрического тока через щелочной раствор белка молекулы его движутся к аноду, а через кислый раствор белка — к катоду. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка становится одинаковым, и белки перестают передвигаться в электрическом поле. Концентрация водородных ионов реакция среды), при которой в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов, носит название изоэлектрической точки данного белка. Изоэлектрическая точка для различных белков оказывается неодинаковой. Так, например, для казеина изоэлектрическая точка находится при pH 4,7, для яичного альбумина — при pH 4,8, сывороточного глобулина — при pH 5,4, для эдестина из семян конопли — при pH 5,5, для зеина кукурузного зерна — при pH 6,2 и т. д. [c.36]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Сывороточный способ приготовления казеина может быть осуществлен вполне рационально, если убить в сыворотке микрофлору и разрушить ферменты, для чего ее необходимо прокипятить. Сыворотка должна быть максимально кислой, т. е. весь молочный сахар в ней должен быть превращен в молочную кислоту. [c.91]

В табл. 9 и 10 представлены результаты исследований поверхностной прочности межфазных слоев сывороточного альбумина и а- казеина на границе с углеводородами и воздухом, а [c.201]

Эти данные являются дополнительным доказательством различного конформационного состояния молекул белка на разных границах раздела фаз. Прочность на границе раздела водный раствор белка/углеводород характеризуется, во-первых, более высокими предельными значениями прочностей межфазных слоев, и во-вторых, зависит от размера углеводородных молекул, составляющих масляную фазу. Прочность адсорбционных слоев водных растворов сывороточного альбумина и а-казеина на границе с различными углеводородами (см. табл. 7,8) неодинакова. На границе с теми углеводородами, которые хорошо солюбилизируются, т. е. проникают внутрь глобул белков по гидрофобным участкам в объеме водного раствора, прочность адсорбционных слоев больше. Следовательно, солюбилизация углеводородов макромолекулами белков, приводящая в объеме раствора к образо- [c.203]

Сказанное требует специальных пояснений в свете новых данных. Оказалось, что если собак кормить казеином, гидролизатом казеина, белками сыворотки человека или рогатого скота, то по мере всасывания этих веществ из пищеварительного тракта увеличивается содержание свободных аминокислот в крови. Это означает, что-белки всасываются в виде аминокислот. Однако если собакам давать альбумины крови (плазмы) собаки, то такого увеличения количества аминокислот в крови не наблюдается, но можно обнаружить увеличение содержания белка в воротной вене. Отсюда следует, что альбумины собачьей плазмы всасываются организмом собаки без предварительного расщепления их на аминокислоты. Стало быть, гомологичные белки, по крайней мере некоторые сывороточные белки собственного-вида, могут всасываться в кишечнике без каких-либо существенных изменений. Впрочем, это практически не представляет интереса, так как питание гомологичными белками не имеет места. [c.318]

Сывороточный альбу- Р-Казеин..... 4,50 [c.106]

Сыворотку, оставшуюся после удаления казеина (см. стр. 234), кипятят в фарфоровой чашке до коагулирования сывороточного альбумина. Его отфильтровывают через полотно. Раствор снова выпаривают до тех пор, пока из него не начнет выделяться лактоза. Выпавший после охлаждения сырой кристаллический продукт отсасывают на воронке Бюхнера и сушат. Упаривая дальше маточный раствор на водяной бане, получают вторую порцию лактозы. [c.73]

Сывороточный белок Сывороточный глобулин Казеин Трипсин [c.399]

Казеин, зеин и сывороточный глобулин также оказались смесями. [c.56]

Альбумины являются животными или растительными белками. Животные белки являются наиболее важными белками, к ним относятся белок яйца (яичный альбумин), альбумин, вьще-ленный из сыворотки крови (сывороточный альбумин), альбумин молока (лактоальбумин) и альбумин рыбы. В отличие от казеина, они растворимы как в щелочах, так и в воде при нагревании растворы коагулируют. [c.332]

Сывороточный альбу- р-Казеин..... 4,50 [c.106]

Одним из основных этапов в получении трансгенных животных, продуцирующих гетерогенный белок с молоком, является идентификация промотора, который будет направлять экспрессию в секреторный эпителий молочной железы. В настоящее время выделены промоторы а81-ка-зеина, Р-казеина, а-лактоальбумина, Р-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). [c.239]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

В работах [218, 219] изучалась зависимость удельного оптического вращения казеина от pH. Согласно данным авторов, кривая зависимости [alo от pH для казеина подобна кривым для сывороточного и яичного альбумина, лицетина и других белков. Авторы [218] исследовали также температурную зависимость удельного оптического вращения нефракционированного казеина. Исследования проводились в интервале температур от 20 до G0" С. Оказалось, что удельное оптическое вращение не зависит от температуры. Однако в более поздних работах содержатся указания на то, что оптическая активность казеина и его а- и -фракций зависит от температуры [220]. В этой работе на основании измерения дисперсии оптического вращения при двух разных температурах [c.101]

Рассмотрим влияние электрических зарядов на кинетику образования и прочность адсорбционных слоев яичного и сывороточного альбуминов и казеина на границах с воздухом и с маслом. В кислых и щелочных областях от изоэлектрической точки наблюдалось замедление нарастания прочности межфазных адсорбционных слоев. В этом сказывается большое влияние зарядов на процесс адсорбции и на взаимодействие отдельных молекул друг с другом. Нарастание прочности адсорбционных слоев япчпого альбумина на границе с воздухом показано на рис. 33 при разных [c.208]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов глобулярных белков на границе с воздухом. Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина, сывороточного альбумина и казеина находятся в виде глобул и большинство неполярных групп создают гидрофобные области внутри глобулы. При адсорбции белка на поверхности в результате избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения адсорбированных молекул, так как нарушается равновесие сил, стабилизи-руюш их глобулу. Ранее на возможность развертывания глобул белков на границе раздела фаз указывалось в работах Александера [42, 43, 126], Пче.чипа [151], Деборина [152]. Развертывание макромолекул на границе раздела фаз сопровождается глубокими изменениями в третичной структуре, вследствие чего большинство гидрофобных групп ориентировано к воздуху. Агрегация денатурированных макромолекул и обусловливает нарастание прочности межфазного адсорбционного слоя. Возникаюш,ий при агрегации макромолекул тип структуры, образованный множеством межмолекулярных гидрофобных связей, напоминает -структуру параллельного типа. Фришем, Симхой и Эйрихом [153—155] для разбавленных растворов полимеров была разработана модель структуры адсорбционного слоя, по которой гидрофобные участки макромолекул обращены в газовую фазу, тогда как остальная часть адсорбированной макромолекулы образует как бы свободные петли и складки. Эта модель также не исключает возможности образования межмолекулярных связей, приводящих к возникновению межфазных прочных структур. [c.214]

В клетках слизистой оболочки желудка образуется неактивная форма химозина (реннина) —прохимозин (прореннин). Прохимозин при кислотности большей чем pH 5,0 превращается в химозин — фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока — казеина—-на парака-зеиц и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает "в виде осадка. [c.55]

Кроме протеолитической активности пепсину сБойственна и коагулазная активность, т. е. способность ускорять свертывание молока, заключающееся в энзиматическом превращении казеина молока в параказеин и сывороточную альбумозу. В присутствии ионов кальция параказеин образует параказепнат кальция, выделяющийся в виде геля (см. работу 31). Оптимум коагулазного действия иенсина при pH 5,3. [c.185]

Существует значительный разрыв между числом статей, описывающих газохроматографические методы, и числом работ, посвященных приложению этих методов. Качественные анализы или же анализы, ограничивающиеся измерением лишь нескольких аминокислот пептидных или белковых гидролизатов . были выполнены уже давно [25, 69, 88, 147]. Наиболее полными являются данные Герке проведенное им газохроматографическое определение аминокислот в гидролизатах бычьего сывороточного альбумина, каппа казеина, белка бобов [41] и рибонукле-азы [43] прекрасно согласуется с результатами, полученными на ионообменниках. В табл. 5, 6 и 7 приведены некоторые экспериментальные данные, полученные ГХ н-пропиловых эфиров ацетиламинокислот из нескольких пептидных гидролизатов. Для гидролизатов фибриноиептидов те же молярные соотношения (табл. 6) найдены на ионообменниках [62]. С помощью ГХ контролировался синтез брадикинина (табл. 7). [c.130]

Сывороточный казеин является весьма распространенным видом казеина как в СССР, так и за границей. Он получается осаясдением казеина кислой молочной сывороткой, получаемой в свою очередь из обрата после осаждения казеина. При хранении сыворотки, в результате брожения молочного сахара, в ней накапливается значительное количество молочной кислоты, вследствие чего сыворотка приобретает кислую реакцию и становится способной осаждать казеин. Для осаждения казеина применяется сильнокислая сыворотка. [c.456]

Таким образом, один исходный радикал R может вовлечь в окислительный процесс нескольких молекул кислорода. Это действительно наблюдается при облучении некоторых полимеров. На один исчезнувший радикал R, например, в поливинилхлориде [293] и полипропилене [97] расходуется 3—7 молекул Oj, в полиметилметакрилате — 1,5 [101], в полиэтилене — 5 [95], в сывороточном альбумине — 3, в казеине 2 [314]. Следовательно, если происходит цепное окисление, то цепи очень короткие. Это может быть объяснено тем, что при низкотемпературном окислении происходит Зташтожение значительного числа радикалов. [c.357]

В плазме крови человека содержится до 7% белковых веществ около 50% из них составляет сывороточный альбулин, 15% —а-глобулин, 19% — р-глобулин, 11% —f-глобулин и примерно 5% — фибриноген. Все названные фракции — гетерогенны, в особенности гетерогенен класс соединений, представляющих собой -глобулин, который содержит десятки различных белков. Все белки крови широко изучаются, биологические функции их весьма важны, многие из них очищены и довольно детально охарактеризованы. Среди белков молока следует назвать казеин, лактальбумин и а-лактоглобулин. Казеин может быть разделен на несколько фракций — а-, р- и у-казеин их аминокислотный состав различен. По количеству (комплексу) входящих в его состав незаменимых аминокислот казеин является наиболее полноценным из известных белков. [c.37]

Флокуляция (коагуляция) в концентрированных эмульсиях, стабилизованных белками и поверхностно-активными полимерами, изучалась по кинетике нарастания предельного напряжения сдвига [13]. В качестве объектов исследования были выбраны белки, обладающие в нативном состоянии различной конформацией желатина, а-казеин, яичный альбумин, сывороточный альбумин, поливиниловый спирт, поливинилформаль, поливипилбутираль. В качестве масляной фазы использовались углеводороды парафинового и ароматического рядов, которые очищались по общепринятым методикам. [c.44]

Большое распространение имеет сывороточный казеин, т. е. казеин, осажденный кислой молочной сывороткой, содержащей значительные количества молочной кислоты. Осаждение сывороткой производится путем размешивания в чанах при 35—40 снятого молока в смеси с молочной сывороткой, полученной из молока после осаждения из него казеина. Под конец температуру повышают до 60—70°, что споообствует полному осаждению, так [c.230]

В некоторых случаях денатурация сопровождается образованием больших белковых агрегатов, в других же, наоборот, образуются мелкие молекулы. Осмометрические определения, проведенные Бёрком [153], показали, что денатурация гемоглобина, казеина и эдестина концентрированнымк растворами мочевины ведет к дезагрегации молекул этих белков. Молекулярный вес образующихся продуктов равен соответственно 34 300, 33 600 и 49 500, тогда как молекулярный вес нативного гемоглобина составляет 68 000, а нативного эдестина — 212 000. Сывороточный альбумин, сывороточный глобулин и яичный альбумин обнаруживают один и тот же молекулярный вес в водных растворах и в концентрированных растворах мочевины. С другой стороны, при денатурации яичного альбумина кислотами, щелочами или нагреванием образуются агрегаты, содержащие от 5 до 20 молекул [154]. При небольших сдвигах pH или изменении концентрации солей в растворе, а также при действии ультразвука молекула гемоцианина делится пополам или на восемь частей [155, 156]. Подобным же образом расщепляются пополам при образовании мономолекулярных пленок на поверхности солевых растворов молекулы лактоглобулина с молекулярным весом 35 ООО и молекулы инсулина [157]. Дезагрегация молекул инсулина может быть предотвращена солями меди [158]. [c.150]

Сам Мульдер первый начал использовать формулу протеина для объяснения различных чисто физиологических процессов. Процесс пищеварения он рассматривал как перестройку белковой молекулы с измепепием содержания серы, фосфора и кальция, но без нарушения целостности протеина, так как не должна была при этом нарушаться целостность других сложных радикалов. Таким образом, казеин в процессе пищеварения должен был легко переходить в сывороточный альбумин либо фибрин мышц или крови [334]. Превращение клейковины муки (10 РгЗгР) в фибрин (10 РгЗР) могло быть очень легко представлено как результат перераспределения серы и фосфора при неизменном количестве протеиновых радикалов [339]. Мульдер считал, что кристаллин хрусталика глаза образуется из сывороточного альбумина в результате того, что глазные артерии при отложении белка в глазном яблоке задерживают /з всей серы и весь фосфор альбумина [338]. Рассматривая процессы первичного образования белка в растениях он полагал, что протеин образуется из 1 экв. гуминовой кислоты, 4 экв. воды и 5 экв. аммиака. В результате реакции происходило образование 4 экв. кислорода и 1 экв. протеина [c.32]

При скисании молока казеин выпадает в осадок. В сыворотке остаются молочный альбумин (лактальбу-мин) и молочный глобулин (лактоглобулин). Подобно казеину, они являются неоднородными белками. Лакт-альбумин содержит три фракции бета-лактоглобулин, альфа-лактальбумин и сывороточный (кровяной) альбумин. [c.180]