Белки деполимеризация

Ультразвук вызывает деполимеризацию многих полимеров полистирола, гуммиарабика, агар-агара, желатина, поливинилацетата, полиакрилатов, белков, каучука, нитроцеллюлозы. Эс х )ект деполимеризации увеличивается с возрастанием молекулярной массы полимеров [228]. [c.362]

Специфические полисахариды бактерий в отличие от большинства обычных полисахаридов очень устойчивы к действию ферментов желудочно-кишечного тракта, а также тканевых ферментов. Оболочка ряда патогенных микробов построена именно из таких специфических полисахаридов, чем в значительной мере и объясняется возможность жизнедеятельности этих микробов в тканях и биологических жидкостях организма человека и животных. Но в некоторых секретах, например в слезах, слизи носа, в слюне, лейкоцитах, а также в яичном белке, содержится особый фермент — л и-3 о ц и м, способный расщеплять ряд специфических бактериальных полисахаридов. Расщепляя эти полисахариды и вызывая их деполимеризацию, лизоцим тем самым способствует разрушению и распаду оболочек патогенных бактерий и, следовательно, является одним из факторов, облегчающих борьбу макроорганизма с болезнетворным агентом. [c.86]

В пользу ДНК как генетического фактора свидетельствуют и данные по мутагенному действию горчичного газа и его азотных аналогов (производные иприта). Горчичный газ является, по-видимому, первым химическим фактором, у которого была обнару кена способность вызывать мутации. При изучении процессов инактивации (лишения активности) различных биологических материалов, начиная от чистых ферментных белков и кончая вирусами, бактериями и дрожжами, под действием горчичного газа было установлено, что ДНК гораздо более чувствительна к горчичному газу, чем белок, РНК или другие компоненты клетки. В ряде исследований показано, что горчичный газ вызывает потерю вязкости и отчетливую деполимеризацию ДНК. Была отмечена также способность горчичного газа и его аналогов осаждать протеид ДНК, и найдено, что они взаимодействуют с нуклеопротеидами ДНК в большей мере, чем с другими белками. [c.68]

Однако в тех же самых клетках, в которых идет фотосинтез, проходят и другие процессы обмена, например синтез белков и жиров, а также различные процессы диссимиляции. Все эти процессы, прямо или косвенно, влияют на работу фотосинтетического механизма. Даже внутри хлоропластов фотосинтез является только одной из нескольких одновременно идущих реакций, как, например, полимеризация и деполимеризация сахаров, а также реакции дыхания последний процесс идет с различной интенсивностью во всех клетках, тканях и органах живого организма. [c.570]

Иногда крепкими горячими растворами щелочей пользуются для извлечения полисахаридов с одновременной подготовкой к освобождению от белков, переходящих в щелочные альбуминаты и продукты щелочного расщепления, не осаждающиеся спиртом. Так поступают, например, при классическом методе выделения (и количественного определения) гликогена по методу Пфлюгера. Конечно, такая жесткая обработка приводит к частичной деполимеризации и деградации гликогена см. с. 109). [c.53]

Синтезированны.м нуклеиновым кислотам сопутствуют белки.. Разделить такую смесь довольно сложно, так как"отделение белков не должно сопровождаться деполимеризацией нуклеиновых кислот. На рис. 6.14 показаны результаты выделения ДНК из ядер клеток зобной железы теленка [41], проведенного в среде 4М раствора гуанидингидрохлорида, который денатурирует и солюбилизирует белки, не вызывая деструкции высокомолекулярной ДНК. [c.385]

Контрольные опыты показали полное отсутствие в этих условиях гидролиза белка, параллельно восстановлению белка идет его деполимеризация 125. стр. 464]. [c.107]

Основным накапливаемым углеводом в злаках является крахмал (полисахарид). В злаках он присутствует в виде гранул — структурных элементов, соединенных с белками. Крахмал и белки являются для растения источником резервных жизненных ресурсов, которые используются (деполимеризуются) в процессе прорастания зерна. У злаков в процессе развития зерна накопление резервных веществ происходит в особой ткани — эндосперме, и в ходе прорастания активность ферментов в ней весьма низка. По мере необходимости полимеры гидролизуются и в виде питательного раствора поступают в области метаболической активности — в зародыш или в росток. В ходе экспериментов человек научился использовать этот процесс деполимеризации в практических целях растворением и последующим экстрагированием полезных веществ удается избежать больших потерь углеводов на метаболическую активность. В ходе [c.15]

Расщепление белков в ячмене можно разделить на три стадии. Сначала расщепляются белки алейронового слоя и щитка на протеазы и карбоксипептидазы, обеспечивая тем самым наличие аминокислот, необходимых для синтеза ферментов, которые обусловливают изменения в эндосперме. На второй стадии гидролизуются резервные белки эндосперма и образуются другие аминокислоты. На третьей стадии происходит деполимеризация протеинов вблизи оси зерна, а продукты расщепления усваиваются щитком. [c.30]

Демонстрированные опыты представляют собой часть работы, проведенной для изучения особенностей процессов самообновления нуклеиновых кислот и белков в организме. Опыты с автолизом белков, которые-будут изложены особо, проведенные по аналогичным схемам, выявили у белков растений такие же особенности обмена, как и у нуклеиновых кислот. В связи с этим возникает вопрос о характере изменений белков и нуклеиновых кислот после их образования в клетке, которые закономерно изменяют и отнощение к этим соединениям со стороны ферментативных систем распада и деполимеризации, создавая в клетке определенный порядок , очередность процессов синтеза и распада основных компонентов живой материи. [c.69]

В эукариотических клетках имеется особый кортикальный слой акт новых филаментов лежащий непосредственно под плазматической мембраной. В целом он представляет собой однородную трехмерную сеть обладающую благодаря поперечным сшивкам, свойствами геля Вместе с тем кортикальные актиновые филаменты образуют и ряд специализированных структур. Например, пучки актиновых филаментов, находящихся в комплексе с миозином, прикрепляются к плазматической мембране и обеспечивают клетку структурами, способными к сокращению. В других участках контролируемая полимеризация актиновых филаментов на их плюс-концах способна выпячивать плазматическую мембрану наружу, создавая подвижные выступы клеточной поверхности. Разнообразие структур кортекса и выполняемых ими функций за-висит от обширного спектра актин-связывающих белков, которые сшивают актиновые филаменты в рыхлый гель, объединяют их в жесткие пучки, движутся по актиновым филаментам, создавая механическое усилие, или прикрепляют их к плазматической мембране. Некоторые из белков, выполняющих эту последнюю функцию, прикрывают плюс-концы актиновых филаментов, контролируя тем самым их полимеризацию и деполимеризацию в клетке. Именно этим белкам, как полагают, принадлежит ключевая роль в сложных движениях клеточной поверхности, например при фагоцитозе или при перемещении клеток по субстрату. [c.292]

Связано ли это с радиационными повреждениями основных валентных цепей компонентов, образующих молекулы ДНП На этот вопрос, по всей вероятности, следует ответить отрицательно. Известно, что, как правило, нуклеиновые кислоты более радиочувствительны, чем белки. Деполимеризация ДНК может быть следствием разрушения связей Р—О Сз— О О—С С —С4, а также парных разрывов в дезоксирибозных кольцах О—С4 н [c.8]

Полипептвды, являющиеся стереорегулярными сополимерами, способны, аналогично другим гетероцепным полимерам, как к реакциям деполимеризации (гидролитической деструкции), так и к разнообразным полимераналогичным превращениям. Специфичность строения макромолекул белков обусловливает возможность протекания сопряженных процессов деструкции цепей и полимераналогичных превращений. Кинетика химических реакций в белках определяется не только реакционной способностью тех или иных функциональных фупп, но и всеми структурными уровнями полимерного субстрата. [c.357]

Лпазы, катализирующие расщепление связи углерод—кислород (КФ 4.2), могут приводить к-деполимеризации полисахаридов (полисахарид-лиазы, КФ 4.2.2) путем отнятия молекулы спирта от мономерных звеньев. Изомеразы в ряде случаев катализируют перегруппировки 8—5-связей в белках (КФ 5,3.4). Наконец, лигазы (синтетазы) катализируют ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами (1<Ф 6,1.1) и восстанавливают разрушенные фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах (КФ 6.5). [c.7]

Завершая краткое обсуждение наиболее типичных свойств эндо- и экзодеполимераз, следует остановиться на рассмотрении механизма деструкции (деполимеризации) полисахаридов. Особенность процесса деструкции заключается в том, что полисахаридные субстраты предоставляют ферментам широкие возможности для способов атаки. Ферменты экзо- типа атакуют концевые участки полимера, последовательно (если нет боковых групп или дефектов мономерных звеньев) отщепляя мономеры или димеры. Можно предположить, что активный центр ферментов экзо- типа представляет собой кархйин , направленный вглубь белковой молекулы, архитектура которого не позволяет вместить более определенного числа мономерных звеньев субстрата. Активный центр ферментов эндотипа можно представить в виде длинной ложбины на поверхности белковой глобулы, вдоль которой и располагается субстрат (его концевые группы могут выходить за пределы активного центра или даже молекулы белка). [c.66]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

ИЛИ углекислого натрия или же смеси их обоих. Они вступают в реакцию с различными связующими веществами в бумаге, особенно со связующим веществом краски, н этим способствуют отделению волокна от других присутствующих примесей. Щелочные растворы перекиси эффективнее едких щелочей с таким же pH, причем хотя стоимость химических веществ в первом случае и выше, по перекись дает возможность перерабатывать более иизкокаче-ствеппую бумажную макулатуру, проводить варку при более низких температурах и получать более высокие выходы бумажной массы и более чистый продукт. Помимо того, что перекись оказывает отбеливающее действие, она функционирует еще как вещество, ускоря ощее гидролиз и деполимеризацию белков, крахмалов и масел, которые представляют компоненты клеев и связующего вещества печатной краски, в связи с чем пигменты переходят в растворимое состояние и отрываются от бумаги. Как и при других видах применения, допустимо использование и перекиси водорода, и перекиси иатрия, и смеси их с отрегулированием необходимого pH и добавкой стабилизаторов. Применение перекисей особенно желательно для удаления краски с бумаги, содержащей древесную массу, так как такая бумага заметно темнеет при обычной щелочной обработке. [c.486]

При обработке высокополимеров, например крахмала, белков, каучуков и т. п., перекисью водорода или перекисными соединениями происходят окисление и деполимеризация. Снижение среднего молекулярного веса при частич[юй деполимеризации уменьшает вязкость растворов полученных продуктов, что позволяет легче перевести их в раствор и использовать в качестве клеев, 1ИЛИХТ, связующих веществ и т. д. [15, 80]. Деполимеризация целлюлозы путем реакции с перекисью рассматривалась уже выше (стр. 488). Механизм деполимеризации целлюлозы и крахмалов еще иедостаточно выяснен, хотя известно, что этой деполимеризации всегда предшествует увеличе-jHie содержания кислорода в целлюлозе в форме карбонильных или карбоксильных групп 118, 81]. [c.496]

Примесь белков удаляется при помощи трихлоруксусной кислоты (ТХУ) полисахарид растворяют в 5—10%-ной ТХУ, отделяют белковый коагулят центрифугированием, а затем из раствора осаждают полисахарид спиртом. Иногда такие переосаждения полисахарида из раствора в ТХУ повторяют. Метод хорош для освобождения от белков, но не безразличен для полисахарида, вызывая некоторую деполимеризацию (см.с. 109). Более щадящим является метод Севага при обработке раствора полисахарида хлороформом с амиловым спиртом белок собирается на поверхности раздела хлороформ— водный раствор. Пользуются и рядом других реагентов и методов для удаления белков фосфорновольфрамовой кислотой, нагреванием, действием протеолитических ферментов, сорбцией белков на каолине и других сорбентах. [c.55]

При взаимодействии со средой первичные радикалы R. илп пт могут превращаться в перекисные ROO- и тОО с существенным изменением специфической активности -В определенных условиях первичный макрорадикал может подвергаться спонтанной деполимеризации с отщеплением мономера, а атака свободными радикалами лабильных звеньев цепей приводит к отщеплению низкомолекулярных продуктов распада. Так, при ультразвуковом облучении растворов белков, полисахаридов отщепляются не только фрагменты, соответствующие Рос, но и низшие ди- и трипептп-ды, ди- и трисахариды, аминокислоты и моносахариды, формальдегид, аммиак и т. д. " - [c.244]

Уреаза, первый фермент, который удалось выделить в кристаллическом виде, получается из муки бобов СапаьтШа епз1-1огт1з [1]. Молекулярный вес чистого белка 483 000 [101]. Интересно отметить, что продукт деполимеризации уреазы, имеющий молекулярный вес 17 ООО, также обладает ферментативной активностью. Трипсин инактивирует кристаллическую уреазу [103]. [c.294]

В ускоренно стареющих органах, частичной деполимеризации биополимеров, накоплению разнообразных продуктов неглубокого и глубокого распада, как бы переполнению ими поврежденного растения. В условиях, способствующих активным ростовым процессам и сменяющих обычно периоды длительного перегрева (снижение температуры, увлажнение), происходят мощные оттоки различных соединений, продуктов их распада (сахара, хлорофилл, биос, ауксины, ингибиторы роста, продукты обмена белка, АТФ, НК) из-за ослабления их связи с клеткой, снижения аккумулятивных сил в стареющих органах (Engel-ЬгесМ, МоШез, 1960, 1964) к физиологически более активным центрам, к возникающим новым меристематическим тканям. Резко меняются при этом конкурентные отношения между стареющими и молодыми органами в пользу последних. Быстрый, мощный рост вторичных (иногда адвентивных) побегов только [c.146]

Важнейшим биохимическим процессом, происходящим при приготовлении ячменного сусла, является гидролиз крахмала и белков. Перед затиранием солода его предварительно измельчают. Измельченные частицы не должны быть слишком мелкими, чтобы не препятствовать последующей фильтрации. Мука грубого помола смешивается с водой и нагревается (нагрев может осуществляться и путем добавления горячей воды). В ходе гидратации ферменты крахмала начинают активизироваться и приобретать свои деполимеризующие свойства. При достижении температуры желатинизации разрушается структура крахмальных зерен с последующим растворением полимеров в воде. При этом резко возрастает скорость ферментативной деполимеризации. В ходе затирания важна скорость нагрева, которая должна быть увязана со степенью изменения эндосперма. Для зерен с твердым (неизмененным) эндоспермом в целях полного разрушения клеточных стенок перед процессом желатинизации добавляют термолабильные р-глю-каназу и протеазу (иначе потенциальные сбраживающие вещества останутся внутри зерна и для брожения будут потеряны). [c.31]

В процессе деполимеризации крахмала участвуют и предельные декстриназы (/гmг декстриназы), имеющие три формы свободную активную, связанную неактивную и латентную растворимую, но известны сообщения об обнаружении лишь неактивной ее формы [76]. Считается, что латентная форма декстриназы представляет собой комплекс из граничной декстриназы с ингибиторами белка ячменя [54]. Высвобождение глюкозы из оконечных нередуцированных групп олигодекстринов и мальтозы происходит под воздействием еще одного фермента — а-глюкозидазы. Активность этих ферментов значительно снижается при повышенных температурах, применяемых для желатинизации крахмала, а при температурах затирания у а-амилаз наблюдается явная деполимеризационная активность (их стабильность повышается при присутствии в сусле ионов кальция ). Таким образом, для пивоварения важно содержание в замочной воде минеральных веществ, которые влияют на состав сбраживаемых веществ в сусле и качество получаемого пива. [c.33]

Поскольку стенки клеток глюканов и пентозанов характеризуются различной растворимостью в горячей воде, по мере повышения температуры при желатинизации крахмала будут растворяться разные фракции. При температурах свыше 63 °С активность р-глюканазы снижается, и р-глюканы преобразуются в резиноподобные вещества, повышающие вязкость сусла и приводящие к проблемам при сливе. Желатиниза-ция и деполимеризация крахмала, растворение белков при температурах затирания также приводят к последующей гидратации и растворению глюканов и пентозанов. Как только эти температуры окажутся выше тех, при которых активируются соответствующие деполимеризующие ферменты, содержащиеся в клеточной стенке углеводы растворяются и переходят в сусло. [c.34]

Под действием проникающей радиации наступает деполимеризация гиалуроновой кислоты, падает вязкость, теряется способность образовывать комплексные соединения с белками. Нарушаются функции гисто-гематоло-гического и гемоэнцефалического барьеров. Повышается проникновение микробов и токсинов через кишечник в кровь. [c.184]

В тех микротрубочках, которые образовались в нужных местах, субъединицы тубулина подвергаются модификации - ацетилированию и детирозилированию. Эти модификации играют роль маркеров зрелых микротрубочек и создают участки для связывания специальных белков, ассоциированных с микротрубочками (БАМ), которые еще больше повышают устойчивость микротрубочек к деполимеризации и адаптируют их для выполнения специфических функций в клетке. Особая группа таких белков использует энергию гидролиза АТР для однонаправленного перемещения вдоль по микротрубочке, обеспечивая этим направленное движение в цитоплазме клеточных органелл и их правильную пространственную организацию. [c.313]

Если окрасить культивируемые клетки антителами к одному из цитоплазматических белков ПФ (например, виментину), то обычно будет видна ажурная сеть нитей, окружающая ядро и охватывающая всю, цитоплазму (см. рис. 11-73). По структуре эта сеть отлична от других компонентов цитоскелета, хотя местами ее нити, по-видимому, идут параллельно микротрубочкам цитоплазмы. Вероятно, организация цитоплазматических ПФ зависит от взаимодействия с микротрубочками, так как деполимеризация микротрубочек при обработке веществами типа колхицина ведет к осаждению всей сети ПФ в виде околоядерной шапки . Можно думать, что многие ПФ цитоплазмы связаны с ядерной оболочкой и в норме оттягиваются от нее к периферии клетки микротрубочками. с которыми они соединены [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология