Ферменты гидратация

Со(1И)-триеновые системы удобны тем, что обмен и замещение воды в координационной сфере иона металла — всегда очень медленный процесс от минут до часов), т. е. кинетические параметры можно легко оценить. Медленный обмен лигандов в водном растворе позволяет использовать изотопную метку для прослеживания реакционного пути координированной молекулы воды или гидроксогруппы и, таким образом, дает возможность различить прямой нуклеофильный и общий основной механизмы гидролиза. Однако помимо указанных преимуществ у этих систем имеются и очевидные недостатки, если рассматривать соответствие их (или отсутствие такового) ферментативным процессам. Например, Со(1П)-триеновые комплексы, инициирующие реакции, находятся в сте-хиометрическом, а не каталитическом соотношении с продуктом гидролиза или гидратации, который остается прочно связанным с находящимся в комплексе металлом. По этой причине комплексы Со(П1) не столь пригодны, как могли бы быть, для моделирования ферментов. Тем не менее из-за благоприятного понижения (ДЯ" практически не меняется) при комплексообразовании с подходящими лигандами наблюдалось увеличение скорости в 10 раз. Несмотря ни на что, обсуждаемая здесь система все же неплохая модель, что обусловлено способностью металлов поляризовать прилегающие молекулы субстрата и активировать координированные нуклеофильные группы. [c.356]

Для решения задачи удобно рассматривать белковую глобулу как сферическую матрицу, содержащую один активный центр. Объем одной молекулы фермента в кристаллическом состоянии, рассчитанный из данных условия задачи, равен 1,33-10 см . С учетом гидратации белковой глобулы, объем молекулы фермента в растворе составляет 1,73-10 см , что соответствует радиусу молекулы, равному 35 A. Для решения постав-ле нной задачи необходимо найти, при каком значении кат/ Кт каж) величина модуля Тиле [c.282]

У многих ферментативных реакций образование переходного состояния сопровождается существенным изменением объема (АУ ). Возможно, эти изменения обусловлены в основном изменением степени гидратации групп, расположенных на поверхности молекулы фермента, II играют важную роль в ферментативном катализе [65а]- [c.62]

Часто в биохимических реакциях происходит присоединение к связям С=С, сопряженным не с настоящей карбонильной группой, а с группой — 00 , являющейся гораздо более слабым акцептором электрона. Если эта группа находится в составе молекулы белка, то она может быть в протонированном состоянии, что делает ее улучшенным акцептором электрона. Тем не менее возникает вопрос, выполняется ли у таких ферментов механизм, показанный в уравнении (7-41). И в самом деле, исходя из различных экспериментальных данных, мы вынуждены предположить наличие совершенно отличного механизма, а именно того, который постулируется для реакции обычной неферментативной гидратации алкенов. Примером такой реакции может служить гидратация этилена горячей водой в присутствии разбавленной серной кис- [c.146]

В ходе седьмой реакции осуществляется гидратация фумарата до ь-ма-лата. Она катализируется стереоспецифичным ферментом фумаразой [c.268]

Поскольку основное содержание главы 1 связано с изучением кислотноосновных реакций, то и в этом дополнительном разделе для рассмотрения избрана ферментативная реакция, включающая ряд кислотно-основных взаимодействий. Речь идет о реакции, катализируемой ферментом под названием карбоангидраза . Этот фермент катализирует биохимические реакции гидратации альдегидов, сложных эфиров, а также диоксида углерода. Жизненная важность этого фермента определяется тем, что он регулирует кислотность крови, а посредством этого (конечно, наряду с другими факторами) - интенсивность дыхательного процесса. Конкретная реакция, которую катализирует карбоангидраза, представляет собой равновесное превращение воды и диоксида углерода в угольную кислоту. [c.131]

Именно эта реакция используется организмом для удаления из клеток углекислого газа, образовавшегося в них в результате жизнедеятельности. Некатализируемая гидратация СО2 протекает слишком медленно, чтобы обеспечивать его эффективный транспорт от тканей к легким. Активность же карбоангидразы поражает воображение одна молекула фермента катализирует каждую минуту гидратацию 3,6Т0 молекул диоксида углерода. [c.131]

Как уже отмечалось, роль белков в биохимических процессах чрезвычайно разнообразна. Белковую природу имеют ферменты, катализирующие различные реакции в организме этерификация, гидратация двойной связи, окисление и восстановление, декарбоксилирование, конденсация Кляйзена и многие другие. Ряд белков выполняют транспортные и ионнообменные функции. Известны белки-гормоны как регуляторы биохимических процессов. Способность белка выполнять ту или иную функцию определяется его структурой. [c.524]

Если предположить, что один и тот же фермент катализирует гидратацию и олефина, и эпокиси, то вполне вероятно, что механизм реакции аналогичен в обоих случаях. В соответствии с этим для молекул субстрата в ходе реакции предполагается сходное геометрическое строение. Для того чтобы получить правильное представление об абсолютной конфигурации продукта транс-присоединения воды к двойной связи олеиновой кислоты, рассмотрим схему на рис. 3.1. Допуская аналогичный способ присоединения к -эпокиси, можно полагать, что гидратация 9R, lOR-энантиомера рацемического субстрата будет приводить к оптически активному веществу, также имеющему 9R, lOR-абсолютную конфигурацию. Если также допустить, что карбоксильный конец цепи фиксирован геометрически относительно активного центра фермента (это наиболее вероятно), то можно ожидать, что при гидратации 9R, lOS-энантиомера рацемического субстрата транс-эпокись будет давать 9R, lOS-диол. [c.108]

Последовательность реакций в процессе метаболизма жирных кислот в биологических системах изучена достаточно подробно и представляет собой известный процесс р-окисления. Эта последовательность включает пять отдельных реакций, каждая из которых катализируется специфическим ферментом включая три процесса — дегидрирование (гл. 8), гидратацию (гл. 3) [c.148]

Ионно-кислотно-щелочно-солевой гомогенный и псевдогомогенный катализ играет исключительно большую роль в химических процессах, совершающихся в водной среде при участии катализаторов и ферментов. Пользуясь терминологией Кобозева , можно причислить эти реакции к ионно-органическому катализу, в котором исключительную роль играют соли, как, например, в реакциях гидратации ацетилена (по Кучерову) в присутствии солей ртути и в полимеризации ацетилена до винилацетилена в присутствии солей меди. [c.309]

За последние годы наблюдается быстрое развитие представлений о механизме функционирования металлоферментов, а именно удалось установить место и последовательность протекания реакций в активном центре, а также найти ключи к пониманию некоторых механизмов. Важное место занимает гидролиз (или гидратация) субстратов карбонильного и фосфорильного типа, таких, как СО2, эфиры карбоновых кислот, эфиры и ангидриды фосфорной кислоты и пептиды. По-видимому, не вызывает удивления тот факт, что для функционирования большинства таких систем требуется ион двухвалентного металла. Гораздо удивительнее то, что такими ионами обычно оказываются 2п(П) или Мд(11) (в ферментах действующих на ДНК, РНК, сАМР или сОМР). Так, например, цинк по своему содержанию в организмах млекопитающих (в организме человека 2,4 г на 70 кг) уступает лишь железу (5,4 г на 70 кг), и большая часть его необходима для функщганирования ферментов [215]. [c.343]

Имеется раствор фермента с молекулярным весом 100000 Плотность фермента в кристаллическом состоянии равна 1,25 г/см . С помощью критерия Тиле оценить, при каких значениях кат/ 7п(каж) реакция ферментз с нейтральной молекулой субстрата небольшого размера начнет зависеть от диффузии, если коэффициент диффузии субстрата в растворе равен 3-10- см /сек. В расчетах учесть, что в растворе объем молекулы белка за счет гидратации увеличивается примерно на 30%. [c.275]

Известно, что активность многих ферментов зависит от pH среды и достигает максимума при его определенном значении. Считается, что ферменты адсорбируют субстраты на особой части молекулы, называемой активный центр . Изменение pH приводит к перераспределению зарядов па молекуле, что в свою очередь меняет ее гидратацию либо за счет изменения числа групп, связанных водородными связями, либо из-за разной степени ассоциации молекул воды вокруг белковой молекулы, осуществляемой в результате биполярного взаимодействия с заряженными участками. Кроме того, сами рецепторные группы активного центра фермента, присоединяющие субстрат, в зависимости от pH могут находиться в протонированном или депротопироваином состоянии. Все перечисленные эффекты могут снижать легкость адсорбции ферментом своего особого субстрата, тем самым уменьшая его каталитическую активность. [c.300]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

Фумаровая кислота при гидратации в присутствии фермента, фума-разы превращается в яблочную кислоту. Из структуры субстрата, и конфигурации продукта видно, что гидроксильная группа. присоединяется к si-стороне одного из углеродных атомов двойной связи. Каждый из тригональных атомов алкена имеет отдельное обозначение своих сторон. Ниже приведепа молекула фумаровой кислоты, если смотреть с > г-ге-стороны [c.63]

Примером фермента, детально изученного с точки зрения влияния-pH на кинетические параметры, может служить фумараза — фермент, катализирующий обратимую гидратацию фумаровой кислоты до яблочной [схема (6-64)]. В своей ранней очень интересной работе Алберт и др. [58] показали, что колоколообразная рН-зависимость имеет место как для прямой, так и для обратной реакции. Используя уравнения (6-88) и (6-89), эти исследователи рассчитали кажущиеся значения р/Са для групп а и Ь фермента в буферных растворах с ионной силой 0,01 (табл. 6-1). Важно отдавать себе отчет в том, что кинетика этой обратимой реакции описывается более сложными уравнениями, чем уравнения (6-87)—(6-89), и поэтому кажущиеся значения р/Са могут не совпадать с истинными. Однако очень заманчиво было бы допустить, что два значения р/Са для свободного фермента, равные 6,2 и 6,8, соответствуют идентичным группам, по-видимому, имидазольным, со значениями микроскопических р/Са. составляющими 6,5. Свойства фумаразы будут обсуждаться далее в гл. 7, разд. 3,6. [c.60]

Карбоангидраза — один из наиболее активных среди известных ферментов. Реакция гидратации СО2 при 25 С характеризуется числом оборотов 10 с" . Тот же самый фермент катализирует гидратацию ацетальдегида [уравнение (7-35)], однако эта реакция протекает в ЮОО раз медленнее. Активность контролируется состоянием ионизации группы с p/(a 7. Согласно наиболее распространенной теории, предполагается, что ион цинка связывает молекулу воды и что комплекс Zn—ОН2 теряет протон, образуя Zn+—ОН (процесс потери протона комплексом Zn—ОН2 характеризуется р/Са 7, т. е. необычно низкой величиной р/Са, что, возможно, связано с гидрофобным окружением [104, 104а]). Zn+—ОН по существу представляет собой стабилизированный гидроксильный ион, существующий при тех значениях pH, при которых ОН обычно имеется в очень небольшом количестве. Именно этот гидроксильный ион и присоединяется к СО2 или к альдегидному субстрату. Таким образом, роль Zn + в этом ферменте состоит в генерировании атакующего основания, а не в поляризации карбонильной груп- [c.141]

Известно всего несколько примеров, когда ферменты катализируют присоединение к двойной связи, не сопряженной с карбонильной или карбоксильной группой. Оказалось, что бактериальные клетки (псевдо-монады) катализируют стереоспецифическую гидратацию олеиновой кислоты в О-Ю-оксистеарат [126]. Так же как и в предыдущих примерах, присоединение идет в анггг-положение н протон присоединяется с / е-стороиы. [c.151]

Многие реакции присоединения и элиминирования строго обратимы. Это обычно наблюдается для реакции присоединения воды к двойной связи независимо от того, осуществляется ли она в присутствии фермента (фумаразы) или путем неферментативной гидратации альдегидов и кетонов. Однако в биосинтетических последовательностях реакции часто оказываются практически необратимыми в связи с тем, что в результате реакции происходит отщепление фосфата или пирофосфата, а в клетке концентрация обоих этих ионов мала, и, следовательно, обратная реакция обычно не идет. При элиминировании с декарбоксилиро- [c.153]

Расщепление ненасыщенных жирных кислот в ходе Р-окисления происходит через дополнительные стадии, которые появляются при гидратации по месту двойной связи между вторым и третьим атомами углерода. В этом случае необходима транс-двойная стадия. В случае цмс-изомера жирной кислоты требуется дополнительный фермент - цис, транс-изомераза. Он катализирует двойную изомеризацию изменяется и положение, и геометрия двойной связи, после чего р-окисление может продолжаться. Далее по ходу Р-окисления образуется ненасыщенная кислота с двойной связью в 1(ис-положении, и катализирующая эту реакцию гидратаза приводит к образованию О-изомера, который дегидрогеназа не может использовать в качестве субстрата. Это препятствие преодолевается с помощью второго дополнительного фермента - эпимеразы, катализирующей )— -превращение, после чего Р-окисление происходит как обычно. [c.100]

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием г мс-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации-дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата [c.346]

Стадия гидратации. Ненасыщенный ацил-КоА (еноил-КоА) при участии фермента еноил-КоА-гидратазы присоединяет молекулу воды. В результате образуется 3-оксиацил-КоА (или 3-гидроксиацил-КоА) [c.375]

Механизм действия ферментов в самом общем виде был подробно изучен Михаэлисом и Ментеиом (1913 г.). Первоначально фермент и субстрат образуют комплекс фермента с субстратом, который затем распадается на продукт реакции и фермент [3.3.10]. На рис. 3.3.2 представлен энергетический профиль реакции гидратации фумаровой кис-лбты в яблочную под действием фумаразы. Фумаровая кислота как субстрат образует с фумаразой комплекс, который на стадии, определяющей скорость реакции, превращается в комплекс фумаразы с яблочной кислотой, распадающийся, наконец, на продукт реакции и исходный фермент. Тем самым имеется следующая последовательная реакция [c.659]

Хотя основным топливом для организма служат углеводы, ферментативное окисление жирных кислот также является существенным источником энергии. Некоторые детали процесса окисления насыщенных кислот, каждая отдельная стадия которого катализируется соответствующим ферментом, представлены на рис. 14.4. Начальная стадия процесса, в котором кислота участвует в активированной форме — в виде производного кофермента А, — а,р-д егидрирование. Последующие стадии — гидратации и затем окисления — приводят к р-кетонокисло-те, поэтому весь процесс в целом рассматривается как р-окисление. [c.472]

Отмечается 7 сходство реакций гидратации нитрильной группы под действием меркаптоэтанола с гидратацией под действйем ферментов, содержащих меркаптогруппу, [c.186]

Во второй реакции происходит гидратация ненасыщенного транс-ено-ил-КоА при действии фермента еноил-КоА-гидратазы. В результате образуется ь-а-р-гидроксиацил-КоА [c.330]

При окислении жирных кислот с двумя и более ненасыщенными связями в одном из циклов р-окисления образуется кислота с двойной связью в положении 2—3, но с г<мс-геометрией, и в качестве продукта следующей реакции гидратации образуется О-р-гидроксиацил-КоА, который НАД-зависимая ацил-КоА-дегидрогеназа не может использовать в качестве субстрата. Превращение О-р-гидроксиацил-КоА в Ь-изомер катализирует второй дополнительный фермент — эпимераза. [c.334]

Гидратация двойной связи олеиновой кислоты под действием Pseudomonas sp. приводит к 10-оксистеариновой кислоте с выходом 14% [1]. Эта реакция стереоспецифична и заключается в гранс-присоединении молекулы воды с образованием R-конфи-гурации не только при С-10, но и при С-9 [2—4]. Ферментную систему, ответственную как за гидратацию, так и за обратную дегидратацию, можно выделить в виде растворимого бесклеточ-ного препарата [5]. Вероятность того, что гидратация протекает через промежуточно образующуюся эпокись [6], исключается, поскольку растворимый ферментный препарат не способен превращать синтетическую эпоксистеариновую кислоту в 10-ок-бистеариновую кислоту. Вместо этого фермент катализирует [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология