Аммиак в в мышце

Мышечная работа сопровождается образованием аммиака, непосредственным источником которого служит аденозин-5-фосфат (АМР) [15б, 157]. Этот факт позволил выявить еш,е один бесполезный субстратный цикл (гл. И, разд. Е,6), действующий благодаря присутствию в одних и тех же клетках ферментов, ответственных за процессы биосинтеза и распада [уравнение (14-55)]. Насколько этот цикл важен для ра- боты мышц, пока неизвестно. [c.171]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Основные научные работы посвящены исследованию обмена фосфорных и азотисты.х соединений, а также углеводов Изучал процессы образования и выведения аммиака из организма Предложил способ лечения заболеваний мышц с помощью препарата АТФ Установил присутствие глутамина в [c.514]

Мышцы содержат около 90% белкового и около 10% остаточного азота (в % к общему азоту мышцы). Остаточный азот представляет сумму азота различных азотистых экстрактивных веществ аммиака, карнозина и ансерина, креатина и креатин-фосфорной кислоты (фосфагена), креатинина, карнитина, АТФ, [c.233]

Аммиак переносится из мышц в печень в виде аланина [c.587]

Особую роль в переносе аммиака в печень в нетоксичной форме играет также аланин. В мышцах, как и в прочих тканях, аммиак образуется при расщеплении [c.587]

Аммиак переносится из мышц [c.729]

Пиримидиновые основания в конечном счете превращаются в аминокислоту -аланин, углекислый газ и аммиак. Кроме того, азотистые основания частично идут на синтез нуклеопротеидов. Пентозы окисляются в тканях до углекислого газа и воды. Фосфорная кислота идет на построение органических веществ мышц, костей, крови и других тканей, избыток фосфорной кислоты выводится из организма с мочой. [c.230]

Восстановительное аминирование а-кетоглутарата в глутамат. Глутамат в реакциях трансаминирования с пируватом образует аланин (особенно в мышцах). Глутамин и аланин являются резервными и транспортными формами аммиака. [c.260]

Мышечная работа вызывает изменение содержания в крови белков и продуктов их распада. Отмечается увеличение содержания белков в плазме крови (в частности, белков-ферментов) за счет их выхода из работающих мышц, а также изменяется соотношение между различными белками крови, увеличивается количество продуктов белкового распада — аминокислот, поступающих из мышечных клеток и печени, аммиака, мочевины. Изменения белкового обмена зависят от длительности работы. Так, при кратковременной работе выход белков из тканей в кровь незначителен, а при длительной работе, когда проницаемость клеточных мембран сильно изменяется, белок может проникать через клеточные мембраны почек и появляться в моче. Уровень аммиака особенно возрастает в случае, когда не устанавливается устойчивое состояние метаболизма, а также при длительной утомительной мышечной нагрузке. Длительная работа приводит также к увеличению содержания в крови мочевины. [c.344]

Конкретные причины утомления при длительной работе могут быть обусловлены неспособностью работающих мышц поддерживать заданную скорость ресинтеза АТФ из-за снижения углеводных запасов, а также нарушениями в деятельности ЦНС из-за накопления аммиака и кетоновых тел в организме. На рис. 155 показано, что дополнительное введение глюкозы предотвращает развитие выраженной гипогликемии при работе и заметно повышает работоспособность при выполнении длительных упражнений. [c.356]

Наряду с устранением молочной кислоты в период отдыха после завершения работы происходит возвращение к исходным значениям содержания в мышцах и крови других важнейших метаболитов — аланина, пировиноградной кислоты, аммиака, неорганического фосфата, водородных ионов, а также восполняются запасы О2, депонированного в миоглобине красных мышечных волокон (рис. 166). [c.367]

Выполнение интенсивных упражнений в течение длительного времени приводит к усилению распада белков в работающих мышцах, в результате чего в мышцах и крови увеличивается концентрация конечного продукта белкового распада — аммиака. Максимальная концентрация аммиака в крови после напряженной мышечной работы обычно достигается на 5— [c.367]

Еще одно важное изменение, возникающее в работающих мышцах, -повышение скорости распада белков. Особенно ускоряется распад белков при выполнении силовых упражнений, причем это затрагивает в первую очередь сократительные белки, входящие в состав миофибрилл. Вследствие распада белков в мышечных клетках повышается содержание свободных аминокислот и продуктов их последующего расщепления - кетокислот и аммиака. [c.157]

Этим путем происходит устранение аммиака во многих органах (мозг, сетчатка, почки, печень, мышцы) [c.257]

Особенно активна дезаминаза адениловой кислоты в скелетных мышцах. Источником аммиака в мышцах при их работе является подвергающаяся там дезаминированию адениловая кислота [c.184]

Молочная кислота и аммиак легко диффундируют из мышц в кровь, и содержание их в крови при усиленной работе мышц значительно возрастает. Одновременно с этим с кровью к мышцам доставляются питательные вещества (глюкоза, ацетоуксусная кислота и другие), которые используются мышцами. Неудивительно поэтому, что работа мышц в организме, которая происходит при благоприятных условиях, более продолжительна и более эффективна, чем работа изолированной мышцы. При правильном сочетании периодов работы и отдыха мышцы могут работать продолжительное время без накопления в них молочной кислоты, продуктов распада аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот, а также без признаков утомления. Это объясняется тем, что в период отдыха интенсивно протекают окислительные процессы, сопровождающиеся синтезом гликогена из молочной кислоты и аденозинтрифосфорной и креатинфосфорной кислот из продуктов их распада. Только в тех случаях, когда распад энергетически важных веществ в мышцах в период работы происходит более интенсивно, чем их синтез в период отдыха, в мышцах накопляется молочная кислота, инозиновая кислота (продукт дефосфорилирования и дезаминирования аденозинтрифосфорной кис. юты), аммиак, креатин и фосфорная кислота. Мышцы постепенно утомляются, и для восстановления их работоспособности в этих случаях требуется продолжительный период отдыха. [c.554]

Сведения о белках, их составе, строении и биологических функциях начали формироваться еще в ХУП —XIX вв. На этом этапе в разнообразных природных объектах (семена и соки растений, мышцы, хрусталик глаза, кровь, молоко и др.) в достаточно больших количествах были обнаружены вещества, при сжигании которых ощущался запах паленой шерсти и аммиака. Эти вещества растворялись в воде с образованием вязких, клейких растворов при испарении воды из этих растворов получалась роговидная масса, свертывающаяся при нагревании. Именно из-за этих специфических свойств данные соединения получили название белки, поскольку аналогичными свойствами обладает яичный белок. [c.35]

Осн. работы посвящены исследованию обмена фосфорных и азотистых соед., а также углеводов. Изучал процессы образования и выведения аммиака из организма. Предложил способ лечения заболеваний мышц с помощью препарата АТФ. Установил присутствие глутамина в тканях животных, изучил процессы его обмена в организме. Впоследствии эти работы послужили основой для вывода об общности азотистого обмена в животном и растительном мире. [c.452]

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой . [c.447]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Выбор такого соединения, как аланин, для переноса аммиака из напряженно работающих скелетных мышц в печень-это еще один наглядный пример принципа экономии, действующего в живых организмах. При тяжелой работе в сокра-щаюхцихся скелетных мышцах образуется не только аммиак, но еще и большие количества пирувата, представляющего собой продукт гликолиза. Оба этих продукта должны быть доставлены в печень, где аммиак превратится в мочевину и в такой форме будет выведен из организма, а из пирувата ресинтезируется глюкоза, которая через кровь будет возвращена в мышцы. Животные нашли путь, в котором один цикл решает обе проблемы в этом цикле аммиак соединяясь с пируватом, образует аланин-нетоксичную нейтральную аминокислоту, которая через кровь направляется в печень и уже здесь подвергается дальнейшим превращениям (рис. 19-14). [c.588]

Из других химических процессов, протекающих в мышце, необходимо остановиться на образовании аммиака. Эти процессы были подробно изучены Эмбденом, Д. Л. Фердманом и др. Важнейшим источником аммиака в мышце считается адениловая кислота (аденозинмонофосфат —АМФ), образующаяся, например, при распаде аденозиндифосфорной кислоты в присутствии фермента миокиназы [c.429]

Ферментативное переаминирование было открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицман [2М], которые наблюдали перенос аминогрупп от а-аминокислот к а-кетокислотам в кащице из грудной мышцы голубя. Этому открытию предшествовали отдельные наблюдения, относящиеся к данному процессу. Ней-бауер [ПО] и Кнооп [111] в начале XX века наблюдали переход аминокислоты в соответствующую кетокислоту и обратное превращение в опытах на животных in vivo и на дрожжевых клетках. Д. Нидхэм [252] в 1930 г. обнаружила, что в грудной мышце голубя может происходить дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот без выделения аммиака другие авторы отмечали, что в грудной мышце голубя скорость исчезновения щавелевоуксусной кислоты повышается при добавлении глутаминовой кислоты [253, 254]. [c.211]

Для уравновешивания колонки и элюции пептидов используются самые разнообразные растворы вода, растворы хлористого натрия, аммиака, уксусной кислоты и различные буферные растворы. Этим способом были фракционированы пептиды триптического гидролизата гемоглобина человека, а-казеина, тропомио-зина скелетной мышцы и автолизата трипсина. [c.83]

Большое количество дурнопахнущих и вредных летучих веществ образуется при вытапливании животного сала, особенно по так называемому сухому способу. Эти вещества образуются из находящихся в сале прослоек соединительной ткани, мышц, хрящей и т. д. и представляют собой смесь альдегидов, кетонов, низших жирных кислот, цианистых соединений, сероводорода, аммиака, пиридиновых оснований и т. д. О мерах предупреждения их вредного действия см. Обязательное постановление НКТ УССР от 9 ХП 1922 г. по охране труда рабочих на салотопенных, мыловаренных и клееваренных заводах (Якимчик). [c.558]

Сам Мульдер первый начал использовать формулу протеина для объяснения различных чисто физиологических процессов. Процесс пищеварения он рассматривал как перестройку белковой молекулы с измепепием содержания серы, фосфора и кальция, но без нарушения целостности протеина, так как не должна была при этом нарушаться целостность других сложных радикалов. Таким образом, казеин в процессе пищеварения должен был легко переходить в сывороточный альбумин либо фибрин мышц или крови [334]. Превращение клейковины муки (10 РгЗгР) в фибрин (10 РгЗР) могло быть очень легко представлено как результат перераспределения серы и фосфора при неизменном количестве протеиновых радикалов [339]. Мульдер считал, что кристаллин хрусталика глаза образуется из сывороточного альбумина в результате того, что глазные артерии при отложении белка в глазном яблоке задерживают /з всей серы и весь фосфор альбумина [338]. Рассматривая процессы первичного образования белка в растениях он полагал, что протеин образуется из 1 экв. гуминовой кислоты, 4 экв. воды и 5 экв. аммиака. В результате реакции происходило образование 4 экв. кислорода и 1 экв. протеина [c.32]

Местное обезвреживание аммиака осушествляется в тканях (мозг, сетчатка, мышцы, печень, почки и др.), продуцируюших аммиак, тремя путями. [c.260]

Биосинтез мочевины. Основным механизмом обезвреживания аммиака является синтез мочевины в печени. Исходя из исследований школы И.П. Павлова, мочевина синтезируется в печени, так как при выключении печени из кровотока (фистула Экка—Павлова) в крови возрастает фонд свободных аминокислот, аммиака и резко уменьшается содержание мочевины. М.В. Ненцкий и С.С. Салазкин установили, что в печени происходит образование мочевины из аммиака и углекислоты. Г. Кребс и К. Гензелейт (1932) показали, что инкубация срезов печени с различными аминокислотами дает малый выход мочевины. Однако, если добавить одну из трех аминокислот (орнитин, цитруллин или аргинин) выход мочевины резко возрастает. При этом другие аминокислоты также становятся предшественниками мочевины. На основании этих данных, Кребс создал первый в биохимии метаболический цикл мочевинообразования. Г. Коен и С. Ратнер выяснили, что начальной реакцией этого цикла является синтез карбамоилфосфата. Из мышц и других тканей аммиак достав- [c.261]

При высокой частоте стимуляции работающих мышц в условиях кратковременных интенсивных упражнений заметный вклад в развитие утомления вносят нарушение электрохимического сопряжения при передаче возбуждения с нерва на мышцу и изменения в деятельности ЦНС из-за развития охранительного торможения, а также нарушения нервной трофики и мозгового кровообращения, изменения концентрации неорганического фосфата, инозинмонофосфата, накопления аммиака в тканях. На рис. 151 схематически показан сложный, многофакторный характер утомления, развивающегося в процессе выполнения упражнений максимальной и субмаксимальной мощности. [c.352]

Еще один внутренний орган, способствующий мышечной деятельности, - печень. В печени во время мышечной работы протекают такие важные процессы, как глюкогенез, Р-окисление жирных кислот, кетогенез, глюконеогенез, которые направлены на обеспечение мышц важнейшими источниками энергии глюкозой и кетоновыми телами. Кроме того, в печени во время мышечной работы осуществляется обезвреживание аммиака путем синтеза мочевины. Поэтому уменьшение функциональной активности этого органа также ведет к снижению работоспособности и развитию утомления. В связи с такой важной ролью печени в обеспечении мышечной деятельности в спортивной практике широкое применение находят гепатопротекторы - фармакологические препараты, улучшаюшле обменные процессы в печени (см. главу 21). [c.167]

В главе 16 было отмечено, что в печени во время мышечной работы протекают такие важные процессы, как глюкогенез, Р-окисление жирных кислот, кетогенез, глюконеогенез, которые направлены на обеспечение мышц важнейшими источниками энергии глюкозой и кетоновыми телами. Кроме того, в печени во время мышечной работы осуществляется обезвреживание большого количества аммиака путем синтеза мочевины. Все эти процессы вызывают возникновение неблагоприятных сдвигов в клетках печени и приводят к уменьщению ее функциональных возможностей. При интенсивном тренировочном процессе из-за частых тренировок время отдыха у спортсменов ограничено, в таких условиях восстановление функционального состояния печени может оказаться неполноценным. Использование гепатопротекторов, оказывающих на печень благотворное влияние, позволяет спортсменам сохранить работоспособность на высоком уровне. [c.217]

Д е 3 а м и н а 3 ы пуриновых оснований. К классу гидролаз относятся также дезаминазы, катализирующие гидролитическое отщепление аммиака от пуриновых оснований (аденина и гуанина) как свободных, так и входящих в состав более сложных веществ. Одним из псточников образования аммиака в скелетных мышцах при их работе является гидролитическое отщепление группы ЫНг от адеииловой кислоты с образованием ииозиновой кислоты [c.150]

Многие микроорганизмы, подобно тканям растений, используют аспарагин и глютамин для своего роста более активно, чем любые другие соединения. У животных синтез глютамина играет во многих отношениях сходную физиологическую роль. Глютамин легко синтезируется из аммиака и глютаминовой кислоты в активно гликозирующих (сетчатке, оболочки глаза) или дышащих клетках (почки, мозг, печень и т. д.). Гликолиз и дыхание доставляют энергию для эндотермического процесса образования амидной связи глютамина, который происходит ферментативно при участии АТФ. В последние годы было показано, что мышечные белки также обладают способностью связывать аммиак. Это происходит путем амидирования свободных карбоксильных групп белков. мышц, и в первую очередь миозина. [c.258]

Наряду с этим, в тканях животных и растений содержатся ферменты, катализирующие реакции гидролитического отщепления аммиака от глютамина (глютаминаза) и от аспарагина (аспарагиназа). Наибольшей глютаминазной активностью обладает ткань почек, затем ткани головного мозга, печени, мышц. [c.379]

Окислительное дезаминирование аминокислот относится к числу медленно протекающих ферментативных процессов, и оно происходит отнюдь не во всех органах, а в печени, почках и в некоторой степени в головном мозге. Наряду с этим, медленно протекающим процессом образования аммиака, во всех тканях и органах имеется также и иной источник образования аммиака — это гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты, возникающей при дефосфорилировании аденозинтрифосфорной кислоты. Образование аммиака происходит в мьпицах при их работе, при возбуждении коры головного мозга, раздражении спинного мозга и периферических нервов и т.д. Травматическое повреждение мышц, головного мозга, других частей центральной и периферической нервной системы, печени, почек и т. д. сопровождается интенсивным образованием аммиака за счет дезаминирования адениловой кислоты и возможно еще некоторых других азотистых соединений. [c.411]

Адениловая кислота подвергается дезаминированию. В мышцах содержится активная дезаминаза, катализирующая гидролитическое отщепление аммиака от адениловой кислоты. Часть этой дезаминазы находится в мышцах в растворимом виде (в водорастворимой фракции белков), другая же часть — в миозиновой фракции белков, являясь одним из ее компонентов. Дезаминаза адениловой кислоты образует комплекс с миозином (Д. Л. Фердман и 3. Ю. Нечипоренко) и при соответствующей обработке может быть отделена от миозина. [c.549]

Одной из главных реакций химической модификации аммиака является синтез глутамина при участии глутаматсинтетазы с использованием энергии АТФ. Синтез глутамина происходит во многих органах и тканях, но особенно активно — в мышцах, мозге и печени. Образующийся в данном процессе глутамин используется для синтеза ряда соединений аспарагина, пуриновых и пиримидиновых оснований и ряда других биосоединений. [c.386]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология