Белки эластичность

Натуральный чистый каучук представляет собой легко окисляющееся вещество, которое несколько ингибировано загрязнениями (в особенности аминами, образующимися из содержащихся в латексе белков), играющими роль антиоксидантов. Исходная эластичность каучука не сохраняется в течение неограниченного времени постепенно [c.950]

Высокомолекулярные цепи содержатся в структурах многих органических природных или синтетических веществ, которые часто обладают весьма ценными свойствами (например, в целлюлозе, белках, каучуке, полиэтилене и перлоне). Параллельно расположенные или скрученные цепи образуют гибкую нить. Эластичность резиноподобных веществ обусловлена нерегулярным сшиванием макромолекул между собой. [c.359]

Каучуковая частица состоит из трех слоев наружного защитного адсорбционного слоя (оболочки), слоя эластичного каучука и внутреннего вязкотекучего каучукового слоя (рис. 3). Наружный слой состоит из белков, жирных кислот и других поверхностно-активных веществ, содержащихся в латексе, адсорбированных на поверхности каучуковых частиц. [c.23]

Алейроновый слой, состоящий преимущественно из белков, отличается большой эластичностью и сопротивляемостью как механическим, так и химическим воздействиям. Такими же свойствами обладает и зародыш на мельничных машинах, работающих по принципу сдавливающих усилий, зародыш сплющивается, но не дробится. Эндосперм имеет тонкое и хрупкое строение, сопротивление его сжатию 1,7—3,2 МПа, а сопротивление скалыванию 0,3— 0,9 МПа. [c.72]

Никотиновая кислота участвует в обмене углеводов, серы, белков и в превращении пигментов. При недостаточности никотиновой кислоты в организме кожа сильно шелушится, теряет эластичность, темнеет, волосы выпадают. Благодаря способности расширять кровеносные сосуды витамин РР улучшает кровообращение, что благоприятно сказывается на росте волос и питании кожи. [c.136]

Полисахариды соединительной ткани. Соединительная ткань распределена по всему организму (кожа, хрящи, сухожилия, суставная жидкость, роговица, стенки крупных кровеносных сосудов, кости) и обусловливает прочность и упругость органов, эластичность их соединения, стойкость к проникновению инфекций. Полисахариды соединительной ткани связаны с белками. [c.420]

Реологические характеристики слоев глобулярных белков сывороточного альбумина и лизоцима, вычисленные по измерениям деформаций во времени, приведены в табл. 20 и на рис. 54. При повышении температуры от 20 до 60 С происходит нарастание всех характеристик структуры слоя. С помощью седимента-ционного анализа и электрофореза в растворах ЧСА, подвергнутых нагреванию, обнаружено было три компонента — нативные молекулы, денатурированные молекулы и агрегаты последних. При нагревании в течение некоторого времени устанавливается равновесие между этими компонентами, зависящее от температуры [165]. Образование межфазного слоя ЧСА на границе раздела жидких фаз при повышенных температурах (30—40° С) приводило к усилению твердообразных свойств слоя, о чем свидетельствуют значения модулей эластических деформаций, вязкость эластичности и периоды упругого последействия. [c.232]

Как известно, лизоцим отличается от других белков своей относительной стабильностью к нагреванию вплоть до 100° С. Этот белок, изоэлектрическая точка которого находится около pH 11, имеет максимальную тепловую стабильность при pH 5,5. Большая стабильность лизоцима нри pH > 7 объясняется, очевидно, наличием дисульфидных связей [166]. При нагревании до 60 С резко возрастают все реологические характеристики слоя, особенно модуль медленной эластической деформации и вязкость эластичности. Кривые развития равновесного напряжения сдвига Ра (т) также характеризуются большими значениями пределов прочности структуры слоя Рга И значениями напряжений сдвига, поддерживающих стационарное течение Время достижения стационарности увеличивается с повышением температуры от 300 до 480 сек. [c.233]

Белки вследствие их сильнополярного характера не растворяются в органических растворителях. В водо растворимость минимальна при изоэлектрической точке и увеличивается как в кислой, так и в основной областях. Многие белки нерастворимы нри изоэлектрической точке, другие оседают при действии минимальных количеств электролитов. Не только небольшие примеси кислот или оснований, но и малые количества нейтральных электролитов увеличивают растворимость белков (см. глобулины), вероятно, вследствие образования ионных пар с белками. Растворимость белков в воде обусловлена сольватацией групп С00 и НН , несущих ионный заряд. Сольватация (гидратация) полярных групп объясняет высокое содержание воды (30—60 % от их веса) в чистых и даже в кристаллических белках. Фибриллярные белки, как, например, желатина, сильно набухают до растворения и образуют при охлаждении типичные эластичные гели (студни). [c.434]

Белки злаков. Свойство пшеницы давать муку, способную превращаться в хлеб, обусловлено особым характером белков богатого крахмалом эндосперма семян этого злака. Клейкие эластичные свойства этих белков придают тесту единственное в своем роде свойство удерживать углекислоту, образующуюся в процессе брожения, что обусловливает хорошо известную губчатую структуру хлеба. [c.445]

Обычно используемые для обесцвечивания волос пероксид водорода и другие пероксидные соединения, а также некоторые кислые соли нарушают структуру волос. При окрашивании воздействию щелочного раствора окислителя подвергаются полипептидные цепи и дисульфидные связи кератина — белка, составляющего основную массу волос, а среди аминокислот, входящих в его состав, особенно чувствителен к окислению цистин, который превращается в цистиновую кислоту по содержанию цистиновой кислоты и определяют степень окисления. Ухудшается и физическое состояние волос, утрачивается эластичность и т. д. [c.118]

Крашение кожи проводят в водных р-рах красителей. Для придания коже мягкости и эластичности ее после крашения подвергают т. наз. жированию (обработке животными, растительными, минеральными или синтетич. жирами) и наполнению. Введение наполнителей снижает гидрофильные свойства кожи, повышает ее износостойкость и выравнивает толщину по всей площади. В качестве наполнителей применяют полиакрилаты, сополимеры акрилатов с бутадиеном или хлоропреном, мочевино-формальдегидные смолы, кремнийорганические полимеры и продукты переработки белков. Полимеры-наполнители вводят в кожу в виде водных дисперсий или водных р-ров иногда используют р-ры в органич. растворителях. Для сушки кожи применяют в основном конвективные методы. [c.523]

Л. н. состоят из плотной эластичной каучуковой оболочки (гель-каучук), внутри к-рОй находится жидкая низкомолекулярная фракция (золь-каучук). Наружная поверхность каучуковой оболочки окружена защитным слоем, состоящим из белковых веществ (в свежесобранном Л. н. их содержится 4%), смол, мыл и гидратно-связанной воды. По мере старения Л. н. белки постепенно гидролизуются в аминокислоты по содержанию последних можно судить о возрасте латекса. [c.18]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

Процесс синерезиса имеет важное биологическое значелие. В процессе старения коллоидов происходит их уплотнение, что не может не сказаться на проницаемости клеточных мембран и цито-плаз.мы. Снижение проницаемости может нарушить обмен вещест между клеткой и окружающей средой. Исследования показывают, что при возрастных из.менениях организма происходит уменьшение величины электрического заряда и степени гидратации коллоидных частиц. В результате уменьшается способность коллоидов тканей и органов связывать воду. Более поздние исследования показали, что процессы старения белков связаны не только со структурообразова-нием в растворах высокополимеров, но и с явлениями медленно протекающей денатурации. Именно процессами синерезиса и дегидратации объясняется появление у тканей с увеличением возраста организма новых качеств — большей жесткости и меньшей эластичности. [c.398]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Способность белков муки к набуханию определяет физические свойства теста. Если белок набухает ограниченно, связывая достаточно большое количество воды, то образующееся тесто будет эластичным и плотным по консистенции. При неограниченном набухании белков, т. е. когда часть их переходит в растворенное состояние, тесто получается жидким по консистенции, лнпкил и мажущимся, т. е. физические свойства теста ухудшаются. [c.252]

Биологическая роль. Ж - одна из осн. групп в-в, входящих, наряду с белками и углеводами, в состав всех растит, и животных клеток. В организме животных различают запасные и плазматич. Ж. Запасные Ж. откладываются в подкожной клетчатке и в сальниках и являются источником энергии. Плазматич. Ж. структурно связаны с белками и углеводами и входят в состав большинства мембран, Ж. обладают высокой энергетич ценностью при полном окислении в живом организме 1 г Ж выделяется 37,7 кДж, что в два раза больше, чем при окислении 1 г белка или углевода. Благодаря низкой теплопроводности Ж играют важную роль в теплорегуляции животных организмов, предохраняя животных, особенно морских, от переохлаждения. Вследствие своей эластичности Ж играют зашитную роль в коже позвоночных и в наружном скелете насекомых. Ж необходимая составная часть пищи. Норма потребления взрослым человеком 80 100 г/сут [c.157]

K. отличаются от а-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см. Белки), к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. -K. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей их волокна более гибки, чем у а-К., но в отличие от последних не эластичны. [c.372]

Аминокислота десмозин входит в состав белка эластина, обеспечивающего эластичность и прочность тканей. [c.42]

Совместная укладка пар полипептидных цепей приводит к образованию пространственно вытянутого белкового комплекса, укрепленного серицином — вторым (однако водорастворимым) белком шелка. Характерные свойства волокна шелка — незначительная растяжимость и высокая эластичность объясняются прочными ковалентными связями вытянутых полипептидных цепей и слабыми вандерваальсовыми взаимодействиями между листами /3-структур. [c.422]

Формирование внутренней структуры слоев происходит при замесе затяжного и крекерного теста, когда создаются условия для более полного набухания белков муки. Этому способствует малое количество сахара и жира в тесте, большая влажность, повышенная температура теста и продолжительный процесс. Такой режим замеса теста создает оптимальные условия для образования в тесте губчатой структуры клейковины, которая обуславливает специфические физические свойства затяжного и крекерного теста — упругость и эластичность. [c.114]

Связи между составными субъединицами фибрилл и между фибриллами нековалентны, а водородные связи, видимо, играют важную роль. Ткань, образованная переплетением волокон, позволяет объяснить эластичность и вязкость клейковины. Слабые деформации обратимы за счет возврата взаимодействий их к минимальному энергетическому уровню. После более существенной деформации возможно также прогрессивное и последовательное преобразование первоначальных связей между фибриллами (упругость). Нековалентные связи между волокнами позволяют им перемещаться относительно друг друга под действием значительных ограничений и сил (вязкость). В этой схеме функциональная единица является не полипептидной цепью, а белковой фибриллой. В зависимости от характера фибрилл (глиадины или глютенины) их способность к взаимодействию может варьировать. Так, изменчивость консистенции теста, подвергаемого механическим воздействиям, обусловлена перекомбинацией между фибриллами со слабой или сильной способностью взаимодействия [13]. В отличие от модели Гросскрейца [87] участие липидов здесь не является необходимым образование фибрилл зависит только от белков и наблюдалось при работе с обезжиренной мукой [15]. [c.221]

Для укрепления полихромного или позолоченного левкаса на деревянной резьбе и скульптуре кроме животных клеев можно применять тонкие дисперсии акриловых или виниловых полимеров, в частности ВА-2ЭГА и СВЭД, а также эмульсию яичного желтка в воде. Желток размягчает красочный слой и восстанавливает его эластичность, что позволяет расправить его. Содержащиеся в желтке водорастворимые белки подклеивают участки красочного слоя, а высыхающее яичное масло уплотняет и упрочняет эти участки. [c.68]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Конформационные свойства нерастворимых белков можно иногда определить методом дифракции рентгеновских лучей, однако во многих важных областях приходится обходиться косвенными методами. Эластин — в значительной степени поперечно сшитый и нерастворимый белок эластичных волокон соединительной ткани, имеет растворимый предшественник (тропеластин), состоящий из длинной полипептидной цепи с повторяющейся последовательностью (-L-Val-L-Pro-Gly- -Val-Gly-)я. Методом ЯМР изучены модельные пептиды, имеющие близкую последовательность, и при этом показана четкая тенденция к образованию р-витка второго рода. Защищенные модельные пептиды В0С-01у- -Уа1-01у-0Ме, НСО- ( -Уа1- -Рго-01у-С1у) - -Уа -ОМе, Bo - -Val-L-Pгo-Gly-L-Уа1-С1у-НН2, использованные в этих исследованиях, имели, как показано, 11-членное, образованное водородной связью кольцо ( -поворот, см. рис. 23.7.6) [6], р-поворот второго рода [53] и сетку водородных связей, включающую два 10-членных цикла и один 7-членный цикл, как показано в (2) [54]. [c.440]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается больщое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Так, в противоположность модели Э. Фищера ключ-замок Д. Кощлендом была разработана теория индуцированного соответствия , допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, сввдетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. Иными словами, фермент только в присутствии (точнее, в момент присоединения) субстрата будет находиться в активной (напряженной) Т-форме в отличие от неактивной Я-формы (рис. 4.10). На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата 8 к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других—неактивного комплекса вследствие парущения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. Получены экспериментальные доказательства нового положения о том, что постулированное Д. Кощлендом индуцированное соответствие субстрата и фермента создается не обязательно изменениями [c.132]

Длина волокон кератина существенно зависит от содержания в них воды (на этом основан волосяной гигрометр). Эти волокна эластичны и поддаются растяжению. Первыми работами по рентгенографии белков были работы Астбюри, исследованшего структуру кератина шерсти (1943). Для кератина нерастянутого волокна характерна периодичность 0,51 нм (а-кератин), при растяжении происходит переход в -кератин с периодом вдоль оси волокна 0,33 нм и с поперечными периодами 0,47 и 0,97 нм. Астбюри считал, что а-кератину свойственны регулярные изгибы цепей, которые выпрямляются при растяжении. В дальнейшем было показано, что а-кератин состоит в значительной степени из а-спиралей, а р-кератин имеет каноническую р-форму. [c.128]

Изменение активности растительных протеиназ зависит от перио, развития растения. Так, при прорастании семян повышается их проте литическая активность наряду с повышением активности других фе ментов. У незрелых семян ферментативная активность также повышен Повышенная ферментативная активность проросшего или недозр лого зерна пшеницы нередко отрицательно влияет на качество му1 и готового хлеба. С повышением протеолитической активности сниж ется эластичность клейковины муки вследствие гидролиза ее белке Повышение протеолитической активности зерна, кроме того, с провождается интенсивным накоплением аминокислот в продукт его переработки. Аминокислоты же являются источником ряда соед нений (меланоидины, эфиры, сивушные масла и т. п.), образующих( при различных технологических процессах (в хлебопечении, в бродил ном производстве и др.). Эти соединения обусловливают вкус, цвет аромат готовых продуктов и влияют на их качество. [c.68]

Приготовление хлеба начинается с замеса для получения однородного по всей массе теста. Его продолжительность 7— о мин для пшеничного хлеба и 5—7 мин для ржаного хлеба. 0 это время происходят сложные, в первую очередь, коллоидные 0роцессы набухание муки, слипание ее частичек и образование ассы теста. В них участвуют все основные компоненты теста белки, углеводы, липиды, однако ведущая роль принадлежит белкам Белки, связывая воду, набухают, отдельные белковые макромолекулы связываются между собой за счет разных по энергии связей и взаимодействий и под влиянием механических воздействий образуют в тесте трехмерную сетчатую структуру, 0олучнвшую название клейковинной. Это растяжимый, эластичный скелет или каркас теста, во многом определяющий его физические свойства, в первую очередь упругость и растяжимость. В этот белковый каркас включаются крахмальные зерна, продукты деструкции крахмала, растворимые компоненты муки и остатки оболочек зерна. На него оказывают воздействие углекислота и поваренная соль, кислород воздуха, ферменты. В дальнейшем, в ходе брожения теста, клейковинный каркас постепенно растягивается. Основная часть теста представлена крахмалом, часть зерен которого повреждена при помоле. Крахмал также связывает некоторое количество воды, но объем его при этом увеличивается незначительно. Кроме твердой (эластичной) в тесте присутствует и жидкая фаза, содержащая водорастворимые (минеральные и органические) вещества, часть ее связывается нерастворимыми белками при их набухании. При замесе тесто захватывает и удерживает пузырьки воздуха. Следовательно, после замеса тесто представляет собой систему, состоящую из твердой (эластичной), жидкой и газообразной фаз. [c.107]

В ходе выпечки, по мере превращения теста в хлеб, е протекает комплекс сложных процессов. В начале выпечки жение ускоряется, наиболее интенсивно оно идет при темпе ре 35 С, образуется этиловый спирт, диоксид углерода, М ная и уксусная кислоты по мере роста температуры броя затухает, а затем прекращается (50—60 °С). Интенсивност разования диоксида углерода, тепловое расширение газ тесте приводят к увеличению его объема. При повышении пературы белки теряют часть присоединенной ранее воды, п ходит неполный их протеолиз, а при температуре 70 С и они частично денатурируют, теряют эластичность, уплотня Крахмал при выпечке частично поглощает выделенную 6eJ влагу, клейстеризуется и частично гидролизуется с образов декстринов и некоторого количества сахаров. Особенно эне но гидролиз крахмала идет при выпечке ржаного хлеба. [c.108]

Диснерсная фаза Л. п. состоит из частиц (глобул) пгарообразной илп грушевидной фо])мы размером от 0,25 до 5. икм средний размер — 2 мкм. Глобулы Л. н. состоят из плотной эластичной каучуковой оболочки (гель-каучук), внутри к-рой нахсдится жидкая низкомолекулярная фракция (золь-каучук). Наружная поверхность каучуковой оболочки окружена защитным слоем, состоящим из белковых веществ (в свежесобранном Л. II. их содержится 4%), смол, мыл и шдратно-связанной воды. По мере старения Л. н. белки постепенно гидролизуются в аминокислоты но содержанию последних можно судить о вое расте латекса. [c.20]

Иммобилизация позволила также механическим путем регулировать. каталитическую активность иммобилизованных ферментов [3]. Иммобилизованный трипсин на эластичном носителе, как, например, на найлоне, уменьшает ферментативную активность при растягивании носителя — найлонового волокна. Причина этого может состоять в деформадии молекул белка. Из-за небольшого объема молекул фермента такие механохимические исследования трудно осуществить другим путем без иммобилизации. [c.438]

Применение. Благодаря механич. прочности, эластичности, электроизоляционным и др. ценным свойствам В. с. применяют в различных отраслях промышленности и в быту см., напр., Полимеры в машиностроении. Полимеры в строительстве. Полимеры в сельском хозяйстве, Полимеры в алектротехнике, Полимеры в автомобилестроении). Основные типы полимерных материалов — резины, волокна, пластмассы, пленки, лаки, эмали, краски и клеи. Биологич. значение В. с. определяется тем, что они составляют основу всех живых организмов и участвуют практически во всех процессах жизнедеятельности (см. Биополимеры, Белки, Нуклеиновые кислоты, Целлюлоза, Нрах.чал). [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология