Белки, переносящие кислород

Транспортные белки Переносчики кислорода Гемоглобин (переносит [c.259]

При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. [c.21]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

Хромопротеиды — соединения, состоящие из белка, связанного с тем или иным окращенным соединением небелкового характера. К наиболее изученным хромопротеидам относятся соединения хлорофилла с белком, играющие важную роль в процессе фотосинтеза, а также гемоглобин человека и животных, с помощью которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью. [c.222]

Переходя от клетки к многоклеточному организму, мы встречаемся с новыми, специализированными функциями белков. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса кислорода [c.176]

Наряду с ферментативным катализом, биофизика исследует и другие динамические свойства белковых молекул, ответственные за механохимические процессы, за иммунологическую защиту, за запасание и перенос кислорода и т. д. Соответственно следует говорить о физике сократительных белков как основе механохимии, о физике иммунитета и даже о физике отдельных белков — миоглобина и гемоглобина, например. [c.178]

Теперь мы рассмотрим гемоглобин более подробно и попытаемся выяснить, чем определяется его способность переносить кислород из легких в ткани, а ионы Н и молекулы СО - из тканей в легкие. Мы увидим, каким образом четвертичная структура гемоглобина помогает регулировать выполнение этих важных транспортных функций. Гемоглобин представляет собой прототип или модель многих других регуляторных олигомерных белков. [c.205]

Белки выполняют поразительно много разнообразных заданий. Почти все химические реакции в организме катализируются особой группой белков, называемых ферментами. Расщепление питательных веществ для генерирования энергии и синтез новых клеточных структур включают тысячи химических реакций, возможность протекания которых обеспечивается белковым катализом. Белки также выполняют роль переносчиков, например гемоглобин переносит кислород от легких к тканям. Мышечные сокращения и внутриклеточные движения — это взаимодействие молекул белков, чье предназначение состоит в осуществлении координированных движений. Еще одна группа белковых молекул, так называемые антитела, защищает нас от чужеродных веществ, таких как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Активность нашей нервной системы также зависит от белков, которые получают, передают и собирают информацию из внешнего мира. Белки — это также гормоны, управляющие ростом клеток и координирующие их активность. [c.116]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Этот пептид получается при отщеплении хвоста гигантской молекулы белка, входящей в гемоглобиновый комплекс, который осуществляет перенос кислорода из легких ко всем тканям организма. [c.99]

Важнейшую группу хромопротеидов составляют сложные белки, простетическая группа которых содержит пиррольные кольца. К таким хромопротеидам относятся соединение хлорофилла с белком, играющее важную роль в усвоении углекислоты растениями гемоглобин человека и животных, при помощи которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью миоглобин — дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных ряд ферментов, участвующих в окислительных процессах (цитохромы, каталаза, пероксидаза). [c.63]

Многие биохимические процессы зависят от степени ионизации участвующих в них молекул. К их числу относятся реакции, катализируемые фермен-тами, связывание белками различных ионов, процесс переноса кислорода с участием гемоглобина, конформационные изменения белков и других био-полимеров, поведение малых и больших молекул при электрофоретическом и хроматографическом разделении и т. д. Мы начнем поэтому наше рас-смотрение с проблемы протолитического равновесия. [c.17]

Гем служит коферментом для белков, участвующих в переносе кислорода в организме, для ферментов, катализирующих различные реакции окисления, и для ферментов, катализирующих разложение перекисей (см. гл. XV). [c.233]

Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

Сочетание специфического белка глобина и гема обусловливает указанную на стр. 451 уникальную способность гемоглобина переносить кислород от легких к клеткам тканей. Большинство хромопротеидов аналогично гемоглобину содержит в своем составе ионы металлов (железо нли медь). [c.454]

Гемовые белки выполняют ряд специализированных функций. Например, гемоглобин переносит кислород, а многие цитохромы участвуют в процессах переноса электронов. Естественно, сразу же возникает проблема установления корреляции между структурой и функцией этих белков. К той же группе проблем относится вопрос о том, какие изменения конформации в трех субъединицах тетрамерного белка гемоглобина вызывают связывание кислорода гемом четвертой из субъединиц, или вопрос о том, каким образом электрон проходит через белковую глобулу к гемовому железу, а затем от железа к акцептору электронов. Чтобы ответить на такого рода вопросы путем использования метода ЯМР, прежде всего следует попытаться извлечь из данных ЯМР сведения о структуре системы, [c.396]

Буферные растворы играют важную роль в биологии и медицине. Так, водные растворы живого организма характеризуются определенными величинами pH. Например, pH крови колеблется в пределах 7—7,9 со средней величиной 7,4. Если pH выходит за эти пределы, то кровь теряет способность переносить кислород. Сама жизнь организма зависит от способности крови регулировать pH в весьма узких пределах. А это достигается содержанием в крови ацетатных, фосфорных и карбонатных буферных систем, а также систем с таким же действием из аминокислот и белков. [c.141]

Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

Число атомов в молекуле не ограничено. Молекулы газов могут содержать один атом (например, в веществе — аргоне, Аг), два (О2) может быть небольшое число атомов, измеряемое десятками (Зе). Молекулы гемоглобина, белка ответственного за перенос кислорода из легких к тканям тела, имеют эмпирическую формулу ( 738Hll65O208N20зS2Fe) и содержат тысячи атомов. Очень большое количество атомов часто содержат молекулы твердых веществ. Так, алмаз, практически представляет молекулу-кристалл, с числом атомов углерода, соизмеримым со значением постоянной Авогадро. Принято молекулы с числом атомов приблизительно до 100 и содержащих повторяющиеся группировки атомов условно называть олигомерами, а более крупные относят к полимерным молекулам или, просто, полимерам. [c.98]

Ассоциация биологически важных молекул с образованием комплексов лежит в основе построения надмолекулярных структур клетки и является важным этапом в функционировании белков и нуклеиновых кислот в живых организмах. Например, перенос кислорода из легких в различные органы, потребляющие кислород, происходит с помощью специального белка, содержащегося в красных кровяных тельцах — эритроцитах, так называемого гемоглобина, который способен образовывать комплекс с кислородом. В легких происходит ассоциация кислорода с гемоглобином (НЬ) с образованием комплекса НЬ+ + Оа ч НЬОа. В органах, потребляющих кислород, комплексдиссо- циирует, и выделившийся кислород расходуется на реакции окисления. [c.226]

Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

Большинство из перечисленных металлов, за исключением непереходных цинка, кадмия, ртути и свинца, относятся к й-эле-ментам. Наличие вакансий в электронных оболочках -элементов обуславливает легкость их включения в комплексные соединения, в том числе и с биолигандами. Благодаря этому такие металлы с переменной валентностью, как Си, Со, N1, V, Сг, Мп, Ке, наряду с цинком и молибденом входят в состав простетических групп ферментов и некоторых белков. В составе комплексов с биомолекулами они участвуют в переносе кислорода, алкильных групп и во многих других жизненно важных процессах и реакциях. Однако индивидуальная потребность организмов в тяжелых металлах очень мала, а поступление из внешней среды избыточных количеств этих элементов приводит к различного рода токсическим эффектам. [c.244]

Рассмотрим роль экстракоординации в обратимой фиксации и переносе кислорода гемоглобином. Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных - важнейший биохимический процесс, осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков - гемоглобрша и миоглобина [52, 96, 97]. [c.286]

Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мпо-глобпн кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина - перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мпо-глобпиа (рис. 1.20) представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелковый компонент, содержащий железо см. главу 2). [c.65]

Гемоглобин переносит кислород от легких в сеть артериальных кровеносных сосудов млекопитающих и состоит из белка глобина, связанного с простетиче-ской группой — пигментом гемом. Чрезвычайно близкое структурное родство гема и хлорофилла поразительно и дает возможность предположить их общее эволюционное происхождение. В окисленном гемоглобине присутствует щестикоординированное железо(П), которое связано с атомом азота имвдазоль-ного фрагмента белка гистидина, расположенного с одной стороны плоскости макроцикла, и молекулярным кислородом, находящимся с другой стороны. Гем без железа(П) называется протопорфирином IX, а незамещенный макроцикл называется порфирином. Гем также входит в состав цитохромов [5] — ферментов, обеспечивающих перенос электронов. [c.310]

Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмен-та клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ из тканей в легкие. В крови локализованы специальные транспортные белки — альбумины, переносящие различные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки — пермеазы, переносящие различные вещества через биологические мембраны. [c.45]

Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

Рассмотренные нами биомолекулы, играющие роль строительных блоков, имеют очень небольшие размеры по сравнению с биологическими макромолекулами. Например, длина молекулы такой аминокислоты, как аланин, составляет менее 0,7 нм, тогда как в эритроцитах типичный белок гемоглобин, осуществляющий перенос кислорода, состоит примерно из 600 аминокислотных единиц, соединенных в длинные цепи, уложенные в виде глобулярных структур. Молекулы белков, в свою очередь, малы по сравнению, например, с рибосомами-субмолекулярными частицами, содержащимися в тканях животных. В состав каждой из них входит приблизительно 70 различных белков и четыре молекулы нуклеиновой кислоты. Рибосомы, в свою очередь, малы по сравнению с такими ор-ганеллами, как митохондрии. Таким образом, переход от простьЬс биомолекул к более крупным субклеточным структурам происходит скачкообразно. [c.70]

Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации Oj. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-поли-мераза из Е. соИ (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК фермент аспартат-кар-бамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов и как крайний случай, огромный митохондриальный пирувст-дегидрогеназный кол плекс-ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3). [c.199]

В заключение следует отметить, что комплексный ион меди(И) имеет очень большое значение в качестве катализатора многих окислительных и других процессов, уступая по важности, вероятно, только железу пара Си —Си участвует во многих окислительно-восстановительных циклах. Медь входит в состав нескольких ферментов, например фенолазы, а в виде Си — в состав гемоцианина [19]. Оба эти белка, содержащие металл, переносят кислород подобно гелюглобину, причем, вероятно, в этом процессе принимают участие соединения типа СиО. или СиО.,Си +. Сравнительно простая система, состоящая из смеси u —амин—НдО,, обладает свойствами фермента фенолазы, т. е. катализирует гидроксилирование фенолов в орто-положение. [c.326]

СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

Е. Кислородпереносящие белки. Гемоглобин переносит кислород от легких к другим тканям организма. [c.332]

Функции, выполняемые П. г. в сложных белках, весьма различны П. г. ферментов входят в состав каталитич. центра последних и принимают непосредственное участие в механизме ферментативного катализа. П. г. других протеидов также принимают неносредственное участие в осуществлении специфич. функций этих протеидов. Так, напр., гем в гемоглобине является непосредственным химич. центром, осуществляющим обратимое связывание и перенос кислорода. В других случаях (напр., в фосфо- или глюкопротеидах) П. г. модифицируют комплекс, придавая ему особые физико-химич. свойства (напр., мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеида муцина, придают ему устойчивость к действию пептидгидролаз). [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология