Треонин окисление

Выделяющиеся альдегид и аммиак можно обнаружить качественно и Определить количественно При окислении серина образуется формальдегид, при окислении треонина — ацетальдегид. [c.470]

Строение треонина устанавливается окислением его йодной кислотой, которая разрывает не только связи [c.497]

При периодатном окислении треонин превращается в ацетальдегид, глиоксиловую кислоту и аммиак [c.497]

При окислении же треонина образуется / -молочная кислота [c.501]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан, гидролизуются амидные группировки, частично разрушаются серии и треонин, происходит окисление цистина и цистеина. Для определения указанных аминокислот разработаны специальные методики [25, 73, 74]. [c.351]

ОКИСЛЕНИЕ ТРЕОНИНА ДО АЦЕТАЛЬДЕГИДА СПЕЦИФИЧЕСКИМИ [c.260]

В то время как для определения основных, ароматических и серусодержащих аминокислот имеется ряд удовлетворительных методов (см. гл.- I, II, III) и для треонина разработан сравнительно простой и точный способ окисления, для определения лейцинов предложено лишь несколько трудно выполнимых методов, которые оставляют желать много лучшего. [c.275]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

В работе Деллава [8] имеются указания относительно расщепления С -треонина окислением при помощи перйодата с образованием ацетальдегида (С-3,4), муравьиной кислоты (С-2) и двуокиси углерода (С-1). Ацетальдегид в дальнейшем разлагается на карбонат бария (С-3) и ацетон (С-4,4,3). [c.198]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

У. Какие процессы осуществл т-ся при биосинтезе треонина по схеме КгСНзСНзОнЛ. НСН2 Н20-Р=0(0Н)2 и н=сн2- всн(он)снз в стадии 1) I. 2) П, 3) Ш Здесь Я - Н00С-СН(/Ш2)- а. Восстановление б. Окисление в. Гидратация г. Отщепление НдРО д. Получение ангидрида е. Образование сложного эфира 1 [c.274]

Другая катаболическая реакция треонина [уравнение (14-29), стадия б]—это расщепление на глицин и ацетальдегид, катализируемое серин-оксиметилтрансферазой [уравнение (8-19)]. Третьим и количественно более существенным путем является дегидрирование [уравнение (14-29), стадия в] и декарбоксилирование с образованием аминоаце-тона [уравнение (14-29), стадия г]. Аминоацетон выводится с мочой, но он может также быть окислен [уравнение (14-29), стадия д] в ме-тилглиоксаль, который может подвергаться превращению в D-лактат под действием глиоксилазы (гл. 7, разд. Л). Аминоацетон служит также источником 1-амино-2-пропанола при биосинтезе витамина Bis (стадия е, дополнение 8-Л). Было постулировано, что метилглиоксаль является природным регулятором роста, препятствующим чрезмерной пролиферации клеток у животных [63 ]. [c.114]

С помощью П.-М. р. можно окислять спиртовые группы в алифатич. и жирно-ардматич. соед.. сахарах, стероидах, пептидах, нуклеотидах н алкалоидах. Напр., эта р-ция м. б. использована для окисления остатков треонина в пептидах [c.143]

При р-окислении жирных кислот с нечетным числом атомов углерода происходит образование не только ацетил-СоА, но и пропионил-СоА. Трехуглеродная пропионильная группа образуется также при расщеплении изопреноидных соединений, изолейцина, треонина и метионина. [c.330]

Для повышения специфичности расщепления сложноэфирной связи по сравнению со специфичностью кислотного гидролиза Эллиот ацилировал свободные аминогруппы при pH 5. В результате обработки ацилированного белка 0,01 и. щелочью при комнатной температуре в течение 1,5 час значительно увеличивается количество диализуемого азрта, что согласуется с гидролизом эфирной связи с образованием смеси ацетил- или формилсерилпептадов. От этих пептидов ацильные группы были отщеплены обработкой на холоду раствором хлористого водорода в метаноле окисление перйодатом продукта реакции позволило установить, что из общего числа остатков серина в цепи 62% составляют концевые свободные остатки. Описанные выше реакции, которые Эллиот [96] использовал для селективного расщепления Пептидных цепей по остаткам серина и треонина, протекают по следующей схеме [c.219]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

При кислотном гидролизе триптофан разрушается полностью, а серии и треонин — на 5—10% разрушаются также цистин, цистеин и метионин. Из метионина получается главным образом метио-нинсульфоксид, который частично снова превращается в метионин в процессе гидролиза. Серусодержащие аминокислоты могут быть определены только в окисленных образцах (например, окисленных надмуравьиной кислотой). [c.178]

Глиоксалевая кислота получается окислением 1,2-оксикар-боновых кислот, например Ы-метил-/-треонина [c.180]

Хотя эти методы не обеспечивают возможности определения абсолютного содержания треонина и серина в нативном белке, вследствие потерь зо время гидролиза и вследствие возможного частичного окисления, тем не менее эти результаты , пишут Мартин п Сайндж [438], имеют значение как сравнительные и представляют нижний предел содержания этих аминокислот в белке . [c.260]

Николе [478] видоизменил этот метод, и получил возможность определять треонин в присутстзиг углеводов, в том числе метилпентоз. Окисление изменено в том направлении, что НЮ4 прибавляют до введения арсенита, а не после определенную часть гидролизата подщелачивают по лакмусу бикарбонатом и добавляют избыток последнего для нейтрализации уксусной кислоты. Затем при перемешивании вносят тремя равными порциями 3. моля уксусного ангидрида (высчитано по азоту пз определенного объема раствора), растворенного в 5—10 объемах бензола. Бензол удаляют током воздуха. Треонин рассчитывают [c.264]

Основы метода. Белковый гидролизат окисляют в нейтральной или слабощелочной среде периодной кислотой. Образующийся при окислении треонина ацетальдегид отгоняют током воздуха. Образовавшийся из серина формальдегид удерживается в растворе аминогруппами остальных аминокислот. После конца окисления и удаления ацетальдегида связанный формальдегид освобождают подкислением н осаждают 5,5-диметилди-гидрорезорцином (Форлендер, [666]). [c.266]

Примечание. При окислении сульфатом церия 1,2-диоксима-сляная кислота, образующаяся за счет дезаминирования треонина, переходит в теоретическое количество ацетальдегида. Поэтому в присутствии треонина содержание аланина рассчитывают КЗ разности между количеством ацетальдегида, образо-вавш егося при окислении сульфатом церия после дезаминирования, и количеством его, полученным при окислении перйодатом натрия без дезаминирования. (См. также Дополнения , стр. 380.) [c.331]

Треонин содержит два асимметрических атома углерода и поэтому образует четыре оптических антипода и два рацемата. Он является одним из представителей оксиаминокислот и, входя в состав белков, повышает реакционную способность белковых молекул. Характерной особенностью р-окси-а-аминокислот является легкость их окисления с образованием соответствующего альдегида, аммиака и глиоксалевой кислоты. [c.196]

Треонин был получен из кислотных гидролизатов фибрина в 1935 г. Роузом и др. [83]. Работа этих исследователей была направлена на выделение присутствующего в белковом гидро-лизате фактора, необходимого для роста крыс. Открытие треонина позволИоТо впервые показать, что крысы могут расти на диете, содержащей очищенные аминокислоты. При химическом восстановлении треонина Роуз и его сотрудники получили Ь-а-аминомасляную кислоту, а путем окисления перевели треонин в О-молочную кислоту. Треонин был синтезирован Картером [84], а затем Вест и Картер [85] получили четыре стереоизомера этой аминокислоты. Как и серин, треонин встречается в форме своего фосфорного эфира [86]. Серин и треонин реагируют с йодной кислотой с образованием глиоксиловой кислоты, аммиака и муравьиного или, соответственно, уксусного альдегида [87] [c.21]

Для определения отдельных аминокислот разработан ряд специфических методов. В качестве примера можно привести окисление оксиаминокислот йодной кислотой (стр. 21), применимое для определения серина, треонина и -оксилизина (стр. 50). Применяются также весовые методы, основанные на избирательном осаждении некоторых аминокислот специфическими реагентами. К специфическим химическим методам определения аминокислот относятся также модифицированная реакция Паули на гистидин (стр. 15), цветная реакция Сакагути на аргинин (стр. 13) и реакция Салливана на цистеин (стр. 23). [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология