Метионин структура

Критическим моментом при определении структуры гормона роста, выделяемого гипофизом человека, оказалось избирательное расщепление пептидных связей, образованных метионином. Уравнение реакции приведено ниже. Напишите механизмы этих превращений. [c.417]

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, Е-аланил-Е-ва-лил-Е-метионин представляет собой пептид со следующей структурой [c.84]

Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [c.60]

Среди описанных методов химического расщепления наибольшее применение при исследоаании первичной структуры белков находит деградация бромцианом по остаткам метионина. Относительно широко используется расщепление по остаткам триптофана и по связи Asn—Gly. Значительно реже применяют частичный кислотный гидролиз по саязи Asp—Pro и расщепление по остаткам цистеина и тирозина. При расщеплении белков по остаткам метионина, триптофана и цистеина обычно образуются крупные пептидные фрагменты, содержащие в среднем 40 — 80 аминокислотных остаткоа, что связано с низким содержанием этих аминокислот а белках. Более крупные пептиды могут быть получены при расщеплении связей Asn—Gly и Asp—Pro. [c.52]

Мимозин, обнаруженный в бобовых растениях с Гавайских островов (Leu anea le o ephala), действует посредством ингибирования превращений метионин — цистеин, вступая во взаимодействия с белками структуры волос, но также и непосредственно с матриксом волосяных фолликул. Это действие имеет обратимый характер [68]. [c.344]

Внутримолекулярное связывание боковых радикалов двух остатков цистеина создает дисульфидный мостик, который обычно способствует упорядоченности конформации. Многие обладающие важными биологическими функциями полипептиды имеют первичную структуру, включающую дисульфидные мостики между остатками цистеина, которые отделены друг от друга в полипептидной цепи несколькими атомами, что приводит к образованию многочленных колец. Влияние дисульфидных мостиков на конформацию полипептидной цепи, находящейся между двумя остатками цистеина, легко видеть по возрастанию неупорядоченности, происходящему при расщеплении дисульфидных групп. Лизоцим после расщепления дисульфидных связей теряет около 50 % своих а-спиральных участков [27], однако расщепление полипептидной цепи в двух точках (по остаткам метионина) приводит к трем пептидным фрагментам, соединенным дисульфидными мостиками и ли- [c.433]

При обсуждении вопросов, связанных со структурой белков, аминокислоты, входящие в группы а, б и в, а также фенилаланин и метионин принято объединять в категорию неполярных аминокислот. Они стре- [c.83]

Исследование синтетических полипептидов, а также анализ известных белковых структур, полученных с помощью рентгеновской кристаллографии, показали, что некоторые аминокислоты, например глутаминовая кислота, аланин и лейцин, способствуют образованию а-спирали. Другие аминокислоты, в частности метионин, валин и изолейцин, чаще [c.97]

Аминоацилаза строго специфична к структуре только ацильной части субстрата, поэтому одна и та же установка с иммобилизованным ферментом используется для получения различных аминокислот, в том числе L-валина, L-метионина, L-фенилала-нина и L-триптофана. Время полуинактивации иммобилизованного энзима составляет 65 суток на японских предприятиях он используется без замены более 8 лет и обеспечивает снижение стоимости производства аминокислот на 40 % по сравнению с технологией, где применяются свободные молекулы фермента. [c.96]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Взаимосвязь между структурой и функцией в этом ряду соединений оказалось легче всего изучать на энкефалинах, поскольку их аналоги и производные легко синтезировать [25] (рис. 8.28). Если, например, пентапептид укоротить на N-koh-цевой тирозин или С-концевой метионин, то его активность почти полностью теряется. Удлинение пептидных цепей приводит к тому же результату (за исключением -эндорфина, для которого увеличение активности связано с приобретением большей устойчивости к протеолитической деградации). [c.236]

В поисках новых соединений такого рода действия синтезировано и исследовано большое число самых разнообразных гидроксамовых производных, в особенности аминокислот общей структуры (5.17), среди которых наиболее активно гидроксамовое производное метионина [ 46, [c.107]

Метионин имеет в своем составе подвижную метильную группу, которая способна переноситься на другие клеточные структуры в процессах метилирования, например в процессах конъюгации или синтеза холина. Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами. Лекарственные препараты под названием Метионин выпускаются в виде таблеток. Применяются также в геронтологии в качестве профилактического средства. [c.27]

Рентгенография кристаллическая структура двух форм /-метионина. [c.391]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

Электрохимические исследования аминокислот, нуклеиновых кислот и белков непосредственно связаны между собой, поскольку первые являются структурными элементами более сложных макромолекул. Электрохимические исследования двадцати основных 1-а-аминокислот [230—232] показали, что только шесть из них — цистеин, цистин, метионин, гистидин, тирозин и триптофан — окисляются на пирографитовом и стеклоуглеродном электродах. В области pH от 1 до 10 их окисление протекает необратимо при н.и.э.>1,0 В, причем с ростом pH потенциал полуволны или максимум тока смещается в отрицательную сторону. Процессы окисления сопровождаются пассивацией электрода продуктами реакции. По данным ЯМР- и ИК-спектроскопии, продукты реакции имеют сложную полимерную структуру, что не позволяет пока перейти к детальному анализу механизма. Тем не менее полученные результаты оказались полезными при интерпретации электрохимического поведения белков, адсорбированных на графитовых электродах [245, 246]. [c.163]

Четвертичная структура Г. первого типа характеризуется наличием неодинаковых субъединиц молекула содержит флавин, негиминовое железо и серу со степенью окисления -2. Г. второго типа либо не имеет четвертичной структуры, либо состоит из идентичных субъединиц. Каталитич. активность Г. проявляется при pH 7-8. Фермеит абсолютно специфичен по отношению к субстратам. Ингибиторы Г.-азасерин, гомоцистеинсульфонамид и метионин-су льфон. [c.587]

X.- источник (донор) метильных групп в биохим. р-циях метилирования (в частности, при биосинтезе метионина). X. не является витамином в строгом смысле, т. к. используется в качестве пластич. в-ва при построении структур живой ткани, гл. обр. биол. мембран, и может офазовываться в организме из серина. Поскольку, однако, биосинтез X. у животных и человека ограничен, он должен поступать дополнительно с пищей и является т. обр. незаменимым пищ. в-вом. Потребность человека в X. точно не определена и зависит от обеспеченности рациона белком, витамином В,2 и фолиевой к-той по разным данным, она составляет от 0,25 до 4 г в сутки. Недостаток X. в сочетании с дефицитом белка может вызывать жировую дегенерацию печени и ее цирроз. Из продуктов питания X. наиб, богаты мясо, рыба, яичный желток, соевая мука. [c.300]

Известна первичная структура ряда иммуноглобулинов IgG- и IgM-типов, а также белка Бейса — Джонса (иммуноглобулина L-типа), появляющегося в моче при определенных заболеваниях (например, при миеломе). Этот белок, находящийся в растворе в виде димера, содержит 214 аминокислот. В нем отсутствуют метионин и спиральная структура. Некоторое представление о третичной структуре антитела удалось дать Эдмунсону и Хилшману [254] они сделали рентгеноструктурный аиа- [c.426]

Химотрипсин, Химотрипсин (КФ 3.4.21.1) секретируется вфор-ме профермента — химотрипсиногена поджелуд очной железой позвоночных животных активация профермента происходит в двенадцатиперстной кишке под действием трипсина. Физиологическая функция химотрипсина — гидролиз белков и полипептидов. Химотрипсин атакует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами остатков тирозина, триптофана, фенилаланина и метионина. Он эффективно гидролизует также сложные эфиры соответствующих аминокислот. Молекулярная масса химотрипсина равна 25 ООО, молекула его содержит 241 аминокислотный остаток. Химотрипсин образован тремя полипептидными цепями, которые связаны дисульфидными мостиками. Первичная структура фермента установлена Б. Хартли в 1964 г. [c.197]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Птицын рассмотрел влияние гидрофобных взаимодействий на степень спиральности полипептидной цепи [101]. Имеется ряд данных, свидетельствующих об этом влиянии на структуру синтетических полиаминокислот. Фасман проанализировал стабильность таких полимеров по отношению к действию дихлор- и дифторук-сусной кислот и показал, что стабильность поли-Ь-метионина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-лейцина значительно выше, чем у поли-Ь-карбобензокси-Ь-лизина (— (СНа) 4—NH—СОО—СНг— eHs) и поли- -бензил-Ь-глутамата (—(СНг) г—СОО—СНг— eHs) [115]. Включение неполярных боковых групп в водорастворимые полипептиды увеличивает стабильность их спиральных конформаций. Это подтверждается данными для ряда других синтетических полипептидов [116—120]. [c.233]

Расчетные исследования пространственного строения Met- и Ьеи-энкефалинов проводились неоднократно (см. табл. III.33), но как уже было отмечено ранее, отсутствовало единое мнение о конформационных возможностях этих простейших лигандов опиоидных рецепторов. Г. Шерага и соавт, [181] при расчете Ме1-энкефалина в качестве исходных приближений выбрали регулярные структуры и различные формы -изгибов основной цепи, а также низкоэнергетические конформационные состояния монопептидов, ди-(РЬе -Ме1 ) и три-(Туг -01у ) пептидных фрагментов. Все регулярные структуры гормона, в том числе а-спираль, имели высокую энергию. Самыми предпочтительными оказались конформации с формой B-H-R-B-B (шейп fffe). Они имеют -изгиб на участке Gly -Phe и водородную связь между ОН-группой боковой цепи Туг и карбонилом основной цепи Gly или Phe . Боковые цепи остатков метионина и фенилаланина ориентированы в среду и конформационно свободны. В более поздних исследованиях Г. Шераги и соавт. [188-190] лучшая по энергии конформация имела форму основной цепи В-Н-В-В-В meiinffee). Дж, Де-Ко н и [c.392]

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В П. с., закодированной в соответствующем данному белку структурном гене, заложено все необходимое для ее самоорганизации в глобулу с определенной пространств, структурой. П. с. определяет вторичную и третичную структуры белка. Методы ее установления хорошо разработаны полипептидную цепь специфически расщепляют протеиназами (трин-сином — по остаткам аргинина и лизина, химотрипсином — по остаткам аром, аминокислот и лейцина) или хим. методами (бромцианом по остаткам метионина) в полученном наборе перекрывающихся пептидных фрагментов определяют последовательность аминокислот, используя преим. ступенчатое расщепление по Эдману (процесс автоматизирован), и сопоставляют строение фрагментов. [c.429]

Во время переноса одноуглеродных остатков в структуре кофермента - те-трагидрофолиевой кислоты (ТГФ) - происходит образование мостика между атомом азота в пятом положении птеридина и азотом иара-аминобензойной кислоты (на рис. 14 не показан) за счет переносимого фрагмента. Последний затем включается в синтезирующееся пуриновое кольцо или в виде группы СН3 входит в состав тимина при синтезе пиримидиновых оснований. Кроме того, ТГФ участвует в реакциях биосинтеза аминокислот, а именно в превращении серина в глицин и в переносе метильной группы при биосинтезе метионина. [c.39]

МИД (по остаткам триптофана). Метионина в составе белков содержится обычно меньше, чем других аминокислот, поэтому обработка СКВг предпочтительнее, так как при этом образуется небольшое число пептидов, первичную структуру которых определяют с помощью рассмотренных ранее методов, всякий раз начиная с определения природы К- и С-концевых аминокислот. [c.56]

Полипептидные цепи можно избирательно разрушить по остаткам метионина с помощью бромциана. Разумеется, анализ полученной смеси не позволит восстановить последовательность фрагментов в исходной полипептидной цепи. Однако такого рода избирательное расщепление оказывает существенную помощь в изучении первичной структуры. Если определить небольшое число остатков с Ы- и С-концов бромциановых пептидов и если после фер- [c.108]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

В окисл.-восстановит. р-циях небольшая скорость м. б. обусловлена тем, что числа электронов, отдаваемых одной частицей восстановителя и принимаемых одной частицей окислителя, не совпадают. При этом катализатором м. б. частица, способная чпереключать одноэлектронный механизм р-ции на двухэлектронный (см. Окислительновосстановительный катализ). Большие возможности для Г. к. открываются при использ. в кач-ве катализаторов комплексных соед. переходных металлов (см. Катализ комплексными соединениями). А. Е. Шилов. ГОМОЛИТИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ, происходят в результате разрыва одной или неск. электронных пар, образующих хим. связь, и (или) образования новой связи при взаимод. частиц, каждая из к-рых обладает неспаренным электроном. В Г. р. участвуют или образуются атомы или своб. радикалы. Типичные Г. р. мономолекулярный и бимолекулярный распады молекул с образованием своб. радикалов р-ции отрыва, замещения и присоед. с участием своб. радикалов рекомбинация и диспропорционирование своб. радикалов. К Г. р. часто относят также окисл.-восстановит. р-ции с переносом одного электрона. При Г. р. атомов (радикалов) с молекулами выполняется принцип неуничтожимости своб. валентности. Г. р.— элементарные акты мн. цепных р-ций, вапр. радикальной и анионной полимеризации, хлорирования и нитрования алиф. соединений. L-ГОМОСЕРИН (Ь-а-амино-у-оксимасляная к-та) НОСН2СНгСН(ЫНг)СООН, крист. раств. в воде. Легко образует 7-лактон. Содержится в соке ряда растений, в белки не включается. Предшественник треонина. Биосинтез — последоват. восстановлением группы Э-СООН аспарагиновой к-ты. Получ. галогенированием и послед, аминированием бутиролактона. Образуется из метионина при специфич. расщеплении пептидной цепи белков бромцианом эта р-ция использ. для определения первичной структуры белка. [c.141]

На основании рентгеноструктурных данных [13—18] и таблиц вкладов кольцевых токов Джонсона — Бови Стернлихт и Уилсон [20] рассчитали увеличение экранирования, которое должно наблюдаться для метильных и метиленовых ротонов алифатических боковых цепей, соответствующим образом расположенных относительно ароматических колец. На основании таких же расчетов Мак-Дональд и Филлипс [9, 10, 24, 28] приписали соответствующим специфическим аминокислотным остаткам многие наблюдаемые в высокопольной области спектра пики алифатических протонов (главным образом, СНз-групп). Данные этих двух исследований в основном достаточно хорошо согласуются между собой, но различаются тем, что некоторые пики были отнесены в одной работе и не отнесены в другой. Например, отнесение пика СНз-группы метионина-105 при 9,93 т Мак-Дональд и Филлипс считают наиболее строгим, в частности, на том основании, что он очень узкий, поскольку нет заметного спин-спинового взаимодействия этих протонов с другими протонами. Стернлихт и Уилсон не делают отнесения этого пика, но в то же время делают отнесение для трех протонов Тре-51 и восьми протонов СНг-групп лизина, предсказывая их появление в области около 9,2—10,4 т. Но Мак-Дональд и Стернлихт специально не рассматривают эти протоны. В соответствии с отнесением Мак-Дональда и Филлипса из 40 резонансных сигналов метильных групп лизоцима, расположенных в высоком поле (8 Лей, 6 Иле, 6 Вал), около половины оказываются смещенными в сильное поле по отношению к их нормальному положению в неупорядоченной структуре (см. рис. 14.2). Все остальные 72 аномально экранированных протона были отнесены к протонам СН- и СНг-групп боковых цепей. Девять протонов дают сигнал при 9,12 т, что соответствует нормальному невозмущенному положению для СНз-группы Иле. [c.361]

Вообще говоря, в реакциях наследственной тактической со оли-меризации могут участвовать мономерные единицы двадцати видов, кодовая запись которых осуществляется путем составления сочетаний по три (из четырех возможных) значения упомянутых выше четырехзначных переменных таким образом, чтобы вырождение 5ыло возможно. Генетический код представлен ниже обозначения фенилаланин , лейцин и т. д относятся к соответствующим мономерным единицам, участвующим в сополимеризации, или, говоря более конкретно, представляют собой названия различных аминокислот (структура небольшого фрагмента полипептидной цепочки была показана ранее в разделе 11.14). В схеме против сочетания AUG записано метионин и в скобках инициатор . Это означает, что если даже тРНК и несет какую-либо информацию, последняя остается бесполезной до тех нор, пока в цени не встретится последовательность типа AUG, и лишь после этого может начаться считывание информации. Другими словами, последовательности AUG являются тем кодом, который инициирует полимеризацию метионина [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология