Строение белков и их синтез

Вулканическая деятельность во всех ее проявлениях играла в этом отношении выдающуюся роль. Обогащая обширные зоны поверхности, в том числе и те, которые граничили с водоемами, соединениями металлов, вулканы способствовали развитию каталитических реакций. Вещества, выбрасываемые во время извержений, получаются в активном состоянии это, например, оксид кремния (IV) в форме высокопористой массы —пемзы, образующейся при застывании кислых лав (ее пористость достигает 80%) и др. Другой важной породой, которая могла функционировать и как адсорбент, фиксирующий на своей поверхности разнообразные частицы, и как катализатор, является глина. Глины относят к числу древнейших пород. Глинистые минералы (например, монтмориллонит) имеют пластинчатое строение силикатные слои, максимальное расстояние между которыми равно приблизительно 1,4 нм, разделены слоями молекул воды толщина этих слоев может изменяться в широких пределах. Глины обратимо связывают катионы и таким образом могут служить в качестве регулятора солевого состава окружающей водной среды. Скопление органических веществ на поверхности глинистых минералов, возможно, сыграло решающую роль в появлении предбиологических структур и возникновении жизни (Д. Бернал). По Акабори, из формальдегида, аммиака и циановодорода в абиогенную эру образовался амино-ацетонитрил, который подвергался гидролизу и полимеризации на поверхности глин, образуя вещества, близкие к белкам. Акабори показал, что нагревание аминоацетонитрила с кислой глиной ведет к появлению продукта, дающего биуретовую реакцию (реакция на белок). Твердые карбонаты, которые входят в большом количестве в состав земной коры, вероятно, катализировали процесс образования углеводов. Гидроксид кальция также может служить катализатором в таких процессах. Исходным веществом для синтеза углеводов служит формальдегид. Прямым опытом доказано (Г. Эйлер и А. Эйлер), что гликолевый альдегид и пентозы получаются из формальдегида в присутствии карбоната кальция. Схему образования углеводов из простейших соединений предложил М. Кальвин. [c.377]

Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

Гетероцепные соединения представляют класс веществ, весьма разнообразных по строению и многочисленных по числу представителей. Помимо большого числа природных соединений этого типа, уже в настоящее время известно очень много гетероцепных синтетических соединений, отличающихся рядом интересных свойств и нашедших практическое применение. Несмотря на то, что синтетические методы получения веществ этого класса еще только начинают развиваться, и сейчас уже можно предвидеть в недалеком будущем огромный прогресс в области синтеза различных видов гетероцепных соединений. Для полной характеристики значения гетероцепных соединений необходимо отметить ту исключительную роль, которую они играют в жизни живой клетки, являясь то скелетным материалом (целлюлоза), то запасом питательных веществ (крахмал, инулин), то составляя основу материального субстрата живой клетки (белок). [c.167]

В 60-х годах в нашей стране и за рубежом возникла промышленность микробиологического синтеза кормового белка. Средой для питания и роста дрожжей служат отходы сельского хозяйства или продукты нефтепереработки, а с недавнего времени в этой роли выступает метан (природный газ). Получаемая биомасса содержит полноценный белок, жиры и витамины. Она могла бы быть использована и в рационе человека при условии надежного отделения нежелательных примесей, как балластных, так и токсичных или подозреваемых в токсическом действии при систематическом употреблении в пищу. Проводимые в этом плаве физиологические исследования и создание способов очистки, я затем и переработки биомассы в привычные пищевые формы предваряют производство искусственной пищи. Сегодня проблема искусственной белковой пищи — это прежде всего проблема е очистки и облагораживания (по строению, вкусу и запаху). Да и сама питательная среда для дрожжей — непредельные углеводороды нефти — очищается от ароматических углеводородов. [c.53]

Белки плазмы крови, поглощаемые молочной железой, прежде чем превратиться в белки молока, должны подвергнуться значительной переработке. Главный по своему содержанию белок молока—казеиноген—значительно отличается по строению от альбуминов и глобулинов плазмы крови. Эта перестройка белков плазмы крови может заключаться в распаде их на аминокислоты с последующим синтезом из них белков молока или же в распаде их на полипептиды, которые путем транспептидации (стр. 430) могут быть использованы для синтеза белков молока. [c.532]

Исключительное значение белковых веществ общеизвестно. Белки представляют собой сложнейшие и наиболее динамичные из природных органические соединения. Они являются материальной основой явлений жизни. Эту мысль наиболее четко и лаконично выразил Ф, Энгельс Жизнь — это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка [243], и еще А отсюда следует, что если химии удастся когда-нибудь искусственно создать белок, то этот последний должен будет обнаруншть явления жизни, хотя бы и са мые слабые [244]. Поэтому понятен огромный интерес, который вызывает проблема состава, строения и синтеза белков в течение более чем столетия. И. Д. Зелинский справедливо считал, что разработка вопросов строения белка по значимости для человечества не уступает проблеме атомного ядра и его энергетического использования. [c.260]

Установление количеств, зависимости св-в кристаллич. в-в от их структуры пока оказывается возможным лишь в редких случаях (напр., расчет энтальпий сублимации орг. соединений). В настоящее время возможны гл. обр. качественные оценки, к-рые тем не менее имеют существ, практич. значение, напр., при изучении влияния малых добавок на синтез и св-ва монокристаллов (лазерных, люминесцентных, полупроводниковых и др. материалов), в вопросах физики и хи-Мин металлов и сплавов, полупроводников и др. Активно изучается влияние кристаллич. структуры на хим. р-ции в твердом теле. Кристаллохим. подход используется в техн. материаловедении (неорг. материалы, металлы, сплавы, цементы, бетоны, композиты, полимеры и др.). Изучение строения комплексов белок - субстрат, структуры нуклеиновых к-т в кристаллич. состоянии позволило модифицировать хим. состав белков с целью улучшения их бнол. ф-ций, что важно для биохимии, медицины и биотехнологии. [c.536]

В последовательности ДНК—> РНК—> Белок недоставало сведений о том, каким образом происходят расшифровка наследственной информации и синтез специфических белков, определяющих широкое разнообразие признаков живых существ. В настоящее время выяснены основные процессы, посредством которых осуществляется передача наследственной информации репликация, т.е. синтез ДНК на матрице ДНК транскрипция, т.е. синтез РНК на матрице ДНК или перевод языка и типа строения ДНК на молекулу РНК (см. ранее), и трансляция—процесс, в котором генетическая информация, содержащаяся в молекуле мРНК, направляет синтез соответствующей аминокислотной последовательности в белке. Напомним, однако, что многие тонкие механизмы транскрипции и трансляции окончательно еще неясны. [c.511]

При недостатке в среде О2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеина — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с Сзо-каротиноидом ретиналем (рис. 104, А). Свое название хромопротеин получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ретиналь, различаясь строением полипептидной цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей (блящек) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка О2 пурпурные участки могут составлять до 50 % поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25 % липидов и только один белок — бактериородопсин. При удалении из среды солей клеточная стенка растворяется, а ЦПМ распадается на мелкие фрагменты, при этом участки мембраны красного цвета диссоциируют, а пурпурные бляшки сохраняются и могут быть получены в виде отдельной фракции. [c.419]

Первоначально для целей флокуляции применяли природные высоко-молекуляр15ые соединения. Вытяжки из некоторых растений использовали для очистки воды еще до н. э. в Индии, а яичный белок — для осветления вии в древней Греции. Интенсивное использование флокулянтов началось с 50-х годов, после того как, Ла Мер в США предложил использовать картофел .ный крахмал для ускорения седиментации и обезвоживания шламов уранового производства и обогащения фосфорсодержащих руд. С тех г 0р начались интенсивные исследования по выделению из природного сырья, синтезу и технологическому применению флокулянтов различного химического строения и назначения к настояш.ему времени число используем1>1х реагентов достигает нескольких сот наименований. [c.118]

Строение нуклеиновых кислот. Участие их в синтезе клеточных белков. Синтез белков лежит в основе построения новых клеточных структур. Организмы синтезируют свои собственные гбелки, отличающиеся от белков других видов характером чередования аминокислот. Первичная структура белков определяет многие их биохимические особенности. Изменение чередования аминокислот в молекулах ферментов в некоторых случаях приводит к потере свойств катализатора. Чем же определяется последовательность расположения аминокислот при синтезе белков Для ответа на этот вопрос была выдвинута теория матриц. Согласно этой теории, в клетках имеется нечто подобное типографским матрицам или штампам, каждый из которых штампует белок определенного вида или точнее белок со строго определенным порядком расположения аминокислот в его полипептидной цепи. Роль матриц выполняют нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты имеются во всех без исключения клетках. Различают две группы нуклеиновых кислот—дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). ДНК содержится главным образом в клеточном ядре, РНК — Э ядре и цитоплазме. [c.122]

Соответствующая люцифераза представляет собой белок с молекулярным весом около 24 ООО. Строение образующегося оксилюциферина (118) было установлено встречным синтезом механизм его образования [270] представлен на рис. 12. [c.87]

СЯ результатом того, что капсулярные полисахариды обоих типов химически родственны. Полисахарид пневмококков типа VHI также состоит из D-глюкозы и D-глюкуроновой кислоты, но в молярном отношении 7 2, а не 1 1, как в случае шолисахарида типа П1. Полисахарид пневмококков типа XIV содержит ЛГ-ацетилглюкозамин и D-галактозу в молярном отношении 1 3. В фундаментальной работе Авери показал, что типовая специфичность пневмококков контролируется особой нуклеиновой кислотой, характерной для каждого данного типа. Так, нуклеиновая кислота пневмококков типа III может индуцировать превращение пневмококков типа II в тип III это доказывает, что она контролирует синтез полигахарида, определяющего типовую специфичность. Если однажды изменение типа было индуцировано нуклеиновой кислотой, то и сама она будет далее репродуцироваться в процессе деления клеток. Аналогичные полисахариды со специфической активностью были получены и из других патогенных бактерий. Гаптен гемолитических стрептококков группы А состоит из эквимолекулярных количеств М-ацетил-О-глюкозамина и D-глюкуроновои кислоты. Два активных полисахарида туберкулезных бацилл человека представляют собой сильно разветвленные высокомолекулярные соединения, составленные из четырех углеводных остатков (Хеуорс, 1948). Было показано, что антигены некоторых бактерий представляют собой сложные комплексы, содержащие полисахарид и белок. Осуществлен сиитез углеводо- белковых антигенов, специфичность которых определяется строением углеводной составляющей. [c.566]

Рибонуклеаза панкреатическая — фермент осуществляющий гидролиз дрожжевой РНК. Обнаружен Джонсом в панкреатической железе. Это термостабильный белок небольшого размера с мол. массой 13 700, устойчив при кислых значениях pH, но в щелочной среде очень легко инактивируется. Панкреатическая РНК-аза расщепляет РНК с образованием З -монофосфатов или же олигонуклеотидов с З -фос тным нуклеотидом на конце. Оптимальную активность фермент проявляет при pH 7,0— 8,2. При температурах выше 65° С панкреатическая рибонуклеаза инактивируется. В результате структурных исследований волностью расшифровано первичное строение этого белка-фермента и осуществлен его полный химический синтез. Панкреатическая РНК-аза расщепляет связь между фосфатом, присоединенным к атому С-З -пиримидинового нуклеотвда, и С-5 -кислородом соседствующего с ним нуклеотида. Внутримолекулярная атака фермента на фосфодиэфирную связь происходит при участии 2 -гидроксильной группы. При этом обязательно образуется промежуточный 2 -3 -циклофосфат, который затем гидролизуется тем же ферментом с образованием свободного пиримидин-З -фосфата или же Олигонуклеотида с пиримидин-З -фосфатным нуклеотидом на конце. Нельзя считать абсолютной специфичность панкреатической РНК-азы по отношению к пиримидиновым нуклеотидам, поскольку диэфирные связи в полинуклеотиде, возникающие при наличии Аф, также расщепляются ферментом, хотя и в значительно меньшей степени, чем фосфодиэфирные, образующиеся пирими-динами. [c.75]

Химический синтез полипептидов сопряжен с большими трудностями, поскольку благодаря строению аминокислот они могут соединяться между собой в любой последовательности, образуя смесь пептидов, а не пепь полипептида, т. е. белок. Пока еще только в лабораторных условиях удалось осуществить синтез нонапептида, бра-дикинина, инсулина. Синтезирован также полипептид, содержащий 124 аминокислотных остатка. [c.14]

Длина пептидной цепочки в белках никем пе была определена, а выделенные из белка полипептиды состояли максимум из пяти остатков аминокислот. Синтетическим путем удалось довести д.чину полипептидной цепочки только до 19 остатков аминокислот, а молекулярный вес естественных белков, исчисляемый в то время десятками тысяч, требовал синтеза полипептида из сотен остатков аминокислот, что совершенпо выходило за пределы возможности эксперимента. С другой стороны, если бы белковая люлекула Илмела линейное строение из сотен остатков аминокислот, то эти цепочки должны были бы легко разрываться, на что не было экспериментальных указаний. После смерти Фишера факты, противоречащие его теории, накоплялись все в большем количестве. Было, например, установлено, что синтетические полипептиды ок га- и нонадекапептид более устойчивы к действию ряда химических реагентов, чем природные белки. Пепсин, легко разрушающий белок, на эти полипептиды не действовал. В продуктах гидролиза белков стали выявляться, кроме аминокислот и полипептидов, еще циклические образования не вторичного происхождения. Все это ставило под сомнение основную идею Фишера о длинном цепочечном строении белков и привело к необходимости пересмотра полипептидной теории во втором десятилетии XX в. [280]. [c.267]

В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

Миоглобин — относительно простой белок, состоящий из единичной полипептидной цепи и одной группы гема (в данном случае это протопорфириновое кольцо, содержащее один атом железа), с молекулярным весом примерно 17 000. У всех позвоночных, за, исключением очень примитивных бесчелюстных, молекулы мио-глобина очень сходны. Поэтому считается, что у всех позвоночных гены, определяющие синтез миоглобинов, представляют собой модифицированных потомков одного предкового гена. Молекула гемоглобина имеет более сложное строение. Она состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых содержит гем, и имеет молекулярный вес 67 ООО, т. е. примерно в четыре раза выше, чем у миоглобина. Гемоглобины более эффективно отдают свой кислород, чем миоглобины, благодаря взаимодействию между четырьмя гемами в их молекуле. Кроме того, четыре цепи, составляющие [c.113]

Вопросы, связанные с промышленным производством всех продуктов, дающих биотехнологии источники углерода и энергии для роста микроорганизмов н биосинтеза, в этой главе подробно рассматриваться не будут. Здесь будут кратко изложены основы технологии наиболее важных веществ, в первую очередь субстратов для биосинтеза микробного белка. К ним относятсяУпара-финовые углеводороды нормального строения етанол, этанол, метан как компонент природного газа и углеводы различного происхождения, прежде всего гидролизаты растительного сырья. Белок одноклеточных можно получать с утилизацией некоторых отходов целлюлозно-бумажного производства, химической и нефтехимической промышленности, которые, однако, не применяются в других процессах микробиологического синтеза. [c.33]

При недостатке в среде О2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеида — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с С20 Каротиноидом ретиналем (рис. 94, А). Свое название хромопротеид получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ре-тиналь, различаясь строением по-липептидпой цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей ( бляшек ) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка О2 пурпурные участки могут составлять до 50% поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25% липидов и только один белок бактериородопсин. [c.287]

Минибиологи говорят если вы хотите знать, что происходит в клетке, вам следует заглянуть в нее. Так как средняя клетка имеет объем около 1000 мкм (10 м ), а сухой вес около 10 ° г, то методы исследования, как оптические, так и химические, должны быть очень чувствительными . При этом минибиологи используют электронный микроскоп для изучения молекулярного строения, применяют красители, реагирующие со специфическими компонентами клетки и окрашивающие их (белок, ДНК и др.), причем интенсивность окрашивания может количественно характеризовать эти компоненты используют меченые соединения для изучения их синтеза, применяют микрохимические методы для определения концентрации различных ферментов в клетке. [c.71]

Примером химического строения ферментов может служить рибонуклеаза. Первый ферментный белок, первичная структура которого была определена в 1960—1962 гг.,— рибонуклеаза — фермент, катализирующий расщепление рибонуклеиновой кислоты, В 1969 г. осуществлен его химический синтез. Молекулярная масса кристаллической рибонуклеазы равна 13 683. Поли-пептидиая цепь этого фермента состоит из 124 аминокислотных остатков и четырех дисульфидных мостиков, которые, по-видн-мому, связывают между собой отдельные участки. полипептидной цепи рибонуклеазы и поддерживают третичную структуру белка. Концевыми аминокислотами рибонуклеазы являются лизин и валин. Установлено, что каталитическая активность рибонуклеазы зависит главным образом от наличия В ней двух гистидиновых остатков, а молекула фермента свернута таким образом, что эти два аминокислотных остатка — один в начале, другой в конце полипептидной цепи — оказываются в непосредственной близости один от другого. Если блокировать свободную аминогруппу остатка лизина, то также происходит полная потеря каталитической активности фермента. Это свидетельствует о том, что ферментативные свойства рибонуклеазы, а также других ферментов зависят от структуры определенных участков полипептидной цепи и их взаимодействия, т. е. от структуры активного центра фермента. [c.76]

Синтез белков. Каждый белок характеризуется присущей только ему последовательностью аминокислот. Уникальность его строения обеспечивается структурой мРНК, образовавшейся в результате транскрипции специфической для данного белка последовательности оснований ДНК. Информация о структуре белка заложена в мРНК в форме кодонов, состоящих из последовательности трех оснований — триплетов, каждый из которых эквивалентен конкретной аминокислоте. Поскольку в состав нуклеотидов РНК входят четыре основания, то для аминокислот возможны 64 кодона. Это означает, что каждая аминокислота кодируется более чем одним кодоном. [c.315]

Инсулин—белок, вырабатываемый в Р-клетках поджелудочной железы. Его строение детально изучено. Инсулин был первым белком, у которого Ф. Сангером (см. с. 61) была выяснена первичная структура. Он же явился первым белком, полученным путем химического синтеза. [c.450]

Высокая степень регулярности строения мышц привлекла внимание к процессу их развития как к модели для изучения путей возникновения пространственной организации. Перераспределение некоторых мышечных белков во время развития мышц прослежено в деталях. Так, а-актинин в развивающихся скелетномышечных клетках расположен сначала так же, как в фибробластах и гладкомышечных клетках, т. е. в виде точечных -скоплений вдоль волокон натяжения, а примерно на четвертый день, когда начинается формирование саркомеров, он обнаруживается в центральных областях г-дисков. На ранних стадиях развития культивируемых мышечных клеток филамин тоже распределен, как в фибробластах, т.е. вдоль волокон натяжения затем он на несколько дней исчезает, а потом появляется на периферии 2-дисков. В период исчезновения филамина происходит переключение его экспрессии на ранних стадиях синтезируется белок, сходный с филамином фибробластов и гладких мышц или даже идентичный ему, а тот белок, который появляется позднее и локализуется на периферии 2-дисков, является уже другой, отличающейся по своим биохимическим свойствам формой филамина [81]. Десмин не обнаруживается в мышечных клетках до тех пор, пока они не перестают делиться и не начинают экспрессировать специфические мышечные белки. В одноядерных миобластах десмин образуется лишь в небольшом количестве, синтез его происходит главным образом в многоядерных мышечных трубках. В течение первых нескольких дней после начала его экспрессии десмин выявляется в мышечных клетках в виде системы филаментов, сходной, например, с сетью [c.52]

Следствием фундаментальных различий в строении клеточных стенок бактерий является, в частности, то, что белок, преодолевший барьер плазматической мембраны грамположительной клетки, секретируется из цитоплазмы в окружающую среду, в то время как у грамотрицательной бактерии белку для выхода из клетки необходимо преодолеть еще внешнюю мембрану (см. 2.2.10). Кроме того, грамположительные бактерии высокочувствительны к воздействию лизоцима (расщепляет в пептидогликане гликозидную связь между остатками N-ацетилмурамовой кислоты и N-ацетилглюкозамина) и антибиотиков пенициллинового ряда (предотвращают синтез клеточной стенки). [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология