Метионин пептиды

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Последовательность, в которой соединяются мономерные звенья при полимеризации 100 и более аминокислот, представляет собой первичную структуру белков. Мономерные звенья цепи называются аминокислотными остатками — в ходе полимеризации каждая аминокислота теряет молекулу НгО. Полипептидная цепь обычно имеет одну свободную аминогруппу на одном конце цепи и свободную карбоксильную группу — на другом. Однако иногда эти группы связываются одна с другой, что приводит к образованию циклического пептида. Пептиды называются в соответствии с составляющими их аминокислотными остатками, начиная от остатка, несущего концевую аминогруппу. Так, Е-аланил-Е-ва-лил-Е-метионин представляет собой пептид со следующей структурой [c.84]

Белки свеклы имеют кислотные свойства (точка коагуляции при pH 3,5), содержат больше кислых аминокислот — глутаминовую, аспарагиновую и др. Они гидролизуют с образованием низкомолекулярных пептидов и аминокислот аланин- валин, гликокол, лейцин, изолейцин, фенилаланин, -аминомасляная, тирозин, серии, треонин, цистин, метионин, пролин, триптофан, аспарагиновая, глутаминовая, гистидин. [c.6]

Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

Наибольшей популярностью пользуется обработка белка бромистым цианом (ВгСК). При этом пептидная связь разрывается только рядом с остатком метионина — с его карбоксильного конца. Сера вместе с метильной группой уходит в составе летучего мотилтиоци-аната, и на С-копце пептида остается лактон гомосерина [c.296]

Работы по генно-инженерному получению инсулина начались около 20 лет назад. В 1978 г. появилось сообщение о получении штамма кишечной палочки, продуцирующего крысиный проинсулин (США). В этом же году были синтезированы отдельные цепи человеческого инсулина посредством экспрессии их синтетических генов в клетках Е. соИ (рис. 5.11). Каждый из полученных синтетических генов подстраивался к 3 -концу гена фермента -галактозидазы и вводился в векторную плазмиду (pBR322). Клетки Е. соИ, трансформированные такими рекомбинантными плазмидами, производили гибридные (химерные) белки, состоящие из фрагмента -галактозидазы и А или В пептида инсулина, присоединенного к ней через остаток метионина. При обработке химерного белка бромцианом пептид освобождается. Однако замыкание дисульфидных мостиков между образованными цепями инсулина происходило с трудом. [c.133]

КИСЛОТЫ. Во время гидролиза могут частично разрушаться аминокислоты, чувствительные к окислению (серин, треонин, тирозин, цистеин, метионин). Пептиды, содержащие остатки этих аминокислот, необходимо гидролизовать в вакуумированных запаянных ампулах. [c.125]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

При работе с пептидами, содержащими цистин и метионин, без предварительного окисления необходимо учитывать дополнительные факторы, например их нерастворимость и склонность к окислению. [c.198]

Изящная комбинация химической модификации с ионообменной хроматографией была использована для быстрого отбора из совокупности пептидов, полученных после трипсинового гидролиза, тех из них, которые содержат Met. Смесь трипсиновых пептидов растворяли в 30%-ной СН3СООН и обрабатывали радиоактивно меченным иодацетамидом. На атоме серы метионина возникал дополнительный положительный заряд, поэтому при хроматографии на сильном катионообменнике такие пептиды задерживались но сравнению с нормальным положением их элюции. По наличию метки со- [c.298]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Наряду с указанными группировками, для защиты амино-, гуанидиио- и карбоксигрупп в молекулах исходных аминокнслог нлн пептидов широко используют р-ции солеобразования. Разработаны также спец. приемы временной защиты при сиитезе П. тиоэфирной ф-ции метионина, имидазольного кольца гистидина, амидных групп в боковых цепях аспарагина н глутамина, а также индольного кольца триптофана. [c.470]

Ц.- кодируемая заменимая а-аминокислота. Ц. входит в состав белков и нек-рых пептидов (напр., глутатиона). Особенно много Ц. в кератинах. Биосинтез Ц. в растениях и микроорганизмах осуществляется тутем замены ОН на 8Н в серине. В организме животных образуется из метионина, распадается до цистамина. Характерная особенность Д.- его способность подвергаться в составе молекулы белка самопроизвольному окислению с образованием остатков цистина. Ц. участвует в биосинтезе цистина, глутатиона, таурина и кофермента А. [c.388]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

При каталитическом гидрировании в органических растворителях (уксусная кислота, спирты, ДМФ и др.) или в водно-органическои фазе с катализаторами (палладиевая чернь, палладий на угле или палладий на сульфате бария) наряду со свободным пептидом получаются не мещающие выделению толуол и диоксид углерода. Окончание выделения СО2 означает одновременно заверщение процесса отщепления. В том случае, если в пептиде присутствуют остатки цистеина или цистина, гидрогенолитического отщепления не происходит, но его можно проводить в присутствии эфирата трифторида бора [59] или 4 г-экв. циклогексиламина [60]. Такие же условия нужно соблюдать и при деблокировании в присутствии метионина. При восстановительном расщеплении натрием в жидком аммиаке [61] наряду с желаемым пептидом образуются 1,2-дифенилэтан и небольщие количества толуола углекислота же связывается в карбонат натрия. При работе по этому методу одновременно с бензилоксикарбонильным остатком отщепляются N-тозильная, N-тритильиая, S- и О-бензильные группы, а метиловые и этиловые эфиры частично переводятся в амиды. В качестве побочных реакций наблюдается частичное разрущение треонина, частичное деметилирование метионина, а также расщепление некоторых пептидных связей, например -Lis-Pro- и - ys-Pro-. [c.103]

Тиоэфирная группа метионина, собственно говоря, не должна вызывать чр вычайных затруднений при синтезе пептидов. Введение амиио- и кар-боксизащитных групп в производные метионина также протекает гладко. Гораздо больше проблем связано с удалением защитных групп в случае ме-тионинсодержащих пептидов. Так, при обработке натрием в жидком аммиаке наблюдалось частичное 8-деметилирование с образованием производных гомоцистеина. Отщепление бензилоксикарбонильных групп каталитическим гидрированием из-за присутствия серы метионина возможно только при добавлении оснований [226] или эфирата трифторида бора [227]. При ацидолитическом отщеплении защитных групп на основе бензила и трет-бутила тоже идут побочные реакции, так как в результате взаимодействия сульфидной группы с бензил-(1) или же тре/и-бутил-катионами (II) образу- [c.136]

Другая причина нежелательных побочных реакций — чувствительность тиоэфирной группы к окислению. Пероксиды и другие окислители (например, при определенных условиях кислород воздуха и даже диметилсульфок-сид, часто применяемый в пептидных синтезах) ведут к образованию метионин-8-оксида. В подавляющем большинстве случаев пептиды лишаются из-за этого своей биологической активности. Добавлением метил-этилсульфида или метионина можно воспрепятствовать или в значительной степени снизить образование сульфоксидов, так как эти добавки исключают окисление при различных операциях. [c.137]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

В среде жидкого аммиака гидрогенолиз может успешно идти даже в присутствии двухвалентной серы (в производных метионина и цистеина), которая обычно отравляет платиновые и пал-л-адиевые катализаторы [9]. Восстановление натрием в жидком аммиаке также эффективно для расщепления карбобензоксипро-изводных [10], но в случае третичной амидной связи, как, например, в пептидах пролина и Л -метиламинокислот, оно протекает только частично. Из-за чувствительности бензиловых эфиров как к 5 1-, так и к 5 2-расщеплению связи 0-алкил, карбобензокси-группа может быть также удалена путем расщепления сильной безводной кислотой. Для этой цели обычно используют раствор бромоводорода в уксусной кислоте [11] и жидкий фтороводород [c.374]

Работы, которые проводили Ямашита с соавторами [128], свидетельствуют о том, что связывание метионина в пластеине сои происходит у С-конца пептидов и один такой пластеин может образоваться за один этап. Они обнаружили также, что [c.617]

Помимо того, что перегруппировка происходит неколичественно, недостатком миграции ацильной группы от N к О как предварительного этапа исследования строения пептидов является изменение некоторых аминокислот глиадина под действием серной кислоты (247]. Изменения претерпевают амидные группы, метионин, аргинин, тирозин, фенилаланин и цистин. [c.221]

Аминокислоты, содержащие серу, отравляют катализатор, но в некоторых случаях при применении избытка катализатора возможно гидрирование пептидов, содержащих метионин [57, 931. Такие защитные группы, как формильная, фталоильная, -толуол-сульфонильная и карбо-трет-бутилоксигруппировка, не отщепляются при каталитическом гидрировании в условиях, обычно применяемых для удаления карбобензилоксигруппы. Бензиловые эфиры, п-нитробензиловые эфиры и бензиловые простые эфиры отщепляются почти так же легко, как и карбобензилоксигруппа. Защитная трифенилметильная группа [1811, как и бензильная группа, защищающая имидазольное кольцо гистидина [46, 1231, отщепляется более медленно. [c.164]

Наиболее важная побочная реакция, которая может происходить при отщеплении карбобензилоксигруппы бромистым водородом, состоит в действии образовавшегося бромистого бензила на тиометильную группу пептидов, содержащих метионин. При этом образуется сульфониевая соль, разложение которой приводит к значительным количествам соответствующих бензилгомоцистеи-новых производных [1, 33, 56, 68. 79, 104]. [c.166]

В случае пептидов, содержащих метионин, при применении металлического натрия в жидком аммиаке могут возникнуть затруднения, так как 5-метильная группа в этих условиях легко отщепляется и образуются соответствующие гомоцистеиновые производные [57, 92, 93, 180]. Поэтому к концу восстановления рекомендуется добавлять иодистый метил, чтобы образовавшийся гомоцистеин перевести в метионин [45, 92]. [c.168]

Карбоциклопентилоксигруппа [1281 обладает интересными свойствами. Циклопентилхлоругольный эфир [1311—устойчивое соединение, которое легко реагирует с аминокислотами в слабощелочной среде [1281. Карбоциклопентилоксигруппа отщепляется действием бромистого или хлористого водорода в нитрометане [1281 с образованием продуктов расщепления, которые лишены лакри-могенных свойств и не вступают в побочные реакции с пептидами, содержащими метионин [128]. [c.183]

Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

МИД (по остаткам триптофана). Метионина в составе белков содержится обычно меньше, чем других аминокислот, поэтому обработка СКВг предпочтительнее, так как при этом образуется небольшое число пептидов, первичную структуру которых определяют с помощью рассмотренных ранее методов, всякий раз начиная с определения природы К- и С-концевых аминокислот. [c.56]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

Смотреть страницы где упоминается термин Метионин пептиды: [c.677] [c.37] [c.141] [c.142] [c.149] [c.222] [c.267] [c.299] [c.587] [c.104] [c.295] [c.387] [c.467] [c.313] [c.396] [c.254] [c.286] [c.231] [c.411] [c.527] [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология