Аминокислоты плотность

Полиэлектролиты, за исключением белков, характеризуются высокой плотностью расположения ионогенных групп — обычно на одно звено цепи приходится по одной ионогенной группе. У белков одна карбоксильная группа или амино-группа приходится на 6— 8 остатков аминокислот. Вследствие этого молекулы полиэлектролитов могут испытывать в растворах значительные электростатические взаимодействия, что приводит к сильной деформации цепей гибких молекул. Такая деформация, естественно, зависит от степени ионизации групп, которая в свою очередь является следствием [c.468]

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Линейная зависимость между содержанием аминокислоты в пятне и оптической плотностью сохраняется в пределах 0,025—0,2 мкг аминокислоты оптимальное содержание аминокислоты в зоне 0,05—-0,15 мкг. Оптимальной средой для работы является слабокислая среда в пределах рн = 5—6. [c.303]

Рис. 38. Зависимость оптической плотности раствора от концентрации аминокислот

На основании найденной величины оптической плотности и взятых концентраций аминокислот строят калибровочный график, где по оси абсцисс откладывают концентрацию аминокислоты в ммоль/л, а по оси ординат — оптическую плотность (см. рис. 38). [c.118]

Абсолютная величина оптической плотности данной аминокислоты зависит от качества бумаги, числа пропусканий растворителя и чувствительности фотометра, поэтому нельзя пользоваться для расчета содержания той или иной аминокислоты в пробе калибровочными графиками, построенными в других условиях. [c.118]

Аминокислоты, за исключением фенилаланина и тирозина, имеют близкие величины оптической плотности, поэтому можно построить только два графика для кислот, разделяемых в спиртовом растворителе, и для кислот, разделяемых фенолом. Для точного анализа необходимо для каждой кислоты строить калибровочный график. [c.118]

Определение соотношения количеств аминокислот основано на измерении оптической плотности растворов медного производного, полученных при обработке отдельных участков электрофореграмм спиртовым раствором сульфата меди. Измерения следует проводить в достаточно разбавленных растворах, чтобы соблюдалась линейная зависимость между содержанием аминокислоты и оптической плотностью раствора. Оптимальные для колориметрических определений концентрации аминокислоты находятся в пределах 0,05— [c.149]

Большое внимание привлекли, в частности, сообщения об оптически активных соединениях, якобы найденных в метеоритах. Проверка показала, однако, что это связано с ошибками, свойственными спектрополяриметрам при измерении образцов с высокой оптической плотностью [37]. Когда же в метеорите, упавшем в 1969 г. в Австралии, были обнаружены рацемические аминокислоты, это истолковали как свидетельство их небиологического происхождения. [c.656]

По-видимому, два интрона утеряны. Полипептидная последовательность, кодируемая вторым, третьим, пятым и шестым экзонами, содержится также в составе фактора комплемента С9, где она также кодируется отдельными экзонами. Далее расположен район из восьми экзонов, он гомологичен району гена, кодирующему предшественник эпидермального фактора роста. Экзоны 7, 8 и 14 представляют собой повторы, кодирующие по 40 аминокислот и содержащиеся в генах, контролирующих процесс свертывания крови. Затем расположен экзон, кодирующий домен, обогащенный сери-ном и треонином, который является мишенью 0-гликозилирования рецептора. В итоге структура гена рецептора липопротеида низкой плотности в целом наглядно демонстрирует возможность перетасовки экзонов и соответствующих автономных функциональных структур сложной белковой молекулы. [c.194]

Чаще всего регистрацию ведут путем окрашивания аминокислот нингидрином на выходе из колонки с последующей регистрацией оптической плотности окрашенных продуктов в проточном денситометре. Реакция окрашивания хорошо известна. В условиях избытка [c.518]

Метод основан на способности ароматических аминокислот (триптофана, тирозина и в меньшей степени фенилаланина) поглощать ультрафиолетовый свет с максимумом при 280 нм. Измеряя величину оптической плотности при этой длине волны, находят количество белка в растворе. Поскольку белки отличаются по содержанию ароматических аминокислот, их поглощение в ультрафиолетовой области спектра может сильно различаться. Условно считают, что при концентрации усредненного белка в растворе, равной 1 мг/мл, величина оптической плотности при 280 нм-равна 1,0 (при толщине слоя жидкости в 1 см). [c.83]

Предварительно определяют величину коэффициента молярной экстинкции раствора ДНФ, приготовленного на 1%-ном растворе соды. По его величине и найденной оптической плотности для ДНФ-амино-кислоты рассчитывают содержание концевых аминокислот. [c.147]

Сопряжена ли интеркаляция плоских молекул в цепи нуклеиновых кислот с какой-либо биохимической функцией По-видимому, да. Например, в белках, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами, ароматические кольца боковых цепей аминокислот могут встраиваться между плоскостями оснований в спиральной структуре ДНК наподобие закладок внутри книги [85, 86]. Изменения в плотности супервитков, вызванные интеркаляцией или изменением ионного окружения, могут играть роль в соблюдении нужной последовательности во взаимодействии ДНК с внутриклеточными ферментными системами. [c.142]

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Меласса. Представляет собой нестандартный побочный продукт сахарной промышленности. Остается после второго отделения кристаллов сахара. Цвет темно-коричневый, плотностью 1,35—1,40. Меласса содержит 61—86%) сухих веществ, 40—55% сахарозы. Кроме того, в ней имеется от 0,5 до 2% инвертного сахара и 0,5—2,5% раффинозы, 1,1 —1,5% мелассы составляет азот, причем третья часть его находится в форме бетаина, использовать который в качестве источника азота микроорганизмы, как правило, не могут. В состав мелассы входят многие аминокислоты, например аспарагиновая, глутаминовая, лейцин, изолейцин, тирозин, а также витамины группы В — биотин, тиамин, рибофлавин, инозит, никотиновая и пантотеновая кислоты, из которых особенно большое значение в микробиологическом синтезе имеет биотин (табл.7). [c.78]

Альбумин человека состоит из одной цепи, которую образуют 584 аминокислоты (молекулярная масса 69000). Сравнительно низкая масса молекулы и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности спирали молекулы хорошо соответствуют главной его функции — сохранению необходимого осмотического давления в крови, а также транспорту плохо растворимых продуктов обмена веществ (гормонов, витаминов, фосфолипидов, липидов и холестерина). [c.723]

Другими доказательствами диполярного строения аминокислот являются сильное повышение е при их растворении в воде, большие плотности и высокие температуры плавления твердых аминокислот, что определяется сильным электростатическим взаимодействием. [c.31]

С помощью измерения оптической плотности растворов при 280 нм могут быть обнаружены только пептиды, содержащие тирозин и триптофан. Для выявления пептидов, не имеющих в своем составе этих аминокислот, необходимо располагать другими методами определения пептидов. К ним относится, например, метод пря. [c.227]

Содержание аминокислот в пятнах хроматограмм можно также определять другим, сравнительно простым способом. Хроматограмму, проявленную нингидрином, обрабатывают раствором нитрата меди, при этом фиолетовая окраска переходит в алую вследствие образования комплекса меди, который экстрагируют спиртом. Оптическую плотность определяют в фотоэлектроколориметре. Количество аминокислот в исследуемом образце определяют по калибровочной кривой. [c.30]

ИЗ За того, что аминокислоты в свободном состоянии существуют в форме биполярных ионов, их карбоксильные группы, превращённые в карбоксилат-ионы, полностью лишены ацилирующей способности. Дефицит электронной плотности на атоме углерода карбоксильной группы экранирован делокализованным по трём атомам (О-С-О) облаком отрицательного заряда [c.49]

В комплексе с катализатором может происходить существенное перераспределение электронной плотности в молекуле субстрата, приводящее к изменению его реакционной способности. Например, присоединение к субстрату протона или образование субстратом координационной связи с ионом металла новьппает электрофильность субстрата, делая возможным взаимодействие его с относительно слабыми нуклеофильными реагентами. Так, ноны Си + являются эффективными катализаторами гидролиза эфиров аминокислот. Это, в первую очередь, связано с тем, что последние образуют хелатный комплекс с ионом Си -+, в котором положительный заряд иона Сц + поляризует связь [c.257]

Сущность работы. В среде ледяной уксусной кислоты карбоксильные фуппы аминокислот блокируются. В результате становится возможным титрование аминокислот растворами сильных минеральных кислот за счет протонирования аминофуппы. Точку эквивалентности определяют с помощью индикатора фопеолина 00, изменяющего цвет раствора с желтого на фиолетовый. Изменение окраски регистрируют фотомефическим методом по оптической плотности раствора при 620 нм. Кривая тифования имеет вид, показанный на рис. 15.20. [c.180]

Цепи молекул белков и полипептидов построены из разнообразных остатков /-аминокислот. Помимо соединяющих их пептид )ых связей —СО—ЫН— аминокислотные остатки связаны большим числом водородных связей с удаленными остатками в результате их конформации. Условия максимального насыщения водородных, связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков приводят к свертыванию цени в предельное устойчивое состояние по типу а-спирали, обеспечивающему максимальное удаление боковых радикалов. Другим устойчивым предельным состояН 1см является неупорядочное свертывание — статистический клубок. [c.287]

По своим задачам хроматография разделяется на аналитическую и препаративную. Аналитическая хроматография преследует цель констатировать наличие нескольких компонентов в анализируемой смеси, идентифицировать эти компоненты (или убедиться, что какие-то из них не соответствуют никакому из ранее исследованных химических соединений) и количественно определить содержание каждого из них. При аналитической хроматографии можно для обнаружения веществ на выходе из колонки, в тонком слое или на бумаге превратить их в какие-либо другие, легче обнаруживаемые вещества. Например, при анализе аминокислотного состава белков на выходе из колонки к бесцветному раствору, вытекающему из колонки, добавляют специальное вещество — нингидрин, которое превращет аминокислоты в синий краситель. В результате этого зоны, содержащие разделенные аминокислоты, выходят в виде окрашенного раствора, измерение оптической плотности которого позволяет определить содержание красителя, а значит, и исходное содержание аминокислоты в каждой зоне. [c.343]

Колбы помещают в темное место и оставляют на 1 ч, время от времени перемешивая их содержимое. Окрашенные растворы фотометри-руют в фотоэлектроколориметре ФЭК-М с зеленым светофильтром (530 нм). Затем строят калибровочный график, откладывая на оси абсцисс концентрацию аминокислоты — мкг1л, а на оси ординат — оптическую плотность. По калибровочному графику находят концентрацию исследуемой кислоты. [c.303]

Количественное определение аминокислот основано на измерении оптической плотности производного меди ДИДА после вымывания его из бумаги. [c.117]

Экстрагирование и фотометрирование. По электрофореграмме измеряют расстояния, пройденные за время опыта компонентами смеси, и устанавливают число компонентов и знак заряда каждого компонента. Вырезают участки электрофореграммы с синими полосами аминокислот, а также два контрольных участка без аминокислот. Площадь контрольных участков долл<на быть равна площади синей полосы, соответствующей нейтральным компонентам смеси, пе перемещающимся при электрофорезе. Вырезанные участки разрезают ножницами на мелкие кусочки и помещают в отдельные пробирки. В каждую пробирку добавляют по 10мл 0,005%-ного спиртового раствора сульфата меди, нри этом синяя окраска переходит в оранжево-красную. Пробирки оставляют на 1 ч при комнатной температуре в темноте (в шкафу), время от времени взбалтывая. Затем опытные пробы фотометрируют, сравнивая их с контрольными, и приборе ФЭКН-57 с зеленым фильтром в кюветах толщиной 1 см. Определение оптической плотности осуществляется, как это описано п работе 4. По найденному значению оптической плотности каждого компонента определяют их соотношение в смеси аминокислот. Так, если />1, Оз — оптическая плотность соответственно первого, второго и третьего компонента, то содержание первого компонента (в %) находят но формуле [c.151]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

Для типичного значения вщ х = 30° в кристаллографии малых молекул с излучением МоКа значение ( ш)тЫ равно 0,7107 А. Быстрое падение интенсивности с ростом брэгговского угла для макромолекул означает, что разрешение для таких структур в общем случае ограничено величинами порядка 2 А. Хотя разрешение до атома, следовательно, невозможно, на карте электронной плотности можно выделить известные молекулярные фрагменты (например, аминокислоты) для выяснения структуры белка. [c.412]

Ферментативное действие химотрипсина, как и других панкреатических протеаз (трипсина, эластазы), соответствует механизму общего кислотноосновного катализа, в котором принимают участие в качестве системы переноса заряда остатки аминокислот №5 , Авр и 8ег . Передача электронной плотности от заряженной при pH 8 отрицательно карбоксильной группы аспарагиновой кислоты через имидазольное кольцо гистидина к кислороду боковой цепи серина обусловливает повышение его иуклеофиль-ности настолько, что может осуществляться нуклеофильное воздействие на карбонильный углеродный атом пептидной связи. На промежуточно образующемся О-ацильном производном серина перенос заряда, обрывается, ио на последующей стадии деацилирования снова немедленно восстанавливается. Гидролитическое расщепление пептидной связи может быть рассмотрено как перенос ацила, при котором осуществляется перемещение ациль-иого остатка с аминогруппы на молекулу воды (рис. 3-31). [c.408]

Пример апопротеина плазматических липопротеинов человека (Апо- Ала-липопротеина чень малой плотности). Аминокислоты, образующие спираль, показаны кружочками. По Сегресту [96]. [c.313]

Выше уже говорилось, что электронная плотность на атоме азота в аминах больше, чем в аммиаке. Это делает амины Л5Г1ши-ми, чем аммиак, донорами при образовании комплексных соединений с катионами металлов. Еще лучшими донорами являются аминокислоты, причем наличие в них не менее двух донорных атомов - азота аминогруппы и кислорода карбоксильной группы, делает их, по крайней мере, бидентатными лигандами. Одним из самых известных полидентатных лигандов является этиленди-аминтетрауксусная кислота [c.432]