Коферменты функция переноса

Никотинамидные коферменты осуществляют свои каталитические функции переноса водорода как в окисленной, так и в восстановленной формах. [c.310]

Несвязанные моно- и динуклеотиды, выполняющие функции коферментов. В живых организмах находятся также свободные нуклеотиды, не связанные в виде макромолекулярных нуклеиновых кислот и выполняющие важные каталитические функции. К ним относятся коферменты реакций переноса фосфатных остатков, переноса ацетильных остатков, переноса водорода и другие. Опишем несколько наиболее важных коферментов этой группы. [c.779]

Коферменты обычно термоустойчивы, имеют небольшой молекулярный вес и могут сравнительно легко быть отделены от белковой части фермента. Они способны осуществлять функции переноса водорода, аминных, фосфатных, ацильных, одноуглеродных групп. По химическому строению — весьма различны и включают вещества алифатического и ароматического рядов, гетероциклические соединения, нуклеотиды и нуклеозиды. Такое разделение коферментов — по химическому строению их молекул — не позволяет судить о типах ферментных реакций, в которых они участвуют. В связи с этим А. Браунштейн предложил разделить коферменты на следующие три основные группы в соответствии с их функцией в процессах ферментативного катализа [c.65]

Биологические катализаторы — ферменты, выполняющие в организме функции переноса отдельных групп, получили название коферментов. [c.397]

Бензохинон (раздел 8.4.5) и его производные являются эффективными составляющими выполняющих оборонительные функции секретов некоторых жуков. Сложные производные 1,4-бензохинона, убихиноны (коферменты Р), необходимы для переноса электронов в клеточных мембранах. К производным хинонов относится и витамин К, повышающий свертываемость крови, а также ряд природных красителей (разд. 7.9.2.2). [c.182]

Интересны биологические системы, включающие кобальт. Наиболее изучен в этом ряду кофермент — витамин В12. В состав его входит коррин, аналог порфирина. Кофермент В12 в организме выполняет ряд функций участвует в переносе СНз-группы (мети- [c.573]

Не имея возможности обсуждать здесь подробности биохимической роли этой группы коферментов, хорошо известной из курсов биохимии, укажем только, что их главная функция сводится к осуществлению одного из обратимых циклов, связанных с отщеплением или переносом фосфата и пирофосфата при переходе к моно- или дифосфату, и обратного синтеза АТФ, который происходит с участием фосфорилирующего агента в подходящих условиях [c.230]

Ферменты, катализирующие расщепление углерод-углеродных связей, часто используют коферменты, такие как тиаминпирофосфат и пиридоксаль, в качестве портативных аккумуляторов электронов. Другие коферменты играют близкие роли в тех реакциях, которые не могут эффективно катализироваться пятью основными функциональными группами. В таблице отсутствует также какая-либо обратимая окислительно-восстановительная система, в частности для одноэлектронных переносов. И здесь коферменты, а во многих случаях и ионы металлов, помогают заполнить этот пробел. Разнообразные функции ионов металлов обсуждаются ниже (см. разд. 24.1.2.5). На химика пять функциональных групп табл. 24.1.1 не производят особого впечатления в качестве списка реагентов. В этом списке отсутствуют сильная кислота или основание (их, конечно, не может быть при pH около 7). Даже нуклеофилы, обладающие, по-видимому, наивысшей четко выраженной внутренней реакционной способностью, присутствуют обычно в виде сопряженных кислот. И все же именно эти группы ответственны за выдающиеся каталитические свойства ферментов. Для того чтобы представить себе, как это может быть, следует рассмотреть их химическое поведение. [c.458]

Ферменты часто катализируют перенос групп атомов с субстрата на продукт. Функция кофермента при этом заключается в приеме группы с субстрата, обычно путем образования кова- [c.602]

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

Функция кофермента А состоит в переносе ацильных групп. Впервые он был идентифицирован как устойчивый к нагреванию кофактор, необходимый для осуществления некоторых реакций ацетилирования, в частности для введения ацетильной группы в ацетоацетат и цитрат. Строение кофермента А показано на схеме 8.15, Его молекула содержит большое число функциональных групп, однако наиболее важную роль в проявлении. активности играет сульфгидрильная группа. Именно она ответ- [c.212]

Биотин, витамин Н [34, 35, 65], необходим человеку и животным как биокатализатор реакций переноса двуокиси углерода в процессах метаболизма. Он осуществляет свои биокаталитические функции в виде кофермента. [c.449]

Кофермент Q является компонентом митохондрий (клеточных частиц, содержащих комплексную ферментативную систему обмена энергии) и выполняет важную физиологическую функцию в переносе электронов, производимом цитохромом с. Кофермент Q был впервые выделен из сердечных мышц рогатого скота (Ф. Л. Крейн, [c.869]

В качестве примеров в табл. 6 приведены вещества довольно сложной структуры, в ряде случаев относящиеся к витаминам и широко известные как коферменты. Однако иногда субстрат действует каталитически, способствуя переносу определенной группы от одного соединения к другому, и все же такие субстраты не называются коферментами отчасти вследствие их относительно простого строения, а отчасти из-за их участия в других реакциях, в которых они не несут каталитических функций. Например, глутамат иа-кето-глутарат играют важную роль в переносе аминных групп [c.60]

Кофермент или простатическая группа Функция (что подвергается переносу) Витамин [c.218]

По-видимому, главной коферментной функцией липоевой кислоты является участие в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, например в превращении пирувата в ацетат и двуокись углерода. Реакции этого типа катализируются многокомпонентными ферментными системами с участием нескольких коферментов и включают много стадий (см. гл. XI и XIV). Липоевая кислота участвует в окислении и в переносе ацильных групп. В результате первичной реакции декарбоксилирования образуется [c.217]

Убихинон-10 (кофермент Q ,) (XXXIX) входит в состав митохондрий клеток печени, сердца, а также других тканей (61—63]. Он участвует в реакциях окислительного фосфорилирования, осуществляя функцию переноса электронов по цепи дыхания между флавопротеидами и цитохромом с (64, 65]. Коферменты Q n = 5, 6, 7и8 входят главным образом в клетки микроорганизмов [66—691. В животных организмах распространены убихинон-10 и убихинон-9 [68] они встречаются также в высших растениях [63]. Вопросам химии убихинонов посвящены обзорные работы (8, 701. [c.233]

Птеринопрст иды при участии 5-М-метил-5,6,7,8-тетрагидрофолиевой кислоты и кофермента витамина В12 (выполняющего функцию переноса метильной группы) осуществляют реакцию метилирования гомоцистеина, возможно, через промежуточный 8-оксиметилгомоцистеин в метионин [309, 3151 [c.500]

Функция переноса электронов, сохраняющаяся после разрушения митохондрий ультразвуком, связана с участием флавинового фермента, некоторого количества негеминового железа, кофермента Q, цитохромов [c.183]

Основная группа этих биологически важных соединений, а именно сложные эфиры, содержащие макроэргическую фосфатную группировку Р—О—Р, являются производными нуклеотидов. В молекулы этих производных, и в частности веществ природного происхождения, в качестве одного из компонентов ангидридных структур всегда входит нуклеозид-5 -фосфат. Другим компонентом ангидридных структур является ортофосфорная, пирофосфорная или трифос-форная кислота (например, аденозин-5 -ди-, аденозин-5 -три- и аденозин-5 -тетрафосфаты), либо моноэфир ортофосфорной кислоты (в случае нуклеотидных коферментов и пирофосфатов, участвующих в реакциях переноса групп). Другая группа биологически важных соединений включает ацилфосфаты, в качестве характерных примеров которых можно привести ацетил- или карбамилфосфаты и моноэфиры ацилфосфатов, в частности ациладенилаты. Соединения обеих этих групп осуществляют важные биологические функции перенос энергии, перенос групп или коферментов. Кроме упомянутых, фосфорными соединениями, участвующими, как известно, в исполнении такого рода функций, являются фосфоенолпировиноград-ная кислота, амидофосфорная кислота и ее производные. Следует отметить, что не удалось установить, осуществляет ли адено-зин-5 -тетрафосфат > какие-либо биологические функции или же он является лишь продуктом диспропорционирования аденозин-5 -трифосфата (АТФ). [c.512]

Диафораза. Кофермент здесь изоаллоксазинадениндинуклеотид. Но в отличие от нового желтого фермента апоферментом здесь является другой белок. Его функция—перенос водорода на цитохром (и метиленовую синь). Скорость этого переноса очень велика он способен переносить в минуту около 8 ООО пар атомов водорода, в то время как старый желтый фермент переносит всего лишь 50. [c.355]

В клеточных биопроцессах очень важную роль играет еще один аденозинфосфат - кофермент А (КоА, или СоА-5Н, 304) Буква А означает основную функцию этого кофермента - перенос ацильных групп. КоА состоит из аденина, связанного с 3 -фосфо-О-рибозой р-Ы-гликозидной связью. Остаток рибозы содержит при С-5 пирофосфатную фуппу, связанную через пантотеновую кислоту с меркаптоэтиламином [c.168]

Витамин РР проявляет свое биологическое действие в коферментной форме он формирует активный центр нико-тинамидных коферментов NAD и NADP, главная функция которых — перенос [c.283]

Кофериевт А. Сложное природное соединение, содержащее сульфгидрильную группу —8Н. Биологическая функция кофермента А заключается в том, что он переносит ацетильные группы [СНзС(О)] от одного вещества к другому. На воздухе этот кофермент окисляется, превращаясь в биологически неактивное соединение. [c.152]

Именно этими циклами обеспечивается перенос фосфатной группы с одного субстрата на другой и вместе с этим энергообмен. Наряду с группой аденозинполифосфатов в организме распространены, хотя и в меньшей степени, аналогичные соединения, в основе которых лежат другие нуклеозиды, а именно полифосфаты уридина (IV), цитидина (V) и гуанозина (VI). Биологическая функция этих коферментов еще в некоторых случаях недостаточно ясна, однако известно, что они обеспечивают более частные, хотя и не менее важные биохимические процессы, и не нмеют поэтому такого широкого распространения , [c.231]

Часто они выступают в роли окислителей, принимая в ходе окисления электроны от восстановленных органических соединений и передавая их далее кислороду. Коферменты переносят также электроны, необходимые для процессов восстановления, например в ходе идущего под действием света фотосинтеза. Исключительно велика во внутриклеточном энергетическом обмене роль аденозин-5 -трифосфата (АТР) и родственных ему соединений (дополнение 3-А). Важные функции внутри клеток выполняют гормоны и другие низкомолекуляриые регуляторные соединения, а также целый ряд промежуточных продуктов метаболизма (промежуточных метаболитов). [c.154]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

Помимо трех ароматических а-аминокислот шикиматный путь дает возможность синтезировать другие биологически активные метаболиты, например изопреноидные хиноны, которые участвуют в транспорте электронов во многих организмах. Главная функция этих жирорастворимых хинонов, которые, по-видимому, определенным образом ориентированы в мультиферментных комплексах, участвующих в процессах дыхания у некоторых организмов, состоит, вероятно, в переносе электронов между различными дыхательными коферментами. Например, убихиноны, скорее всего, являются посредниками между флавопротеинами и цитохромами в дыхательной цепи (см. разд. 24.3.2.3). [c.698]

Превращение фенилглиоксаля в миндальную кислоту высокоспецифично ускоряется катализатором, который присоединяется к альдегидной группе и тем самым облегчает перенос гидрида, необходимый для протекания внутримолекулярной окислительно-восстановительной реакции. Одним из лучших катализаторов является 2-диметиламиномеркаптоэтанол. Смесь этил-меркаптана и диэтиламина или триэтиламина катализирует эту реакцию значительно менее эффективно [7]. При проведении реакции в оксиде дейтерия в продуктах реакции не содержится связанного с углеродом дейтерия, что указывает на внутримолекулярный характер стадии гидридного переноса. При проведении реакции при 0°С в метаноле можно выделить аддукт катализатора и субстрата, который не содержит свободной меркап-тогруппы. Этот результат показывает, что меркаптогруппа этого бифункционального (амбидентного) катализатора присоединяется к субстрату. На основании этих данных предложен механизм процесса (разд. 8.3.9). В протекающих по сходным механизмам ферментативных процессах (гл. 8) функцию бифункционального катализатора выполняет кофермент глутатион. [c.307]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Промежуточная биохимическая функция а-липоевой кислоты заключается в переносе ацетильного остатка от пировиноградной кислоты, акцептором которого она является, на кофермент А, в результате чего образуется ацетил-КоА. При этом получается восстановленная форма — 6,8-дигидроли-поевая кислота, которая регенерируется ва-липоевую кислоту при участии НАД [225, 226]. [c.91]

Фолиевая кислота применяется jipn лечении лучевых болезнеЯ , связанных с облучением рентгеновскими и другими проникающими лучами. В виде коферментов фолиевая кислота осуществляет каталитические функции реакций переноса одноуглеродных фрагментов при синтезе пуринов, тимина, метионина и других метаболитов в процессах обмена веществ [207] (см. с. 497). [c.485]

Из 1,3-азолов только оксазол не участвует в основных биохимических процессах, однако существуют вторичные метаболиты (особенно в морских организмах), которые включают в себя структуру тиазола (и оксазола), например антибиотик цистотиазол А из бактерий y toba terfus as [3]. Система имидазола лежит в основе незаменимой аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в процессах ферментативного протонного переноса. Родственный гистидину гормон гистамин вызывает расширение сосудов и служит основным фактором в аллергических реакциях, таких, как сенная лихорадка. Тиазолиевый цикл представляет собой активный химический центр кофермента тиамина (витамина Bi). [c.506]

Кофермент А, принимающий активное участие в пропионовокислом брожении, относится к группе мононуклеотидов. Он содержит аденин, Д-рибозу, пирофосфатную группу и пептидоподобное соединение, в состав которого входит пантотеновая кислота — еще один витамин группы В. Функция кофермента А заключается в переносе ацильных групп (КСО ). Ацильная форма КоА представляет собой тиоэфир. Тиоэфирная связь, образующаяся между карбоксильной группой кислоты и тиоло-вой группой КоА, является высокоэнергетической. [c.227]

Основная биохимическая функция витамина В , в составе кофермента ТГФК связана с переносом одноуглеродных фрагментов различных метаболитов [c.124]

Интересные возможности выявились при моделировании одного из основных коферментов окислительно-восстановительных реакций дигид-роиикотинамиддинуклеотида (НАД-На), функции которого состоят в переносе водорода и который моделируется дигидропиридиновыми системами. [c.212]

Физиологическая функция аденозинтрифосфорной кислоты, является функцией кофермента в реакциях переноса остатков фосфорной кислоты следовательно, она представляет собой кофосфорилазу. Эти ферментативные реакции одновременно сопровождаются переносом энергии, и поэтому они имеют огромное биологическое значение. [c.781]

Поскольку больщая часть клеточных дегидрогеназ переносит водородные атомы от субстратов на NAD , можно сказать, что этот кофермент выполняет коллекторную функцию-собирает пары восстановительных эквивалентов, посту-паюпще от разных субстратов, в одной молекулярной форме, в форме NADH (рис. 17-7). В конечном счете NAD может собирать в этой форме также и восстановительные эквиваленты от субстратов, на которые действуют NADP-зави- [c.518]

Фолиевая кислота Активная форма тетрагидрофолат Функция кофермент в ферментативных реакциях,протекающих с переносом одно углеродных фрагментов Рекомендуемая ежедневная доза 400 мкг Синдром недостаточности анемия [c.833]

Группой, определяющей функцию обоих коферментов, является амид никотиновой кислоты. Один водород переносится с субстрата вместе с парой электронов (в виде гидрид-иона) на пиридиновое кольцо, второй переходит в раствор. Этот перенос стереоспецифичен одни ферменты (алкого ль дегидроген аза, лактатдегидрогеназа) переносят водород на одну сторону пиридинового кольца, а другие (глицеральдегидфоС [c.221]

Многим ферментам, катализирующим широкий спектр биохимических реакций, необходимо для эффективного осуществления каталитической функции присутствие небольшой небелковой простетической группы, более пли меиее прочно связанной с белком. Если эта небелковая группа обслуживает два (или более) фермента, благодаря чему между ними может происходить перенос групп, то ее обычно называют коферментом. В ферментативной реакции различия между субстратом и коферментом не всегда ясны, так как кофермент, подобно субстрату, может в ходе реакции претерпевать структурные изменения. Однако при последующих реакциях первоначальная структура кофермента обычно восстанавливается, тогда как субстрат подвергается дальнейшим химическим превращениям. В тех случаях, когда кофермент на определенной стадии реакции оказывается структурно измененным, различие мегкду коферментом и субстратом выявляется именно иа основании этой конечной регенерации структуры. Кроме того, при многих кофермент-зависимых реакциях субстрат-ферментному взаимодействию обя- зательно предшествует связывание кофермента с ферментом (см. гл. VI). [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология