Белки, аминокислотная последовательность нуклеиновыми кислотам

Известно два матричных процесса биосинтеза синтез нуклеиновых кислот и синтез белка. Между ними есть существенная разница при очень большом подобии — при синтезе нуклеиновых кислот роль матрицы выполняет также нуклеиновая кислота гомологичная система), при синтезе белка матрицей является нуклеиновая кислота, а продуктом синтеза — белок гетерологичная система). Если в первом случае передача информации о последовательности соединения оснований в цепи вновь синтезируемой нуклеиновой кислоты достигается непосредственно путем подбора комплементарных оснований, то при синтезе белка на нуклеиновой матрице должен существовать какой-то промежуточный механизм, позволяющий переводить последовательность оснований матрицы на язык аминокислотной последовательности белка. [c.485]

Линейный набор стандартных элементов со стандартными связями. Белковые ферменты возникли по чрезвычайно простой организационной схеме. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи белка есть коллинеарное и единственное представление нуклеотидной последовательности исходной нуклеиновой кислоты. Три соседних нуклеотида кодируют одну аминокислоту (рис. 1.5, б). Таким образом, полипептиды сходны с нуклеиновыми кислотами в том, что это линейные цепные молекулы, построенные из стандартных элементов с одной стандартной связью.. Это обеспечивает простое и универсальное считывание с нуклеиновых кислот в процессе синтеза полипептидов. Простота линейных систем широко используется, в частности, в электронно-вычислительной технике, где хранение и вызов информации обычно осуществляются с помощью одномерных блоков, записанных в стандартней форме на линейных носителях, например магнитных лентах. [c.12]

Пиримидиновые и пуриновые основания являются элементарными кирпичиками, из которых строятся важнейшие после белков и целлюлозы биополимеры — нуклеиновые кислоты, те живые печатные станки (матрицы), на которых формируются белки в живой клетке, точно повторяющие аминокислотную последовательность белка кавдого живого индивида (подробнее о биологической роли нуклеиновых кислот, их структуре и функциях будет сказано в последнем разделе) [c.707]

Разработаны прекрасные методы определения первичной структуры, т. е. последовательности нуклеотидов в ДНК и РНК. Эти методы охарактеризованы в 7.8. С их помощью прочитаны тексты многих генов, а также транспортных и других видов РНК. Установление первичной структуры нуклеиновой кислоты является сейчас более простой задачей, чем установление последовательности аминокислотных остатков в белке. Ряд генов уже синтезирован — впервые такой синтез провел Корана в 1970 г. [c.40]

Как известно, в современных клетках функции ДНК заключаются в получении, хранении и передаче информации последующим поколениям. Без ДНК и РНК невозможно точное воспроизведение всех свойств клетки, в основе которых лежит функционирование специфических белков. В модельных опытах была показана относительная простота и легкость возникновения пространственно обособленных систем, построенных из протеиноидов, характеризовавшихся определенным постоянством аминокислотных последовательностей. Это могло служить указанием на то, что информация о полипептидах типа протеиноидов была заключена в них самих, а следовательно, подводило к следующему выводу на начальном этапе эволюции протоклетки могли воспроизводиться и передавать информацию потомству без участия нуклеиновых кислот. [c.200]

Однако, прежде чем говорить о распространении или о структурных и функциональных особенностях отдельных полисахаридов, следует, вероятно, сказать несколько слов об общем состоянии структурных исследований в этой области. В последние годы здесь достигнуты большие успехи. Ежегодно удается выделить 10—20 новых полисахаридов. Определение последовательности моносахаридов в полисахаридах в некоторых отношениях легче, а в некоторых — труднее, чем определение последовательности мономеров в полипептидах или нуклеиновых кислотах. Легче оно главным образом потому, что полисахариды обычно построены из относительно небольшого числа повторяющихся единиц и каждый мономер повторяется на протяжении всей молекулы регулярным образом. В противоположность этому индивидуальные аминокислоты или нуклеотиды, по-видимому, распределены беспорядочно или почти беспорядочно в молекулах соответствующих полимерных соединений. Если полисахарид строго регулярен, то определения структуры повторяющейся единицы и молекулярного веса полимера достаточно для установления его полной первичной структуры. Однако в большинстве случаев встречаются некоторые особенности (например, наличие в молекуле точек разветвления), которые в значительной степени усложняют задачу. Главным осложняющим фактором в химии полисахаридов является наличие нескольких типов связей между остатками моносахаридов. В отличие от белков, в которых все аминокислотные остатки связаны пептидными связями, и от нуклеиновых кислот, в которых нуклеотиды всегда соединены между собой 3, 5 -фосфодиэфирными связями, молекулы полисахаридов могут содержать различные связи а-(1 2), р-(1 3), а-(1 4) и т. д. Что касается числа типов мономерных единиц в отдельных полисахаридах, то в этом последние более сходны с нуклеиновыми кислотами, чем с белками в пределах одной молекулы полисахарида редко встречается более четырех типов мономеров. Стоит отметить как общее правило, что установить последовательность мономеров в полимере, содержащем малое число типов мономерных звеньев,. гораздо труднее при большом числе типов эта задача решается проще. [c.265]

Биосинтез белка — процесс образования новых молекул белка, протекает на рибосомах с участием нуклеиновых кислот в два основных этапа транскрипция — синтез в ядре информационной РНК на ДНК как матрице трансляция — перевод информации, закодированный в молекуле иРНК в последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка (синтез белка на рибосомах). Буферная емкость — величина, характеризующая способность буферной системы связывать Н+ или ОН" и удерживать посто- [c.487]

Ряд важнейших сведений о структуре высокополимерных РНК получен благодаря исследованиям некоторых зарубежных лабораторий (Доти, Гирер) и учеными нашей страны (Белозерский, Спирин, Гаврилова). Таким образом, в синтезе белка участвуют три типа РНК, а также ДНК клеточного ядра. В процессе биосинтеза белка происходит взаимодействие указанных нуклеиновых кислот. Аминокислотная последовательность в синтезируемой белковой цепи определяется (кодируется) нуклеотидной последовательностью РНК. Другими словами в зависимости от распределения четырех сортов нуклеотидов в цепи молекулы и-РНК происходит распределение 20 аминокислот п синтезируемой белковой цепи. [c.81]

Случайное появление выгодной последовательности нуклеотидов в отсутствие ферментов кажется таким же невероятным событием, как и образование выгодной аминокислотной последовательности в отсутствие нуклеиновых кислот. Вероятность случайного образования цепи с заданной последовательностью из 300 нуклеотидов (что необходимо для кодирования белка, состоящего из 100 аминокислотных остатков) равна 4-300 (т g jja 43°° неправильных молекул образуется 1 правильная) такую возможность, принимая во внимание соображения, приведенные на с. 947, следует исключить. [c.139]

Можно ли точно узнать нуклеотидную последовательность ДНК Первые попытки определения нуклеотидной последовательности были повторением метода определения аминокислотной последовательности белков расщепление молекулы на мелкие фрагменты, выяснение нуклеотидного состава во фрагментах и (на основе данных о перекрывающихся фрагментах) восстановление полной последовательности. Однако в случае белков дело обстояло значительно проще. Наличие в белковой молекуле 20 аминокислот обусловливает большое разнообразие фрагментов, тогда как в состав молекулы ДНК входит всего четыре основания. Поэтому описанный метод можно было использовать только для очень коротких фрагментов нуклеиновых кислот. [c.49]

Центральная догма [молекулярной биологии] гласит, что, раз проделав свой путь от гена к белку, информация не может вернуться в обратном направлении. Информация может быть перенесена от одной нуклеиновой кислоты к другой или от нуклеиновой кислоты к белку, но перенос информации от белка к белку или от белка к нуклеиновой кислоте невозможен. Информацией мы здесь называем точную последовательность оснований в нуклеиновой кислоте или аминокислотных остатков в белке . [c.64]

Третий запрещенный вид переноса информации от белка к белку (от аминокислотной последовательности к аминокислотной последовательности) также никогда не был зарегистрирован. Нет никаких оснований полагать, что белки в принципе способны к репликации. Способность к самовоспроизведению, очевидно, присуща исключительно нуклеиновым кислотам. [c.52]

Исключительно важные исследования в этой области, связывающие химию белка с химией нуклеиновых кислот, осуществлены в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. В частности, из Е. СоИ выделены полинуклеотидфосфорилаза, ДНК-полимераза-1, полинуклео-тидлигаза. Определена полная последовательность аминокислот цитоплазматической аспартатаминотрансферазы, состоящей из 824 аминокислотных остатков. [c.180]

Биохимия является в основном экспериментальной наукой. Она опирается на арсенал методов, созданных неорганической, органической, аналитической и физической химией. Однако многие из задач, с которыми сталкиваются биохимики, вследствие специфики изучаемых объектов требуют нетрадиционных подходов. В первую очередь это касается изучения биополимеров. Например, химический синтез белков представляет собой повторение десятки или даже сотни раз реакции образования пептидной связи с целью последовательного присоединения на каждой стадии к растущей полимерной цепи определенного аминокислотного остатка. Образование пептидных связей прекрасно отработано и с точки зрения классической органической химии не представляет ни трудности, ни интереса. Но необходимость проводить последовательно множество таких превращений без существенного уменьшения выхода, без повреждения уже созданной на предыдущих этапах синтеза полипептидной цепи ставит свои специфические проблемы, которые решаются оригинальными, разработанными именно для таких задач приемами. Венцом этих приемов является автоматический твердофазный синтез полипептидов. Столь же не традиционно выглядит задача устанобления химического строения биополимеров. Структуры отдельных мономерных звеньев как белков, так и нуклеиновых кислот давно установлены с использованием классических методов органической химии, и задача сводится к тому, чтобы для каждого конкретного биополимера определить, в каком порядке в изучаемой полимерной цепи располагаются разнотипные мономерные звенья. [c.10]

Впервые последовательность нуклеиновой кислоты аланиновой тРНК нз дрожжей была расшифрована в 1965 г. Р. Холли. Для установления структуры использовалась методология, аналогичная разработанной Ф. Сенгером для определения аминокислотной последовательности белков. Усовершенствование этого подхода привело н 1975 г. к расшифровке последовательности целого генома — РНК фага MS-2. В настоящее время известны структуры многих тРНК, 5S и 5.8S рибосомных РНК, а также структуры больших рРНК (16S, 23S, I8S и 28S) нз ряда организмов. [c.308]

Последовательность аминокислотных остатков в S-пептидё и его синтетических аналогах и их спосовнбсть активировать биологическое действие S-белка рибонуклеазы (субстрат — нуклеиновая кислота) [c.354]

Значительную роль в решении данного вопроса сыграл наш бывший соотечественник физик Г.А.Гамов, который проанализировал все известные к тому времени аминокислотные последовательности белков и в 1957 г. пришел к выводу, что код должен быть триплетным. Немало ученых разных стран (среди которых были внесшие наибольший вклад англичанин Ф.Крик, а также американец индийского происхождения Х.Г.Корана) занялись впоследствии расшифровкой генетического кода. С помогцью многочисленных экспериментов удалось подтвердить, что код действительно триплетен и установить какие тройки нуклеотидов что кодируют. В 1968 г. Х.Г.Коране вместе с егце двумя учеными была присуждена Нобелевская премия по физиологии и медицине за расшифровку генетического кода и выяснение его роли в синтезе белков . В поздравительной речи представитель Каролинского института П.Рейхард сравнил нуклеиновые кислоты и белки с языками, а их составные элементы - с буквами алфавита. Он отметил Химическая структура нуклеиновых кислот определяет химическую структуру белка, а алфавит нуклеиновых кислот - алфавит белков. Г енетический код - это словарь, благодаря которому возможен переход с одного алфавита на другой . С позиций сегодняшнего дня можно считать, что это скорее специальная обеспечиваюгцая транслитерацию программа-переводчик, тем более что в настоягцее время под генетическим словарем начинают понимать нечто иное, чего в ходе дальнейшего изложения нам егце предстоит коснуться. [c.10]

Помимо приведенных далее методов следует сослаты я (разд. 2.3.1.1. и 3.8.4,5) на возможность установления аминокислотной последовательности анализом соответствующей белку мРНК. Этот путь приобрел значение благодаря достижениям в определении первичной структуры нуклеиновых кислот (Фредерик Сенгер, Нобелевская премия за 1980 г.). [c.367]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

В настоящее время основную схему организации живой материи можно считать известной. Нуклеиновые кислоты несут всю генетическую информацию, которая заложена в последовательности четырех различ ных нуклеотидных оснований. Существуют нуклеиновые кислоты двух типов. Более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) является хранителем информации. Менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), транскрибирующаяся с ДНК, выполняет роль матрицы, которая транслирует нуклеотидный текст в аминокислотные последовательности белков с помощью рибосомного механизма. Белки участвуют фактически во всех типах деятельности организма. [c.9]

Взаимодействия белок-нуклеиновая кислота в хромосомах клеток эукариот сильнее. В хромосомах ДНК образует комплексы с пятью классами гистонов [23, 24]. Все гистоны — сильно основные белки Н1 обогащен лизином по сравнению с аргинином, НЗ и Н4 богаты аргинином, а в Н2А и Н2В соотношение между лизином и аргинином промежуточное. Последовательности аргинин-бо-гатых гистонов очень консервативны. Гистоны Н4 из тимуса теленка и проростков гороха различаются всего на две из 102 аминокислот, а гистон НЗ из тимуса теленка и карпа—одним из 135 остатков. Л -концевые участки Н2А, Н2В, НЗ и Н4 намного основ-нее С-концевых. Последние содержат несколько аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами. Эти четыре гн-стона сильно взаимодействуют друг с другом, возможно С-конце- [c.568]

Изучение пространственных моделей и построение математических моделей позволяют предположить существование таких свойств упорядоченных конформаций углеводных цепей, по которым они отличаются от конформаций других важных биополимеров— белков и нуклеиновых кислот. Во-первых, углеводные цепи значительно жестче и, следовательно, число форм, которые может принимать полисахаридная цепь, более ограничено из-за пространственных запретов. Расчет по методу твердых сфер для цепей, в которых последовательно соединенные остатки разделены двумя связями, показывает, что обычно реализуется лишь 5 % возможных конформаций цепи [18]. Во-вторых, изменение последовательности углеводных остатков в полисахаридной цепи может приводить к гораздо более начительному изменению стереохимии молекулы, чем изменени порядка расположения аминокислотных или нуклеотидных остатков, поскольку в случае полипептидов или полинуклеотидов происходит перестройка лишь боковых цепей при сохранении структуры основной цепи, тогда как в полисахаридах изменение конфигурации или положения гликозидной связи ведет к существенным изменениям именно в основной цепи. В-третьих, углеводные цепи часто имеют разветвленную структуру с различным типом связей в точках ветвления, и взаимодействие [c.285]

Изучение мутаций показало, что код коллинеарен, т. е. кодоны в нуклеиновой кислоте и соответствующие аминокислотные остатки в белке расположены в той же линейной последовательности. Ряд доказательств этого положения приведен в монографии Ичаса [5]. Там же описаны другие попытки умозрительного нахождения кода, представляющие сегодня исторический интерес (см. также [1, 7]). [c.555]

Развитие и размножение живых организмов сопровождается синтезом de novo большого набора белков и, следовательно, полипептидов, присущих данному организму. Это означает, что должны быть механизмы, которые обеспечивают синтез белков со строго определенным порядком pa пoJЮжeния аминокислот. Теоретически нельзя исключить, что белок может управлять сборкой аминокислот в полипептидные цепи с аминокислотной последовательностью, точно такой же, как и в данном белке. Однако нет ни экспериментальных данных, ни физикохимических аргументов, свидетельствующих в пользу существования такого механизма. Все живые организмы содержат в качестве обязательных компонентов другой тип полимерных молекул — нуклеиновые кислоты, которые содержат информацию об аминокислотной последовательности всего набора белковых молекул, присущих данному организму. [c.17]

Научные работы посвящены получению в чистом виде и изучению природы энзимов и вирусных белков, Заложил (начиная с середины 1930-х) основы вирусологии. Впервые выделил (1934) вирус не по традиционной микробиологической методике, а по способу Дж. Б. Самнера и Дж. Мортона кристаллизацией из жидкого экстракта. Из тонны листьев табака, пораженных вирусом табачной мозаики, ему удалось выделить несколько граммов кристаллического вируса, обладающего способностью вызывать заболевание здоровых растений. Так было получено живое кристаллическое вещество. Стэнли показал (1935), что оно представляет собой белковое тело. Установил (1936—1940-е), что вирус табачной мозаики содержит нити нуклеиновой кислоты и 2200 белковых субъединиц. Расшифровал последовательность всех его 158 аминокислотных остатков. Выделил и исследовал (1955) вирус полиомиелита. Автор монографий < Вирусы (1959, в соавторстве с Ф. Барнеттом), Вирусы и природа жизни (1961, в соавторстве с Э. Вэленсом, русский перевод [c.479]

Можно предвидеть значительное улучшение химических и биохимических методов определения последовательностей оснований в нуклеиновых кислотах и аминокислотных последовательностей в белках. Сейчас газофазный секвенатор, работающий в автоматическом режиме, позволяет надежно определять до 60 последовательно расположенных аминокислот (называемых аминокислотными остатками), расположенных с аминоконца белка. Применение тандемной масс-спектрометрии или других новых методов позволяет устанавливать в автоматическом режиме полные аминокислотные последовательности белков, содержащих несколько сот аминокислотных остатков. [c.180]

Все это показывает, как широко используется ультрацентрифугирование при изучении нуклеиновых кислот и биосинтеза белка. Ультрацентрифугирование незаменимо также при все более расширяющемся изучении смежных проблем — в частности при изучении механизмов регуляции ферментативных реакций. Метаболические потребности клетки удовлетворяются, как известно, благодаря тонкой согласованности скоростей различных биохимических последовательностей. Такая согласованность возможна благодаря чувствительности аллостерических ферментов к изменениям концентраций отдельных метаболитов, что в свою очередь зависит от конформационных изменений, вызываемых соответствующим метаболитом и, очевидно, передающихся путем взаимодействия субъединиц ферментного белка. Успехи, достигнутые в изучении свойств аллостериче-ского фермента — аспартат-карбамоилтрансферазы, хорошо иллюстрируют большое значение ультрацентрифугирования — особенно когда оно используется в сочетании с другими методами анализа. Так, Герхарт и Шахман [5] показали, что этот фермент, представляющий собой глобулярный белок с молекулярной массой около 3-10 , после обработки соединениями ртути распадается на субъединицы двух типов. Каталитической активностью обладают лишь субъединицы одного типа, в субъединицах же другого типа, не обладающих каталитической активностью, находится центр по которому происходит присоединение цитидинтрифосфата. С этой регуляторной субъединицей связывается 5-бромцитидин-трифосфат, о чем свидетельствует соответствующая картина седиментации. Позже Вебер [6] определил аминокислотный состав и Ы-концевые остатки субъединиц обоих типов и установил, что одна молекула фермента содержит четыре регуляторных и четыре каталитических субъединицы. [c.9]

Эта простота в сложности была вскрыта в результате современного развития биохимии. Оказалось, например, что все разнообразнейшие белковые тела, число которых согласно Полингу превышает 100 ООО, представляют собой единообразные по существу макромолекулы, различающиеся лишь последовательностью расположения аминокислотных остатков в боковых цепях. Мало того, белки всех живых существ—от простейших до человека—содержат один и тот же набор из примерно двадцати аминокислотных остатков. Одни и те же нуклеиновые кислоты, составляющие главную часть клеточного ядра, несут функции хранителя кода генетической информации и матрицы для воспроизведения всех основных белков. Одно и то же вещсстБО—адсиозинтрифосфат—служит универсальным аккумулятором и трансформатором энергии для всей живой природы. Такое же единообразие обнаруживается в структуре и функциях других важнейших биологических веществ—витаминов и гормонов. [c.5]

Переходы от упорядоченных к беспорядочным конформациям цепных молекул имеют большое значение, поскольку они касаются условий, которые должны поддерживаться для сохранения белков и нуклеиновых кислот в форме, необходимой для осуществления их биологических функций. В то же время явление г рехода спираль — клубок может рассматриваться как одномерный аналог процессов плавления и кристаллизации и поэтому представляет особый теоретический интерес. Рассмотрим сначала переходы в таких изолированных цепях, которые типичны для полипептидов, не учитывая образования мультиплетных спиралей, характерных для нуклеиновых кислот и их аналогов. Ранее было установлено, что характер связи С — N, частично напоминающей двойную, исключает вращение вокруг нее, и поэтому мономерный остаток ведет себя как жесткое звено. Следовательно, для описания относительной ориентации триплета аминокислотных остатков необходимо установить лишь два внутренних угла вращения ф. Когда беспорядочный клубок переходит в идеально унорядоченную конформацию, свобода выбора значений ф утрачивается. В результате этого для цепи, состоящей из Z аминокислотных остатков, переходу в идеальную спираль будет противодействовать прирост свободной энергии, пропорциональный Z — 2. С другой стороны, образованию спирали будут благоприятствовать различного типа взаимодействия между ближайшими соседями. К таким взаимодействиям относятся образование внутримолекулярных водородных связей, гидрофобное взаимодействие и эффекты десольватации, сопровождающие переход боковых цепей из относительно незащищенного состояния в беспорядочном клубке в компактную упаковку вокруг спирали. В целом такие эффекты будут более ярко выражены для остатков, находящихся внутри спирали, чем для остатков, располагающихся на ее концах. Поэтому вклад взаимодействий между непосредственными соседями в свободную энергию образования спирали будет пропорционален Z — б, где б — коэффициент, учитывающий меньшую устойчивость концов спирали. При б > 2 (для а-спирали Шеллманом [368] было принято 6 = 4) свободная энергия перехода беспорядочного клубка в идеальную спираль будет уменьшаться при увеличении Z. Однако, для того чтобы правильно установить условия, определяющие переходы спираль — клубок, необходимо учитывать частично упорядоченные состояния, содержащие разнообразные сочетания последовательностей, свернутых в спирали или в беспорядочные клубки. Результаты, полученные различными исследователями, рассматривавшими эту проблему, аналогич- [c.132]

Ф. Крик с сотрудниками показали, что кодирование аминокислотной последовательности в белках осуществляется с помощью специфических троек нуклеотидов, содержащихся в цепи нуклеиновой кислоты. Иначе говоря, код, определяющий природу каждой аминокислоты в молекуле белка, является триплетным. Таким образом, под кодом или кодоном понимают определенный структурный участок цепи нуклеиновой кислоты, который специфически определяет включение строго определенной аминокислоты. Эти участки (кодоны) состоят из трех определенным образом сочетаюпщхся друг с другом нуклеотидов. Экспериментальные доказательства по расшифровке природы кода впервые доложены в 1961 г. на V Международном биохимическом конгрессе в Москве М. Ниренбергом (США). Были проведены опыты с бес-клеточными белоксинтезирующими системами. Эти системы содержат рибосомы, т-РНК, полную смесь аминокислот, все необходимые ферменты, энергетические добавки (АТФ и АТФ-генерирую- [c.286]

По-видимому, наиболее важным открытием из сделанных когда-либо в биологии было установление того факта, что рассмотренный выше или какой-либо другой процесс копирования уже существуюш их белковых цепей вообще не протекает в организме и что информация о последовательности аминокислот в молекулах ферментов хранится в хромосомах и используется (но терминологии, применяющейся в вычислительной технике) для программирования в белоксиитезирующих системах (рибосомах), обеспечивая правильное воспроизведение последовательности аминокислот. Эта программа хранится не в виде аминокислотной последовательности полипептидных цепей и не в какой-либо иной форме, имеющей прямое структурное или химическое сходство с рассматриваемой аминокислотой, а в виде кода, записанного на лентах нуклеиновой кислоты, при этом каждой аминокислоте соответствует определенное, состоящее из трех букв, кодовое слово (кодон), которое по своей химической структуре не имеет ничего общего с данной аминокислотой. Таким образом, последовательность аминокислот в полипептидной цепи фермента закодирована в виде последовательности нуклеотидов в полинуклеотидной цепи нуклеиновой кислоты. Буквы кодона не следует понимать как некие символы, записанные на бумаге, они представлены пуриновыми или пиримидиновыми основаниями. Записывая нуклеотидные последовательности, принято обозначать нуклеотиды первыми буквами их химического названия например, кодон для метионина представляет собой последовательность из трех нуклеотидов— аденина, урацила и гуанина — и записывается AUG. Информация о последовательности аминокислот в белках хранится в хромосомах, точнее, в молекуле дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Последняя отличается от рибонуклеиновой кислоты (РНК) тем, что содержит восстановленный сахар (дезоксирибозу) и метилированные урациловые группы (иногда бывают метилированы и другие основания). [c.6]

Хорошо известно, что один и тот же фермент нередко бывает представлен у разных видов разными структурными формами. Возникающие в процессе эволюции межвидовые различия обусловлены различиями в нуклеиновых кислотах (генотипах) и, следовательно, в белках, которые зачастую являются ферментами это и лежит в основе наблюдаемого разнообразия фенотипов. Эволюционное древо для белков, построенное по данным о сходстве и различии в их аминокислотной последовательности, во многих случаях оказывается сходным с эвОлю- [c.106]

Концепция генетического кода очень важна, и из нее, в частности, вытекает представление о существовании системы передачи информации. Наследственная информация о структуре клеточных белков закодирована в нуклеотидной последовательности клеточной ДНК с помощью четырехбуквенного алфавита (этот термин является вполне адекватным, поскольку алфавит-это и есть набор символов, используемых для передачи информации). В аминокислотных последовательностях белков эта информация переписана с помощью 20-буквенного алфавита. Генетический код, по словам Крика, устанавливает связь между двумя великими полимерными языками-языком нуклеиновых кислот и языком белков . [c.34]

В гл. V и VI мы рассматривали факты, свидетельствующие о том, что специфические свойства и функции любого белка определяются не только относительным числом и последовательностью аминокислотных остатков, но также трехмерной структурой белка в целом. Кроме того, в настоящее время известно, что сама третичная структура есть функция первичной структуры, т. е. последовательности аминокислот, и упаковка белковых цепей не определяется непосредственно генетическими факторами. Далее, даже если первичная ассоциация нуклеотидов была небеспорядочной, все же, но-видимому, нет оснований считать, что полипептиды, синтезировавшиеся под контролем абиогенных полинуклеотидов, непременно должны были обладать биологически значимыми функциями. С другой стороны, ясно, что как окружающая среда, так и сами взаимодействующие элементы в силу присущих им свойств могут накладывать ограничения на процесс синтеза полипептидов (за счет взаимодействий между объединяющимися мономерами и за счет пространственных взаимодействий со средой). Если предполагаемая модель биогенеза, базирующаяся иа белках, верна, то у нас имеется готовое объяснение для механизма появления полинуклеотидов, содержащих информацию, которая имеет отношение только к биологически выгодным полипептидам. В противном случае, вероятнее всего, появлялись бы многочисленные бессмысленные полипептиды и перед нами встала бы проблема малоэффективной системы проб и ошибок. Итак, образовавшиеся прн добиологическом синтезе полипептидов последовательности могли быть результатом прямого взаимодействия мономеров и взаимодействия между окружающей средой и полимерсинтезирующей системой. Если была необходимость в наличии нуклеиновых кислот, то из этого непосредственным образом не следует, что кодируемая ими последовательность амино- [c.327]