Цепь дыхания митохондрий

Рис. 13.7. Цепь дыхания митохондрий.

Фиг. 110. Связь дыхательной цепи и фосфорилирования в митохондриях, i, г и а — точки фосфорилирования. А, В, С, D ш Е — точки приложения действия ингибиторов дыхания (ом. табл. 48). БОВ — Б- 3-оксибутират БОА—L-p-оксиацил ФПр — дегидрогеназа жирных кислот ФПЭ — флавиновый переносчик электронов ТМФД— тетраметил-и-фенилендиамин ТХГХ — тетрахлоргидрохинон С I и т. п.— промежуточные продукты процесса окислительного

ЧТО способность осуществлять окислительное фосфорилирование присуща исключительно митохондриям, что дыхание (т. е. окисление) и фосфорилирование могут быть разобщены с помощью определенных соединений, таких, как 2,4-динитрофенол, что подавляющее число точек фосфорилирования связано с цепью переноса электронов, а не с окислением на уровне субстрата и что число молей АТФ, образующегося на 1 г-атом поглощенного кислорода, т. е. отношение Р/0 для различных субстратов, подвергающихся одностадийному окислению, весьма близко к целым числам. Так, для превращения а-кетоглутарата в сукцинат было получено значение Р/0 4 для превращения малата в оксалоацетат, глутамата в а-кетоглутарат и 3-оксибутирата в ацетоацетат отношение Р/0 равно 3 для превращения сукцината в фумарат или малат это отношение равно 2. [c.394]

Ознакомившись в обших чертах с функцией митохондрий, перейдем теперь к более детальному рассмотрению цепи дыхания - электронтранспортной цепи, имеющей столь важное значение для окислительного метаболизма в целом. Большинство элементов этой цепи составляет неотъемлемую часть внутренней митохондриальной мембраны и может служить одним из самых ярких примеров сложного взаимодействия между отдельными белками биологической мембраны. [c.447]

Когда кислород достигает митохондрий клетки, в действие вступает цепь дыхания. Она состоит из серии окислительно-вос-становительных систем, в которых окислительно-восстановительный потенциал увеличивается (т. е. становится менее отрицательным) слева направо (рис. 13.7). Таким образом, восстановленная форма любого компонента будет восстанавливать окисленную форму любой системы, расположенной правее ее на диаграмме, с высвобождением энергии, которая используется для синтеза АТФ. [c.292]

Скорость дыхания митохондрий может контролироваться концентрацией ADP. Это обусловлено тем, что окисление и фосфорилирование жестко сопряжены, т.е. функционирование дыхательной цепи не может осуществляться, если оно не сопровождается фосфорилированием ADP. Чанс и Уильямс предложили рассматривать 5 состояний, при которых скорость дыхания митохондрий лимитируется определенными факторами (табл. 13.1). [c.131]

Как мы видели, скорость дыхания и фосфорилирования в митохондриях зависит от концентрации АДФ и в конечном счете определяется скоростью расходования АТФ (дыхательный контроль). В свою очередь, скорость реакций общего пути катаболизма, поставляющего водород в митохондрии, зависит от скорости дыхания митохондрий и окислительного фосфорилирования. Один из механизмов этой зависимости уже отмечен выше — он связан с необходимостью регенерации НАД", которая происходит в результате передачи водорода с НАДН в дыхательную цепь митохондрий. [c.241]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Ферменты, участвующие в переносе водорода, обычно в виде общей цепи дыхания находятся в митохондриях клеток. [c.318]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

В процессе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимаются два атома водорода (два протона и два электрона) и по дыхательной цепи, состоящей из ферментов и коферментов, передаются на молекулярный кислород - Ог, доставляемый кровью из воздуха во все ткани организма. В результате присоединения атомов водорода к кислороду образуется вода. За счет энергии, выделяющейся при движении электронов по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно образование одной молекулы воды сопровождается синтезом трех молекул АТФ. [c.37]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

Ознакомившись в общих чертах с функцией митохондрий, перейдем теперь к более детальному рассмотрению цепи дыхания (переноса электронов), имеющей столь важное значение для окислительного метаболизма в целом. Так как компоненты дыхательной цепи составляют неотъемлемую часть внутренней митохондриальной мембраны, их изучение внесло большой вклад в понимание функции биологических мембран вообще-здесь мы столкнулись с наиболее четкими примерами взаимодействия между их отдельными белковыми компонентами. [c.24]

После наблюдения за интенсивностью дыхания митохондрий, находящихся в различных метаболических состояниях, в работе проводят измерения поглощения кислорода в суспензиях митохондрий, содержащих различные субстраты и ингибиторы. На рис. 46 показана дыхательная цепь митохондрий и указаны места вхождения электронов от различных субстратов, а также пункты действия ряда ингибиторов, которые наиболее часто используются для изучения окислительного фосфорилирования. [c.165]

Изучение дыхания животных тканей привело к расшифровке дыхательной цепи, функционирующей в митохондриях (рис. 8). [c.123]

Современное состояние наших знаний в этой области достигнуто благодаря использованию целого ряда экспериментальных подходов. К ним относятся 1) применение более совершенного спектроскопического оборудования для измерения содержания переносчиков (НАД, флавопротеидов, цитохромов) и кинетики их восстановления и окисления в разнообразных дыхательных органеллах 2) использование разнообразных методов, позво-ляюш их удалять из митохондрии ферменты, участвующие в окислении субстратов, окислительном фосфорилировании и других реакциях, связанных с дыханием, с тем чтобы можно было исследовать лишь те реакции, которые ответственны за перенос электронов 3) дальнейшее дробление митохондрий и дыхательных субчастиц для получения комплексов дыхательных ферментов, свободных от структурных белков эти комплексы можно подвергать дальнейшей очистке для получения гомогенных препаратов и исследования свойств, функций и взаимосвязи их компонентов 4) воссоздание цепи переноса электронов с использованием вышеупомянутых препаратов совместно с растворимыми ферментами 5) использование ингибиторов дыхания. [c.389]

Убихинон-10 (кофермент Q ,) (XXXIX) входит в состав митохондрий клеток печени, сердца, а также других тканей (61—63]. Он участвует в реакциях окислительного фосфорилирования, осуществляя функцию переноса электронов по цепи дыхания между флавопротеидами и цитохромом с (64, 65]. Коферменты Q n = 5, 6, 7и8 входят главным образом в клетки микроорганизмов [66—691. В животных организмах распространены убихинон-10 и убихинон-9 [68] они встречаются также в высших растениях [63]. Вопросам химии убихинонов посвящены обзорные работы (8, 701. [c.233]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Механизм переноса электронов по цепи ЧПЭ еще не вполне ясен, но путем активирования или угнетения дыхания митохондрий, или ЧПЭ, при помощи витаминов К и Е и антивитаминов или антибиотиков удалось получить добавочную информацию. На основе всех данных можно составить схему возможных путей переноса электронов, которые выступают порознь в частицах их переноса, но составляют единое целое в ненарушенном митохондрионе. [c.270]

В третью группу входят самоокисляющиесяцитохромы наиболее важный член этой группы цитохром или цитохромоксидаза, которая является единственным железопорфириновым компонентом энзиматической системы дыхания митохондрий, непосредственно окисляющимся кислородом. Его форма с трехвалентным железом — парагематин он восстанавливается электронтранспортной системой в дыхательной цепи и затем вновь окисляется молекулярным кислородом. Очень мало известно о механизме окисления ферроцитохрома аз совершенно не ясно, участвуют ли в реакции формы в состоянии окисления большем, чем -ЬЗ. Трехвалентная форма прочно связывается с цианидом и другими ингибиторами дыхания форма с двухвалентным железом дает комплексы с моноокисью углерода. [c.186]

Электрон-транспортная цепь дыхания и сопрягаюш ий комплекс во внутренней мембране митохондрий [c.210]

Регуляцию дыхания можно лучше всего показать на митохондриях животных (фиг. 66, А). Никакого поглощения кислорода не происходит, когда митохондрии инкубируют в присутствии субстрата (глутаминовой кислоты), фосфата и кислорода. Быстрое поглощение кислорода начинается только после добавления АДФ и продолжается до тех пор, пока концентрация АДФ не уменьшится до низкого уровня в результате фосфорилирования в дыхательной цепи. Эту последовательность явлений можно повторить, снова добавляя АДФ. В митохондриях растений (фиг. 66, Б) заметное поглощение кислорода происходит и в отсутствие АДФ. Это показывает, что использованные в данной работе митохондрии растений не имели таких прочно сопряженных систем, как препараты митохондрий из животных тканей. Добавление АДФ к митохондриям растений вызывает значительное усиление поглощения кислорода. Затем интенсивность поглощения кислорода постепенно уменьшается по мере того, как добавленный АДФ фосфорилируется в АТФ. Дальнейшие прибавки АДФ приводят к повторению всей последователь- [c.244]

При дыхании митохондрий происходит электрогенный выброс в цитоплазму ионов водорода и генерация градиента pH и электрического потенциала на внутренней митохондриальной мембране (знак — внутри). Образующийся так называемый электрохимический потенциал ионов водорода (А дН в соответствии с определением П. Митчела) является движущей силой транспорта катионов и слабых кислот внутрь органелл. На каждые два перенесенных по дыхательной цепи электрона внутрь митохондрии транспортируется два иона кальция. Данные о кинетических параметрах системы транспорта Са + противоречивы. Однако можно сделать вывод, что величины кажущихся Кй и Утах при транспорте составляют соответственно более 10 мкМ и 500 нмоль/мг митохондриального белка в 1 мин. [c.45]

Окислительным фосфорилированием называют сопряжение двух клеточных процессов экзергонической реакции окисления восстановленных молекул (НАДН Н" или ФАДН2) и эндергонической реакции фосфорилирования АДФ и образования АТФ. Впервые представление о сопряжении между аэробным дыханием и фосфорилированием АДФ было высказано в 30-х гг. XX столетия В. А. Энгельгардтом. Несколько позже, в 1940 г., В. А. Белицер и Е. Т. Цыбакова показали, что синтез АТФ из АДФ и Н3РО4 происходит в митохондриях при транспорте электронов от субстрата к кислороду через цепь дыхательных ферментов. Большой вклад в развитие концепции и механизма окислительного фосфорилирования внесли А. Ленинджер, П. Митчелл, С. Е. Северин, В. П. Скулачев, П. Бойер, Д. Е. Аткинсон и др. [c.200]

Многие различающиеся по химическим свойствам реагенты разобщают фосфорилирование п митохондриальный транспорт электронов, который в таком случае протекает с максимальной скоростью, но не сопровождается образованием АТР. Необычная природа такого процесса становится еще более очевидной из поведения дыхательных частиц мембраны таких бактерий, как Al aligenes fae alis. Эти частицы не обнаруживают никакого дыхательного контроля. Скорость дыхания полностью диктуется наличием окисляемого субстрата, и процесс идет с одинаковой скоростью как в присутствии, так и в отсутствие ADP + P,-, несмотря на то что если два последние компонента добавлены, то происходит образование АТР. Подобные примеры наблюдаются у многих микроорганизмов, ни у одного из которых не было обнаружено отношение Р/0 >2. Напротив, дыхание митохондрий животного или растения осуществляется с максимальной скоростью только в том случае, когда сопрягающий механизм нарушен и синтез АТР ослаблен или полностью прекращен. В течение четверти века в теориях, касающихся механизма окислительного фосфорилирования, доминировала точка зрения, согласно которой в процессе переноса электронов по электронпереносящей цепи должны возникать высокоэнергетические соединения, используемые затем для синтеза АТР, подобно тому как это происходит при гликолизе (гл. 14). Но такие промежуточные продукты не были обнаружены возможно, что они вообще не существуют. [c.444]

Однако существование значительных колебаний чувствительности дыхания митохондрий, изолированных из клеток эукариотов, к цианиду и антимицину А [515], а также бактерий и митохондрий высших растений [365], не могло быть понято в рамках схемы Варбурга—Кейлина и объяснено особенностями взаимодействия ингибиторов с компонентами дыхательной цепи. У некоторых растений величина ЦРД очень велика и может составлять 60—95% [c.172]

С. всех изученных организмов прочно связаны с внутр. мембраной митохондрий (высшие животные, дрожжи) или плазматич. мембраной (бактерии и синезеленые водоросли), являясь компонентами электронотранспортной дьпсат. цепи (см. Дыхание, Окислительное фосфорилирование). [c.451]

Экспериментально определяемые значения коэффициента Р/0, как правило, несколько ниже теоретически рассчитанных. Следовательно, процесс дыхания не всегда является процессом, жестко сопряженным с фосфорилированием. Нарушают систему сопряжения процессов окисления в дыхательной цепи и фосфорилирования так называемые разобщающие агенты (разобщители). К ним относятся вещества, подавляющие синтез АТФ (фосфорилирование), в то время как окисление субстратов, потребление кислорода (дьгхание) продолжаются. В качестве разобщителей в экспериментальной биохимии используют 2,4-динитрофенол, динитрокрезол, пентахлорфенол и др. В присутствии разобщителей коэффициент Р/0 равен нулю, а энергия окисления в этом случае трансформируется в тепловую форму. Следовательно, разобщители обладают пирогенным действием, т. е. повышают температуру тела. Большинство разобщающих агентов являются липофильными и их ингибирующее действие на процесс фосфорилирования легко объяснимо благодаря способности этих соединений обеспечить протонную проводимость сопрягающей мембраны митохондрий и тем самым препятствовать образованию электрохимического потенциала, а следовательно, и синтезу АТФ (15.3.5). [c.201]

Важнейшую роль на всех уровнях организации клеточных форм жизни играют бензохиноны с изопреноидными боковыми цепями. Они служат незаменимыми деталями биохимических механизмов фотосинтеза и дыхания. У всех фотосинтезирующих организмов присутствуют пластохиноны 3,199, в основном, пластохинон-9 (л = 9), которые у растений локализованы в хлоропластах. Митохондрии же растений и нефотосинтезирующих клеток накапливают убихиноны или коэнзимы О 3,200. Способностью к биосинтезу последних наделены все формы жизни от бактерий до млекопитающих. Наш организм в нормальных условиях способен полностью обеспечить свои потребности в коэнзиме Q за счет собственного биосинтеза из поступающего с пищей тирозина через /i-гидроксибензойную кислоту. [c.333]

Аэробные организмы, к которым относятся млекопитающие, получают большую часть энергии за счет биологического окисления, при котором электроны переносятся от органических молекул на молекулу кислорода. Этот перенос совершается длинной цепью ферментов — промежуточных переносчиков электронов (ЦПЭ), функционирующих в форме высокоорганизованных комплексов, прочно связанных с внутренней мембраной митохондрий. Значительная часть свободной энергии электронов запасается при этом в форме энергии фосфатной связи АТФ (окислительное фосфорилироваыие). Все ферменты биологического окисления, или тканевого дыхания, относятся к классу оксидоредуктаз. По химической структуре эти ферменты являются сложными белками. Присутствие окислительно-восстановительных ферментов в тканях и биологических жидкостях может быть обнаружено по их действию на соответствующие субстраты. При изучении действия окислительно-восстановительных ферментов результаты исследования оформляют в виде таблицы [c.111]

Так, например, перестройки митохондриальных мембран исследованы с помощью бирадикального зонда AXVIII(2) [182]. Как видно из рис. IV.15, спектр ЭПР этого зонда, включенного в мембрану предварительно истощенных по субстратам дыхания электронно-транспортпых частиц митохондрий, имеет форму, доста-таточно типичную для нежесткого бирадикала (см. рис. 11.30). При добавлении в эту систему эндогенного субстрата дыхания — сукцината спектр ЭПР меняется, приобретая форму, обычную для быстровращающегося монорадикала (см. рис. II.6). Подобное изменение спектра в принципе могло быть просто следствием деградации используемого зонда на монорадикалы в процессе работы цепи электронного транспорта. Однако в действительности этого не происходит, так как, например, после экстракции радикала из образца его спектр снова имеет форму исходного квинтета Таким образом, наблюдаемое изменение спектра действительно свидетельствует об изменении физических характеристик самой мембраны. [c.179]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Мы рассматривали до сих пор явленпя проппцаемостп оболочки клеток. Однако активный перенос имеет не меньшее значение для процессов, протекающих внутри клетки. В последнее время высказывается мнение о том, что транспорт веществ между структурными элементами клетки представляет собой один пз механизмов автоматического регулирования внутриклеточных процессов обмена веществ. Именно через активный транспорт происходит взаимодействие структурных элементов клетки между собой. В этом смысле более всего изучены митохондрии. В митохондриях сосредоточена ферментативная система, генерирующая АТФ за счет энергии дыхания и представляющая собою цепь ферментов дыхания и цепь ферментов сопряженного дыхательного фосфорилирования. Тело митохондрий построено нз мембран, заполненных внутри жидкой фазой. Само пх вещество, состоящее из линонротеидов является разделительной мембраной, через которую осуществляется активный перенос субстратов дыхания, АТФ и других веществ. Продуктом окислительного фосфорилирования, вырабатываемым внутри митохондрий для покрытия энергетических затрат клетки является АТФ. [c.183]

Определение. Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с переносом протонов и электронов по дыхательной цепи от субстратов к кислороду, называется окислительным фосфо-рилированием. Для количественного выражения окислительного фосфорилирования введен коэффициент окислительного фосфори-, лирования. Он представляет собой отношение числа молекул неорганического фосфата, перешедших в состав АТФ в процессе дыхания, на каждый поглощенный атом кислорода. Отношение Р/0 для полной дыхательной цепи равно 3, для укороченной — 2. Эксперименты проводились следующим образом к митохондриям добавляли различные субстраты и оценивали образование АТФ (убыль молекул неорганического фосфата) на каждый поглощенный атом кислорода при предоставлении субстратов, дегидрируемых НАД-зависимы-ми дегидрогеназами Р/0=3 (полная ЦПЭ — 3 АТФ на 1 атом кислорода) при внесении субстратов, дегидрируемых ФАД-зависимыми дегидрогеназами Р/0=2 (укороченная ЦПЭ — 2 АТФ на 1 атом кислорода) при введении в реакцию аскорбиновой кислоты, которая поставляет электроны сразу на цитохром с Р/0=1 ( I АТФ на 1 поглощенный атом кислорода). [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология