Цитохром

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Рис. 20-23. Цитохром с, который представляет собой глобулярный белок со 104 аминокислотами, связанными в одну цепь, и группой гема, содержащей атом железа. На этом схематическом рисунке каждая аминокислота условно представлена пронумерован-

Туппи (1954—1955) расщепил цитохром с протеолитическими фер-мента(ми, отделил гемсодержащие пептиды и затем установил последовательность аминокислот. Последовательность аминокислот в гемсодер-жащей части показана ниже [c.721]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

В печени человека этанол окисляется до ацетальдегида. В этом процессе, по-видимому, участвует фермент цитохром Р-450, так как в печени алкоголиков он образуется в гораздо [c.340]

Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

Фумарат в отсутствие соли Цитохром С Цитохром С Перекись водорода [c.269]

Этиловый спирт Г идрохинон Цитохром С Аскорбиновая кислота [c.269]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Среди цитохромов групп А, В и С наиболее изучен цитохром С, получаемый в кристаллическом виде и имеющий молекулярный вес порядка 13 ООО. В состав его входит как важная составная часть атом железа, стоящий в центре порфириновой группировки с ее четырьмя пиррольными кольцами [c.336]

Исследователи уделяют большое внимание тому, как сопрягается синтез АТФ с фотосинтетическим переносом электронов, т. е. какими путями запасается в аденозинтрифосфате известная часть энергии, поглощаемой при действии света на хлорофилл. Синтез АТФ, как видно на рис. 189, происходит при переносе электронов от цитохрома типа Ь к цитохрому типа с, а также при обратном переходе от FRS к ФС1. [c.347]

Цитохром С из бычьего сердца [c.548]

ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

Цитохром-сложная молекула, которую мы обозначим как yFe " ,-реагируя с вдыхаемым нами воздухом, поставляет орга- [c.238]

Биохимический процесс характеризуется двумя различными эндотермическими фотопроцессами, между которыми лежит экзо-переход от цитохрома Ь к цитохрому с (рис. 188). Выяснилось, что процесс начинается с возбуждения молекулы воды и кончается образованием ЫАОФ, восстанавливаемого затем до НАОФН. Эти фотохимические реакции происходят в двух фотохимических системах, причем поглощение света идет в различных областях спектра, т. е. с разными по величине квантами. В каждой из этих двух систем, обозначаемых как ФС1 и ФСИ, имеется свой реакционный центр, [c.345]

Лейкоосноваиие желтого фермента + Цитохром- Желтый фермент + Цитохром-Н [c.721]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

Н-группы играют важную роль в ,еп окислительно-восстановитель 1ых реакций и являются необход1 % Ы.м звеном в передаче электрона от сукцииата к кислороду воздуха через цитохром. Активность многих дегидрогеназ флав 1новых и [c.203]

Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]

Основы и применения фотохимии (1991) -- [ c.232 , c.234 , c.235 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.721 , c.722 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.687 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.533 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.190 , c.194 , c.357 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.515 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.197 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1067 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.2 , c.62 , c.109 , c.171 , c.222 , c.223 , c.225 , c.226 , c.227 , c.237 , c.248 , c.250 , c.254 , c.260 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.2 , c.3 , c.22 , c.109 , c.171 , c.222 , c.223 , c.225 , c.226 , c.227 , c.237 , c.248 , c.250 , c.254 , c.260 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.280 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 , c.17 , c.65 , c.134 , c.450 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.450 , c.507 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.687 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.378 , c.380 , c.386 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.329 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.3 , c.5 , c.80 , c.189 , c.277 , c.429 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.403 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.454 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.299 , c.325 , c.450 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.19 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Методы биохимии и цитохимии нуклеиновых кислот растений (1970) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.514 , c.515 , c.521 , c.523 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.286 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.232 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.139 , c.245 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 , c.96 , c.373 , c.386 , c.387 , c.389 , c.390 , c.391 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.705 , c.706 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.6 , c.7 , c.12 , c.32 , c.67 , c.290 , c.397 , c.399 , c.403 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.386 , c.387 ]

Радиационная химия органических соединений (1963) -- [ c.265 , c.266 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.14 , c.63 , c.64 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.403 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.91 , c.92 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.117 , c.123 , c.298 , c.301 ]

Промежуточные продукты в электрохимических реакциях (0) -- [ c.59 , c.60 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.389 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.194 , c.276 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.104 , c.150 , c.402 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.211 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.492 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.378 , c.380 , c.386 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.208 , c.249 , c.261 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.46 , c.246 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.282 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.233 , c.234 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.221 , c.222 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.3 , c.453 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.128 , c.129 , c.133 , c.134 , c.229 , c.240 , c.357 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.253 , c.254 , c.255 , c.256 , c.257 , c.258 , c.260 , c.278 , c.292 , c.293 , c.305 , c.318 , c.350 , c.351 , c.352 , c.353 , c.354 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.515 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.146 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.128 , c.129 , c.133 , c.134 , c.229 , c.240 , c.357 , c.358 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.148 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.0 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.134 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.27 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.485 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.221 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.279 , c.382 , c.387 , c.392 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.54 ]

Генетические основы эволюции (1978) -- [ c.46 , c.269 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.120 ]

Введение в мембранную технологию (1999) -- [ c.294 ]

Биоэнергетика Введение в хемиосмотическую теорию (1985) -- [ c.14 , c.103 , c.112 , c.118 , c.121 , c.129 , c.134 , c.134 , c.140 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.450 , c.450 , c.451 , c.453 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.0 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.0 ]

Что если Ламарк не прав Иммуногенетика и эволюция (2002) -- [ c.33 , c.188 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.5 , c.142 , c.208 , c.221 , c.277 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.65 , c.71 , c.417 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.47 , c.62 , c.63 , c.66 , c.74 , c.75 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.57 , c.559 ]

Металлоорганическая химия переходных металлов Том 1 (1989) -- [ c.68 , c.69 , c.183 , c.186 , c.199 , c.407 , c.450 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.224 , c.289 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.65 , c.97 , c.104 , c.107 , c.108 , c.111 , c.125 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.450 , c.459 , c.466 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.76 , c.77 , c.81 , c.82 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология