Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цитохром

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов. Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-<a href="/info/99457">дыхательная цепь</a>. Все ко.мпоненты цепи собраны па <a href="/info/307103">внутренней поверхности внутренней</a> <a href="/info/101342">мембраны митохондрии</a> в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, <a href="/info/38792">флавопротеиды</a> и другие негемиповые <a href="/info/599654">железосодержащие белки</a>. <a href="/info/1075">Кофермент</a> р, или <a href="/info/106768">убихинон</a>, и цитохром с играют роль <a href="/info/386253">переносчиков протонов</a> и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем <a href="/info/186221">переноса протонов</a> до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем <a href="/info/105822">переноса электронов</a>, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. <a href="/info/3896">Свободная энергия</a> запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Рис. 20-23. Цитохром с, который представляет собой глобулярный белок со 104 аминокислотами, связанными в одну цепь, и группой гема, содержащей атом железа. На этом схематическом рисунке каждая аминокислота условно представлена пронумерован- Рис. 20-23. Цитохром с, который представляет собой глобулярный белок со 104 аминокислотами, связанными в одну цепь, и <a href="/info/14537">группой</a> гема, содержащей <a href="/info/1079791">атом железа</a>. На этом схематическом рисунке каждая аминокислота условно представлена пронумерован-
    Туппи (1954—1955) расщепил цитохром с протеолитическими фер-мента(ми, отделил гемсодержащие пептиды и затем установил последовательность аминокислот. Последовательность аминокислот в гемсодер-жащей части показана ниже  [c.721]

    В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

    Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]


    В печени человека этанол окисляется до ацетальдегида. В этом процессе, по-видимому, участвует фермент цитохром Р-450, так как в печени алкоголиков он образуется в гораздо [c.340]

    Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

    Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

    Фумарат в отсутствие соли Цитохром С Цитохром С Перекись водорода [c.269]

    Этиловый спирт Г идрохинон Цитохром С Аскорбиновая кислота [c.269]

    Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа  [c.721]

    Среди цитохромов групп А, В и С наиболее изучен цитохром С, получаемый в кристаллическом виде и имеющий молекулярный вес порядка 13 ООО. В состав его входит как важная составная часть атом железа, стоящий в центре порфириновой группировки с ее четырьмя пиррольными кольцами  [c.336]

    Исследователи уделяют большое внимание тому, как сопрягается синтез АТФ с фотосинтетическим переносом электронов, т. е. какими путями запасается в аденозинтрифосфате известная часть энергии, поглощаемой при действии света на хлорофилл. Синтез АТФ, как видно на рис. 189, происходит при переносе электронов от цитохрома типа Ь к цитохрому типа с, а также при обратном переходе от FRS к ФС1. [c.347]

    Цитохром С из бычьего сердца [c.548]

    ЦИТОХРОМ с, хромопротеид, построенный из полипептидной цепи, к к-рой ковалентными связями присоединен гем (в образовании связей участвуют два остатка цистеина). Содержится в митохондриях всех аэробных клеток и участвует в окислит, фосфорилировании, передавая электроны от цитохрома Ь к цитохромоксидазе (при этом Fe в ге-ме превращается в Fe +). Изучена структура Ц., выделенных из разл. организмов напр., полипептидная цепь Ц. млекопитающих построена из 104 ами юкислотных остатков. ЦИТРАЗИ НОВАЯ КИСЛОТА (2,6-диоксипиридин-4-карбоновая к-та), све-тло-серые крист. ( л 317 °С (с разл.) не растворяется в воде и спирте, хорошо растворяется в водных р-рах щелочей. [c.687]

    Веществами, родственными гемоглобину, являются также цитохромы — ферменты окисления, находящиеся, например, в мускулах, в дрожжах и т. и. Цитохром С при расщеплении бромнстоводородной и уксусной кислотами дает гематопорфирин (ср. стр. 976). В настоящее время считают, что цитохром С отличается от гемоглобина [c.977]

    Цитохром-сложная молекула, которую мы обозначим как yFe " ,-реагируя с вдыхаемым нами воздухом, поставляет орга- [c.238]

    Биохимический процесс характеризуется двумя различными эндотермическими фотопроцессами, между которыми лежит экзо-переход от цитохрома Ь к цитохрому с (рис. 188). Выяснилось, что процесс начинается с возбуждения молекулы воды и кончается образованием ЫАОФ, восстанавливаемого затем до НАОФН. Эти фотохимические реакции происходят в двух фотохимических системах, причем поглощение света идет в различных областях спектра, т. е. с разными по величине квантами. В каждой из этих двух систем, обозначаемых как ФС1 и ФСИ, имеется свой реакционный центр, [c.345]

    Лейкоосноваиие желтого фермента + Цитохром- Желтый фермент + Цитохром-Н  [c.721]

    Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

    Н-группы играют важную роль в ,еп окислительно-восстановитель 1ых реакций и являются необход1 % Ы.м звеном в передаче электрона от сукцииата к кислороду воздуха через цитохром. Активность многих дегидрогеназ флав 1новых и [c.203]

    Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]


Смотреть страницы где упоминается термин Цитохром: [c.332]    [c.332]    [c.63]    [c.978]    [c.236]    [c.236]    [c.362]    [c.345]    [c.345]    [c.347]    [c.275]    [c.275]    [c.548]    [c.641]    [c.721]    [c.326]    [c.125]    [c.125]    [c.125]    [c.133]    [c.135]    [c.135]   
Смотреть главы в:

Биофизика -> Цитохром

Физико-химические основы ферментального катализа -> Цитохром


Основы и применения фотохимии (1991) -- [ c.232 , c.234 , c.235 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.721 , c.722 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.687 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.533 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.190 , c.194 , c.357 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.515 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.197 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1067 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.2 , c.62 , c.109 , c.171 , c.222 , c.223 , c.225 , c.226 , c.227 , c.237 , c.248 , c.250 , c.254 , c.260 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.2 , c.3 , c.22 , c.109 , c.171 , c.222 , c.223 , c.225 , c.226 , c.227 , c.237 , c.248 , c.250 , c.254 , c.260 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.280 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 , c.17 , c.65 , c.134 , c.450 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.450 , c.507 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.687 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.378 , c.380 , c.386 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.329 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.3 , c.5 , c.80 , c.189 , c.277 , c.429 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.403 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.454 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.299 , c.325 , c.450 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.19 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Методы биохимии и цитохимии нуклеиновых кислот растений (1970) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.514 , c.515 , c.521 , c.523 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.0 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.286 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.232 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.139 , c.245 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.60 , c.96 , c.373 , c.386 , c.387 , c.389 , c.390 , c.391 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.705 , c.706 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.6 , c.7 , c.12 , c.32 , c.67 , c.290 , c.397 , c.399 , c.403 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.386 , c.387 ]

Радиационная химия органических соединений (1963) -- [ c.265 , c.266 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.14 , c.63 , c.64 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.403 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.91 , c.92 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.117 , c.123 , c.298 , c.301 ]

Промежуточные продукты в электрохимических реакциях (0) -- [ c.59 , c.60 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.389 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.194 , c.276 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.104 , c.150 , c.402 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.211 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.492 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.378 , c.380 , c.386 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.208 , c.249 , c.261 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.46 , c.246 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.282 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.233 , c.234 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.221 , c.222 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.3 , c.453 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.128 , c.129 , c.133 , c.134 , c.229 , c.240 , c.357 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.253 , c.254 , c.255 , c.256 , c.257 , c.258 , c.260 , c.278 , c.292 , c.293 , c.305 , c.318 , c.350 , c.351 , c.352 , c.353 , c.354 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.515 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.146 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.123 , c.124 , c.128 , c.129 , c.133 , c.134 , c.229 , c.240 , c.357 , c.358 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.148 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.0 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.134 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.27 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.485 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.221 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.279 , c.382 , c.387 , c.392 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.54 ]

Генетические основы эволюции (1978) -- [ c.46 , c.269 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.120 ]

Введение в мембранную технологию (1999) -- [ c.294 ]

Биоэнергетика Введение в хемиосмотическую теорию (1985) -- [ c.14 , c.103 , c.112 , c.118 , c.121 , c.129 , c.134 , c.134 , c.140 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.450 , c.450 , c.451 , c.453 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.0 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.0 ]

Что если Ламарк не прав Иммуногенетика и эволюция (2002) -- [ c.33 , c.188 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.5 , c.142 , c.208 , c.221 , c.277 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.65 , c.71 , c.417 ]

Фотосинтез (1983) -- [ c.47 , c.62 , c.63 , c.66 , c.74 , c.75 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.57 , c.559 ]

Металлоорганическая химия переходных металлов Том 1 (1989) -- [ c.68 , c.69 , c.183 , c.186 , c.199 , c.407 , c.450 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.224 , c.289 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.65 , c.97 , c.104 , c.107 , c.108 , c.111 , c.125 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.450 , c.459 , c.466 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.76 , c.77 , c.81 , c.82 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Азурин константа скорости реакции с цитохромом

Ароматические углеводороды, индукция цитохрома

Взаимодействие цитохрома с с его редуктазой и оксидазой

Восстановление цитохрома с с помощью

Гемоглобин, Миоглобин, Ферредоксин, Цитохром

Гемсодержащие коферменты также Цитохромы

Гидроксилирование с участием цитохрома

Гистогематины цитохромы

Детоксикация с участием ферментов семейства цитохрома

Железо в цитохромах

Исследование спектров окисленного и восстановленного цитохрома с из сердечной мышцы

Кислотность также Показатель цитохрома

Кластеры мутаций синтеза цитохрома

Конформация цитохрома с оставалась в основном постоянной в течение миллиардов лет

КорН цитохром редуктаза

КорН цитохром редуктаза также Цепь дыхательная

Коэнзим субъединица, связывающая цитохром

Коэнзим цитохром редуктаза

Лактата сенсор на основе цитохрома

Лактатдегидрогеназа цитохром

Медь и цитохромы

Металлоферменты цитохромы

Микросомы, цитохром

Митохондриальный цитохром

Митохондрии цитохромы

Митохондрии, выделение цитохромов

Молекулярные массы цитохромов

Молекулярный вес цитохромов

Морфологическое сходство глобинов и цитохромов

НАДН-цитохром Р редуктаз

Надпочечники, содержание цитохрома

Нитратредуктаза связанная с цитохромом

Окисление цитохромы митохондрий

Окисление цитохромы хлоропластов

Окись углерода как лиганд цитохрома

Оксида углерода на основе цитохрома

Пероксид водорода на основе цитохрома

Печень цитохром

Пируватдегидрогеназа цитохром

Половые гормоны I цитохрома

Порфирины цитохромов

Протогем в молекулах цитохромов

РНК-полимераз цитохром оксидазы

Реакции введения одного атома кислорода, катализируемые цитохромом

Реакции с участием цитохрома

Самоокисление цитохрома

Световые цитохрома

Спектр поглощения цитохромов

Субмитохондриальные частицы спектр цитохрома

Сукцинат-цитохром с оксидоредуктаза

Сульфит-цитохром редуктаза

Трехмерная структура цитохрома

Тяжелые атомы в цитохроме

Убихинон и комплекс III (bi-комплеке или UQ-цитохром с-оксидоредуктаза)

Фенобарбитал увеличение активности цитохрома

Ферменты окисления цитохрома

Формильные группы в цитохромах

Хлорин в молекуле цитохромов

Хлорин в молекуле цитохромов ферментов при его действии

Хлоропласта содержание цитохромов

Цистеин в цитохроме

Цитохром f и фотосистема

Цитохром Р активация лекарственных веществ

Цитохром Р в эндоплазматическом ретикулуме

Цитохром Р механизм действия

Цитохром С оксидаза

Цитохром Частицы

Цитохром Ъъ редуктаза, свойства

Цитохром а I также

Цитохром адсорбция на каолине

Цитохром апобелок

Цитохром бактериальные

Цитохром биосинтез

Цитохром в наружной мембране митохондрий

Цитохром в сенсоре лактата

Цитохром в фотореакции

Цитохром взаимодействие с веществом

Цитохром восстановленный

Цитохром гель-фильтрация

Цитохром гены

Цитохром глютаминовой и аспарагиновой

Цитохром из сердца лошади

Цитохром избирательная модификация аминокислотных остатков

Цитохром изменение потенциала

Цитохром изоэлектрическая точка

Цитохром иммобилизованный, реакционная способност

Цитохром ингибирование

Цитохром как медиатор

Цитохром катализируемые реакции

Цитохром кинетика сворачивания

Цитохром кинетика сворачивания и разворачивания

Цитохром комплекс с убихиноном

Цитохром константа скорости реакции с цитохромом

Цитохром оксидазы субъединицы II и III

Цитохром оксидоредуктаза

Цитохром определение

Цитохром основных аминокислот

Цитохром перенос электронов

Цитохром пероксидаза

Цитохром пероксидаза Цитохромоксидаза

Цитохром получение

Цитохром простетические группы

Цитохром распространение

Цитохром расщепление

Цитохром реакция на модифицированном золотом

Цитохром редуктаза

Цитохром редуктаза и нитратредуктаза

Цитохром редуктаза эритроцитов

Цитохром с и восстановление гидроксиламина

Цитохром с и восстановление нитритов

Цитохром с и далее

Цитохром с лошади, структурные исследования

Цитохром с оксид аза

Цитохром с спиральные области

Цитохром с у разных видов

Цитохром свойства

Цитохром связывание с фосфолипидам

Цитохром содержание ароматических аминокислот

Цитохром содержание в митохондриях

Цитохром спектр ЯМР

Цитохром субъединицы

Цитохром также Цепь

Цитохром также Цепь дыхательная

Цитохром тина в хлоропластах

Цитохром типа, влияние света

Цитохром типа, влияние света на образование

Цитохром у NUrosomonas

Цитохром хроматография

Цитохром цитохромоксидаза

Цитохром частицы, источники также

Цитохром эволюция

Цитохром электроде

Цитохром электрофокусирование

Цитохром электрохимия

Цитохром, комплекс

Цитохром, комплекс мутации, кодирование

Цитохром, проводимость

Цитохромная система Исследование цитохромов

Цитохромов системы

Цитохромоксидаза связывание цитохрома

Цитохромы в окислительном фосфорилировании

Цитохромы в фотосинтезе

Цитохромы варианты большие

Цитохромы внутриклеточная спектрофотометрический метод

Цитохромы восстановление

Цитохромы группы

Цитохромы и транспорт электронов

Цитохромы изменение спектра при восстановлении

Цитохромы изучение

Цитохромы история открытия и номенклатур

Цитохромы как фотосенсибилизаторы

Цитохромы классификация

Цитохромы малые

Цитохромы модификация лизиновых остатков

Цитохромы окисление

Цитохромы окислительно-восстановительиый

Цитохромы очистка

Цитохромы поверхность

Цитохромы последовательности сопоставление

Цитохромы потенциал

Цитохромы при температуре жидкого азота

Цитохромы синтез

Цитохромы структура

Цитохромы структура простетических груп

Цитохромы тип фотовосстановление

Цитохромы типа

Цитохромы участие в дыхании

Цитохромы участие в фотосинтезе

Цитохромы филогенез

Цитохромы функциональная дифференциаци

Цитохромы хлоропластов

Цитохромы цитохрома

Цитохромы частота замен

Цитохромы, внутриклеточная локализация

Цитохромы, внутриклеточная локализация определения

Цитохромы, образование

ЯМР исследование цитохрома



© 2025 chem21.info Реклама на сайте