Цитохром пероксидаза

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Цитохром с Цитохром Ь Каталаза Пероксидаза [c.12]

Получены также аддукты апофермента пероксидазы хрена и порфириновых комплексов марганца, кобальта, никеля и меди [92, 216, 248], а также аддукты апофермента цитохром с-пероксидазы с порфириновыми комплексами ванадия, марганца, кобальта, цинка и серебра [246—248]. Из всех этих производных только марганцевые аналоги цитохром с-пероксидазы обнаруживают каталитическую активность. Для марганцевого аналога цитохром с-пероксидазы обнаружена несколько меньшая активность по отношению к [c.200]

Миоглобин, гемоглобин, пероксидаза и цитохром с содержат одинаковые порфириновые кольца, в каждом из которых атом железа связан четырьмя ненасыщенными координационными связями с атомами азота, играющего роль донора. Тем не менее эти белки обладают различными свойствами и выполняют разные функции. Различие свойств и функций обеспечивается различием конформации белков, а также природой групп, расположенных по обе стороны от плоскостей порфириновых колец и образующих дополнительные координационные связи с железом. Восстановительный фермент каталаза представляет собой высокоспиновый комплекс ферри-иона, который, как следует из спектральных данных, образует координационные связи с двумя карбоксильными группами, расположенными по обе стороны [c.420]

Биологическая роль каталазы, по-видимому, состоит в защите биохимических систем клетки от токсического воздействия перекиси водорода, которая, как указывалось, образуется при действии флавиновых окислительных ферментов. Основной процесс, ускоряемый пероксидазами,— окисление определенных химических соединений перекисью водорода. Особо следует упомянуть цитохром с-пероксидазу. Окисление цитохрома с в присутствии этого фермента происходит в десятки раз быстрее, чем в присутствии других пероксидаз. Цитохром с-пероксидаза, или, короче, цитохромоксидаза, называется еще цитохромом аз и содержит в своей активной группе ионы меди. [c.210]

Гемоглобин Цитохром с Каталаза Пероксидаза [c.301]

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

Окислению подвергаются фенолы, амины, альдегида, некоторые гетероциклические соединения, в том числе индол н аскорбиновая кислота. Некоторые пероксидазы (К.Ф. 1.11.1.7) не очень чувствительны к природе субстрата АН, однако цитохром-пероксидаза (К.Ф.1-11.1.5) относится к субстратно специфичным, так как окисляет только феррицитохром С до ферроцитохрома С. [c.122]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Экстракоординация (более узкое понятие - аксиальная координация) молекул и ионов на металлопорфиринах является результатом дальнейшего координационного насыщения химического сродства центрального атома металла и проявляется наиболее сильно в биологически активных комплексах с лигандами порфиринового типа, а именно в хлорофилле, геме крови в составе гемоглобина, в цитохро-моксидазах, каталазах и пероксидазах, в витамине В 2 и др. [1, 2, 3]. [c.254]

О2 — атмосферный кислород КНг — доноры водорода (фенолы, амины и 4 другие вещества, способные реагировать с пероксидазами) АООН — ор-I ганические пероксиды (в том числе пероксид водорода) ОНг — доноры водорода (кислоты, фенолы и другие вещества, способные реагировать с анаэробными дегидрогеназами) НН и РНг — доноры водорода (фенолы, амины, кислоты, цитохром и другие органические соединения, способные реагировать с О2) В — вещества, способные присоединять О2 [c.128]

Хорошие результаты дает применение гистохимических реакций на окислительно-восстановительные ферменты — цитохро-моксидазы, пероксидазы, полифенолоксидазы, дегидразы (Осетров, 1968). [c.201]

Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы, содержащие окисное железо, представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо) цитохромов молекулярным кислородом, также является соединением окисного железа, а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина, в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство1м химических процессов, включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода, цианистый водород, фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]

Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах, являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]

К хро .юпротеидам относятся также окрашенные геминовые соединения с белками, такие как миоглобин (миохром) поперечнополосатых мышц, эритрокруорины беспозвоночных, каталаза н пероксидазы, цитохром с. Некоторые хромопротеиды представляют собой не содержащие железа или меди соединения желчных пигментов с белком. Кроме того, к хромопротеидам могут быть отнесены и окрашенные соединения белков с каро-тиноидами.. [c.177]

Хотя пероксидазы и способны катализировать реакцию (XV. 166), однако наиболее эффективно они катализируют реакцию (XV. 16а). Косубстратами пероксидаз служат фенолы, алифатические и ароматические амины, восстановленные формы красителей (лейкоформы), ендио.лы, а также цитохром с. Рассмотренные факты, а также наличие обш ей простетической группы (все каталазы и большинство пероксидаз, по-видимому, содержат ферри-протопорфирин IX в высокоспиновом состоянии), которая сама обладает слабой каталазной и пероксидазной активностью, — все это позволяет отнести эти ферменты к одному классу ферментов — к гидропероксидазам. [c.386]

Водородные связи пропионовых групп с поверхностными остатками дают только качественное структурное обоснование механизма регуляции ориентации порфирина. Кроме того, в обоих белках имеются многочисленные ароматические остатки в окружении гема [11, 99], которые могут вовлекаться во взаимодействие с порфирииовым кольцом через тс-электронные системы. Эти взаимодействия трудно охарактеризовать количественно и использовать для сравнения. Однако водородные связи пропионовых остатков могут оказаться существенными в других гемопротеинах. Вероятно, в цитохром с-пероксидазе дрожжей по крайней мере одна из групп —СН2СН2СООН спрятана внутри гидрофобной области белка [150], тогда как в цитохроме с обе пропионовые группы образуют водородные связи с остатками внутри гидрофобной области белка [19, 20]. Эти различные структурные соотношения между белком и группами —СН2СН2СООН могут обеспечить различные типы взаимодействия белок — порфирин при регуляции изменений конфигурации порфирина. [c.62]

Железопорфирин может обратимо отш епляться от пероксидазы хрена и цитохром с-пероксидазы без денатурации белка, причем нативный фермент реконструируется без утраты активности. Правда, отделение железопорфирина от каталазы до сих пор не удается провести обратимо. Замещение железопротопорфирина на другие железопорфириновые комплексы и на комплексы порфиринов с другими металлами, а также на порфирины, совсем не содержащие металла, позволяет изучить некоторые факторы, влияющие на свя- [c.199]

В литературе имеется предварительное сообщение о последовательности 505 аминокислот в субъединице каталазы из печени быка, образованной одной полипептидной цепью [2011. Однако ни одна из гидропероксидаз не была изучена до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа. Сходство спектров аддукта протопорфирина, не содержащего металла, с апоферментом цитохром с-пероксидазы и свободного порфирина в органических растворителях указывает на то, что порфирин в ферментативной глобуле находится в гидрофобном окружении [10]. Это согласуется с результатами рентгеноструктурного анализа миоглобина и гемоглобина (разд. 7.2 и 7.4). [c.200]

Следует иметь в виду, что данные о константах скорости различных реакций не всегда относятся к одинаковым условиям в отношении температуры, pH и ионной силы. Поэтому следует тщательно рассматривать все экспериментальные условия по оригинальным публикациям, в которых эти константы были получены. Однако изменения скорости, определяемые условиями эксперимента, по всей вероятности, не существенны по сравнению с изменениями, индуцированными белком, что позволяет в дальнейшем обсуждении пренебрегать влиянием условий опытов. В ряде случаев мы будем сравнивать активность различных комплексов и белков с активностью железодейтеропорфирина. Поскольку замена железопротопорфирина в цитохром с-пероксидазе на железодейтеропорфирин дает искусственный фермент с активностью, составляющей 97% активности нативного белка (разд. 8.2), мы будем предполагать, что и соответствующие небелковые комплексы также характеризуются одинаковой каталитической активностью. [c.213]

Железопорфирины должны присоединяться к белку с высокой константой равновесия образования комплекса, но таким образом, чтобы по крайней мере одно место в координационной сфере железа оставалось вакантным для реакции с субстратом (перекисью водорода). Это, в сущности, проблема такого же типа, как и в случае гемоглобйнов и миоглобинов, и решается она тем же способом. Апофермент цитохром с-пероксидазы связывается с некоторыми не содержащими металла порфиринами почти так же прочно, как и с железопорфиринами. Отсюда следует, что энергия взаимодействия порфирина с боковыми цепями аминокислот белка больше, чем металла с гистидином, выступающим в качестве аксиального лиганда. Белок, таким образом, обеспечивает гораздо более высокое значение константы связывания, чем этот лиганд сам по себе. Это означает, кроме того, что белок может регулировать природу аксиальных лигандов путем соответствующего расположения потенциальных лигандов относительно порфиринового кольца. В частности, он предоставляет для комплексообразования только один гистидиновый лиганд в положении, подходящем для координации с железом. Подобный вьшод относится, по всей вероятности, ко всем каталазам и пероксидазам. Как отмечено в разд. 8.5, точная природа аксиального лиганда, предоставляемого для образования комплекса с железом, не является критической. Это может быть гистидин или карбоксилсодержащий лиганд. Каталазную активность проявляет и хлоропероксидаза с гистидиновым лигандом, и настоящие каталазы в их тетрамерной форме, у которых аксиальный лиганд содержит карбоксильную группу. В то же время диссоциированная на мономеры каталаза, у которой природа аксиального лиганда, вероятно, остается неизменной, проявляет пероксидазную активность, так же как и истинные пероксидазы, с гистидином в качестве аксиального лиганда. [c.223]

Обнаружено, что ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, значительно менее устойчивы в водно-органических смесях по сравнению с ферментами типа каталазы и пероксидазы, состоящими из одной полипептидной цепи. Необратимая инактивация ферментов, состоящих из нескольких субъединиц, вероятно, обусловлена неполной реассоциацией предварительно диссоциировавших субъединиц при возвращении системы к нормальным условиям. Процессы диссоциации и реассоциации субъединиц, происходящие под. влиянием органического растворителя. и гари замораживании, могут приводить к образованию полимерных форм, не обладающих ферментативной активностью. Так, замораживание растворов двух злектрофоретически индивидуальных форм лактат-дегидрогеназы, а затем их последующее плавление в присутствии хлорида натрия приводит к образованию пяти различных форм. Органические растворители, такие как этиленгликоль, пропилен-гликоль, глицерин или диметилсульфоксид, при их добавлении в растворы полностью ингибируют образование этих форм и, за исключением пропиленгликоля, способствуют сохранению ферментативной активности [626, 627]. Как правило, растворимость веществ, включая ферменты и субстраты, уменьшается при понижении температуры и при введении органических растворителей. Несмотря на это, для обнаружения промежуточных соединений при низких температурах часто бывает достаточно не очень больших концентраций субстратов, поскольку при понижении температуры увеличиваются стационарные концентрации [615, 628]. Необходимо, однако, проверять, являются ли обнаруженные при низких температурах промежуточные соединения теми же самыми, что и при нормальных условиях, так как направление процесса может измениться. Активность ферментов, которые находятся в биомем- ранах и связаны е липидами, падает при переводе их в водные буферные растворы. Например, известно, что цитохром Р-450 ин-активируется при экстракции в водные растворы (при этом наблю- [c.237]

В то Время как апоферменты могут соединяться только с одним каким-нибудь определенным коферментом, один и тот же кофермент обладает способностью соединяться с различными апоферментами. Так, например, такие резко отличающиеся по каталитическим свойствам вещества, как гемоглобин, каталаза, пероксидаза и цитохром с, содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем и отличаются друг от друга лишь белковыми компонентами. Сходным образом некоторые де-гидразы, например дегидраза молочной кислоты и дегидраза фосфоглицеринового альдегида, имеют одну и ту же простетическую группу — пиридиннуклеотид, но различные апоферменты [18]. [c.277]

Ни цитохром, ни каталаза, ни пероксидаза неспособны катализировать окисление органических веществ молекулярным кислородом. Согласно данным Варбурга [128], способностью восстанавливать молекулярный кислород в клетках обладает лишь специфический гемсодержащий белок, которому было присвоено название дыхательного фермента. Молекулярный вес этого белка 75 000 [129]. Этот фермент, согласно Кейлину, катализирует следующую реакцию [c.299]

Цитохромиая система способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электроны передаются по цепи цитохромов и, наконец, на кислородный атом, который, соединяясь с ионизированными атомами водорода, образует молекулы воды. Последний цитохром в цепи, реагирующий с кислородом, называется цит о х р о м о ксидазой. Восстановленные формы других цитохромов не способны окисляться молекулярным кислородом. К окислительно-восстановительным ферментам относятся также каталаза и пероксидаза. [c.136]

Абрамс, Альшул и Хогнес [52] высказали предположение о том, что сходство между полосами видимой части спектра бледнокрасного комплекса пероксидазы, который окисляет цитохром С, и соответствующими полосами оксимиоглобина и оксигемоглобина указывает на то, что эти вторичные комплексы, несмотря на их устойчивость по отношению к действию окиси углерода, являются, повидимому, соединениями закисного железа. Однако Чанс указывает, что эта спектроскопическая аналогия не имеет места в области Соре [c.207]

К первой подгруппе относятся ферменты протеиды с прочно связанными простетическими группами (см. Сложные белки ) при помощи главных или побочных валентностей. Сюда относятся цитохромо ксидаза, цитохром, каталаза, пероксидаза и др. [c.340]

Порфины легко соединяются с различными металлами, например Ре, Си, Со, М , Мп, 2п и др., в них металл связан с азотами пиррольных колец. Из числа железосодержащих ферментов рассматриваются здесь следующие цитохром, цитохромоксидаза, пероксидаза и каталаза. В них простетиче-с кая группа прочно связана с белковым носителем. [c.350]

Каталитические и химические свойства простетических групп в растворе и в составе ферментных глобул существенно различны. Флавины в растворах образуют малоактивные окислительно-восстановительные системы. Например, растворы тиазиновых красителей в этом отношении гораздо более активны, но окисление NADH эффективно проводится флавопротеидами, и очень медленно идет в гомогенных системах. Точно так же гематин — простетическая группа каталазы, пероксидаз и цитохромов, в гомогенных растворах обладает лишь подобием своих свойств в ферментах — их активность в реакции разложения Н О в 10 раз меньше активности каталазы, а на ( юне каталазной активности почти не удается выделить пероксидазную активность свободного гема. Гематин и гематиновые комплексы не связывают молекулярный кислород, но эффективно образуют комплексы с Og в гемоглобине и миоглобине (см. гл. HI). В миоглобине и гемоглобине присоединение и отщепление кислорода не сопровождается изменением валентности железа (П), а цитохром с переносит электрон путем изменения валентности геминового железа. И, наконец, в 5 предыдущей главы подробно рассматривались различные превращения, осуществляемые пиридоксалем и кислотно-основными катализаторами над а-аминокислотами. Напомним только, что в гомогенных системах скорости этих процессов, в тех случаях, когда их удавалось моделировать, оказались меньше, причем различия очень велики — от тысячи до миллиона раз. S [c.263]

Железо является конституционной и функциональной составляющей многих хорошо известных и широко представленных в тканях растения ферментных систем. Этот элемент входит в состав активного центра цитохромоксидазы, НАД-Н-цитохром-с-ре-дуктазы, пероксидазы, каталазы, участвует в построении молекул цитохромов, а также служит металлом-активатором неспецифичных к металлу энзиматических систем. Достаточно вспомнить о значении почти всех этих ферментов, главным образом, цитохромной системы, в окислительном и энергетическом обмене растительных и животных тканей, чтобы стала понятной та огромная роль, которую железо выполняет в процессах жизнедеятельности. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология