Аминокислоты растворимость в воде

Аминокислоты, растворимость. Природные аминокислоты обладают различной растворимостью в воде (табл. 1), которая в значительной степени зависит от природы боковой цепи (радикал К). При увеличении длины углеводородной боковой цепи растворимость в воде снижается и возрастает растворимость в спирте. Присутствие гидрофильной группы повышает растворимость в воде. [c.10]

Аминокислота Растворимость в воде в г/100 мл при 26° С Изоэлектрическая точка [c.216]

С помощью распределительной хроматографии легко осуществляется разделение аминокислот и определение их в-смеси. Метод заключается в том, что каплю смеси аминокислот или гидролизата белка наносят на полоску фильтровальной бумаги, конец которой опускают в подходящий органический растворитель. Растворитель насасывается полоской фильтровальной бумаги и увлекает за собой нанесенные на бумагу аминокислоты. Скорость перемещения аминокислот на бумаге зависит от химического строения аминокислот и от их способности растворяться в подвижном и неподвижном растворителе. В качестве подвижного растворителя употребляют, например, водонасыщенный фенол (или н. бутиловый спирт, амиловый спирт и др.). Неподвижным растворителем является вода, пары которой насыщают фильтровальную бумагу (внешне бумага остается сухой). Чем меньше растворимость аминокислот в воде и чем больше их растворимость в феноле, тем быстрее они движутся вслед за фронтом органического растворителя. [c.21]

В изоэлектрической точке растворимость а-аминокислоты в воде минимальна. При этом значении pH не происходит никакого перемещения биполярных ионов в электрическом поле, в то время как при более низких значениях pH наблюдается передвижение к катоду (в виде аммонийной формы), а при более высоких значениях pH идет передвижение (в форме карбоксилата) к аноду. Такое поведение аминокислот лежит в основе их разделения с помощью электрофореза. [c.501]

Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения общей формулы N+Нз— H(R) OO . Физические исследования показали, что и в кристаллах они находятся в ионной форме Инфракрасный спектр аминокислот не обнаруживает ни линии, характерной для СООН-группы, ни линии ННг-группы. Аминокислоты обладают поэтому всеми свойствами полярных соединений легко растворяются в воде и нерастворимы в большинстве органических растворителей. Боковые цепи аминокислот оказывают существенное влияние на их свойства. Увеличение длины углеродной цепи резко понижает растворимость аминокислот в воде и повышает их растворимость в спирте. [c.459]

При разделении аминокислот и пептидов обычно пользуются трехкомпонентными системами к насыщенному водой органическому растворителю добавляют кислоты, основания, некоторые спирты, кетоны и др. Это приводит, во-первых, к повышению растворимости воды в подвижной фазе (увеличению гидрофильности системы), во-вторых, к изменению диссоциации кислых и основных групп разделяемых соединений. Вследствие этого кислоты замедляют движение оснований, а основания — кислот. [c.126]

Аминокислота Растворимость в воде Отношение растворимости [c.459]

Физические свойства. Аминокислоты — твердые кристаллические вещества, плавящиеся при температуре выше 250°С (с разложением). Многие аминокислоты растворимы в воде и не растворяются в органических растворителях. Большинство аминокислот имеет сладковатый вкус. [c.202]

Физические свойства, строение и электрохимические свойства аминокислот. 1. Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, плавящиеся при высоких температурах (выше 250°) с разложением они не перегоняются даже в вакууме. В большинстве случаев аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, и этим они похожи скорее на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом. [c.373]

В отличие от других органических соединений аминокислоты, способные образовывать цвиттер-ионы, характеризуются отсутствием четкой температуры плавления, которая обычно является температурой разложения, и хорошей растворимостью большей части аминокислот в воде. [c.273]

Самая низкая растворимость нейтральных аминокислот в воде наступает на такой стадии кислотности, которая дает самую высокую концентра-пию внутренней соли. Соответствующий pH, называемый изо электрической точкой, колеблется от 4,8 до 6,3 для нейтральных аминокислот и меняется в соответствии с относительным влиянием структурных особенностей на кислотность и основность обеих функций (гл. 8). Выше изоэлектрической точки аминокислоты превращаются в анионы ниже критического pH они присоединяют протоны, образуя катионы. Изоэлектрические точки для кислых аминокислот лежат при более низком pH между 2,7 и 3,2. Изоэлектрические точки для основных аминокислот соответствуют более высокому pH — от 7,6 до 10,8. В табл. 24.1 приведены структуры и обычные названия большинства аминокислот, получаемых гидролизом белков. [c.536]

Растворимость аминокислот в воде сильно варьирует (см. табл. 2) [109]. Наименьшей растворимостью обладают цистин и тирозин, наибольшей — пролин и оксипролин. Пролин является единственной аминокислотой, хорошо растворимой в спирте (около 1,6 г в 100 мл при 20°). Растворимость большинства аминокислот в абсолютном спирте очень незначительна [ПО] [c.31]

В случае аминокислот, растворимость которых в воде очень высока, обычно оказывается необходимым выделять продукт либо путем упаривания водного раствора, либо путем высаживания, которое происходит при добавлении органического растворителя, например спирта. Если в процессе синтеза образуются также неорганические соли, то могут встретиться трудности при получении чистого продукта. Наилучший общий метод удаления неорганических солей основан на пропускании растворов через колонки с соответствующими ионообменными смолами (разд. 29-8). [c.105]

Взаимодействие белка с молекулами воды приводит к ряду своеобразных явлений. Гидратированные молекулы белка при определенных условиях способны образовывать студнеобразные массы — гели. Примером гелеобразной системы может служить система вода—желатина. При охлаждении 5-процентный раствор желатины застывает, образуется плотная эластичная масса, имеющая сеточную структуру, в полостях которой задерживается большое количество воды. Часть ее, несомненно, связана химически с белком. По-видимому, молекулы воды присоединяются к его ионным или полярным группам, возможно также присоединение к пептидным группам СО — ЫН. В настоящее время считают, что молекулы воды, содержащиеся в клетке, связывая между собой отдельные цепеобразные молекулы белка, выполняют роль стабилизатора формы белковой молекулы, окружая ее со всех сторон и препятствуя случайным изменениям конформации (рис. 16). Как и у аминокислот, растворимость белков минимальна в изо-электрической точке. [c.58]

Идентификация ДНФ-производных аминокислот, растворимых в кислоте и воде, на силикагеле со смесью -пропанол—34 % -ный гидроксид аммония (7 3) [107] [c.496]

Измерения изотерм адсорбции методом жидкостной хроматографии выполнены в серии работ [358—360]. Кроме изотерм адсорбции методом жидкостной хроматографии определяют константы диссоциации комплексов, растворимость воды в органических жидкостях и, наоборот, растворимость слабо растворимых органических веществ в воде, в частности полиядерных ароматических веществ в воде, относительную донорную силу лигандов, относительную гидрофобность веществ, например-аминокислот. Эти физико-химические величины связаны в основном с межмолекулярными взаимодействиями в подвижной фазе и имеют непосредственное отношение к селективности в жидкостной адсорбционной хроматографии. [c.177]

Высокая температура плавления, легкость кристаллизации и большей частью хорошая растворимость аминокислот в воде объясняются их ионным характером. Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами, причем pH этих растворов несколько отличается у различных аминокислот. Поскольку каждая находящаяся в растворе частица несет при этом равные по вел]1чине отрицательный и положительный заряды, pH такого раствора называют изоэлектрической точкой (р1). Если добавлением кислоты или щелочи изменить pH, то частицы приобретут тот или иной заряд при pH, большем, чем р1, будут преобладать анионы аминокислоты, при меньшем — ее катионы [c.350]

Глюкоза растворима в воде, но ее полимеры — крахмал, гликоген и целлюлоза — нерастворимы. Многие аминокислоты в воде растворимы, но полимерные продукты их конденсации, белки, нерастворимы. Стремление таких типов соединений, как белки, декстрины и крахмалы, к образованию коллоидальных растворов может вводить в заблуждение. [c.75]

Растворимость определялась весовым методом. Избыток аминокислоты обрабатывался водой или исследуемым раствором в колбе, помещенной в термостат при температуре 25 0,1°. Колбу встряхивали в специальном, приборе до тех пор, пока не устанавливалось равновесие. Продолжительность перемешивания определялась для каждой кислоты отдельно, для чего одну пробу предварительно нагревали до 50°, затем ее переносили в термостат, а другую сразу помещали в термостат. Растворимость-давала хорошее совпадение, если взбалтывание вели не менее 36 час. [c.478]

Растворимость исследованных -аминокислот в воде при 25° приведена в табл. 1. Растворимость -аланина взята из литературы [1]. [c.479]

Растворимость Р-аминокислот в воде при 25° [c.479]

Природные аминокислоты сильно различаются но растворимости в воде, что зависит от строения их боковых цепей (табл. 3). Это позволяет в некоторых случаях осуществлять разделение аминокислот путем фракционной кристаллизации. Большинство встречающихся в природе а-аминокислот менее растворимо в этиловом спирте или смеси этиловый спирт — вода, чем в воде. Относительная растворимость аминокислот в воде и органических растворителях определяется в первую очередь строением, а именно биполярной ионной структурой соединения и наличием гидрофобных или гидрофильных группировок в молекуле. [c.34]

С увеличением длины углеродной цепи снижается растворимость аминокислот в воде и увеличивается растворимость в спирте. Показано, что при удлинении цени на каждую СНа-группу отношение растворимостей в спирте и в воде увеличивается в три раза. Другие группы также влияют на соотношение этих растворимостей. Присутствие бензольного кольца в фенилаланине увеличивает его растворимость в спирте но сравнению с водой, в то время как гидрофильные группы — гидроксил в серине или треонине — оказывают противоположное действие. [c.34]

Аминокислота Растворимость в воде (при 25 С) г/100 жл Изоэлектрическая точка рН . (при 25° С) [c.35]

Вакуоль наполнена клеточным (вакуолярным) соком, в кото-ро.м содержатся различные метаболиты,— продукты жизнедеятельности протоплазмы, различные неорганические и органические соединения, в их числе органические кислоты, свободные аминокислоты, растворимые белки, алкалоиды и глюкозиды, воднорастворимые пигменты (антоцианы и др.), дубильные вещества и т. п. В последние годы установлено присутствие в клеточном соке ряда ферментов, что указывает на его физиологическую активность. С наличием вакуоли в большой степени связаны осмотические свойства растительной клетки, являющиеся одним из факторов, регулирующих процессы поступления и передвижения воды и минеральных солей. [c.34]

Растворимы в воде и солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах. Не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот Растворимы в 70—80%-ном этаноле, но нерастворимы в воде и в абсолютном этаноле. Богаты аргинином [c.42]

Глюкоза растворяется в воде, а ее полимеры — крахмал, гликогеи и целлюлоза — нерастворимы. Многие аминокислоты растворимы в воде, тогда как их полимеры — белки — обычно иерастворимы. Некоторые полимеры типа белка, декстрина и крахмала склонны давать коллоидные растворы, что может привести к ошибкам при оценке их растворимости. [c.125]

Фракция Б. Несмотря на присутствие свободных аминокислот, растворимые в кислоте аминокислоты часто можно непосредственно идентифицировать хроматографически. Для этого пробу несколько раз выпаривают досуха с добавлением воды и растворяют в 0,5 н. соляной кислоте или в ледяной уксусной кислоте (приблизительно 10 цмолей протеина в 1 мл, наносимое количество вещества около 1 ]хл). [c.415]

П., содержащие различные аминокислотные звенья, растворимы, как правило, лучше, чем соответствующие гомополимеры. Это объясняется более высокой степенью кристалличности последних. По той же причине оптически активные П. растворимы хуже полимеров, полученных из рацемич. аминокислот. Растворимость П. снижается с ростом мол. массы, а также при переходе от структуры с внутримолекулярными водородными связями (а-спираль) к структурам с межмолекулярными связями (р-форма). Такой переход наблюдается, напр., при механич. вытяжке пленок или волокон из полиаланина. При этом поли-В, Ь-аланин теряет способность растворяться в воде, а поли-1,-аланин становится нерастворимым даже в дихлоруксусной к-те. [c.14]

Особенно хорошей растворимостью отличается сополимер -капролактама, гексаметилендиаммонийадипината и гексамети-лендиаммонийазелаината (анид Г-669) [874]. Сополимеры различных а-аминокислот растворимы в воде и бензоле [665, 827]. [c.149]

Свойства аминокислот. Химически чистые аминокислоты представляют собой белые со слабым запахом безвкусные порошки. Однако соли некоторых аминокислот имеют вкус и запах. Так, например, натриевая соль глутаминовой кислоты имеет вкус и запах куриного бульона, поэтому используется как пищевая приправа. Большинство аминокислот растворимы в воде и не растворимы в органических растворителях. [c.233]

Тонкослойная хроматография успешно применяется для разделения ДНФ-аминокислот [24]. Для разделения ДНФ-аминокислот, растворимых в воде и кислотах, применяют метод вос-ходяш,ей хроматографии в системе н.-пропанол—34%-й рас-тьор аммиака (7 3). Результаты хроматографии представлены в табл. 7. [c.310]

Природные аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, устойчивые в твердом состоянии при температуре 20—25°. Их растворимость в воде сильно варьирует. Лучше всего растворяются пролин, оксипролин и гйицин (162, 36 и 25 г в 100 жл воды соответственно), хуже всего — тирозин и цистеин (0,045 и 0,011 г в 100 мл). При этом хлоргидраты и натриевые соли аминокислот более растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Эти производные сравнительно хорошо растворяются и в абсолютном спирте, тогда как растворимость свободных аминокислот в нем очень незначительна (предельная концентрация 0,0003—0,002 М). Единственным исключением из этого правила является пролин — при 20° в 100 мл спирта растворяется 1,6 г этой аминокислоты. На растворимость аминокислот в воде влияет и присутствие солей — многие из них лучше растворяются при добавлении небольших количеств соли и выпадают в осадок при значительном увеличении ионной силы раствора. [c.49]

Кристаллические аминокислоты, будучи полярными соединениями, легко растворимы в воде и почти нерастворимы в спирте и других органических растворителях. При этом растворимость аминокислот в воде сильно зависит от длины углеводородной цени молекул. С увеличением длины цепи растворимость аминокислот обычно падает и наоборот. Например, в 100 г воды при 25° С растворяется глицина — 25,3 г, Ь-алапина— 16,6 г, Ь-валипа — 9,1 г, Ь-изолейцина — 4,1 г, Ь-лейципа —2,4 г. Наибольшей растворимостью как в воде, так и в спирте обладает пролин. [c.13]

Хроматография на це.ыюдозе или крахмале. На целлюлозе (или крахмале) в виде полоски или колонны происходит разделение смеси аминокислот вследствие раз.личной относительной растворимости (коэффициентов распределения) и адсорбируемости индивидуальных аминокислот в воде, ненодвияжо удерлсиваемой носителем, и в несмешивающемся с водой растворителе, который медленно движется вдоль бумажной (или крахмальной) колонны за зоной, содержащей всю смесь аминокислот. [c.315]

Со столь упрощенным описанием геометрии белковой цепи соизмерима и степень приближенности учета внутримолекулярных взаимодействий. При энергетической оценке предполагалось, что белковая цепь состоит не из 20 аминокислотных остатков, а из трех Ala, Gly и Pro. Потенциалы вращения вокруг виртуальных связей С —С были получены путем усреднения энергии по всем конформациям дипептидов Ala—Ala, Ala—Gly, Ala—Pro, Gly—Gly, Gly—Ala и Pro—Ala. Принято, что каждый потенциал зависит только от природы второй аминокислоты. Для остатков Asp и Asn использован потенциал, найденный для Gly, а для остальных остатков, кроме Pro, — потенциал Ala. Выбор одинаковых потенциалов для Asp, Asn и Gly обоснован тем обстоятельством, что эти остатки часто встречаются в поворотах цепи. Таков же уровень обоснования в других случаях. Эффективный потенциал взаимодействия между двумя одинаковыми боковыми цепями Ala, Gly и Pro рассчитывался по функции типа Леннарда—Джонсона как сумма энергии взаимодействий всех атомов в одной сфере с атомами в другой. Потенциалы взаимодействий между разноименными боковыми цепями получены из феднегеометрического комбинационного правила. Свертывание модели определялось путем решения уравнений молекулярной динамики, а влияние окружающей среды учитывалось введением специальной энергетической составляющей гидрофобных взаимодействий. Последние оценивались по данным растворимости аминокислот в воде и этаноле. [c.288]

В табл. 2.4 приведены данные по растворимости различных аминокислот в воде при нейтральных pH, которые дают возможность проверить наши полуинтуитивные рассуждения. Используя принцип подобное растворяется в подобном , а также то обстоятельство, что молекулы воды полярны, можно сказать, что большая часть представленных данных качественно согласуется с нашими выводами. Однако к этим данным не следует подходить с точными количественными мерками, так как в табл. 2.4 приводятся растворимости цвиттерионных форм аминокислот, тогда как нас интересуют свойства аминокислотных боковых групп как составных частей пептида. [c.52]

ТОГО окружения, которое предпочитают разные аминокислоты. Он сравнивал растворимость аминокислот в воде (как в типичном полярном растворителе) и в этаноле. Этанол служил моделью неполярного растворителя, все еще обладающего способностью растворять аминокислоты в количестве, достаточном для проведения измерений. Так как в обоих растворах взаимодействия с кристаллической фазой одинаковы, можно использовать данные о свободной энергии растворения при расчете АС для перехода 1 моль остатков из этанола в воду при постоянной концентрации. АС, естественно, будет зависеть от взаимодействия растворителя как с боковыми цепями, так и с заряженными амино- и карбоксильными группами. В качестве стандартной аминокислоты, лишенной боковой группы, Тэнфорд избрал глицин. Вклад боковой группы в свободную энергию переноса Тэнфорд определил как разность между АС для соответствующей аминокислоты и АС для глицина. Для этого имеются разумные основания, поскольку с достаточной степенью точности можно считать свободную энергию переноса аддитивной функцией структуры молекулы. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология