Белки соединения с порфиринами

Помимо прямых переходов метаболитов этих классов веществ друг в друга, существует тесная энергетическая связь, когда энергетические потребности могут обеспечиваться окислением какого-либо одного класса органических веществ при недостаточном поступлении с пищей других. Важность белков (в частности, ферментов, гормонов и др.) в обмене всех типов химических соединений слишком очевидна и не требует доказательств. Ранее было отмечено большое значение белков и аминокислот для синтеза ряда специализированных соединений (пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды, порфирины, биогенные амины и др.). Кетогенные аминокислоты, образующие в процессе обмена ацетоуксусную кислоту (ацетоацетил-КоА), могут непосредственно участвовать в синтезе жирных кислот и стеринов. Аналогично могут использоваться гликогенные аминокислоты через ацетил-КоА, но после предварительного превращения в пируват. Некоторые структурные компоненты специализированных липи- [c.546]

Широко распространенные комплексные соединения железа с порфиринами не являются единственными биологически активными соединениями этого металла. Важные биологические функции (перенос электронов, восстановление при фиксации СО2, восстановление при фиксации N2, окисление сукцината при окислительном фосфорилировании и др.) выполняют белки, содержащие железо, связанное с серой сера представлена или сульфгидрильной формой (цистеин), или так называемой лабильной серой (вероятно, 5 - или Н8 ), число атомов которой чаще всего равно числу атомов железа в молекуле белка. [c.366]

Соединения белков с порфиринами и желчными пигментами [c.256]

НЫХ гемов некоторых цитохромов и т. д., имеются широкие возможности. Необходимо завершить также структурные исследования этих соединений. Нуждаются в детальных химических исследованиях свободные порфирины, найденные у низших животных. До конца не выяснены взаимодействия между хлорофиллами и белками в специфических комплексах в фотосинтетическом аппарате и ориентация хлорофиллов внутри этих комплексов. Факторы, которые регулируют образование этих комплексов и биосинтез самих молекул хлорофилла (и других порфиринов), — это та область исследований, где биохимиков ждут открытия. [c.220]

Как уже упоминалось выше, по своей структуре, свойствам и действию краун-соединения, например краун-эфиры, криптанды, циклические полиамины и циклические политиоэфиры, аналогичны антибиотикам-ионофорам, порфиринам и голубым медьсодержащим белкам. Поэтому в последнее время активно исследовалась их биологическая активность, включая токсичность, а также проводились исследования в приложении к медицине и агрохимии. [c.270]

Основу мембран клетки составляет липидный матрикс, образуемый высокоорганизованными ансамблями липидов. Большинство же функций мембран связано с белками, встроенными в липидную фазу или локализованными на ее поверхности. Кроме того, в состав многих мембран могут входить углеводы, а также соединения другой природы (каротиноиды, порфирины и т. п.). [c.549]

Выделяющийся при распаде белков аммиак не накапливается в тканях растения, а используется для образования дикарбоновых аминокислот, аспарагина и глютамина. Аминокислоты служат исходным материалом для биосинтеза множества других азотных соединений. Например, известна обширная группа порфиринов, дающих ряд важных биокатализаторов, группа алкалоидов и т. д. [c.186]

Стремительное развитие экспериментальной и теоретической органической химии и сопредельных с ней биохимии и органической химической технологии потребовали значительного обновления материала курса органической химии, изданного в 1967 г., что и выполнено в меру возможностей авторов. Не выделяя в самостоятельные разделы, сохраняя принцип смысловой связи с фактическим материалом, авторы изложили важнейшие проблемы строения и механизмов реакций органических соединений. Успехи биохимии заставили по-новому рассмотреть белки, нуклеиновые кислоты и порфирины. [c.3]

Число известных коферментов значительно меньше общего числа известных ферментов один и тот же кофермент в комбинации с разными белками может образовать разные ферменты. По своей химической природе многие коферменты относятся к классу нуклеотидов-, другие содержат циклическую систему порфирина — гетероциклическую группировку из четырех пиррольных ядер, имеющуюся в частности в хлорофилле и гемоглобине (стр. 416) многие важные ферменты относятся к фосфорсодержащим соединениям. [c.437]

ЛИГАНДЫ (от лат ligo-связываю), нейтральные молекулы, ионы или радикалы, связанные с центр, атомом комплексного соединения. Ими м 6. ионы (H , Hal, NOj, N S и др ), неорг. молекулы (Н , С , Nj, Р , Oj, S , СО, Oj, NH3, NO, SOj, NOj, OS и др.), орг. соед., содержащие элементы главных подгрупп V, VI, VII гр. периодич. системы или я-донорную ф-цию. Большая группа Л.-биологически важные соед. (аминокислоты, пептиды, белки, пурины, порфирины, коррины, макролиды) и их синтетич. аналоги (краун-эфиры, криптанды), а также полимеры с донорными атомами и хелатообразующими группировками. [c.590]

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения—порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов [c.79]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (хромопротеины), сложные белки, содержащие небелковые хромофорные компоненты, напр, порфирины в гемоглобине и цитохроме с, ретиналь в родопсине. Взаимод. хромофорного компонента с белком м. б. как ковалентным, так и нековалентным. ХРОМОФОРЫ, ненасыщенные группы (напр., К = N02, N = 0, СН = СН, С = 0), к-рые, согласно хромофорной теории О. Витта (1Я76), ответственны за окраску орг. соединений. По этой же теории интенсивность окраски красителя повышается цри наличии в молекуле электроно-донорных групп (т. н. ауксохромов), напр. ОН, ЗН, КН2, [c.670]

Гемокупреин, церуло-плазмин, 3-глобулин-медь, купроиротеин молока, гепатокуиреин, тканевые белки, соединения нуклеопротеидов с железом, и медью, медь-порфирин Тиреоглобулины, иодированные аминокислоты [c.188]

Глицин — простейшая по строению аминокислота, входит в состав белков растительных и животных организмов. Это моноаминокарбоновая кислота, предшественник в синтезе ряда биологически активных соединений порфиринов, пуринов, глутатиона, гликоколевой кислоты, гиппуровой кислоты, креатина. [c.20]

Активный центр представляет собой макроциклическое комплексное соединение — гем (от греч. гема — кровь). В качестве макроциклического лиганда выступает тетрадентан-тное соединение — порфирин. Донорные атомы азота расположены по углам квадрата, в центре которого расположен ион железа. В целом, комплекс имеет октаэдрическую конфигурацию. Пятая орбиталь через азот аминокислоты — гистидина используется для связи гема с белком. Шестая орбиталь свободна и может связывать различные низкомолекулярные лиганды К Ог, Н2О2, СО, СМ . [c.280]

Все сложные биосинтетические вещества образуются из простейших химических соединений вроде СО2, Н2О, КНз и др. Жизненный процесс переводит эти соединения в сложнейшие вещества, характеризующие живое вещество, например, в клетчатку, белки, жиры, лигнин, порфирины и другие вещества, существующие и развивающиеся в результате однажды направленного биосинтеза. Гибель живого вещества прежде всего разрушает те связи между элементами, которые, собственно говоря, и являются признаком жизни, и тогда начинается рертоградная эволюция в исходные простые химические соединения. Если нефть происходит из живого вещества, то ее углеводородный характер является лишь одним из начальных этапов превращения сложных гетерогенных соединений в более простые и относительно устойчивые соединения углеводородного типа. [c.202]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Термодинамика и кинетика окислит.-восстановит. р-ций, в к-рых участвуют биологически активные соед, изучаются вольтамперометрич. методами с использованием капающего (обычно ртутного) или стационарного электрода. Эти методы позволяют определить число электронов, вовлеченных в р-цию при каждом значении потенциала, а также обнаружить неустойчивые промежут. соединения, в т.ч. короткоживущие радикалы, к-рые не удается зарегистрировать методом ЭПР. Электрохим. методы имеют широкую область применения и позволяют изучать тонкости механизма р-ций. Они пригодны для проведения уникальных синтезов и решения сложных аналит. задач, т. к. чувствительность импульсной полярографии позволяет, напр., обнаружить 10 М электрохимически активного в-ва. Возможность применения электрохим. методов для решения упомянутых проблем основана на сходстве электрохим. и биол. окислит.-восстановит. р-ций оба типа являются гетерогенными (первые осуществляются на пов-сти электрода, вторые-на границе фермент-р-р), идут в одном интервале pH и в р-рах той же ионной силы, протекают в неводных средах и в одинаковом интервале т-р, включают стадию ориентации субстрата. Электрохим. методы позволяют получать информацию об окислит.-восстановит. потенциалах, числе электронов, механизме р-ций с участием азотсодержащих гетероциклич. соед. (пурины, пиримидины, порфирины и т. п.). Емкостные измерения дают важные сведения об адсорбционных св-вах низкомол. и высокомол. биологически активных соед. (нуклеотиды, белки, нуклеиновые к-ты). [c.292]

Из схемы видно, что центральное место в биогенезе многих классов природных веществ занимает уксусная кислота, активированная в виде ацетилкофермента А. Соединения, образуемые линейной конденсацией ацетатных единиц, называют ацетогени-нами. (Этот удачный термин был предложен Хендриксоном.) Ацетилкофермент А является также предшественником мевало-повой кислоты, из которой образуются терпены и стероиды. Аминокислоты, получающиеся из промежуточных продуктов цикла Кребса или непосредственно из углеводов, служат предшественниками белков, пуринов, ниримидинов, некоторых алкалоидов, антибиотиков и порфиринов. Класс алкалоидов весьма неоднороден по своему биогенезу некоторые алкалоиды, видимо, род- [c.468]

Обмен азотсодержащих соединений. Первичный источншс азота в О.в.-атмосфера. Непосредственно использовать своб. азот могут мн. виды бактерий. Однако большая часгь микроорганизмов и все животные и растения усваивают лишь связанный азот в виде солей аммония, нитритов, нитратов или продуггов расщепления белков. Основу внутр. азотистого обмена составляют биосинтез и расщепление белков, нуклеиновых к-т и порфиринов. Аминокислоты в организме образуются в р-цнях восстановит, аминирования или переаминирования а-оксокислот. Белки включают лишь [c.315]

Одним из основных факторов, определяющих сродство органических молекул к йонам металла, является хелатный эффект. Под этим термином понимается четко выраженная способность органической моле-4 улы связывать ионы металлов при наличии в ней двух или большего числа групп, способных к комплексообразованию. Природа с успехом использовала хелатный эффект при создании таких важных металлсодержащих молекул, как порфирины (рис. 10-1), хлорофилл (рис. 13-19), энтеробактин (рис. 2-44), кальдий-связывающие белки (разд. В, 8, в) -и т. д. Данные, приведенные в табл. 4-2, показывают, что прочные хе-латные комплексы образуют также многие относительно простые соединения, такие, как а-аминокислоты или лимонная кислота. [c.266]

Живые организмы включают огромное число разнообразных низкомолекулярных соединений, однако доминируюш,ую роль имеет ограниченная группа метаболитов, включающая некоторые аминокислоты — производные аденозина и порфиринов большинство белков специфически взаимодействует с одним или несколькими из таких метаболитов. Аденозиннуклеотиды и другие фосфорил-содержащие соединения, как правило, присоединяются к определенному месту складки Россмана. [c.272]

Никакие физические методы сами по себе не были бы в состоянии раскрыть структуру сложных молекул без химических исследований. Напротив, химия установила детальное строение сложнейщих биоорганических веществ — стероидов, порфирино-вых соединений, гормонов и т. д. Химические и физико-химические методы являются определяющими в раскрытии структуры биополимеров —белков и нуклеиновых кислот. [c.54]

Относительные значения МКД различных органических соединений характеризуются следующими величинами порфирины 100, аннулены 3, пурин 0,2, циклогексанон 0,00002 [48]. Порфирины занимают особое положение вследствие высокой молекулярной симметрии. Это делает эффект Фарадея сильным средством для изучения гемсодержащих белков, кобамидных ферментов, хлорофилла и его производных. Из изложенного в предыдущем разделе следует, что АДМВ и МКД имеют особенности, позволяющие получать информацию, недостижимую для других спектральных методов. Переходы, которым отвечают очень слабые полосы поглощения, могут давать ярко выраженные АДМВ и МКД. Эти эффекты характеризуются большим разрешением полос и оказываются весьма чувствительными к малым структурным изменениям. [c.446]

Мы глубоко благодарны за помощь при подготовке настоящего издания Р. Симарку (разд. 9 тероиды ), Дж. Баррату (разд. 10 Порфирины и родственные соединения ), Н. М. К. Кайе 13Д. 16, Б Реагенты для модификации белков ), Д. Перрин (разд. 17 Константы устойчивости мплексов металлов ), Р. Симонсу (разд. 19 Гель-электрофорез ). [c.7]

Все обычные природные желчные пигменты можно считать производными протопорфири-на-1Х (см. разд. Б Порфирины ), получаемыми окислительным расщеплением а-метиленовой связи. Поэтому они обозначаются 1Ха, и положение боковых цепей, таким образом, оказывается фиксированным. Боковые цепи либо идентичны таковым в протопорфиринах, либо винильные группы замещены этильными (тиезо-соединения) или в фикохромопротеинах, по-видимому, а-замещенными этильными группами, довольно прочно связанными с белком. [c.174]

Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы пуриновых и пиримидиновых оснований, биогенных аминов, порфиринов (в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных — липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пишей углеродных цепей аминокислот и азота. [c.369]

Большинство живых систем содержат ограниченные оболочкой области, называемые клетками, внутри которых протекает значительная часть синтетических и производящих энергию химических реакций, необходимых для жизни этих систем. Биохимические реакции происходят как внутри, так и вне клеток, причем участие в них принимают молекулы многих видов. Некоторые из них являются простыми частицами, например протоны или вода, а некоторые очень сложными, например глобины или ДНК с молекулярными весами до 10 . Наиболее распространенные биохимические вещества — белки, жиры и углеводы, однако п леется также большое число соединений других типов, таких, как витамины, желчные кислоты, коферменты, порфирины и т. д. В этой главе мы рассмотрим главным образом белки. При этом мы убедимся, что биохимические реакции можно объяснить в рамках тех же кинетических, термодинамических и структурных закономерностей, что и обычные реакции. [c.366]

Однако, чтобы понять взаимоотношения между перекисью водорода и ферментами, достаточно ознакомиться с некоторыми основами, касающимися группы ферментов и родственных им соединений, известных под названием ге-монротеинов, а также с соответствующей номенклатурой. Из ферментов наибольшее значение имеют каталаза и иероксидаза. Эти ферменты состоят из белка, содержащего активную или простетическую группу, известную как прото-порфирин железа. Эти ферменты очень близки к переносчику кислорода красных кровяных шариков, гемоглобину и родственному ему компоненту мышц [c.349]

Повышенное содержание некоторых из перечисленных выше пигментов сообщает моче ненормальную окраску и указывает на то или иное нарушение процессов обмена. Так, например, уробилин в ненормально высокой концентрации (уробилинурия) придает моче темный, красно-бурый цвет. Такая окраска мочи может указывать на серьезные заболевания печени. Нередко при этом в моче появляются и желчные пигменты. Повышенное содержание порфиринов в моче, называемое порфиринурией, говорит об извращении процессов распада гемоглобина, из которого в норме образуется билирубин. При усилении процессов гниения белков в кишечнике в моче появляется увеличенное количество индоксилсерных кислот. Иногда (хотя и редко) эти соединения разлагаются в моче с образованием индиго, и тогда моча приобретает синюю или фиолетовую окраску. [c.459]

Беспорядочные синтетические процессы, в которых принимали участие метан, аммиак и вода (наиболее древние молекулы Земли), по-видимому, явились причиной образования органических соединений на ранних стадиях существования Земли. Из массы разнообразных органических соединений в результате отбора , оиреде-лявнлегося их термодинамической стабильностью и другими важными свойствами (например, энергией молекулярных орбиталей, основностью атомов азота гетероциклических ядер и аминогрупп), накапливались биомолекулы (аминокислоты, пурины, пирамиди-ны, порфирины), затем биополимеры (белки, нуклеиновые кислоты), взаимодействие которых создало на Земле в течение первых полутора миллиардов лет ее существования уникальное свойство материи — жизнь. [c.6]

Наконец, следует упомянуть о геминовых бел-ках . Все они поглощают свет в видимой области спектра, благодаря тому что в построении их структур принимают участие комплексы металла с порфирином. Наиболее известен среди них гемоглобин. Спектры-этого белка и четырех его производных приведены на рис. 33. Участки этих спектров, расположенные между 5000 и 7000 А, более или менее соответствуют классам белков, принятым в классификации Теорела (стр. 111). Сам гемоглобин принадлежит к классу HI его комплексы как с кислородом, так и с СО входят в IV класс окисленная форма—ферригемоглобин—в класс I комплекс этой формы гемоглобина с N —в класс П. Такая классификация находится в соответствии с известными различными состояниями атома железа, который находится в этих соединениях. Однако между спектрами гемоглобина и его производных и спектрами гематиновых соединений, которые соответствуют одним у. [c.114]

Цитохромы — это продукты соединения гема с белком такие соединения называют гемопротеидами. Цитохромы различаются между собой по строению порфирина в геме, по белку, связанному с гемом, по числу связанных с белком геминовых групп и по степени полимеризации молекулы. Связанное с гемом железо может быть окисленным или восстановленным, однако лишь очень немногие цитохромы, будучи в восстановленной форме, могут окисляться непосредственно молекулярным кислородом. В окисленном состоянии цитохромы почти не поглощают в видимой области спектра (450— 700 ммк). В восстановленной же форме они обнаруживают характерные интенсивные полосы поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой области спектра. Восстановленные цитохромы имеют три полосы поглощения, которые обозначают (в направлении от длинных волн к коротким) как а-, - и у-нолосы, или полосы Соре. Спектр поглощения восстановленной формы специфичен для данного цитохрома. [c.62]

Мы рассмотрим сначала особенности строения активных групп биокатализаторов с точки зрения их электронной структуры, а затем приведем некоторые данные, относящиеся к белкам логической нитью, по-прежнему, будет служить стремление выяснить характерные особенности биологически активных веществ, которым эти вещества связаны своей исключительной ролью. К числу самых прочных соединений, входящих в состав ферментов, относятся комплексы металлов с порфирином. Ме-таллопорфирины щироко распространены в природе и, по-видимому, определенные биологические функции выполняются и свободными (т. е. не связанными с белком) комплексами. Эти соединения не являются ко-ферментами в обычном смысле слова и возможно, что появление их в тканях организмов связано с процессами их синтеза или распада. [c.65]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология