Тирозин, значение

В таблице 13 приведена зависимость начальной скорости гидролиза и-нитроанилида Ы-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином, от концентрации фермента [16]. Определить значения кинетических параметров ферментативной реакции, если концентрация субстрата во всех случаях равна 1 10 М. [c.123]

В таблице 5 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином в присутствии дополнительного нуклеофильного агента, 1,4-бутан-диола. Определить значения индивидуальных констант к , кз и /(з ферментативной реакции. [c.149]

Следует иметь в виду, что тирозин, триптофан и фенилаланин имею также полосы поглощения в высокоэнергетической части УФ-спектра белков. Еще больший вклад в поглощение белков в этой области вна сят амидные группы вклад становится ощутимым при значениях л [c.21]

Нередко электронное возбуждение одного хромофора вызывает флуоресценцию другого хромофора, расположенного поблизости. Так, например, возбуждение молекул красителя, образующих монослой, приводит к флуоресценции слоя другого красителя, находящегося от первого на расстоянии 5 нм. Возбуждение остатков тирозина в белках может вызвать флуоресценцию триптофана, а возбуждение триптофана— флуоресценцию красителя, связанного с поверхностью молекулы белка, или флуоресценцию связанного кофермента [57]. Такого рода резонансный перенос энергии характерен для тех случаев, когда спектр флуоресценции одной молекулы перекрывается со спектром поглощения другой. При этом реального испускания и поглощения света не происходит, а имеет место безызлучательный перенос энергии. Резонансный перенос энергии имеет большое биологическое значение для фотосинтеза. Поскольку молекула с е = 3-10 при воздействии прямого солнечного света поглощает около 12 квантов света в секунду, моно-молекулярный слой хлорофилла будет поглощать всего 1 % общего числа квантов, падающих на поверхность листа [63]. По этой причине молекулы хлорофилла располагаются в виде многочисленных тонких слоев внутри хлоропластов. Однако непосредственно в реакционных центрах, где идут фотохимические процессы, находится лишь небольшое число специализированных молекул хлорофилла. Остальные молекулы поглощают свет и передают энергию в реакционный центр небольшими порциями. [c.31]

Г.К. называют вырожденным, поскольку 61 кодон кодирует всего 20 аминокислот. Поэтому почти каждой аминокислоте соответствует более чем один кодон. Вырожден-ность Г. к. неравномерна для аргинина, серина и лейцина она шестикратна (т.е. для каждой из этих аминокислот имеется по шесть кодонов), тогда как для мн. др. аминокислот (тирозина, гистидина, фенилаланина и др.) лишь двукратна. Две аминокислоты (метионин н триптофан) представлены единств, кодонами. Кодоны-синонимы почти всегда отличаются друг от друга по последнему из трех нуклеотидов, тогда как первые два совпадают. Т. обр., код аминокислоты определяется в осн. первыми двумя буквами . Вырожденность Г. к. имеет важное значение для повышения устойчивости генетич. информации. [c.519]

Полярные боковые цепи образуют водородные связи. Типичными полярными и нейтральными боковыми цепями обладают цистеин, серин, треонин, аспарагин, глутамин и тирозин. Из них ys выполняет особую роль, поскольку он способен образовывать поперечные мостики (цистины) между различными частями основной цепи путем присоединения к другому остатку ys (разд. 4.2). Остатки Ser и Thr несут гидроксильные группы, которые могут образовывать водородные связи. В Thr, имеющем асимметрический Ср-атом, активным является только один стереоизомер (рис. . 2,б). Несущие амидные группы аспарагин и глутамин также способны к образованию водородных связей, причем амидные группы функционируют в качестве доноров водорода, а карбонильные — в качестве акцепторов. По сравнению с аспарагином у глутамина имеется лишнее метиленовое звено, придающее полярной группе большую подвижность и ослабляющее ее взаимодействие с основной цепью. Полярная гидроксильная группа Туг, для которой рК = = 10,1 может диссоциировать при высоких значениях pH. Поэтому Туг до некоторой степени аналогичен заряженной группе образованные им водородные связи довольно прочны. Нейтральные полярные остатки могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковых молекул. Находясь внутри, они обычно образуют водородные связи между собой или с полипептидным остовом (разд. 3.6). [c.21]

Меласса. Представляет собой нестандартный побочный продукт сахарной промышленности. Остается после второго отделения кристаллов сахара. Цвет темно-коричневый, плотностью 1,35—1,40. Меласса содержит 61—86%) сухих веществ, 40—55% сахарозы. Кроме того, в ней имеется от 0,5 до 2% инвертного сахара и 0,5—2,5% раффинозы, 1,1 —1,5% мелассы составляет азот, причем третья часть его находится в форме бетаина, использовать который в качестве источника азота микроорганизмы, как правило, не могут. В состав мелассы входят многие аминокислоты, например аспарагиновая, глутаминовая, лейцин, изолейцин, тирозин, а также витамины группы В — биотин, тиамин, рибофлавин, инозит, никотиновая и пантотеновая кислоты, из которых особенно большое значение в микробиологическом синтезе имеет биотин (табл.7). [c.78]

I, тирозина) должны составлять примерно 40 % от суммы аминокислот в питании детей дошкольного возраста, 36 % — в питании взрослых, т. е. при суточной норме белка 80—90 г (для взрослого) должно потребляться около 30 г незаменимых аминокислот в оптимальном соотношении, приведенном на с. 8. Однако общее содержание незаменимых аминокислот не может считаться удовлетворительным, если хотя бы одной аминокислоты в белке будет меньше установленного оптимального количества. Соотношение заменимых аминокислот по некоторым данным тоже имеет значение, однако не такое серьезное. [c.201]

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

Рассмотрим еще одну аминокислоту — тирозин. Для нее получены три значения рКа, причем, два больших значения близки (рКа = 9,11 и рКа= 10,13). Эти константы можно приписать фенольной группе (9,11) и аминогруппе (10,13). Однако нет [c.114]

Коэффициент молярной экстинкции тирозина при разных значениях pH [c.457]

Для реакций гидролиза ряда субстратов, производных N-бензоил-Ь-тирозина, катализируемых а-химотрипоином, были найдены значения Акат (табл. I). Вычислить значения индивидуальных [c.147]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

В таблице 17 приведена рН-зависимость гидролиза амида К-ацетил-Ь-фенилаланил-1-тирозина, катализируемого пепсином [12]. Определить значения рК групп активного центра свободной формы фермента, принимающих участие в реакции. [c.234]

Левовращающие фенилаланин (темп. пл. 280 °С) и л-оксифе-нилаланин, или тирозин, НО—СвН4—СН —СН(ЫН2)—СООН (темп, плавл. 316—320 °С) образуются при гидролизе почти всех белковых веществ. Из производных тирозина очень большое значение имеет тироксин-. [c.503]

Помимо а- и е-аминогрупп дансилхлорид вступает в реакцию с ОН-группами тирозина, 5Н-группами цистеина и имидазольными кольцами гистидина (два последних соединения неустойчивы при щелочных значениях pH), а также с аммиаком, растворенным в воде. При взаимодействии ДНС—С1 с аммиаком образуется дансилсульфо-намид (ДНС-ЫНг). При щелочных значениях pH, дансилхлорид подвергается гидролизу с образованием дансилсульфоновой кислоты (ДНС—ОН). После окончания реакции дансилирования модифицированный белок или пептид подвергают кислотному гидролизу. Боль- [c.148]

Титрование остатков тирозина в белке можно провести спектрофотометрически. а. Объясните, как это можно сделать, б. При какой длине волиы (или длинах воли) вы стали бы проводить измерения в. Покажите, что для соединения с одной диссоциирующей группой и значениями коэффициентов молярной экстинкции енл и А для недиссоциированной и диссоциированной форм соответственно выполняется следующее соотношение (е — кажущаяся молярная экстинкция при данном pH) [c.75]

В р-рах Ь амфотерны. Изоэлектрич. точки Б. могут иметь значения от < 1,0 (у пепсина) до 10,6 (у цитохрома с) и выше. Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие р-ции. Б. дают ряд цветных р-ций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или хим. группировок. К важнейшим из них относятся биуретовая реакция (пептидные связи), ксан-топротеиновая реакция (ароматич. ядра остатков тирозина, триптофана, фенилаланина), Адамкевича реакция (нндоль-ное кольцо триптофана), Миллона реакция (фенольный радикал тирозина), Паули реакция (имидазольное кольцо гистидина), Сакагучи реакция (гуанидиновая группа аргннина) и нингидриновая реакция (аминогруппа). [c.250]

Фермент содержится в меланосомах мелановдггов человека и животных, а также у насекомых, растений, грибов и микроорганизмов, где катализирует начальные стадии биосинтеза меланина из тирозина. Известны штаммы микроорганизмов, выделяющие большое кол-во М. в окружающую среду. Св-ва М. у разл. организмов значительно отличаются друг от друга мол. масса субъединицы колеблется от 29 тыс. до 49 тыс. (встречаются моно-, ди- и тетрамерные формы фермента), область pH, в к-рой проявляется оптим. каталитич. активность, варьирует от 5,5 до 7,5 (максимумы оксидазной активности чаще всего наблюдаются при меньших значениях pH, чем максимумы гндрокси-лазной активности) р1 6-9,9. [c.140]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, р1 должна вычисляться из полусуммы значений рК для а- и е-МН,-групп. Таким образом, в интервале pH от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированпой аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отме- [c.38]

Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от качественного состава его. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества разных пищевьгх белков сопровождается в ряде случаев развитием отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание равного количества казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к отрицательному—во втором . Имел значение различный аминокислотный состав белков, что послужило основанием для предположения о существовании в природе якобы неполноценных белков. Оказалось, что из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот. Этим можно объяснить тот факт, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Приведенные данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. По-видимому, справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, белки шерсти, волос, перьев и др.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами кишечника человека и большинства животных. [c.413]

Рис.3.7. Денатурация фактора III. Денатурация наблюдается при возрастании значения pH. Самый нижний спектр получен последним в серии экспериментов. Буквами Е,Е. FhF обозначебны кольцевые протоны тирозина в нативном и частично денатурированном состояниях [3.7].

Модификация белков [1]. Н. взаимодействует со свободными аминогруппами белка (5), при этом NH. замещается нитрогуаиидиль-иой группой другими словами, он осуществляет питрогуанидирова-ние белка и модифицирует его замещением положительно заряженных аммонийных групп неосновными нитрогуанидильными группами.Таким образом, реакция имеет значение для направленной модификации ферментов. Остатки тирозина, триптофана и гистидина действию М. не подвергаются. [c.445]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

Реакция чрезвычайно чувствительна этим ограничивается ее химико-токсикологическое значение, так как некоторое количест во фенола, главным образом его гомолога пара-крезола (СН С6Н4ОН), образуется в кишечнике из белка под влиянием бак терий и в еще большей степени при гниении трупа. Фенол обра зуется, например, из тирозина HO бH4 H2 HNH2 O OH входящего в состав белковых тел. В бензольном кольце боковая Н Н [c.112]

Однако при оценке этих данных следует учитывать, что значительная часть серина, тирозина и аспарагина разлагается в процессе кислотного гидролиза, а триптофан разрушается полностью. По той же причине не следует переоценивать превалирующего значения глутаминовой кислоты, глицина и лейцина, относящихся к группе более стойких аминокислот [15]. Состав аминокислотных смесей несколько изменяется в зависимости от взятых исходных фракциц. [c.73]

Оформление работы. Записывают принцип метода,, полученные, на, ФЭКе значения оптической плотности, концентрацию тирозина, найденную по калибровочному графику, и расчет активности. [c.53]

Цистеин и 3-оксипиридин также являются примерами цвиттерионов с близкими значениями констант. В растворах этих веществ, так же как и в растворах никотиновой кислоты и тирозина, одновременно осуществляются четыре ионизационных процесса. [c.115]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология