Валин спектр ЯМР

Известно, что для определения силовых полей молекул практически недостаточно одних спектроскопических данных, так как число колебательных частот молекулы всегда меньше числа силовых постоянных. Кроме того, часто из-за перекрывания полос в спектре возникают трудности с выделением полос отдельных колебаний. Использование колебательного кругового дихроизма помогает в решении этого вопроса, поскольку правила отбора могут существенно различаться для отдельных полос в области их перекрывания, например, г(С —Н) в -валине [c.213]

Рис, Х.8, Колебательный спектр кругового дихроизма (/) и ИК спектр поглощения (2) для 1-валина-Л -йз в области валентных колебаний С—Н связей [c.215]

Рис. 29-25. Спектр ЯМР- Н валина в кислой А) и щелочной (Б) средах.

Рис. 13.1. Спектры валина в DjO на частоте 100 МГц [3]

Были получены масс-спектры продуктов пиролиза следующих биообъектов аминокислот (глицина, серина, валина) дипептидов (аланил-глицина, аланил-серина, аланил-валина, глицил-валина) трипептида (аланил-глицил-глицина) белков (бычьего и яичного альбумина н глобина). [c.49]

Последующие пики для разных аминокислот различны. На пирограмме валина вслед за дв окисью углерода проявляется этилен, в то время как на пирограммах глицина и серина этилен отсутствует и вслед за двуокисью углерода проявляется аммиак. На пирограмме валина аммиак выходит вслед за этиленом. Для идентификации этилена из масс-спектра также приходится вычитать линию с т/е, равной 44 от предыдущего пика СОг. [c.50]

Пирограммы пептидов глицил-валина, аланил-валина, аланил-серина сравнивались с пирограммами аланил-глицина и аланил-глицилглицина. Большая часть компонентов, образующихся при пиролизе пептидов, характерны для всех исследованных биообъектов. К ним относятся прежде всего окись и двуокись углерода, и ам.миак, хотя в случае аланил-валина содержание последнего невелико и при расшифровке масс-спектра приходится вычитать линию с т/е, равной 28, от предшествующего пика этилена. [c.52]

Рис. 93. Спектр ЭПР т-облученного поликристаллического валина (а-аминоизовалериановая кисло- ЮОэ

Наиб, практич. значение имеет дактиномицин (в ф-ле I а = е = саркозин б = Э = Ь-пролин г = в = В-валин), мол. м. 1259, т. пл. 235, 5-236,6 °С в спектре поглощения макси- [c.79]

Бензоил-2,5-дифенилпергидропирроло[3, 4 3,4]циклопента [с]пиррол-1,3,4,6-тетраон (4). Смесь 0.010 моль фенилглиоксаля моногидрата 1, 0.010 моль валина 2 и 0.02 моль N-фенилмалеимида 3 в 30 мл 1,4-диоксана и 20 мл воды нагревают при перемешивании 3 ч [1]. Раствор упаривают в роторном испарителе при пониженном давлении и остаток перекристаллизовывают из изопропанола. Получают соединение 4 в виде порошка белого цвета. Выход 23%. Т л 253-255°С. Структура 4 установлена на основе спектров ЯМР ( Н, С) и элементного анализа. [c.586]

Медные комплексы аминокислот. Прекрасный пример установления конфигурации по кривым с эффектом Коттона содержится в классических исследованиях Пфейфера и Кри-стелейта [215, 216], посвященных аномальной дисперсии вращения окрашенных в голубой цвет медных комплексов аминокислот, которые поглощают в видимой части спектра. Авторы установили, что три группы природных аминокислот, генетическая связь которых в то время еще не была установлена, дают кривые дисперсии одного и того же общего типа, и сделали вывод об одинаковой конфигурации изученных кислот у а-углеродного атома. Кривые дисперсии вращения медных комплексов /( + )- и < (—)-валина и (—)-фенилаланина, полученные Пфейфером и Кристелейтом, показаны на рис. 12. [c.336]

Рнс. 61. Масс-спектр метилового эфира К-деканоилпролил-алавил-аланил-валина (фрагментация приведена на схеме). [c.593]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Рис. 8.3.13. Сечения полного корреляционного 2М-спектра циклического декапептид-антаманида. Для сравнения наверху приведен обычный 1М-спектр протонного магнитного резонанса на частоте 300 МП . Следующие три записи представляют собой сечения, параллельные оси шг при частотах Ш], соответствующих резонансам МН соответственно аланина", валина и фенилаланина . Г) следний спектр представляет собой сечение на частоте ал протонов пролина , Стрелки указывают совпадение

Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к "[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]

Наименее экранированными протонами (см. рис. 14.2) являются протоны NH-группы индольного кольца триптофана (около 0,0 м. д. в t-шкале), пептидных групп NH (1,5—2,0т), протоны при С-2 в гистидине и NH-протоны в аргинине (2—Зт). Протоны пептидных iNH-rpynn обычно не будут проявляться в спектрах белков, растворенных в DgO, а в спектрах растворов в НгО их сигналы будут уширяться и исчезать при больших значениях pH вследствие катализируемого шелочью обмена (см. разд 13.3.4). Ароматические протоны и протон при С-4 гистидиновых остатков дают сигналы в области 2,5—3,2т, за ними следует ясно выраженное окно , которое наблюдается в спектрах всех белков в интервале от 3,5 до 5т. В области от 4 до 6 т обычно расположены широкие и слаборазре-шенные сигналы а-СН-протонов. Они в различной степени (иногда почти полностью) могут быть скрыты пиками НгО или HOD. Далее расположены сигналы от разных метиленовых и метильных групп боковых цепей. В самых высоких полях (- Эт) расположены сигналы метильных групп алиф атических боковых цепей валина, лейцина и изолейцина. В спектрах денатурированных белков в состоянии статистического клубка эти сигналы образуют один ясно видимый и очень широкий пик, но в спектрах нативных белков он может расщепляться в связи с тем, что эти группы находятся в различном локальном окружении. Эти пики и сигналы в самой слабопольной области спектра, а также резонансные сигналы, сдвинутые вследствие контактного взаимодействия, исследовались наиболее интенсивно. [c.351]

Пик в высоком поле при 10,0 т соответствует по интенсивности шести протонам на субъединицу я его соложение не зависит от температуры. Вероятно, он относится к метильным группам остатков валина и лейцина, сигнал которых смещен за счет влияния кольцевого тока соседних порфириновых колец или боковых цепей ароматических аминокислот. Остальные сигналы на рис. 14,15, в, по-видимому, принадлежат л<езо-1Протонам, протонам винильных групп и боковых остатков пропионовой кислоты. Не все сигналы, появление которых можно было бы ожидать в этой области, действительно наблюдаются в этой части спектра, что обусловлено, вероятно, недостаточным сдвигом за счет сверхтонкого взаимодействия. Все наблюдаемые сигналы проявляют характерную для протонов гема температурную зависимость. [c.376]

В работе Лэйна и др. [298] приведены частоты ]У1—N в спектрах соединений Р1 (II), Pd (II), Си (II) и N1 (II) с ЬЬ-валином. Каждый из исследованных продуктов имеет в интервале 300—400 смГ две полосы поглощения, одна из которых должна быть отнесена к валентным колебаниям металл — азот, другая — к деформационным скелетным колебаниям молекулы валина (ем. табл. 15). [c.163]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

Из приведенного выше обсуждения очевидно, что аминокислотная последовательность пептида может быть определена по его масс-спектру, если можно идентифицировать пики, обусловленные расщеплением пептидной связи. Идентификация пиков аминокислотного типа фрагментации может быть облегчена подходящим выбором защитных групп. Ацилирование М-концевой аминогруппы пептида эквимолекулярной смесью уксусной и три-дейтероуксусной кислот (или смесью СОз-и СНз-декановых кислот) [25] приводит к появлению пар пиков равной интенсивности, отличающихся на 3 м. ед., которые соответствуют ионам аминокислотного типа фрагментации. Можно использовать другие смешанные реагенты, содержащие ацильные группы, например такие, как эквимолекулярная смесь гепта- и октадекано-вых кислот [18], которые для всех ацилсодержащих ионов дают пары пиков, отличающихся на 14 м. ед,, тем самым облегчая интерпретацию масс-спектров. В некоторых природных олигопептидах дублеты с разницей в 14 м. ед, могут быть вызваны присутствием различных аминокислотных гомологов, например валин или изолейцин в грамицидинах А, В и С [32]. Однако лучше использовать смешанные, содержащие СНз- и СОз-ациль-ные цепи. [c.198]

Как видно из табл. 23, спектры трансаминазной активности фракций А и Б частично перекрываются. Но если принять, что у мутанта генетические изменения состоят в утрате одного-един-ственного фермента, то можно заключить, что фракция Б содержит в основном лишь один фермент. Во фракции А, по-видимому, присутствуют несколько трансаминаз, но разделить их при дальнейшем фракционировании не удалось. Как отмечено ниже (стр. 353), этот мутантный штамм Е. соЫ, способный к медленному росту на среде, не содерл ащей валина, синтезирует валин путем реакции переаминирования между аланином или а-аминомасляной кислотой и а-кетоизовалерьяиовой кислотой. [c.231]

Атомарный водород вступает в реакцию с алифатическими амино-кис.110тами и полиаминокислотами в области температур 77—300° К. Спектры ЭПР радикалов, образующихся в аминокислотах в результате этой реакции, аналогичны спектрам этих веществ после облучения. В большинстве соединений глицине, треонине, валине, лизине, аргинине, цистипе, пролине, глутаминовой кислоте, ди-гидротимине — происходит отрыв атома водорода (рис. И.12) [218, 261, 262]. В полиаминокислотах с ароматическими кольцами радикалы образуются путем присоединения Н к кольцу [263], а в полиаминокислотах с насыщенными боковыми группами радикалы образуются путем отрыва водорода или разрыва связи С—С (или С—К) [209]. [c.353]

Спектры ЯМР-д протона и дейтрона для растворов гемоцианина [7] сравниваются на рис. 9.4, из которого с учетом сказанн ого выше следует, что для протонов лишь около половины релаксационного процесса протекает внутримолекулярно. Имеется еще сравнимый вклад, который должен быть обусловлен взаимодействиями протонов растворителя и растворенного вещества (неопубликованные данные для растворов конкана-валина А молекулярной массы 54 ООО, из молекулы которого удален металл, имеют такой же характер). Заключение о важности взаимодействия протонов растворителя и растворенного вещества подтверждается также непостоянством величины А для протонов уравнение (1)], так как они разбавлены дейтронами [15]. Особенно красноречивый пример приведен на рис. 9.5, из которого видно, что если исключить одно из этих взаимодействий, то скорость релаксации немного уменьшается, а затем заметно увеличивается. Ясно, что протоны растворителя должны взаимодействовать с протонами растворенного вещества. Ознакомление с оригинальной работой [15] показывает, что, вопреки ожиданию в экспериментах с частично дейте-рированным растворителем, величина V для ЯМР-д спектров как протонов, так и дейтронов остается неизменной. Кроме того, в цитированной работе показано, что появление минимума на кривой изменения параметра А можно объяснить в терминах аддитивности меж- и внутримолекулярных процессов релаксации, а не в терминах вх раздельных вкладов в величину А. Связь измеряемой способности к релаксации с этими взаимодействиями определяется парой сопряженных дифференциальных уравнений, мгновенные значения которых и являются скоростями релаксации. [c.169]

На всех пирограммах первый пик принадлежит окиси, второй — двуокиси углерода. Если первое соединение идентифицируется достаточно надежно, то для идентификации второго необходимо вычесть из масс-спектра линию с т/е, равную 28, появляю-щ юся от предыдущего соединения вследствие недостаточно хорошего разделения первых двух пиков. Табличный масс-спектр двуокиси глерода и масс-спектр продукта пиролиза валина следующий [c.49]

При пиролизе всех пептидов образуется пропилен, причем при термической деструкции соединений, не содержащих валина, очевидно, вначале отделяется фрагмент —СНг—СНг—СО—, который затем восстанавливается до пропилена. Общим для всех пирограмм является пик ацетонитрила. Остальные пики на пирограммах более специфичны. Этилен, который был обнаружен прн пиролизе валипа, присутствует в значительных количествах в продуктах пиролиза только пептидов, содержащих валин. Небольшой пик на нирограм.ме аланил-серина, хотя по времени удерживания совпадает с этиленом, не был идентифицирован по масс-спектрам. [c.52]

Исследование химических сдвигов в спектре ЯМР показало, что каждой катионной комплексной частице присуща своя уникальная конформация валиномицина, причем наибольшие изменения в спектре ЯМР наблюдаются в области поглощения кольцевого остова [42, 46—50]. На основании соотношения между константа-ми спин-спинового взаимодействия протонов амидных групп с а-протонами валина и двугранным углом при амидной связи получено представление о трехмерной конформации связанного в комплекс валиномицина. Методом ИК-спектроскопии показано, что карбонильные атомы кислорода сложноэфярных групп связываются водородными связями с амидными протонами, представляя свободным карбонильным кислородам амидных групп возможность образовывать координационные связи с катионо(М. Водородные связи создают упорядоченную вторичную структуру, в которой валиномициновый остов делает петлю и образует браслет высотой 4 А и диаметром 8 А [48]. Алкильные боковые цепи направлены от граней браслета , которые становятся асиммет- [c.254]

Колонка пирексовая спиральная, 3,7 мХ.4 мм (внутр. диаметр) неподвижная фаза 3% 07-/7 на хромосорбе V ИР, размер частиц 80—100 меш газ-носитель гелий скорость потока 30 мл/мин программирование температуры от 90 до 200 °С со скоростью 3°С1мин детектор масс-спектрометр (температура источника ионов 260 °С энергия электронов 22,5 эВ время съемки одного спектра в диапазоне т/г от О до 410 5 с). Идентифицированы Ы-трифторацетилпроизводные н-бутиловых эфиров следующих аминокислот I — аланина 2 —треонина 3 — серина и глицина 4 — валина 5 — изолейцина и лейцина 6 — пролина 7 — аспарагиновой кислоты 8 — фенилаланина 9 — тирозина 10 — глутаминовой кислоты П — лизина 12 — аргинина. [c.88]

Смотреть страницы где упоминается термин Валин спектр ЯМР: [c.218] [c.163] [c.175] [c.132] [c.132] [c.290] [c.259] [c.272] [c.329] [c.386] [c.407] [c.280] [c.280] [c.39] [c.375] [c.375] [c.91] [c.259] [c.194] [c.366] [c.56] [c.551] [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология