Постоянная последовательность аминокислот

В клетках постоянно Происходит синтез молекул многих сотен различных белков, в том числе и белков-ферментов. Известно также, что каждому виду растения или животного свойственны свои специфические белки, характеризующиеся в первую очередь определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Возникает вопрос, каким образом ъ живых клетках регулируется синтез белков с определенной последовательностью аминокислот, а не образуются случайные сочетания из 20 или более аминокислот, которые находятся в клетках В последние годы ученые значительно подвинулись вперед в решении данного вопроса, и хотя многие детали этого механизма еще неясны, в общей форме этот механизм расшифрован. Проблема воспроизведения специфичности белков широко изучается сейчас с точки зрения переноса информации в биохимических системах. [c.295]

Растения для поддержания своей жизнедеятельности, роста и развития должны постоянно образовывать большое количество самых разнообразных белков. Синтезируемые растениями белки в разных клетках и органах оказываются качественно различными они имеют разный молекулярный вес, неодинаковый аминокислотный состав и различную последовательность аминокислот в полипептидных цепях. Существенные качественные различия наблюдаются и у белков, синтезируемых на разных фазах развития растений. Образовавшиеся ранее белки после выполнения ими своих функций должны неизбежно распадаться, и продукты их распада будут служить исходным материалом для биосинтеза новых, качественно отличных от старых, белковых молекул. [c.299]

Жизнь — это форма существования белковых тел ,— писал Ф. Энгельс. Каждый живой организм, от одноклеточной бактерии до человека, располагает огромным количеством различных белков, играющих вполне определенную каталитическую роль. Но клетки постоянно делятся, и новое поколение заменяет отмирающее. Более того, и в пределах одной клетки идет обновление белка. Поскольку ферментативная активность однозначно связана со строением белка, а строение в первую очередь определяется последовательностью аминокислот, возникает вопрос почему организм не ошибается в выборе последовательности 20 природных аминокислот С этим вопросом связан и другой почему дочерняя клетка похожа на материнскую, иными словами, почему тот или иной признак передается по наследству [c.178]

Мы уже говорили о том, что благодаря специфичности спаривания оснований (С—С и А—Т) двойная спираль ДНК сохраняет постоянную структуру независимо от последовательности нуклеотидных пар. Это означает, что индивидуальные молекулы ДНК различаются последовательностью нуклеотидов, а не значительными изменениями в структуре. (В противоположность белкам, у которых общая структура белка зависит от последовательности аминокислот, но именно эта общая структура в целом определяет биологическую функцию.) Совсем небольшие различия в нуклеотидной последовательности ДНК могут иметь очень важное значение, поскольку замена одной пары оснований вызывает мутацию. [c.49]

В этой работе использовались аминокислотные последовательности 7 белков 17 видов млекопитающих. Вначале аминокислотные последовательности всех белков были написаны подряд друг за другом так, как будто они представляют единую последовательность аминокислот. Затем было определено минимальное число нуклеотидных замен, необходимых для того, чтобы объяснить происхождение этих белков от общего предка. Соответствующие значения числа замен были определены для каждой ветви филогенетического древа. Далее использовались два приема. Прежде всего оценивалось общее число замен в единицу времени на разных этапах эволюции. При этом подвергалась проверке гипотеза, согласно которой общая скорость изменений постоянна на протяжении всего времени эволюции. Вероятность того, что наблюдавшаяся изменчивость обусловлена случайными причинами, очень мала 4-10 . Это с высокой достоверностью означает, что скорость эволюции белков не была постоянной, как этого можно бьшо бы ожидать, исходя из предположения о пуассоновском характере процесса. [c.236]

Мы не будем рассматривать конформационную упорядоченность пептидных цепей, а ограничимся рассмотрением последовательности аминокислотных остатков, которая фиксирована ковалентными связями. Тем более что какую бы пространственную конфигурацию ни принимала пептидная цепь, последовательность аминокислот в ней (одномерная первичная структура) остается постоянной. [c.89]

В 1965 г. было проведено первое полное определение последовательностей аминокислот в миеломных L-цепях, содержащих 214 аминокислотных остатков. Эти исследования показали, что у разных больных белки Бенс-Джонса различаются по последовательности аминокислот. Самое удивительное состояло в том, что различия касались только N-концевой половины полипеп-тидных цепей. Каждый из исследованных белков Бенс-Джонса характеризовался уникальной последовательностью аминокислот в положениях от 1 до 108, но начиная с положения 109, последовательность ряда белков Бенс-Джонса была идентичной. Следовательно, Ь-цепи состоят из вариабельного участка (остатки 1-108) и константного (постоянного) участка (остатки 109-214). Такое явление не имело прецедента в белковой химии. [c.242]

Хроматография производных аминокислот получила интенсивное развитие в связи с разработкой методов определения первичной структуры белков. Вероятно, трудно найти в органической химии и биохимии более удачный пример столь тесной взаимосвязи развития представлений о структуре и функциях большого класса веществ, каким являются белки, с хроматографическими методами анализа. Основное внимание было направлено на разработку методов определения N-концевых остатков аминокислот в белках, причем в идентификации соответствующих производных большое значение имели тонкослойная (ТСХ) и бумажная хроматография (БХ) (см. обзоры [1, 2]). Газожидкостная и жидкостная колоночная хроматографии находят в этой области ограниченное применение, однако интерес к последнему методу постепенно растет. Интерес к жидкостной хроматографий вызван вполне определенными причинами. Во-первых, постоянно появляются новые методы избирательной модификации остатков аминокислот в белках, а идентификация производных аминокислот требует развития хроматографических методов. Во-вторых, исследованию подвергают все более труднодоступные белки, что в свою очередь вызывает необходимость создания надежных методов количественного анализа. Интерес к колоночной хроматографии возрастает также в связи с выделением и получением необычных аминокислот, а также в связи с необходимостью предотвращения ошибок при определении аминокислотной последовательности. Понятия современный и классический метод используют здесь условно, поскольку новые методики обычно создают на базе стандартной аппаратуры примером может служить автоматический анализ ДНФ- и ДНС-аминокис-лот [3, 4]. Насколько известно, до сих пор не пытались использовать скоростную хроматографию высокого разрешения для разделения производных аминокислот, хотя некоторые соединения, например ДНС-аминокислоты, являются для этого метода довольно удобным объектом. Производные аминокислот использовали в структурном анализе белков крайне неравномерно. По-видимому, всеобщее увлечение ДНФ-аминокислотами проходит окончательно, уступая место повышенному интересу [c.360]

Использование азотных удобрений с тяжёлым изотопом позволило проследить за скоростью превращения азота, поступившего в растение и использованием его для синтеза аминокислот и белка [10]. В результате установлена последовательность образования аминокислот и впервые показано, что молекулы белка постоянно обновляются (старые распадаются — новые синтезируются). [c.552]

Как и на промышленном предприятии, в клетке установлен строгий порядок. В ней имеются различные цехи , производящие необходимые полупродукты и продукты из поступающего сырья. Для этого клетка разделена полупроницаемыми перегородками на множество мельчайших отсеков. Каждый из химических процессов в клетке протекает в специально предназначенном для него отсеке и катализируется специфическим ферментом. Так, например, описанные выше окислительные реакции, в результате которых клетка получает необходимую энергию, происходят в митохондриях (небольших частицах цитоплазмы). Биосинтез белка не является в этом отношении исключением. Подготовительные стадии сложного процесса биосинтеза происходят в разных участках клетки, а завершающая стадия сборки аминокислот на специальной матрице (шаблоне), обеспечивающей нужную их последовательность в белковой молекуле, осуществляется на поверхности мельчайших частиц цитоплазмы — рибосом. Для того чтобы эта завершающая стадия могла осуществиться, на рибосоме должна находиться соответствующая матрица, обеспечивающая сборку нужного белка, а также к рибосоме должны постоянно доставляться необходимые аминокислоты. Каждая из стадий сложного процесса биосинтеза белка катализируется определенным ферментом. [c.378]

Термический крекинг аминокислот представляет собой сложную систему реакций, протекающих как одновременно, так и последовательно. Сложность метода обусловлена тем, что на механизм разложения влияет как природа самого вещества, подвергаемого пиролизу, так и других соединений, находящихся в системе, и, кроме того, изменение внешних условий. Поэтому пиролитическое расщепление аминокислот необходимо проводить при строго постоянных условиях, когда образуются только первичные продукты, а вторичный пиролиз почти исключается. [c.259]

Сенгеру понадобилось три года кропотливой работы для того, чтобы выделить из гидролизата три тетрапептида постоянного строения и установить последовательность составляющих их аминокислот [380, 382]. Он нашел, что на М-конце фракции А аминокислотные остатки располагаются в следующем порядке гли.изол.вал.глу. На Ы-конце фракции В последовательность была — фал.вал.асп.глу. Исследование пептидов, содержащих лизин, е-аминогруппы которых также реагировали с динитро-фторбензолом, показало, что они имеют строение тре.про.лиз. асп. [380, 382]. [c.133]

Совпадение значений, рассчитанных из различных анализов. При проведении испытания получают стандартную кривую, в которой рост испытываемой культуры отложен в зависимости от концентрации стандартного вещества. Образец также испытывается при нескольких концентрациях, подобранных таким образом, чтобы давать рост в пределах стандартной кривой. Затем интерполяцией стандартной кривой рассчитывается наличное содержание аминокислоты. Найденный таким образом процент должен быть постоянным, независимо от участка стандартной кривой, по которому он рассчитан, т. е. не должно быть последовательного смещения вверх или вниз в результате анализа при возрастании количества вещества, прибавленного к среде. Такое постоянство значений анализа при возрастании концентрации испытуемого вещества указы- [c.184]

Некоторые прерывистые гены имеют только один или всего несколько интронов. Пример хорошо изученного строения прерывистых генов-строение глобиновых генов (гл. 21). Два основных вида глобиновых генов, ос и р, имеют общий тип структуры, при котором два интрона занимают постоянные положения относительно кодирующей последовательности. Для Р-глобиновых генов млекопитающих характерно постоянство их строения, проиллюстрированное на рис. 20.16. В полипептидной цепи Р-глобина мыши, состоящей из 146 аминокислот, интроны расположены между кодонами, занимающими положения 30/31 и 105/106. [c.253]

Таким путем были установлены структуры окситоцина и а-кортикотро-пина (стр. 1047). Одним из наиболее замечательных достижений в этой области было установление полной последовательности аминокислот в молекуле инсулина, выполненное в Кембриджском университете группой, руководимой Ф.Сэнджером, который за эту работу был удостоен Нобелевской премии в 1958 г. (см. задачу 12, стр. 1067). Число пептидов и белков, структуры которых полностью расшифрованы, постоянно увеличивается сюда относится гемоглобин, содержащий четыре цепи, в каждой из которых имеется более 140 аминокислотных остатков, и химотрипсиноген, цепь которого содержит 246 остатков. [c.1050]

Иммунная система противодействует заболеванию организма и вторжению в него посторонних веществ. За последние 20 лет многое стало известным о группе ферментов и других белков, которые фиксируют присутствие инородного тела и координируют ответную реакцию организма. Клетки плазмы, продуцируемые белыми кровяными тельцами, выделяют в кровь молекулы антитела. Антитела нейтрализуют чужеродные белки или присутствующие в крови полисахариды, способные вызвать заболевание. Химикам принадлежит решающий вклад в изучение природы молекул антител. Именно химики первыми продемонстрировали, что это белки, а затем определили их действительное химическое строение, а также структуру кодируюпщх их генов. В результате стали проясняться детали созданной природой системы. Антитела содержат переменную (вариабельную) область, в которой последовательность аминокислот меняется в зависимости от того, какое инородное вещество надо нейтрализовать, и постоянную (константную) область, которая в основном одинакова в большинстве антител. Переменная область молекулы распознает и связывает специфические тела вторжения, а постоянная занимается собственно устранением постороннего вещества. Полученные результаты открывают широкие возможности для дальнейших исследований. Настоятельная необходимость самых интенсивных исследований в этой области усугубляется необходимостью разработки эффективного лечения синдрома приобретенного иммунодефицита (СПИД). [c.107]

Проблема корреляции между структурой ДНК и структурой синтезируемого белка может быть сформулирована следующим образом. Структура ДНК определяется последовательностью — конкретным расположением 4 нуклеотидов, в которых фигурируют А, Т, Г и Ц. Очевидно, что число различных ценей, построенных из 4 нуклеотидов, очень велико так, если цепь состоит всего лишь из 100 единиц, то это число равно 4 . ДНК, выделенные из разных организмов, различаются последовательностями нуклеотидов и их относительным содержанием. В свою очередь структура белка определяется последовательностью расположения аминокислот. Но в то время как число различных нуклеотидов равно 4, число различных аминокислот, присутствующих в белках, равно 20 (фактически оно может достигать и 23—25, но число основных, постоянно встречающихся аминокислот — 20). Спрашивается, как может быть установлепо однозначное соответствие между последовательностью из 4 различных элементов и последовательностью из 20 различных элементов. Иными словами, если одна и та же информация записана двумя такими последовательностями, то каким может быть код, определяющий соответствие двух последовательностей В такой формулировке проблема сводится к расшифровке этого кода. [c.233]

К середине 60-х годов было показано, что белки антител не представляют никакого исключения из этого правила оказалось, что антитела против разных антигенов отличаются по последовательности аминокислот и что специфическая структура любого антитела четко определяется его аминокислотной последовательностью. Было показано, что молекула антитела обладает четвертичной структурой и состоит из двух пар одинаковых полипептидных цепей — пары легких цепей длиной примерно 200 аминокислот и пары тяжелых цепей длиной примерно 400 аминокислот (фиг. 254). Молекула антитела содержит два центра, комплементарных антигену, стерессиецифическая конформация этих центров обусловлена переплетением противолежащих участков одной тяжелой и одной легкой цепи. Анализ аминокислотных последовательностей молекул различных антител показал, что первые 100 аминокислотных остатков со стороны аминоконца как легких , так и тяжелых цепей составляют вариабельный участок, аминокислотная последовательность которого у различных антител различна. Остальные 100 аминокислот легких цепей и 300 аминокислот тяжелых цепей составляют постоянный участок мо- [c.519]

Хотя из литературных данных известно, что изучались различные химические методы определения С-концевых аминокислот [206], ни один из этих методов не обнаружил достаточно удовлетворительных результатов, которые давали бы основание к его широкому использованию. Поэтому наибольшее распространение получил способ, основанный не на химической, а на ферментативной реакции с карбоксипептидазой — ферментом, реагирующим лишь с теми пептидами, которые содержат свободную карбоксильную группу. Поскольку рассмотрение ферментативных реакций выходит за рамки настоящего раздела книги, реакция с карбоксипептидазой в данном изложении не описывается. Следует отметить, однако, что проблема развития химии белка настолько важна, что вполне оправданы постоянно продолжающиеся исследования, направленные на поиск и разработку удобных и с широкими возможностями применения химических методов. Было показано, что для установления последовательности аминокислот с С-конца белковой молекулы по крайней мере ограниченное применение могут найти три разных химических метода, так как они дают результаты, подтверждающие данные, получающиеся при использовании карбоксипептидазы. Речь идет о гидразинолизе, этерификации с последующим восстановлением сложноэфирной группы на конце молекулы в спиртовую, а также о реакции с неорганическим тиоци-анатом. [c.376]

С открытием генетической роли ДНК была заложена основа концепции о том, что наследуется геоетическая информация. Критическое значение при этом имеет тот факт, что структура ДНК не зависит от последовательности пар оснований. Таким образом, последовательность оснований в полинуклеотидной цепи имеет важное значение не для самой структуры ДНК, а постольку, поскольку она кодирует последовательность аминокислот в белке. Представление о том, что каждый белок состоит из постоянного числа определенных аминокислот, возникло в 50-х годах на основе работы Сэигера (Sanger) по расшифровке структуры инсулина. [c.55]

В последнее время постоянно увеличивается. применение ВЭЖХ в анализе последовательности аминокислот на микроуровне (гл. 6). Это позволяет выделить микрограммовые количества пептидов в виде растворов, пригодных для прямого нанесения в реактор секвенатора [112]. Важным дополнительным методом анализа коротких пептидов является масс-спектромет-рия [12, 60, 73] чрезвычайно высокая чувствительность этого метода может способствовать его широкому предпочтительному распространению. [c.459]

Изредка в ДНК возникают стойкие изменения - мутации. Чарлз Дарвин называл такие изменения наследственной информации спортами. Например, замена А основания на G приводит к появлению новой последовательности нуклеотидов в данном участке хромосомы, и, соответственно, в информационной РНК. Эго приводит к изменению последовательности аминокислот в белке и, следовательно, к изменению его струютры и/или функции. Мутации служат постоянным источником новой генетической информации, на которую может действовать отбор. Полагают, чго подобные изменения последовательностей нуклеотидов редки. [c.22]

Как в Н-, так и в L-цепях имеется вариабельная — V (от англ. various — разный) область, в которой последовательность аминокислот непостоянна, и константная — С (от англ. onstant — постоянный) область с постоянным набором аминокислот. В легких и тяжелых цепях различают NHj- и СООН-концевые группы. [c.150]

При планировании синтеза пептидов значительного размера нужно уделить особое внимание как разработке общего или стратегического плана, так и тактике, с помощью которой этот план может быть эффективно выполнен [110]. Основной стратегический замысел состоит в способе, которым может быть достигнуто построение определенной последовательности остатков аминокислот, т. е. либо ступенчатым способом по одному остатку за одну ступень, начиная с концевой амино- или карбоксигруппы, либо путем объединения нескольких частей с определенной последовательностью (конденсация фрагментов), проводя синтез либо в растворе, либо твердофазным способом и т. д. Тактические соображения включают выбор подходящего сочетания защитных групп для концевых амино- и карбоксильных групп для различных боковых радикалов аминокислот. Некоторые из этих защитных групп постоянны , т. е. сохраняются до конца синтеза, другие — временны , т. е. подлежат отщеплению на промежуточных стадиях синтеза, что дает возможность создания определенного типа пептидной связи или это производится для того, чтобы нужным образом изменить растворимость и т. д. Условия для снятия защитных групп должны быть выбраны с учетом аминокислотного состава пептида. Другую часть тактики составляет выбор методики создат ния пептидной связи, выбор растворителя, особенно в связи с опас ностью рацемизации. [c.408]

Интересные результаты могут быть получены с двухлучевьхМ фотометром, через две кюветы которого последовательно прокачивается элюат из одной колонки (рис. 8). При этом кюветы разделены капилляром длиной в несколько метров, в результате чего окрашенные пики аминокислот проходят фотометр не одновременно, а сдвинуты один относительно другого примерно на половину ширины ника. Таким образом, прохождение пика через вторую кювету начинается после того, как в первой кювете уже прошел его максимум (рис. 8, а). Если включить фотоэлементы этого фотометра и Р ) друг против друга, то результируюш,ий суммарный фототок опишет кривую с двумя максимумами, лежа-ш ими по обе стороны базовой линии (рис. 8, б). При этом полностью компенсируются все флюктуации базовой линии с большой постоянной времени, в частности, связанные с изменением окрашиваемого фона элюата при смене буферного раствора. [c.147]

Белок шерсти является сополимером восемнадцати различных аминокислот, входящих в макромолекулу в более или менее постоянных соотношениях и, вероятно, располагающихся в ней в достаточно определенной последовательности в то же время большинство синтетических волокон — гомополимеры или сополимеры только двух мономеров. С.точки зрения морфологического строения также имеются огромные различия — волокно шерсти состоит из эпикутикулы, чешуек, субкутикулы, основного слоя, построенного из веретенообразных клеток, а иногда еще и из внутриклеточного слоя химические же волокна представляют собой простые цилиндрические (иногда неправильного сечения) палочки. [c.493]

Чтобы выяснить пункт пазиачепия того или иного белка внутри клетки, необходимо определить тип его сигнального пептида (табл. 8-3). Белки, которые должны попасть в ЭР, обычно несут К-концевой сигнальный пептид. Его центральная часть образована 5-Ю гидрофобными аминокислотными остатками. Большинство этих белков направляется из ЭР в аппарат Г ольджи те же, которые имеют па С-копце специфическую последовательность из четырех аминокислот, остаются в качестве постоянных компопептов. Многие белки, предназначенные для митохондрий, имеют сигиальпые пептиды, в которых положительно заряженные аминокислотные остатки чередуются с гидрофобными. Среди белков, направляющихся в ядро, большинство имеет сигнальные пептиды, образованные кластером положительно заряженных аминокислотных остатков. Наконец, некоторым белкам цитозоля присущи сигнальные пептиды, с которыми ковалентно связывается жирная кис- [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология