Ферменты гидролизующие

Исходным субстратом здесь является линейный гетерополимер, состоящий из остатков Л г видов и имеющий общую степень полимеризации п. Его фрагменты 8 с текущей степенью полимеризации л обратимо связываются с ферментом, образуя любые возможные позиционные изомеры. Если связывание продуктивно, то гликозильная связь расщепляется с константой скорости й/ и образуется активное промежуточное соединение Е 8 2 (типа глико-зил-фермента). При этом в раствор уходит укороченный фрагмент субстрата Гликозил-фермент гидролизуется с константой [c.109]

Ингибиторы р-лактамазы. р-Лактамные антибиотики для того, чтобы оказать желаемое действие, должны пройти через клеточную стенку и присоединиться к соответствующим ферментам. Грамотрицательные бактерии в целом менее чувствительны к антибиотикам, чем грамположительные бактерии, отчасти потому, что структура их клеточной стенки затрудняет проникновение препарата. Кроме того, многие бактерии выделяют р-лактамазы — ферменты, гидролизующие р-лактамные кольца антибиотиков, в результате чего они превращаются в безвредные вещества. Этого удалось избежать, когда были открыты [c.371]

Микроорганизмы синтезируют одновременно комплекс ферментов, но некоторые из них, особенно мутантные штаммы, продуцируют в значительных количествах лишь один фермент. Для лучшего использования крахмалсодержащего сырья в спиртовом производстве осахаривающие материалы должны содержать не только амилолитические ферменты, но и ферменты, гидролизующие другие углеводы сырья — целлюлозу и гемицеллюлозы. Для обеспечения дрожжей азотистым питанием имеют значение и протеолитические ферменты. [c.146]

Недавно создан биологический топливный элемент, в котором используются ферменты и мембраны, обладающие селективной проницаемостью для анионов и катионов. В одном из вариантов такого элемента фермент гидролизует амид (см. гл. 28), разлагая его на ионные составляющие [c.297]

Этот вопрос может быть решен при рассмотрении результатов частичного гидролиза раффинозы, проводимого действием специфических ферментов. Так, под действием инвертазы — фермента, гидролизующего сахарозу, раффиноза распадается на фруктозу и дисахарид мели-биозу, состоящую из галактозы и глюкозы. С другой стороны, ферментативный гидролиз а-галактозидазой дает галактозу и сахарозу. [c.148]

Разработать научные основы технологии новых высокоэффективных ферментов, гидролизующих углеводы растительного сырья с целью интенсификации пищевых производств [c.1343]

Во многих видах сырья встречаются ингибиторы ферментов, из них более известны ингибиторы трипсина. Они составляют часть более обширной группы ингибиторов протеаз, белков или полипептидов, специфически и устойчиво связанных с ферментами, гидролизующими белки. Они встречаются во всех живых организмах и особенно в семенах бобовых растений. Наиболее углубленно исследованы ингибиторы сои [68]. Их присутствие в кормах в нативном виде вызывает у животных гипертрофию поджелудочной железы, задержку роста, замедление прироста и аномально большую нехватку серосодержащих аминокислот [c.334]

Для определения конфигурации гликозидной связи между остатками моносахаридов использовали в основном ферментативный гидролиз. Например, сахарозу идентифицировали как а-О-глюкопиранозид, так как она гидролизуется мальтазой — ферментом, гидролизующим исключительно а-глюкопиранозиды. Этот дисахарид шению [c.204]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Однако наибольшую информацию о построении молекулы амилопектина дают ферментативные методы исследования . Как упоминалось выше, точки разветвления являются препятствием для действия Р-амила-зы. Поэтому степень расщепления амилопектина -амилазой свидетель- ствует о размере внешних цепей . Остающийся нерасщепленным высокомолекулярный фрагмент, так называемый предельный -декстрин, может быть далее подвергнут действию фермента, гидролизующего а-1- -6-связи (R-фермент), в результате чего сохранившиеся Л-цепи превращаются в высшие олигосахариды, а остатки >1-цепей— в мальтозу и мальтотриозу, что позволяет определить относительное число Л-цепей . Наконец, значения степени разветвления, т. е. общей средней длины цепи, и длины внешней цепи позволяют вычислить средний размер внутренней цепи полисахарида. У типичных амилопектинов средняя длина цепи составляет 18—24 моносахаридных остатка, из которых на внешнюю цепь приходится 9—16, а на внутреннюю 6—8 единиц глюкозы они расщепляются Р-амилазой на 50—60%. [c.535]

Представителями группы гидролаз являются карбогидразы, катализирующие гидролиз полисахаридов, важное место среди них занимают мальтаза, расщепляющая а-гликозидную связь в дисахаридах (мальтозе), инвертаза, расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу. Амилазы — группа ферментов, гидролизующих крахмал с образованием декстринов и мальтозы. По характеру действия различают а-амилазу, 3-амилазу и глюкоамилазу. [c.24]

В наливках и настойках, полученных с использованием фруктов с косточками (вишня, персик, абрикос и др.), амигдалин гидролизуется ферментами с образованием синильной кислоты, что опасно для здоровья. Поэтому хранить такие наливки и настойки длительное время (свыше 1 года) не рекомендуется. В то же время компоты и варенья из косточковых безопасны, так как при нагревании ферменты, гидролизующие амигдалин, инактивируются и образование синильной кислоты не происходит. [c.87]

В растениях содержатся протеолитические ферменты, гидролизующие пептидные связи (эндо- и экзоферменты). [c.133]

На примере рибонуклеазы (фермента, гидролизующего РНК) было показано, что дисульфидные связи могут восстанавливаться под действием избытка 2-меркаптоэтанола в водном растворе мочевины (рис, 11,13, а). Денатурированная полипептидная цепь рибонуклеазы теряет при этом ферментативную активность. После отмывания от реагентов денатурированная цепь рибонуклеазы постепенно окисляется кислородом воздуха и возвращается к исходной пространственной структуре (рис. П. 13, б). При этом у ренатурированной цепи рибонуклеазы почти полностью восстанавливается ферментативная активность. [c.372]

Ферменты, гидролизующие амидные и эфирные связи, можно разделить на три класса 1) требующие для каталитической активности наличия тиольной группы, такие, как папаии, фицин и другие растительные ферменты, 2) ингибируемые диизопропил-фторфосфатом (ДФФ), такие, как а-химотрипсин, трипсин, [c.343]

Омылсппе ж и р о в — процесс, осуществляемый в промышлен-постп в большом масштабе, — может происходить как ири действии одной воды, так и при действии кислот или щелочей. В первом случае жир расщепляют в автоклаве при температуре около 170 и давлении G—8 ат в качестве катализатора применяется окись цинка пли известь. Гидролиз происходит при значительно более низкой температуре (ниже 40°), если эмульгированный в воде жир расщепляют при помощи энзимов — л и п а з. Ферменты, гидролизующие жиры, находятся в пищеварительном тракте большинства животных и человека. Они выделяются поджелудочной железой и служат для расщепления масел и жиров, вводимых в организм с пищей. Липазы содержатся и в растениях. Так, липаза, находящаяся в большом количестве в семенах клещевины, применяется (по способу, разработанному Кокнштейном) лля технического расщепления жиров на глицерин и жирные кислоты. При этом реакцию проводят в очень слабокислых растворах, так как в таких условиях липаза клещевины наиболее активна. [c.268]

Существенно, что потенциальная возможность дать заметный экзо-евободноэнергетический эффект при обычной температуре и в присутствии воды практически почти не проявляется молекулами АТФ в отсутствие специальных катализаторов — ферментов гидролиз в таких условиях идет крайне медленно. Таким образом, макроэргическая связь — О Р является как бы хранилищем возможного совершения химической работы за счет свободной энергии гидролитического процесса. Ферментативный катализ при гидролизе АТФ позволяет эффекту ДО выделяться не в виде тепла, но путем передачи заметных по величине квант энергии другим молекулам, которые и подвергаются эндгтермической перестройке, полимеризации, присоединению радикалов или молекул, реакциям замещения и т. п. [c.330]

При получении помадных конфет целесообразно использовать фермент, гидролизующий сахарозу — инвертазу. Помада представляет собой гетерогенную систему, состоящую из твердой фазы — мелких кристаллов сахарозы и жидкой — насыщенного раствора сахарозы. При высыхании помады в ней уменьшается содержание жидкости и укрупняются кристаллы сахарозы. Помада становится твердой и неприятной на вкус. Роль инвертазы заключается в том, что под ее влиянием в помаде идет медленный гидролиз сахарозы с образованием фруктозы и глюкозы. Фруктоза — высокогигроскопичное вещество, она удерживает влагу в изделии и даже поглощает ее из воздуха, предупреждая тем самым высыхание и черстве-ние помады. [c.113]

Внутримолекулярный катализ характерен для действия ферментов благодаря ему нод действием ферментов гидролиз сложных эфиров протекает в гораздо более мягких условиях, чем в лабораторной колбе. Пример внутримолекулярного ферментатианого катализа реакщш гидролиза химогринсином приведен раннее в гл. 3. [c.1464]

Перспективными ферментами для кинетического расщепления рацемических эпоксидов являются энантиоселективные эпоксидгидролазы микроорганизмов, катализирующие гидролиз окси-ранового кольца одного из энантиомеров субстрата с образованием оптически активного вицинального диола и остаточного энантиомера эпоксида . При этом в зависимости от региоспецифичности используемого фермента гидролиз может протекать с инверсией или сохранением исходной конфигурации молекулы субстрата 4 [c.446]

Изыскание новых антибиотиков обусловлено как потребностями практики, так и накоплением резистентных форм микроорганизмов по отношению ко многим антибиотикам. Устойчивость бактерий к пенициллинам и цефалоспоринам создает присутству-юший в их клетках энзим лактамаза (пенициллиназа). Фермент гидролизует амидную связь р-лактамного цикла в молекуле антибиотика с образованием пенициллиновой кислоты, которая полностью лишена антимикробной активности [c.64]

Были проведены также многочисленные работы, ставившие целью найти такие условия расщепления белка, при которых пептидные связи распадались бы избирательно. В этом отношении самым многообещающим является ферментативный гидролиз. В распоряжении исследователей нмеется большой набор шротеолитичеоких ферментов, гидролизующих пептидные связи избирательно. [c.516]

В ряде обзоров [293, 295, 297] подробно рассмотрено действие фермента на синтетические субстраты. Фермент гидролизует не только лейцинсодержащие соединения, как это можно предположить по его наименованию. Скорость гидролиза различных соединений в основном определяется характером остатка, несущего свободную аминогруппу. Как правило, скорость гидролиза алифатических соединений с нормальной цепью является максимальной в случае соединений [c.235]

Крахмал. Совершенно особое значение в жизненных процессах имеют крахмал и гликоген. Крахмал представляет собой запасный углевод растений. Он откладывается в зернах злаков и других семенах растений, в клубнях картофеля, при прорастанЕги. энзиматически гидролизуется до растворимых олиго- и моносахаридов (мальтоза или глюкоза) и в таком виде служит для строительных и энергетических целей при прорастании растений. Прорастающие зерна злаков накапливают так много фермента гидролиза крахмала (диастаз), что подсушенные и размолотые проросшие зерна ячменя (солод) применяют для осахаривания — превращения в мальтозу — постороннего крахмала картофеля или кукурузы в производстве спирта или пива (мальтозу далее сбраживают). Крахмал имеет форму микроскопических миндалевидных зерен концентрЕгаеской структуры и не представляет собой индивидуального вещества. Он содержит растворимую в воде амилозу ( растворимый крахмал ), образующую не особенно вязкие растворы и дающую с иодом чисто синее окрашивание, и амилопектин, который в холодной воде нерастворим, но в горячей воде образует очень вязкий клейстер, а с иодом дает красно-фиолетовое окрашивание. Как всякие высокомолекулярные вещества, и амилопектин и амилоза не являются, в строгом смысле слова, индивидуальными веществами, а представляют собой смеси полимергомологов (стр. 151)- Наиболее обычные виды крахмала — картофельная мука, рисовый крахмал. Картофельную муку получают, механически разрушая клетки клубней картофеля и отмучивая в воде "зерна крахмала, которые оседают на дно. [c.476]

Внутримолекулярный общий кислотный катализ удобно проиллюстрировать на примере гидролиза ацеталей (II), образованных из салициловой кислоты и альдегидов, в качестве которых могут выступать простые соединения типа формальдегида и бензальдегида или альдегидные формы углеводов. Реакции последних (12) представляют особый интерес в связи с изучением механизма действия ферментов, гидролизующих гликозиды [24, 32] (см. разд. 24.1.4.4). [c.468]

Дезаминирование протекает в две ступени. а-Иминокарбоновая кислота, первоначально образующаяся при каталитическом действии флавиновых ферментов, гидролизуется с отщеплением аммиака до соответствующей а-кетокарбоновой кислоты [c.705]

Несмотря на все это ученым удалось встроить и экспрессировать в Zymomonas некоторые чужеродные гены. Большинство проведенных экспериментов бьиш направлены на расширение спектра утилизируемых ею субстратов. Так, в Zymomonas были введены гены ферментов, гидролизующих лактозу, крахмал, целлюлозу, ксилозу и целлобиозу. Трансформированные клетки экспрессировали все эти гены, но в большинстве случаев не могли использовать перечисленные выше субстраты в качестве единственного источника углерода. Придать Zymomonas новые ката-болические свойства оказалось весьма непросто, хотя по крайней мере в одном случае удалось использовать этот микроорганизм для получения этанола из отходов, содержащих ксилозу. [c.293]

Эндонуклеаза (Endonu lease) Фермент, гидролизую-ший внутренние фосфодиэфирные связи и расщепляющий молекулы ДНК и РНК. Эндонуклеазы участвуют в рекомбинации, репарации и рестрикции в последнем случае называются рестриктазами (рестрицирующими эндонуклеазами). [c.565]

Дж. Скоу в 1957 г. открыл Ыа+, К+-АТРазу (КФ 3.6.1.3) — фермент, гидролизующий АТР только в присутствии ионов натрия и калия (и Mg +) [2]. АТРаза является мембранно-связанным [c.171]

Более вероятным поэтому представляется другое объяснение, которое делает взаимосвязанными причины большей относительной активности слабо адсорбирующихся ферментов и синергизма между прочно и слабо адсорбирующимися ферментами [147]. Активность прочно адсорбирующихся ферментов (независимо от вида специфической активности) ограничена в силу из незначительной подвижности по матрице нерастворимого целлюлозного субстрата. Молекулы прочно адсорбирующихся ферментов относительно быстро гидролизуют реакционноспособный субстрат (аморфные участки целлюлозы) в локальной зоне своей дислокации, но их транспорт по поверхности субстрата на другую подходящую зону затруднен или происходит медленно. Напротив, слабо адсорбирующиеся ферменты после акта гидролиза глюкозидной связи на поверхности целлюлозы десорбируются в раствор и не испытывают подобных затруднений, проявляя поэтому более высокую активность. Синергизм является следствием того, что слабо адсорбирующиеся ферменты гидролизуют субстрат в зонах дислокации прочно адсорбирующихся ферментов это приводит к появлению возможности для последних изменить свое положение на субстрате и оказаться на его бадее реакционноспособном участке. [c.85]

Если в целом рассматривать описанные в литературе математические модели ферментативного гидролиза целлюлозы, то их можно классифицировать по ряду признаков (табл. 6.2). Прежде всего, модели различаются по учету компонентного состава целлюлазного комплекса. Во многих моделях разделения на компоненты не делается, и целлюлазный комплекс рассматривается как индивидуальный фермент или, в лучшем случае, разделяют на фермент, гидролизующий целлюлозу (суммарная эндоглюканазная и целлобиогидролазная фракция), и / -г люкозид азу. В ряде моделей, однако, производится дифференцирование по специфичности действия компонентов целлюлазного комплекса. [c.165]

Ферментные препараты, содержащие в своем составе ферменты, гидролизующие некрахмальные полисахариды, позволяют повысить выход кормового продукта более чем в 2 раза с сохранением концентрации белка в кормовых дрожжах по сравнению с ранее традиционной технологией и улучшить качество кормо- [c.213]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюлазой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитина-зу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. [c.92]

С жизнедеятельностью клостридиев связаны различные процессы, протекающие в природе разложение (гниение) азотсодержащих соединений (белков, нуклеиновых кислот) в анаэробных условиях анаэробное разложение растительных материалов, таких как клетчатка, хитин. Некоторые сахаролитические клостридии могут использовать в качестве субстрата брожения пектиновые вещества, составляющие покровы растительных клеток. Пектин — полимер метил-/)-галактуроновой кислоты. Последняя имеет сложное строение и при воздействии на нее пектиновыми ферментами гидролизуется на ряд сахаров, кислот и метиловый спирт. Клостридии, принадлежащие к виду С. /еЫпеит, содержат активную пектиназу и могут поэтому получать энергию, осуществляя маслянокислое брожение пектиновых веществ. Этот вид играет важную роль в процессе мацерации волокон при мочке льна. [c.250]

Гидролиз гликозидных связей в макромолекулах полисахаридов ГМЦ можно осуществлять не только при помощи кислот, но и с использоваипем бпокатализаторов — ферментов. Ферментативный гидролиз (ФГ) гемнцеллюлоз постоянно в огромных масштабах происходит в природе. Под действием ферментов гидролизуются ГМЦ растительных материалов, и образующиеся продукты используются для жизнеобеспечения микроорганизмов и высших форм живых организмов. ФГ полисахаридов, особенно пектинов и ГМЦ, лежит в основе взаимодействия патогенов с растениями [53]. Продукты биоконверсии растительных полисахаридов, в том числе ГМЦ, потенциально играют значительную роль в создании кормовой базы животноводства. Однако большая часть этих полисахаридов не используется в данном направле-нпи, а разлагается ферментами почвенных микроорганизмов, включаясь в общий кругооборот веществ на Земле. Важное значение ФГ гемнцеллюлоз имеет в живой клетке ири образоваипи клеточных оболочек (см. гл. 1). [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология