Коллаген строение

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

По строению белковых молекул глобулярные (иммуноглобулины, гемоглобин, ферменты) и фибриллярные (коллаген, кератин, фиброин). [c.23]

В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни 3-, ни а-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген —фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных (см. главу 21). [c.63]

Нельзя считать до конца решенной проблему связи свойств коллагена с его строением. Работа в этой области необходима — коллаген является одним из важнейших белков и, обладая простым составом и строением, служит ценной моделью для изучения белков в целом. [c.128]

Указанная проблема не может считаться решенной, — несмотря на очень большое число работ, посвященных коллагену, мы еще не располагаем достаточно полной теорией его строения и свойств. Создание такой теории весьма актуально по двум причинам. Во-первых, коллаген — один из важнейших белков в организмах животных. Во-вторых, относительная (по сравнению с глобулярными белками) простота его состава и строения делает коллаген очень ценной моделью для изучения структуры и свойств белков в целом. [c.258]

Таким образом, специализированные структурные функции фибриллярных белков определяются их специфическим ориентированным строением. Биологическая роль таких белков не только защитная, как в случае кератина и фиброина. Выше уже указывалось, что коллаген необходим для остеогенеза, а миозин обладает ферментативной активностью — он катализирует гидролиз АТФ. [c.260]

В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде, В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [c.144]

Обычно в природных продуктах встречаются белки со строением правой спирали (рис. 99), хотя известна и структура левой спирали (коллаген). [c.629]

Кожа. Выделанная кожа — это шкура животных, которая в результате обработки приобрела эластичность и способность противостоять гниению. Процесс дубления, посредством которого производится выделка кожи, очень стар, однако до сих пор остается не вполне понятным, главным образом потому, что строение кожи животных все еще неизвестно. В целом кожа представляет собой коллаген, содержащий полипептиды (см. разд. 10.4.5) кроме того, в ее состав входят в различном количестве кератин, ретикулин, эластин и вода, а также другие компоненты, такие, как углеводы, липиды, воски и триглицериды [1311]. [c.284]

Процесс дубления заключается в адсорбции коллагеном дубящих веЩ еств и коагуляции коллагена с образованием особо прочных коллоидных систем, а также в химическом взаимодействии белковых веществ с дубителями. А так как молекула белка сложна по своему химическому строению и содержит различные функциональные группы, то с белком могут вступать во взаимодействие самые разнообразные вещества. Этим и объясняется существование большого количества веществ, могущих оказывать дубящее действие. [c.243]

Из органических высокомолекулярных соединений построено большое количество биологически и технически важных веществ. К ним относятся вещества, из которых состоят растения и природные волокна,— целлюлоза и другие полисахариды, шерсть, шелк к ним принадлежат также коллаген и эластин, основная часть белков — протеиды и нуклеотиды, гликоген и крахмал, натуральные полипрены — каучук и гуттаперча. Синтетические высокомолекулярные соединения охватывают область пластических масс и синтетических волокон. Химия высокомолекулярных соединений изучает методы синтеза, характеристики и исследования этих веществ, а также превращения природных и синтетических полимеров в их производные. Если учесть значение перечисленных выше соединений, то представляется обоснованным выделение химии высокомолекулярных органических соединений в особую область органической химии. В строении макромолекул полимеров, а также в их химических и физических свойствах и в методах идентификации и характеристики этих соединений имеется столько особенностей, что необходимо самостоятельное рассмотрение этих вопросов. Однако следует учесть, что как для высокомолекулярных, так и для низкомолекулярных органических соединений в основном характерны одни и те же типы связи атомов в молекуле. Таким образом, все законы органической химии в полной мере относятся также и к химии высокомолекулярных соединений. [c.11]

Таким образом, по данным температурных исследований ЛМП, в нативном коллагене при различных температурах реализуются две структурные модификации, различающиеся основными ЯМР-характеристи-ками — величиной ЛМП и, следовательно, строением гидратной оболочки. Кроме того, в низкотемпературном коллагене (при —40°) обнаруживается обычный процесс вымерзания диффузии, а в высокотемпера- [c.118]

Определение конфигурации молекул воды в приповерхностном слое по данным ЯМР. Анализ полученных результатов позволяет сделать заключение о реальном строении приповерхностного слоя воды в коллагене и о свойствах поверхности белковых молекул. Используя модель диффузии воды в коллагене, найдем по формуле (29) реальные значения и р . Из опыта АЯ = 2 = 0,62(3 соз 0 —1). Таким образом, име- [c.127]

Главным объектом нашего изучения явилась диффузионная модель воды в коллагене. Суть этой модели заключается в предположении, что вся вода в коллагене но своим свойствам практически не отличается от свободной, строение которой выводится из структуры разупорядоченного льда. Исключение составляют лишь молекулы воды в мопослое, пограничном между поверхностью белка и окружающим водным раствором. Для молекул данного слоя предполагается достаточно жесткая связь, прежде всего с активными центрами полипептида, допускающая только процессы обмена с с молекулами в объеме гидратной оболочки. Диффузия молекул воды по всем позициям как в объеме, так и на поверхности усредняет ЛМП до значений, близких к опыту, хотя априори ясно, что молекулы второго и, вероятно, даже третьего (после пограничного) слоев воды должны находиться под некоторым влиянием активных центров белка и вносить некоторый вклад в рассчитываемую величину ЛМП. [c.136]

По химическим свойствам и строению макромолекул коллаген и глютин сходны между собой. Различие между ними состоит в том, что в глютине непрерывная структура коллагена в некоторых местах распалась на отдельные агрегаты (мицеллы). [c.33]

Из протеиноидов позвоночных следует отметить коллаген, эластин и кератин. Коллаген представляет главную составную часть соединительной ткани кожи и сухожилий и основное органическое вещество костей и хрящей. Коллаген устойчив к действию некоторых протеолитических ферментов он расщепляется пепсином, но не трипсином. При действии холодной воды на указанные ткани коллаген не растворяется его можно перевести в раствор лишь при более высокой температуре, но при этом строение его изменяется. [c.328]

Как показало исследование дисперсии вращения в присущих полипептидам полосах поглощения, а-спиральные полипептиды имеют аномальную дисперсию в области спектра 185—240 ммк. Обнаружены два эффекта Коттона один с точкой перегиба при 225 ммк и впадиной или пиком при 233 ммк и другой более сильный эффект Коттона, имеющий точку перегиба около 190 ммк. Как эти наблюдаемые на опыте дисперсии вращения связаны с собственными полосами поглощения пептидной группы Во-вторых, поли-ь-пролин II имеет единственный эффект Коттона, расположенный в области единственной полосы поглощения, наблюдаемой для этой макромолекулы. Аналогично коллаген имеет один эффект Коттона, но заметно смещенный в сторону более коротких длин волн. Является ли это следствием иного химического строения коллагена, [c.292]

Коллаген — это наиболее распространенный фибриллярный белок организма. Он включает целое семейство белков со сложным строением и разными функциями, поэтому правильнее называть их коллагенами. Коллагены имеют большую молекулярную массу (около 300 ООО), не растворяются в воде и обладают высокой прочностью на разрыв. Фибриллы коллагена могут выдерживать нагрузку, в 10 ООО раз превышающую их массу, а по прочности превосходить стальную проволоку их диаметра. Особенность коллагенов заключается в том, что они не способны растягиваться. [c.241]

Большая прочность и другие свойства коллагенов связаны с особенностями строения его молекул — тропоколлагенов. Каждая молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепей, скрученных в виде трехжильного каната (рис. 91, а). Множество молекул коллагена объединяются в виде параллельных повторяющихся пучков, смещенных друг относительно друга, образуя коллагеновые фибриллы (рис. 91, б). Между отдельными фибриллами имеются поперечные водородные связи, благодаря чему образуются практически не растяжимые волокна (рис. 91, в). С возрастом у человека образуется все больше поперечных связей в коллагеновых во- [c.241]

Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и 2-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы. Их строение рассмотрено в главе 12. [c.299]

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 000. Они же шозвол или сделать ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например, фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях глобулы в фибриллу (см следующую главу). [c.532]

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [а1(1)]2а2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три а -це-пи и обозначается как [а1(П)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(1И)]з [38Ь]. [c.497]

Столь же часто в то время объектом рентгеноструктурного анализа был коллаген - самый распространенный в клетках и живых организмах структурный белок. Рентгеновскую дифракцию на коллагене в его нативном и аморфном (желатине) состояниях наблюдали П. Шеффер (1920 г.), Дж. Катц и О. Гернгросс (1925 г.), Г. Герцог и У. Янеке (1926 г.) и др. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Су-зиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное отличие этих величин свидетельствовало о разной пространственной структуре двух молекул, что, в свою очередь, указывало на различие в их химическом строении. К. Мейер впервые провел аналогию между свойствами коллагена и каучука. В нагретом, съежившемся состоянии белок по механическим свойствам напоминал аморфный каучук, получавшийся при нагревании, а в естественных условиях проявлял свойства растянутого каучука. Был сделан вывод о том, что белковые цепи могут существовать в полностью растянутой и свернутой формах, конкретный вид которых остался, однако, неизвестным. [c.68]

Строение коллагена было выяснено в рентгенографических исследованиях Рамачандрана с сотрудниками [155, 156] и Рича и Крика [7, 8, 157]. Коллаген сходен с синтетическими полиглицином и полипролином. Структура полиглицина показана на стр. 183. [c.255]

Для фибриллярных белков более характерна р-струк-тура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде. К ним относятся многие широко распространенные белки — р-кератин (волосы, роговая ткань), р-фиброин шелка, миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань). [c.376]

Пьезоэффект в полимерных диэлектриках наблюдается только в том случае, если в них предварительно создать поляризованное (электретное) состояние. Правда, некоторые природные полярные полимеры обладают таким исходным ацентрич-ным строением, что в них пьезоэффект может проявляться и без предварительной поляризации (древесина, коллаген, натуральный шелк, дезоксирибонуклеиновая кислота). Однако наличие таких естественных пьезоэлектриков является скорее исключением из правила. [c.37]

В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

Фибриллярные белки построены из цепных макромолекул и имеют очень сложное строение. Среди этих белков многие имеют волокнистую структуру, в частности кератин (шерсть, волос), фиброин (натуральный шелк), коллаген (белок покровных тканей), миозин (мышечный белок) и др. [163]. Все они способйы к гидролитиче-кому расщеплению, однако многие из них гидролизуются только в присутствии кислотно-щело гных катализаторов или ферментов. Способность белковых материалов к рассасыванию в организме резко зависит от их структуры, конформации макромолекул (О- или Ь-форма) наличия боковых заместителей, спшвок, степени кристалличности и других причин. [c.86]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

Кратко изложенная теория Майера и Марка, как мы увидим ниже, позволяет удовлетворительно объяснить многие реакции, протекающие с высокомолекулярными соединениями, как, например, с целлюлозой, коллагеном, желатиной, крахмалом и др. Надо только заметить, что, повидимому, большинство веществ, аналогичных выщеуказанным, имеют не только цепочечное строение, но и состоят из агрегатов. [c.265]

Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

В последующих работах указанных исследователей эти выводы были подвергнуты дополнительному уточнению. Ими было показано влияние условий проведения эксперимента, в частности интенсивности электронного пучка, на характер получаемой электронограммы. При высокой интенсивности облучения происходит аморфизация различных полимеров (гуттаперча, коллаген, целлюлоза) соответственно изменяется характер электронограммы Существенное значение имеет и толщина облучаемой пленки при ее увеличении уменьшается влияние диффузного фона. В этом случае получаемая электронограмма более правильно отражает структуру исследуемого соединения В зависимости от толщины слоя при электронографических исследованиях можно получить электронограмму аморфного или кристаллического полимера. В зависимости от условий съемки (изменение ширины пучка, интенсивности облучения, толщины пленки, величины и стабильности ускоряющего напряжения) были получены электронограммы гидратцеллюлозной пленки, подтверждающие ее аморфную или кристаллическую структуру. Так, например, при ускоряющем напряжении 45кв и ширине пучка 2- 0 радиан получалась электронограмма аморфной пленки при повышении ускоряющего напряжения до 100 Кб и уменьшении ширины пучка до 2 радиан на электронограмме той же пленки появляются отчетливые интерференции кристаллического полимера. В определенных условиях экспозиции электронограмма как гидратцеллюлозной пленки, так и волокна рами полностью воспроизводит рентгенограмму тех же материалов и, следовательно, исследованные материалы обладают дальним порядком, т. е. имеют микрокристаллическое строение [c.55]

Было установлено, что целлюлозные образования, фиброин шелка, коллаген, хитин, эластические соединительнотканные волокна, нервные волокна, роговые вещества, хроматин ядра и другие биологические образования обладают мицеллярным строением. Чтобы дать представление о различии между преломлением формы и собственным преломлением , приводим схему (рис, 101), иллюстрирующую это. На схеме показаны четыре случая мицеллярной структуры, В первых трех случаях структура упорядочена, в последнбм упорядоченность отсутствует. Все мицеллы имеют палочковую форму. При упорядоченном расположении мицелл, как это имеет место в случаях А, Б и В, поляризационный микроскоп дает двойное лучепреломление формы. Но сама мицелла благодаря своей кристаллической структуре может обладать собственным двойным преломлением, причем это преломление может быть положительным или отрицательным, в зависимости от внутренней структуры мицеллы. [c.327]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

И вытягивание цепей макромолекул характерно для белков Р-структуры. Коллаген отличается от белков группы КАЮФ при электронно-микроскопическом исследовании он дает особенно четко выраженные поперечные полосы. Это явление пока не нашло объяснения с точки зрения химического строения. Бир объясняет наличие поперечной полосатости чередованием упорядоченных и неупорядоченных областей, возникаюш,их в результате повторения в цепи определенных сочетаний аминокислот упорядоченные области состоят из аминокислот с короткими боковыми цепями, для неупорядоченных областей характерно наличие в макромолекуле элементарных звеньев с заместителями большей величины. Макромолекулы коллагена не имеют формы а-спирали Полинга. Согласно рентгеноструктурным исследованиям Рахамандрана, каждые три цепи соединяются водородными связями в тройную спираль с очень большим углом подъема. [c.103]

По такому принципу построен важнейший белок соединительной ткани — коллаген (триспиральная молекула) и генетическое вещество хромосом — дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Структурные единицы ДНК имеют общее строение это производные эфиров фосфорной кислоты и пятичленного сахара дезоксирибозы. Объединение в полимерную цепочку происходит путем образования эфирной связи на 3-м и 5-м углеродном атоме дезоксирибозы, так что мономерное звено ДНК имеет вид [c.87]

Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

Строение. Глютиновый клей получается путем дезагрегации коллагена, входящего в состав щкур, костей, сухожилий и связок животных. Коллаген, содержащийся в костях животных, называется оссеином. Он представляет собой белковое вещество—протеин — и принадлежит к разряду высокомолекулярных соединений. [c.33]

Как показывают кропотливые и подробные рентгенографические исследования сравнительно сложных белков, дело не ограничивается первичной и вторичной структурами, но суш,ествует еще и третичная структура, зависящая от складывания или закручивания цилиндрических спиралей. Понятие о третичной структуре может дать выясненная рентгенографически модель Кендрю молекулы миоглобнна. Третичная структура иногда (например, в кератине или коллагене) представляет собою несколько а-спиралей, цилиндры которых свиты друг с другом в виде кабеля. Иногда они имеют вид цилиндра а-спирали, многократно согнутого или сложенного, как в миоглобине (рйс. 123) или рибонуклеазе. Третичная структура, как показано на стр. 702 при разборе строения рибонуклеазы, также в основном обязана водородным связям, но при этом не получается идеальной а-спп-рали. Кроме того, третичная структура сильно зависит и от наличия дисульфидных цистиновых мостов, сшивающих разные места а-спирали, сближенные в силу изгиба цилиндра. [c.672]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология