Коллаген взаимодействие

Исследование комплексообразования в растворах основных хромовых солей с помощью ионообменников, спектрофотометрических методов и взаимодействия с коллагеном [645]. [c.359]

Для крашения кожи в растворе красителей применяют основные, кислотные, кислотные металлсодержащие, хромовые, прямые, а также кубовые, сернистые и активные красители. Механизм взаимодействия данных красителей с основным белковым веществом кожи — коллагеном в значительной степени аналогичен механизму взаимодействия их с белком шерсти и шелка. Однако следует учитывать, что в реальных условиях краситель взаимодействует не с изолированными коллагеновы-ми волокнами, а с комплексом коллагена и связанного с ним [c.193]

Измерения темплоемкости белков выполняются с помощью дифференциальных сканирующих калориметров, которые позволяют получить теплоемкость как функцию температуры, и реже — с помощью капельных калориметров, которые дают значение теплоемкости при фиксированной средней температуре. Измерения, проведенные на слабо гидратированных образцах белка с помощью сканирующих калориметров в температурном интервале по обе стороны от 0°С, показали, что теплота перехода и изменение в величине теплоемкости, связанное с плавлением воды, наблюдается только при уровнях гидратации выше 300%. Например, из измерений на коллагене [11] следует, что для образцов со степенью гидратации 0,35 г воды/г белка не наблюдается никакого перехода. Отсюда можно сделать вывод, что по крайней мере данное количество воды взаимодействует с белком настолько сильно, что она не может замерзнуть. Оценка гидратационной воды, определяемой как количество незамерзающей воды, может быть сделана на основе ана- [c.117]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Меж- и внутримолекулярные связи, которые возникают в< обызвествленном и реконструированном коллагене, являются-первопричиной различий в величине и кинетике водопоглощения. Вода выступает в роли пластификатора и вызывает другие взаимодействия, которые становятся возможными вследствие протекания диффузионного процесса. [c.253]

Процесс дубления заключается в адсорбции коллагеном дубящих веЩ еств и коагуляции коллагена с образованием особо прочных коллоидных систем, а также в химическом взаимодействии белковых веществ с дубителями. А так как молекула белка сложна по своему химическому строению и содержит различные функциональные группы, то с белком могут вступать во взаимодействие самые разнообразные вещества. Этим и объясняется существование большого количества веществ, могущих оказывать дубящее действие. [c.243]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

Коллаген состоит из трехцепочечных спиральных молекул, из которых во внеклеточном пространстве строятся длинные, похожие на канаты фибриллы или же слои, которые в свою очередь могут образовывать множество высокоупорядоченных структур. Молекулы эластина образуют обширную сеть, состоящую из ковалентно сшитых волокон и слоев способность этой сети растягиваться и сжиматься придает матриксу упругие свойства. Молекулы фибронектина образуют волокна, способствующие клеточной адгезии. Гликозаминогликаны представляют собой гетерогенную группу длинных отрицательно заряженных полисахаридных цепей, которые (за исключением гиалуроновой кислоты) ковалентно соединены с белком в гигантские молекулы протеогликанов. Как полагают, все эти белки и полисахариды матрикса могут взаимодействовать, образуя множество различных пространственных структур, причем тип структуры отчасти определяют секретирующие матрикс клетки. Поскольку ориентация элементов матрикса в свою очередь влияет на ориентацию заключенных в нем клеток, вполне вероятно, что упорядоченность может передаваться через матрикс от клетки к клетке. [c.241]

Естественно предположить, что наблюдаемая топкая структура — две одинаковые узкие линии шириной 0,05 Э каждая — представляет собой обычный узкий дублет воды, полученный в результате частичного динамического усреднения межъядерного диполь-дипольного взаимодействия протонов молекул Н2О, подобно тому как это происходит в обычных кристаллогидратах и глинах. Если это так, то величина дублетного расщепления должна зависеть от ориентации образца в магнитном поле. Поскольку макромолекулы коллагена упакованы по тетрагональному закону и структура в целом имеет ось симметрии четвертого порядка, локальное поле на протонах молекул воды в коллагене должно обладать аксиальной симметрией, генетически связанной с симметрией образца. Такой вывод, как видно из результатов гл. I и II, не нуждался бы ни в каких дополнительных разъяснениях и проверках, если бы коллаген рассматривался как классическое твердое тело. В действительности кристалличность коллагена весьма относительна и охватывает лишь отдельные области образца, за пределами которых [c.112]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Способ организации гликозаминогликанов и протеогликанов во внеклеточном матриксе в значительной части неизвестен. Некоторые из этих молекул могут специфически связываться друг с другом и с другими макромоле-кулярными компонентами матрикса, например с коллагеном, эластином и фибронектином, и мало вероятно, чтобы такие взаимодействия не играли существенной роли в упорядочении матрикса. Есть протеогликаны, образую- [c.234]

Поэтому не удивительно, что ориентация секретируемых клеткой цепей фибронектина совпадает с ориентацией внутриклеточных пучков актиновых филаментов, причем оба набора волокон ориентированы вдоль длинной оси клетки (рис. 12-70, Б). Есть аналогичные данные о распределении вновь синтезированных молекул коллагена на поверхности фибробластов в культуре, и возможно, что этот коллаген связан с клеточной поверхностью благодаря взаимодействию с фибронектином. Из этого видно, что высокая степень упорядоченности внутри клетки может передаваться внеклеточному матриксу через ориентацию секретируемых макромолекул. [c.240]

Первичная структура), а также взаимодействиями с др. фрагментами цепи в рамках третичной структуры белка. Стабильность В. с. зависит от обра.зования кооперативной системы водородных свя.зей и от стерич. факторов. Упорядоченные виды В. с.— а-снираль, (3-структура, (3-изгиб, способ укладки полипептидной цепи в коллагене и др. [c.109]

Повторное свертывание белков, обработанных ферментами, обычно невозможно. Если белки подвергались ферментативному воздействию in vivo, их безошибочное повторное свертывание часто становится невозможным. Примером такого белка является коллаген. Одна из многих проблем повторного свертывания коллагена в условиях in vitro состоит в несовпадении взаимного расположения трех цепей, которые должны при взаимодействии образовывать триплетную спиральную молекулу (рис. 5.6). В случае in vivo проб- лема снимается обработкой растворимого предшественника коллагена перед его выделением. Глобулярные образования на обоих концах каждой полипептидной цепи обеспечивают правильное расположение вытянутых участков трех цепей коллагена относительно друг друга (рис. 4.4). [c.183]

Сильное возрастание Q, АН и А5 с увеличением содержания иминокислотных остатков нельзя объяснить, предположив, что нативная структура тропоколлагена стабилизуется только внутримолекулярными водородными связями, так как иминокислот-ные остатки их не образуют. Предположение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий тоже не спасает ситуацию — их исчезновение есть экзо-, а не эндотермический процесс. Электростатические взаимодействия не могут играть заметной роли, так как АН практически не зависит от pH. Авторы в соответствии с [162] предполагают, что тропоколлаген стабилизуется примыкающей к нему водной структурой. Действительно, известно, что удаление воды приводит к разрущению структуры коллагена, а ее добавление эту структуру восстанавливает [162]. 4>йзические методы свидетельствует о наличии упорядоченной водной структуры, связанной с коллагеном, что, в частности, было показано методом ядерного магнитного резонанса [164]. Структура коллагена, в которой добавочная водородная связь на каждый триплет образована молекулой воды, была недавно изучена [165]. [c.257]

Короткие участки суперспиралиэованных антипараллельных а-спиралей присутствуют и в некоторых глобулярных белках. Весьма компактную левую тройную спираль образуют параллельные спирали типа полипролнна в коллагене (см. с. 257). Другая распространенная группа супервторичных структур — различные варианты так называемой a -структуры, в которой а-спнраль взаимодействует с р-складчатым листом. Чаще всего встречается структура o p, показанная на рисунке 48. [c.98]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

Дубящими свойствами обладают также дициандиамидные смолы, сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и др. [137, 164]. Эпоксидные смолы и коллаген также взаимодействуют между собой. В частности, из продукта взаимодействия коллагена с эпоксидной смолой путем интенсивного кислотного гидролиза совершенно не удается извлечь тирозин, а количество других аминокислот, извлекаемых при этом, уменьшается для лизина на 90%, [c.264]

Эти процессы снова представляют собой примеры переходов, происходящих без каких-либо изменений в молекулярной конформации. Однако теперь возникающее организованное состояние уже зависит от специфических взаимодействий между молекулами, причем они регулируются характером растворителя. Развитая теория может служить основой для более глубокого количественного анализа результатов, полученных на коллагене, а сами эти результаты могут служить отправной точкой для моделирования биологических процессов фнбрилло-генеза. [c.74]

С ПОМОЩЬЮ молекулярного просеивания. Халлен [16] описал комплексный метод, включающий сочетание сефадекса G-50 и DEAE-целлюлозы. Кроме использования в чисто аналитических целях, хроматографические методы используются также в химии гликозаминогликанов для выявления их взаимодействия с белками, а именно с коллагеном [17]. [c.145]

Такого типа связывание происходит,. например, при дублении шкур, однако в этом случае для необратимости взаимодействия с коллагеном фенольные соединения должны иметь достаточно большой молекулярный вес, т. е, быть истинными дубильными веществами. Аналогичный механизм заложен в основу взаимодействия фенольных соединений с полиамидами (цоливинилпирроли-доном, поликапролактамом, капроном, перлоном) и в настоящее время широко используется в препаративном выделении и разделении фенольных соединений, а также для связывания полифено-лов при работе с растительными ферментами [71, 72]. [c.124]

Энтальпия. Изменение энтальпии при гидратации определяли из температурной зависимости изотерм сорбции. Величина теплоты сорбции составляет около 80 кДж/моль воды при малых степенях покрытия (область колена при степени гидратации 0,05) и уменьшается до значения, равного теплоте испарения воды (44 кДж/моль) при относительном содержании воды, равном 0,2 г/г белка. Вследствие гистерезиса, обычно наблюдаемого при снятии изотерм сорбции, вычисление значения теплоты сорбции по уравнению Вант-Гоффа в предположении термодинамического равновесия может привести к некорректным значениям. Калориметрическое исследование, проведенное на коллагене [4], подтверждает, вантгоффовские значения. Моделирование системы лизоцим — вода методом Монте-Карло [5] указывает на то, что часть воды на поверхности белка имеет энергию взаимодействия 80 кДж/моль или больше. Вода, находящаяся на поверхности белка, отличается от объемной воды больше по значениям энтальпии, чем по величине свобод- [c.116]

Процессом, завершающим подготовку голья к дублению, является п и к е л е в а я и е, т. е. обработка водным раствором солей (НаС1, N32504) в смеси с кислотами (серной, соляной, уксусной). При этом происходят процессы химического взаимодействия между коллагеном и никелирующими веществами и различные коллоидно-химические процессы. [c.242]

Сульфосинтаны — заменители таннидов — в отличие от вспомогательных сульфосинтанов сообщают коллагену свойства, характерные для выдубленной кожи. Взаимодействие между син-танами и коллагеном заключается в том, что сульфогруппы синта-на вступают в реакцию с основными группами коллагена. Гидроксильные группы молекул синтана, по-видимому, взаимодействуют с пептидными группами коллагена. Этим синтаны-заменители отличаются от вспомогательных синтанов. [c.250]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

В зависимости от формы макромолекулы В. с. делятся на глобулярные и фибриллярные. У фибриллярных В. с. молекулы по форме представляют собой линейные или слаборазветвлен-ные цепи. Фибриллярные В, с. легко образуют надмолекулярные структуры в виде асимметричных пачек молекул — фибрилл. Цепи молекул внутри каждой фибриллы ориентированы в одном и том же направлении. Примеры фибриллярных В. с. — миозин, коллаген, фиброин, целлюлозные во.локна, полиамиды идр. Глобулярными наз. В. с., макромолекулы к-рых имеют форму более или мепее шарообразных клубков, глобул последней может быть сильно разветвленная макромолекула. Разрушение такой глобулы невозможно без химич. деструкции макромолекулы. Возможно также образование глобул из фибриллярных В. с., связанное с изменением формы молекул В. с. Отдельная глобула может быть образована гибкой линейной молекулой (см. Гибкость цепных молекул), свернувшейся в клубок под влиянием сил внутримолекулярного взаимодействия, напр, в р-рах линейных В. с. при добавлении нерастворителей или в р-рах поли,электролитов при изменении pH среды. Обратные переходы глобулярных структур в фибриллярные при и.зменении внешних условий имеют важное значение в технике и в биологии (напр., с этим связано явление денатурации белков). По своему происхожде- [c.349]

С коллагеном в фиброгенезе мукополисахариды соединяются за счет электростатического взаимодействия [174г]. [c.224]

При изучении путей синтеза N-ацетилированного или 0-ацетили-рованного коллагена Грин и др. [62] нашли, что описанный выше способ является избирательным методом N-ацетилирования. Для одновременного N- и 0-ацетилирования коллаген при охлаждении вводили во взаимодействие с уксусным ангидридом и эквимолярным количеством уксусной кислоты, причем соотношение ангидрид коллаген составляло 6 1, а продолжительность реакции — 6 суток. Результаты, полученные этими авторами при разных способах ацетилирования коллагена, приведены в табл. VI-8. [c.340]

Рецептор фибронектина на фибробластах млекопитающих - один из наиболее изученных рецепторов для компонентов матрикса. Первоначально он был идентифицирован как гликопротеин плазматической мембраны который связывается в колонке с фибронектином и может быть элюирован с помощью небольшого белка, содержащего прикрепляющуюся к клетке последовательность КОВ (разд. 14.2.13). Рецептор представляет собой нековалентно связанный комплекс из двух различных высокомолекулярных нолинентидных ценей, называемых а- и Р-цепями. Оп работает как трансмембрапный линкер, осуществляя взаимодействие между актином цитоскелета внутри клетки и фибронектином во внеклеточном матриксе (рис. 14-52). Позднее мы увидим, что такие взаимодействия через плазматическую мембрану могут поляризовать и клетку и матрикс. Было охарактеризовано много других репепторов для матрикса, в гом числе таких, которые связывают коллаген и ламинин. и показано, что они родственны рецептору фибронектина на фибробластах. Называемые интегринами, все они являются гетеродимерами с а- и (3-цепями, гомологичными цепям рецептора для фибронектина. Вероятно, большинство из них узнаёт носледовательности КОВ в компонентах матрикса, с которыми они связываются. [c.510]

Все гликозаминогликаны, за исключением тех, в которых отсутствуют сульфатные (гиалуронат) или карбоксильные группы (кератансульфаты), при нейтральных значениях pH электростатически связываются с коллагеном. Присутствие IdUA способствует более прочному связыванию, и протеогликаны взаимодействуют с коллагеном сильнее, чем соответствующие гликозаминогликаны. С каждым коллагеновым мономером связывается от 2 до 5 полисахаридных цепей. Все растворимые коллагены (типы I, II и III) связывают хондроитинсульфатные протеогликаны. [c.317]

Основу биотканей составляют коллаген, эластин и связующее вещество. Эластин — упругий белок — типичный эластомер, способный к сильному растяжению (допускает деформации до 200—300%), обладает ярко выраженным нелинейным механическим поведением с переменным модулем упругости от 1 10 до 6-10 Па. Чистый коллаген — группа волокнистых белков — растягивается меньше (предельные деформации до 10%) и тоже обнаруживает нелинейные свойства. Его модуль упругости достигает значений от 110 до МО Па. Коллаген служит главным компонентом сухожилий, связок и дермы. Каждый из входящих в ткань биополимеров действует в составе структуры более высокого порядка. Количественное соотношение и способ взаимодействия коллагеновых и эластиновых [c.24]

Рис. 24. Взаимодействие цитоскелета с гликокаликссм 1 — протеогликан, II — коллаген, III — фиброиектин образуют плотную сеть, IV — молекулы актина, V — интегральные белки мембраны типа белка полосы 3

Справочник химика 21

Химия и химическая технология