Мышцы глобулины

Глобулины — белки, не растворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представители глобулины молока, яйца, крови белки мышц (миозин), семян растений. [c.297]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Альбумины и глобулины. Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины—это глобулярные белки, различающиеся по растворимости (табл. 1.6). [c.73]

Эмбриональная мышечная ткань по своему химическому составу значительно отличается от скелетной мускулатуры взрослых особей. В мышцах эмбрионов больше воды, чем в функционально зрелой мускулатуре. Соответственно общее содержание белка в мышечной ткани эмбрионов в пересчете на сырую ткань оказывается более низким, чем в мышцах животных того же вида в постнатальном периоде развития. По сравнению с мышцами взрослого организма в функционально незрелой мышце ниже содержание миофибриллярных белков (миозина и актомиозина) и выше—белков стромы, миоальбумина, а также глобулинов. По мере развития плода количество миофибриллярных белков увеличивается и возрастает АТФазная активность в мышечных экстрактах. [c.653]

Миоген представляет собой смесь по крайней мере трех белков, обладающих характером альбуминов и глобулинов. Миоген содержит основные ферменты мышц фосфорилазу, фосфоглюкомутазу, альдолазу и дегидразу фосфата — глицеринового альдегида. [c.445]

Глобулин X — белок, извлекаемый солевыми растворами, не выпадающий из раствора при разбавлении водой (при низких концентрациях солей), извлекаемый из мышцы водой и имеющий изоэлектрическую точку при pH 5,2, составляет около 20% всех белков. [c.233]

Цифровые результаты изобразить графически, откладывая по оси абсцисс содержание метилового спирта в объемных процентах, а по оси ординат—осажденный белковый азот в процентах ко всему белковому азоту экстракта. Получить кривую, показывающую, что -водные экстракты скелетных мышц содержат две основных белковых фракции легче осаждаемую и полностью выпадающую до 25—30 объемных % метилового спирта (глобулин X) и труднее осаждаемую, выпадающую до 80 объемных % спирта (миоген). [c.240]

Глобулины встречаются во всех животных и растительных тканях. К глобулинам относится миозин — белок, содержащийся в мышцах, и фибриноген — белок крови, который при свертывании образует фибрин. Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. Глобулины имеют слабокислотный характер. [c.213]

Раньше считалось, что к числу наиболее важных белков скелетных мышц, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой, принадлежат миоген и глобулин X Вебера. [c.415]

Другую группу белков образуют глобулины, которые не растворяются в воде, но легче растворяются в присутствии солей. Их особенно много в мышцах, в молоке и во многих частях растений. Глобулины растений растворяются также в 70%-ном спирте. [c.312]

Яичный альбумин — изоэлектрический пункт при pH = 4.8 Сывороточный альбумин , , . . 4,7 Сывороточный глобулин . , 5,4 Гемоглобин , , , г 6,7 Миозин (белок мышц) . . , ., 5.0 Нуклеопротеид поджелудочной железы , , . ,, 3.5 Гистон , ... 8,5 [c.196]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

К глобулинам животного происхождения относятся миозин из мышц, фибриноген из плазмы крови, глобулины яйца и молока, фермент пепсин и др. [c.440]

К этой группе белков относятся такие характерные глобулины животных, как сывороточный из кровяной сыворотки, молочный из молока, яичный из яичного белка, миозиноген из мышц, фибриноген из кровяной плазмы, [c.326]

Глобулины содержатся в молоке (молочный глобулин) и сыворотке крови (сывороточный глобулин). Сывороточные глобулины имеют молекулярную массу приблизительно 150 ООО и более, тогда как сывороточный альбумин вдвое меньшую—около 70 ООО. Некоторые фракции сывороточного глобулина обусловливают жжг/ны/иет — невосприимчивость к ряду заразных заболеваний. Глобулины содержатся также в мышцах. [c.311]

Глобулины содержатся также в мышцах. [c.342]

Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких миллионов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) — 12 640, миоглобина (белка мышц) — 17 ООО, гемоглобина — 64 500, глобулина сыворотки крови — 176 ООО, миозина (белка мышц) — 493 ООО. Масса белковых молекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях. [c.239]

К другой группе — сферопротеинам (они называются также глобулярными белками) — относятся белки, третичная структура которых напоминает сферические объекты. Они встречаются во всех видах тканей и имеют самое разное назначение. Так, многие из них являются ферментами, другие — антителами. В крови (а также в мышцах, молоке и яйцах) присутствуют альбумины и глобулины. В ядрах клеток содержатся гисто-ны. Тромбин участвует в превращении растворенного в крови [c.194]

Кинины плазмы вызывают расширение сосудов, снижая тем самым артериальное давление, повышают проницаемость сосудов и оказывают стимулирующее действие на мышцы кишечника, бронхов и матки. Речь идет о тканевых гормонах, образующихся в плазме крови под действием протеазы калликреина из а-глобулинов. [c.281]

Хроническое отравление. Около 50 % рабочих молибденовых рудников жалуются на боли в суставах и мышцах. В 75 % случаев отмечалось повышение содержания мочевой кислоты в крови, в 70 % — появление кристаллов мочевой кислоты в моче. У всех наблюдалось снижение активности каталазы, уровней глобулинов повышалось содержание общего глутатиона (кровь) и церулоплазмина в сыворотке. Из всех заболеваний органов пищеварения наиболее распространены гастрит, хронический холецистит наблюдались бродильные поносы, нарушения функциональной способности печени. Распространенность кариеса зубов составляет 64 %. Отмечаются церебральная астения, вегетодистония, гипертония. Наблюдаются нарушения сократительной функции сердца, местные расстройства гемодинамики. Обнаружен высокий уровень гинекологических заболеваний. Рабочие, подвергающиеся воздействию аэрозоля конденсации оксида M.(VI) (МоОз), жалуются на кашель, сухость в носоглотке. У большинства обследованных показатели максимальной вентиляции легких оказались на 15-20 % ниже контрольной величины, почти у половины показатели жизненной емкости легких были снижены более чем на 15 %. Имеется сообщение о пневмокониозе, выявленном у 3 из 19 рабочих, вдыхавших металлический М. и оксид M.(VI) при концентрациях 1-19 мг/м в течение 4-7 лет. [c.470]

Белки вездесущи в живой материи. Фибриллярные белки образуют строительный материал животных — кожу, мышцы, соединительную ткань, волокна шелка и т. д. Растворимые, или глобулярные, белки играют решающую роль во всех жизненных процессах как ферменты, нромежуточные продукты метаболизма, генетические факторы, определяющие отличительные признаки и т. д. Растворимые белки подразделяются в соответствии с их свойствами растворимости. Обычно определяются шесть грунн 1) альбумины, растворимые в чистой воде 2) глобулины, растворимые в разбавленных солевых растворах, но не в воде 3) глутелины, растворимые в разбавленных кислотах и щелочах 4) нроламины, растворимые в 80%-ном спирте, ноне в воде [c.590]

Сведения о форме молеку.д можно получить также методом двойного лучепреломления в потоке. При протекании раствора белка между двумя скрещенными николями поле остается темным в случае бе.пковых молекул шарообразной формы и светлеет в том случае, если молекулы имеют нитевидхгую форму. Явление обусловлено параллельной ориентацией макромолекул, причем ось волокна направлена в сторону течения такая ориентация приводит к явлению двойного лучепреломления, аналогичному наблюдаемому в случае анизотропных кристаллов. Для наблюдения этого эффекта раствор вводят между двумя стеклянными цилиндрами, из которых один вращается, увлекая за собой жидкость. Таким путем найдено, что миозин мышц, фибриноген кровяной сыворотки и вирус табака состоят из молекул сильно удлиненной формы, в то время как молекулы у-глобулина сыворотки имеют монее удлиненную форму, а молекулы р-глобулииа — симметричную форму. [c.430]

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

В составе мышечных клеток находятся следующие растворимые белки миоген, глобулин X, миозин, актин, миохром, или миоглобин (растворимый в воде и сходный по своим свойствам с гемоглобином хромопротеид мышцы), нуклеопротеиды клеточ- [c.232]

Остальные мышечные белки находятся в незначительных количествах. Приведенное распределение основных фракций мышечных белков не является постоянным и значительно меняется в процессах посмертных изменений мышечной ткани, сопровождающихся переходом части растворимых белков в нерастворимое состояние. В живой мышце миоген и глобулин X входят в состав саркоплазмы, а миозин и актин — в состав мио-фибриллей., [c.233]

Водный экстракт мышцы разделить на две части. В первой части водного экстракта открыть присутствие белка (в водный экстракт переходят миоген, глобулин X и миохром), определить высаливаемость белка и проделать цветные реакции на белковые аминокислоты. Затем установить присутствие в водном экстракте каталазы и пероксидазы (с реактивом надй ) и отсутствие цитохромоксидазы (с реактивом надй см. работы 35 и 36). Цитохромоксидазу открыть в остатке мышечной ткани после извлечения водой. [c.236]

Глутаматдегидрогеназа печени быка Сывороточный альбумин быка Р-лактоглобулин у-глобулин кролика Альдолаза -мышц кролика Рибонуклеаза [c.426]

В общем белки, имеющие приблизительно линейную форму, нерастворимы в воде и подходят как строительный материал для кожи, мышц, волос и т. д. Они классифицируются как фиб-ропротеины (волокнистые белки). Белки приблизительно сферической формы, классифицируемые как глобулярные белки,, часто растворимы в воде и подходят для роли ферментов, белков, переносящих кислород, и т. д. Многие из них не являются простыми белками, а содержат также небелковую часть [про-стетическую группу) и называются сопряженными белками. Например, белок, переносящий кислород (гемоглобин) и обусловливающий красный цвет крови, содержит железопорфириновый комплекс гем (гл. 13), присоединенный к белку глобулину. [c.272]

При непродолжительной (10—20-минутной) обработке предварительно отмытых водой или слабыми солевыми растворами измельченных поперечнополосатых мышц 0,5—0,6 М раствором КС1 (или Na l) в экстракт переходит большое количество белка, называемого миозином. Этот белок входит в состав мышечных фибрилл — сократительных элементов мышечного волокна. В мышечной плазме миозина пет. Физико-химические свойства этого белка, несколько напоминающего глобулины (миозин вьшадает из солевого раствора в осадок при диализе или разведении чистой водой), были впервые изучены Кюне, А. Я- Данилевским и его учениками, а затем под- [c.416]

Миоглобин (белок мышц). 16 000 Глобулин сыаоротки крови. . 167 000 [c.698]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

В первых разделах нашего курса мы приводили данные по изо-электрическому пункту различных белков. Напомним лишь, что изо-электрический пункт для желатины и яичного альбумина достигается при pH — 4,8 для миоэина (белка мышц) при pH = 5,0 для сьивороточнаго глобулина при pH = 5,4 гистона — pH=8,5 и т. д. [c.275]

Что же касается влияния температуры на растворимость белка, то здесь такого общего правила нет. Так, растворимость таких белков, как, например, глобулины семян, фос-форилаза мышц и пепсин, растет с повышением температуры. При этом увеличение растворимости зависит от окружающей среды. Для некоторых белков растворимость возрастает с повышением температуры в том случае, если они находятся в разбавленном солевом растворе, тогда как для других необ ходимы крепкие растворы солей или водно-спиртовые смеси. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, и это уменьшение растворимости можно наблюдать как в водных, так и в солевых растворах. Примером подобных белков могут быть альдолаза мышц, сульфат инсулина и различные формы гемоглобина. Интересно, что на растворимость последнего белка температура оказывает двоякий эффект. Так, при повышении температуры от О до 25° происходит уменьшение растворимости оксигемоглобина, метге-моглобина и карбоксигемоглобина. Однако при дальнейшем увеличении температуры до 40° растворимость снова начинает увеличиваться. [c.181]

Водные экстракты мышц содержат следующие белковые фракции миоген, миозин, глобулин X и белки стромы. Из перечисленных белков миоген обладает наибольшей растворимостью. Миозин выпадает в осадок при разбавлении экстрактов водой, когда концентрация КС1 в растворе падает до 0,03 Ai (0,22%). При дальнейшем разбавлении экстрактов водой (до концентрации 0,005 М K I) выпадает в осадок глобулин X [86]. Миозин составляет приблизительно 40% всех белков мыщц остальные 60% белков распределяются приблизительно поровну между миогепом, глобулином X и белками стромы [86]. [c.186]

Белки типа альбумина и глобулина можно выделить не только из жидкостей тела, но такл<е и из различных органов. В этих случаях желательно предварительно удалить кровь из органов путем перфузии их изотоническим раствором хлористого натрия. Обескровленный орган после размельчения и растирания подвергается экстракции растворами хлористого натрия или буферными растворами. Белки, полученные таким способом из мышцы, описаны в разделе Мышечные белки . Многие из белков, выделенные из органов, обладают ферментативной активностью они будут рассмотрены в гл. XII. Белковые гормоны, выделенные из эндокринных желез, рассматриваются в гл. XIV. Экстракты из органов содержат белки, относящиеся главным образом к глобулинам, т. е. к тем белкам, которые выпадают в осадок при нодкислении растворов, при высаливании или при диализе против дестиллированной воды. В подобных экстрактах редко можно обнаружить белки типа альбумина. Так, например, 51,5% всего количества белков хрусталика глаза составляет глобулин и только 0,5% —альбумин остальные 48% приходятся на долю нерастворимого белка — склеропротеина. Из фракции глобулинов хрусталика выделены два белка, названные а- и -кристал-линамн [161]. [c.195]

Аденозинтрифосфатаз а—отщепляет молекулу неорганического фосфата от АТФ Энгельгардт и Любимова обнаружили, что этим ферментным действием обладает мышечный глобулин—миозин, который составляет основную массу мышечного вещества. Аденозинтрифосфатаза имеется также в электрическом органе некоторых рыб найдена она и в картофеле. Аденозинтрифосфатазным действием обладает целый ряд органов и тканей различных животных, например мышцы, легкие, почки, селезенка, печень, мозг и др. [c.388]

Общего правила, выражающего влияние температуры на растворимость белка, нет. Растворимость многих белков растет с повышением температуры. В случае одних белков растворимость увеличивается в разбавленном, а в случае других — в концентрированном растворе соли, а также в водно-спиртовых смесях. К числу белков, очищенных или выделенных в кристаллическом состоянии путем использования различия в растворимости, относятся глобулины семян [32], фосфорилаза мышц [23] и пепсин [14]. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, что изображено на рис. 6. Альдолаза мышц [96] и карбокоигемоглобин человека [29] были выделены в кристаллическом состоянии из концентрированных растворов (NH4)2SO4 или фосфатов калия путем повышения температуры насыщенного раствора от 0 до 20°. Указанное явление, невидимому, чаще наблюдается в условиях, при которых происходит высаливание, однако оно не ограничивается этими случаями. Согласно опубликованным данным [9г], сульфат альбумина плазмы и сульфат инсулина обнаруживают отрицательный температурный коэффициент растворимости в воде. [c.49]

Белки являются субстратом всех известных нам форм жизни. Все белки (кроме искусственно синтезированных в последние годы) созданы жизнедеятельностью организмов, но не все они продолжают участвовать в жизнедеятельности. Шерсть, рога, кожа, шелк, паутина — все это частные примеры белков, называемых склеропротеинами. К белкам относятся растворимые в воде или соляных растворах альбумины (яйца, крови) и глобулины (крови), к белкам относятся миозин мышц, многочисленные белки растений, в частности их семян — глиадин пшеницы, зеин кукурузы и т. д. [c.653]

Сколько л<е отдельных аминокислотных остатков входит в белковую молекулу Зная молекулярный вес белка и аминокислот, входящих в его состав, можно с достаточной точностью ответить на этот вопрос. Средний молекулярный вес аминокислот равен 1 5. В таком случае можно сказать, что в миоглобпне мышц (мол. вес 17 СОО) около 146 остатков аминокислот, в глобулине с молекулярным весом 69 ООО будет 600 остатков аминокислот и т. д. Как известно, в продуктах распада белков обнаруживается в большинстве случаев не более 20 разных аминокислот. Следовательно, в молекуле белка аминокислоты повторяются многократно в самых различных сочетаниях. Кроме того, оказалось, ч го при синтезе полипептидов возможно образование целого ряда изомеров. Так, например, из трех различных аминокислот (обозначим их буквами А, Б, В) можно получить следуюшие полипептиды А—Б—В, А—В—Б, Б—А—В, В-А-Б, В-Б-А. [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология