Протопорфирины, структура

Рис. 6.5. Структура фрагментов хромопротеинов, содержащих Ре(П) протопорфирин (а - гемоглобин, 6 - цитохром с)

Глицин используется в качестве строительного блока при синтезе пуриновых колец (см. 9.6). Кроме того, он является одним из участников биосинтеза такой чрезвычайно важной структуры, как порфириновая. На рис. 111 приведена схема биосинтеза важнейшего порфирина — протопорфирина IX, непосредственного предшественника гема (1, 1.1) и предшественника хлорофилла (122, 8.7). [c.393]

Фиг. 177. Структура пиррольного кольца, копропорфирина III, протопорфирина IX

Порфирины представляют собой производные порфина (I), который построен из четырех молекул пиррола, соединенных в циклическую структуру четырьмя метиновыми мостиками. Наибольшее распространение в природе получил порфирин, в котором заместителями в кольце порфина служат четыре метильные, две винильные и две карбоксильные группы. Этот порфирин получил название протопорфирина IX (II). Клешневидные комплексы металла с пор- [c.414]

Цитохромы состоят из различных по структуре белков и связанных с ними гемов, которые могут иметь структуру протопорфирина железа (см. V) или существенно отличаются от него системой боковых заместителей в пиррольных ядрах. Так порфирин железа в цито-хроме(с) имеет вместо двух винильных групп тиоэфирные, образованные остатками цистеина белковых молекул [c.289]

Фермент пероксидаза содержит белок с М,. = 34000— 150000 в форме, которая зависит от объекта (клетки щитовидной железы, молока, хрена, редьки, дрожжей, плесени и т. д.), и протопорфирин Fe(III). Пятое координационное место Fe занимает имидазол Im, а шестое — либо свободно, либо занято молекулой Н2О. Комплекс (1т)Ре (Н20)ПП является высокоспиновым (5 = ), железо выходит из плоскости N4. Существует множество пероксидаз, отличающихся природой молекулы белка, т. е. структурой белковой части молекулы. [c.750]

Хотя формула протопорфирина записана с обозначением двойных связей, в действительности я-электроны в порфиновом ядре делокализованы и оно имеет симметричную структуру. Два атома водорода ЫН-связей могут переходить к атомам азота других колец, что сопровождается соответствующим перераспределением двойных связей. [c.280]

Рис. 28. Парамагнитный резонанс протопорфирина меди в высоковязком масле на частоте 9,47 10 Мгц. Широкая полоса получается за счет сверхтонкой структуры Си узкие линии в области высоких полей обусловлены сверхтонкой структурой от азота [164].

Химические свойства железопорфиринов определяются ароматическим характером порфиринового кольца, координационной ненасыщенностью (железо, имеющее щесть координационных мест, связано лишь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца) и характером замещающих групп. В основе их структуры лежит протопорфирин IX. [c.266]

Гем — хелатный комплекс протопорфирина с атомом двухвалентного железа (Fe И). В структуре гема все четыре лигандных группы порфирина образуют комп леке с атомом железа, лежащий в плоскости молекулы, а две координационные связи железа ориентированы перпендикулярно плоскости (рис. 5). [c.17]

Все эти соображения приводят для гемина к формуле III, для протопорфирина 1 формуле IV и для мезопорфирина к формуле V. Гему принадлежит соответственно структура VI [c.274]

Способность к специфическим взаимодействиям определяется наличием в молекулах порфиринов и металлопорфиринов разнообразных центров специфической сольватации, к которым, в первую очередь, следует отнести сопряженную л-систему макрокольца, реакционный центр лиганда порфирина, центральный атом металла в составе металлопорфиринов, гетероатомы, входящие в состав периферийных заместителей. В биологических структурах молекулы металлопорфиринов, как правило, принимают участие в нескольких типах последовательных или параллельных специфических взаимодействий, которые могут иметь конкурентный характер. Например, я-система и периферийные заместители железо(П)протопорфирина - простетического фрагмента гемоглобина и цитохромов вступают в специфические взаимодействия с алифитическими и ароматическими радикалами аминокислотных остатков протеина или других органических молекул (лекарственных препаратов, токсинов и т.д.), которые оказывают влияние на координационные свойства центрального атома железа и биологическую активность хромопротеина в целом [1, 2]. При этом существенное влияние имеют pH и электролитный состав среды, температура [3]. Очевидно, что изучение природных макрообъектов и анализ результатов, полученных для таких сложных многокомпонентных систем, в большинстве случаев представляет трудноразрешимую задачу и не позволяет выявить роль каждого компонента. Поэтому исследования, позволяющие вскрыть факторы, влияющие на активность металлопорфиринов и механизмы их биохимического поведения, проводятся на упрощенных модельных системах. Эти системы содержат металлопорфирин и активный молекулярный лиганд, помещенные [c.298]

При введении в молекулу протопорфирина атома двухвалентного железа получают молекулу гема. Ниже приводится схема структуры гемоглобина и его производных (пунктирные линии в формуле гема обозначают добавочные связи, идущие от атома железа к двум атомам азота пирролов). [c.44]

Феррогем легко окисляется до ферригема, содержащего железо (III). Ферригемхлорид (старое название геминхлорид) образует черные кристаллы. Протопорфирин пурпурного цвета его цвет, черный цвет солей гемина и красный цвет крови обусловлены системой резонирующих двойных связей в структуре порфирина. [c.376]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

В цитохромоксидазе, функции которой состоят в переносе электрона от цитохрома(с) к молекуле О2, в качестве активного комплекса содержится гем(а), наиболее разнообразно замещенный порфирин из группы протопорфирина (см. XV). Роль многочисленных функциональных групп сводится в (XV) к образованию связи с белком, с мембранами клетки, с реагентами (субстратами), к созданию гидрофобной части "псевдосольватной" оболочки (-С1ЙН27), к регулированию электронной структуры центрального атома Ре и макроцикла порфирина. [c.289]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

На скорость включения металла влияет также структура пор-фиринового кольца. Например, фермент действует даже более эффективно в случае мезопорфирина и дейтеропорфирина, чем в случае протопорфирина IX. Как правило, связыванию с ферментом благоприятствует наличие двух свободных карбоксигрупп, особенно содержащихся в карбоксиэтильных группировках [74]. [c.658]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

Гемоглобин состоит из белка глобина и пигментной части — гема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена особенностями в структуре глобинов. Строение гема одинаково во всех сложных белках геминовой природы. По химической природе гем представляет собой соединение протопорфирина с двухвалентным [c.51]

Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-ших, является гемоглобин — гемопротеин, который в качестве простетнческой группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент — миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептид-ную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков (мол. масса 17 800). Его трехмерная структура показана на рнс. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. С наружной стороны молекулы рас- [c.167]

Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

Необратимое окисление порфиринового ядра возможно под действием хромового ангидрида или перманганата калия. С СгОз образуются малеинимиды схема (3) , и эту реакцию широко используют при выяснении строения порфиринов и в биосинтетических исследованиях с изотопной меткой [2]. В отсутствие легко окисляющихся боковых цепей можно идентифицировать заместители единичных фрагментов любого порфирина, однако полную структуру при помощи этих методов установить нельзя из-за множества протекающих перегруппировок. Винильные группы (например, в протопорфирине-1Х) разрушаются СгОз, поэтому в ранней биосинтетической работе протопорфирин-1Х (25) сначала гидрировали до мезопорфирина-1Х (26), а затем окисляли СгОз схема (4) в этилметилмалеинимид и гематиновую кислоту. Окисление перманганатом дает пирролдикарбоновые-2,5 кислоты схема (5) , которые легко идентифицировать методом бумажной хроматографии. Как и при окислении СгОз, винильные и формильные заместители окисляются до соответствующих карбоксильных групп. При окислении КМп04 мезо-углеродные атомы сохраняются в виде 2- и 5-карбоксильных групп в реакции с СгОз они элиминируются в виде диоксида углерода. [c.396]

В таком кратком введении нельзя дать исчерпывающего списка гемопротеинов. По-видимому, аналогичные или близкие структуры имеют и другие ферменты, например некоторые оксидазы и так называемые цитохромы, однако они еще не так хорошо охарактеризованы и по взаимоотношению их с перекисью водорода проведено лишь небольшое число исследований. При описании структуры гемопротеинов нужно подчеркнуть возможность занятия перекисью водорода одного из координационных положений при центральном атоме группы протопорфирина железа. Как указывает Роулинсон [371], атом железа в этих гемопротеинах является центром активности протеиновая же и протопор-фирииовая части молекулы выполняют функцию приспосабливания железа к этой роли, часто весьма специфическим образом, в среде, где более простые производные железа были бы совершенно инертны или не специфичны. Именно это связывание перекиси водорода с железом способствует активации перекиси, делая ее чувствите.пьной к разложению или к реакции с другими молекулами. Проблема изучения механизма реакции перекиси водорода с ферментами сводится, таким образом, в значительной мере к выяснению природы и судьбы этих комплексов. Эти процессы можно сравнить с теми, которые происходят с другими веществами, присоединяющимися к ферментам, например с окисью углерода, и особенно с другими кислородными соединениями, родственными перекиси водорода,—молекулярным кислородом, гидроксильным ионом и водой. [c.351]

Рис. 8-2. Гемогруппа, присутствующая в миоглобияе, гемоглобине и многих других гемопротеинах. Она представляет собой сложную полидиклическую структуру, назьшаемую протопорфирином, с которой связан атом железа в [Ре (П)]-форме (ферроформа). Атом железа имеет шесть координационных связей, четыре из которых участвуют в образовании комплекса железа с плоской молекулой порфирина, а две другие направлены перпендикулярно порфириновому кольцу. В миоглобине и гемоглобине одна из этих двух связей занята атомом азота, принадлежащим остатку гистидина. Другая связь свободна и служит для связывания молекулы кислорода, как это показано в боковой проекции внизу права. В миоглобине и гемоглобине за эту свободную связь помимо молекулы О2 может конкурировать молекула окиси углерода (СО), которая образует с атомом железа в 200 раз более прочную связь, чем О . При отравлении угарным газом (окисью углерода) значительная часть гемоглобина переходит в форму карбоксигемоглобина, что препятствует переносу из легких в ткани.

Фиг. 27. Структура гема а (слева) и протопорфирина IX (справа). Строение гема а установлено Клези и Барретом [26]. Группы Н и Н" неизвестны.

СНзСНг-группы), которыми замещаются восемь водородов порфина (так называется ядро, лежащее в основе структуры порфиринов), возможны четыре изомера эхиопорфирина. Про-топорфирин имеет три вида р-заместителей — винил, метил и пропионовый остаток,— вследствие чего число возможных изомеров увеличивается до пятнадцати. Протопорфирин может перейти в мезопорфирин при превращении винильных групп в этильные. Метиловый эфир мезопорфирина с порядковым номером IX (по Г. Фищеру) оказался изомером того же типа, что и метиловый эфир естественного протопорфирина, в связи с чем последний получил обозначение также под номером IX. [c.99]

Нарушения биосинтеза, вызванные недостатком некоторых вещ еств. Биосинтез гемоглобина может нарушаться не только в тех случаях, когда имеются какие-то неправильности в структуре генетического материала, но и при недостатке некоторых веществ, необходимых для его синтеза. В случае недостатка железа в пище или при потерях крови, включающих и потерю железа, развивается микроцитарная анемия, характеризующаяся малыми размерами эритроцитов и понижением содержания в них НЬ. Железо необходимо на двух этапах синтеза порфиринов при конденсации глицина и сукцинил-кофермента А с образованием б-аминолевулиновой кислоты и при внедрении железа в протопорфирин IX, поэтому отсутствие его блокирует синтез сразу в двух местах. Этот недостаток легко восполняется принятием внутрь соли двухвалентного железа, обычно в виде карбоната. [c.147]

Карбонат кальция был одним из первых сорбентов, использованных для разделения эфиров порфиринкарбоновых кислот 112, 113] (например, эфиров протопорфирина и дейтеропорфирина [39]), однако при этом часто приходилось сталкиваться с невоспроизводимостью результатов. Уайт и др. [76] обнаружили, что изменение активности карбоната кальция не позволяет решить эту проблему, поскольку в данном случае определяющим фактором является кристаллическая структура сорбента. Согласно данным этих авторов, оптимальной разрешающей способностью обладает смесь, содержащая 60% арагонита и 40% кальцита (две кристаллические модификации карбоната кальция). Ими же высказано предположение, что удовлетворительные результаты могут быть получены при использовании смесей кальцита и карбоната бария, который имеет структуру араго-жита. Фахроп и Смит [114] предложили использовать карбонат [c.222]

Каждая молекула восстановленного КоР передает электрон на цепь цитохромов. (Следовательно, далее должны участвовать по две цепи цитохромов.) Цитохромы располагаются в соответствии с их редокс-потенциалом. Это гемсодержащие ферменты. В качестве простетической группы содержат гем и гемоподобные структуры. Гемпроизводные протопорфирина IX — гем гемоглобина и гем цитохрома Ь — аналогичны по строению. [c.117]

Протопорфирин — соединение более сложное, чем порфин,— он имеет отходящие от пирроловых ядер порфина боковые цепочки (метильные, винильные и пропионовокислые). По своей химической структуре протопорфирин является 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислым порфином. [c.43]

При изучении железосодержащих хромопротеидов обращает на себя внимание весьма широкое использование в природе структуры протопорфирина для образования биологически важных веществ. Протопорфирин мы находим также в составе хлорофилла, являющегося одним из самых важных органических соединений растений. Химическая природа и свойства хлорофилла (существуют два хлорофилла хлорофилл а — С5г,Н7205Ы Мё и хлорофилл б — 55H,oO,,N4Mg) особенно полно изучены благодаря исследованиям М. В. Ненцкого, К. А. Тимирязева, М. С. Цвета, Р. Вильштеттера и Г. Фишера. В молекуле хлорофилла, как и в молекуле гема, имеются четыре соединенных друг с другом пирроловых ядра, которые двумя основными и двумя дополнительными валентностями связывают атом магния. Хлорофилл наряду с этим представляет собой сложный эфир двухосновной кислоты и двух спиртов — метилового и фитола (высокомолекулярного ненасыщенного спирта). [c.46]

В основе структуры желчных пигментов лежат четыре пирроловых ядра, соединенные друг с другом в прямом ряду. В протопорфирине же пирроловые ядра соединены друг с другом через углеродные мостики с образованием циклического скелета (стр. 44). Следовательно, образова1ше желчных пигментов из протопорфирина должно сопровождаться разрывами его циклического скелета. [c.518]

Простетическая группа наиболее известных природных дыхательных пигментов — белка крови гемоглобина (НЬ) и мышечного белка миоглобина (МЬ) — по химической структуре представляет собой макроцикличес-кий комплекс железа(И) с протопорфирином IX [c.206]

Атом железа(П) в составе протопорфирина IX координационно ненасыщен (имеет вакантные -орбитали) и способен присоединять один или два дополнительных электронодонорных или электроноакцепторных лиганда по оси, перпендикулярной плоскости макроцикла. В таких случаях координационное число Fe(II) равно 5 или 6. Такой тип координации у МР называется аксиальным (от греч. ахоп — ось), а соответствующие координируемые дополнительные лиганды — аксиальными. Именно это свойство гема и определяет способность молекул гемоглобина и миоглобина к присоединению молекулярного кислорода и других лигандов, лежащую в основе жизненно необходимых функций данной группы сложных белков. Формирование и стабилизация пространственной структуры гемоглобина и миоглобина происходят благодаря образованию аксиальных связей между Fe(II) и аминокислотными остатками полипептидных цепей этих хромопротеинов. При этом аминокислотный остаток гистидина занимает пятое координационное положение Fe(II) в составе МР (рис. 5.4). Такой остаток гистидина получил название проксимальный (от лат.proximus — ближайший). Второй остаток гистидина глобиновой полипептидной цепи — дистальный гистидин (от лат. disto — отстою) находится близко к кислородсвязывающему участку гема, но не имеет непосредственной связи с ним. [c.207]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология