Глобулины как связующие

О его электрофоретической негомогенности уже говорилось негомогенность проявляется и при исследовании другими методами, например в ультрацентрифуге. С функцией -глобулина связано, очевидно, малое содержание его в крови новорожденных, а также то обстоятельство, что его количество возрастает при многих инфекционных заболеваниях. Обновляется - -глобулин, как и следовало ожидать, исходя из его физиологической роли, значительно медленнее, чем альбумин, — в течение 30 дней у человека. [c.101]

Самым медленным компонентом является у-глобулин. Методами иммунохимии показано, что этот белок, или по крайней мере значительная часть его, является ответственным за иммунитет организма и состоит из смеси различных антител. Естественно, что у-глобулин не является индивидуальным белком. О его электрофоретической негомогенности уже говорилось негомогенность проявляется и при исследовании другими методами, например в ультрацентрифуге. С функцией у-глобулина связано, очевидно, малое содержание его в крови новорожденных, а также то обстоятельство, что его количество возрастает при многих инфекционных заболеваниях. Обновляется у-глобулин, как и следовало ожидать, исходя из его физиологической роли, значительно медленнее, чем альбумин, — в течение 30 дней у человека. [c.101]

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

В связи с различием в размерах глобул и в величине заряда скорость движения белков крови оказывается неодинаковой. Быстрее всего движутся самые малые и имеющие наибольший заряд частицы альбуминов, затем частицы а-, 3- и у-глобулинов (рнс. 83). При соблюдении определенных условий удается получить и большее число фракций. [c.190]

В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

У глобулинов бобовых различные мономеры образованьЕ полипептидами с основными свойствами с низкой молекулярной массой и полипептидами с кислотными свойствами с более высокой молекулярной массой, соединение которых обеспечивается посредством ионных связей и дисульфидными мостиками. Действительно, глобулины рапса и подсолнечника имеют соответственно 13 и 12 дисульфидных мостиков, а также 4 и 5 свободных 5Н-групп. [c.161]

При анализе 128-глобулинов подсолнечника и рапса наблюдается явление, сходное с теми, которые выявлены у глобулинов бобовых культур. В среде с малой ионной силой макромолекула обратимо диссоциирует на мономерные формы с константой седиментации 7S (молекулярная масса 150 000 Да). При кислых pH (ниже 3) или щелочных (выше 9) либо в присутствии 6М мочевины происходит диссоциация необратимого характера с образованием соединений (23) S (молекулярная масса 50 000 Да) [100]. Эти мономеры сами состоят из соединенных полипептидных цепей с молекулярной массой от 13 000 до 28 000 Да, с одной стороны, и от 30 ООО до 40 ООО Да — с другой [1, 109] и характеризуются разными р1 (изоэлектрическими точками). У рапса Маккензи [75] путем препаративного электрофокусирования в среде с восстановителем дисульфидных связей и 6М мочевиной изолировал фракции с р1 в пределах 4,5—9. [c.166]

В большинстве случаев белки из растительных источников — белковых растительных материалов — представляют собой альбумины, но в основном глобулины, если следовать классификации Осборна. Глобулины растворимы в разбавленных солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Другие белковые компоненты в меньшем количестве, чем те, которые связаны с клеточными стенками, могут быть экстрагированы сильными щелочными растворами [63]. [c.417]

Классическое определение глобулинов сыворотки связано с высаливанием ее сульфатом аммония, поскольку глобулинами называют белки, выпадающие в осадок при полунасыщении сыворотки этой солью. [c.8]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Следует отметить, что нередко прн интоксикациях промышленными ядами у белых крыс наблюдается снижение концентрации белка в моче по сравнению с контрольными животными. Такое снижение белка в 1 мл мочи не связано с почечной патологией, а зависит, по всей вероятности, от количества и состава белковых фракций плазмы крови при уменьшении содержания общего белка или при сдвиге белковых компонентов крови в сторону увеличения количества грубодисперсных белков (чаще 7-глобулинов). [c.201]

Рис. 24-20. Состав крови. Цельную кровь разделяют путем центрифугирования на плазму и клетки. Около 10% плазмы крови приходится на долю растворенных в ней твердых веществ, из которых около 70% составляют белки плазмы, около 10%-неорганические соли и около 20%-низкомолекулярные органические соединения. Основные компоненты каждой из фракций представлены справа. Количественный состав неорганических компонентов плазмы крови приведен на рис. 24-19, белков плазмы-в табл. 24-3 и небелковых органических веществ - в табл. 24-4. В плазме крови содержатся также липиды в количестве приблизительно 700 мг на 100 мл, которые связаны с а- и р-глобулинами (табл. 24-3). Кровь содержит и многие другие соединения, часто в следовых количествах к их числу относятся промежуточные продукты метаболизма, гормоны, витамины, микроэлементы и желчные пигменты. Измерения концентрации отдельных компонентов в плазме крови играют важную роль в диагностике заболеваний и наблюдений за ходом лечения.

Что касается природы белков, связанных с нуклеиновыми кислотами, то на этот вопрос исчерпывающего ответа мы дать пока не можем. Однако известно, что в ядрах и рибосомах нуклеиновые кислоты связаны с белками щелочного характера, содержащими много основных аминокислот (белки типа ги-стонов, протаминов или глобулинов с высоким содержанием основных аминокислот). Кроме щелочных белков, в образовании связей с нуклеиновыми кислотами могут принимать участие и другие белки. [c.237]

Кроме повышения титра сыворотки, желательно и некоторое освобождение ее от балластных, неактивных белков, могущих вызвать, особенно при повторном введении сыворотки, неприятные, а иногда даже опасные анафилактические явления. Возможность концентрирования и одновременной очистки лечебных сывороток основана на наблюдении, что антитела иммунных сывороток распределены не равномерно между всеми белками сыворотки, но связаны, как уже указывалось, по преимуществу с глобулиновой фракцией. Специальное исследование этого вопроса позволило установить, что антитоксины, в частности противодифтерийный, представляют собой особые глобулины. Антитоксические глобулины осаждаются из сыворотки крови солями, растворяются в небольшом количестве физиологического раствора, стерилизуются фильтрованием через особые фильтры и разливаются по ампулам. Такого рода концентрированные препараты отличаются высоким титром, превосходящим в несколько раз титр исходной сыворотки, содержат меньше, чем обычные сыворотки, балластных, неактивных белков и применяются как лечебные бактериологические препараты под названием концентрированных и очищенных сывороток, или глобулинов. Антитоксические глобулины были получены и в кристаллической форме. [c.51]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

Для контроля за степенью очистки белков чаще применяют метод электрофореза. Большинство авторов в качестве носителя используют гомогенные гели или градиент концентрации акриламида. Основной способ при этом — электрофорез в диссоциирующей среде ДДС-Na соответственно процедуре, которую описал Лэммли [68]. В определенных случаях завершающим приемом при этом являются иммунодиффузия [29, 114] либо иммуноэлектрофорез [17, 80, 118]. При исследовании структуры некоторые авторы прибегают к двумерному электрофорезу. Тогда первая миграция молекул может происходить в гомогенном геле полиакриламида с ДДС-Na или без него во втором направлении молекулы мигрируют в полиакриламидном геле с ДДС-Na в присутствии восстановителей дисульфидных связей (р-меркапто-этанол) [10, 40, 61, 78]. Чтобы охарактеризовать субъединицы легуминов гороха и конских бобов, Матта и др. [77, 78] применяют сочетание ДДС-Na с р-меркаптоэнталом и электрофокусированием. Рестани и др. [92 пользуются этим же способом применительно к глобулинам люпина, а Ху и Еэзен [53] демонстрировали гетерогенность белков сои. Указанные методы с [c.155]

Биополимеры, содержащие одновременно пептидные и полисахаридные цепи, уже достаточно давно найдены в животных организмах. Позднее они были обнаружены также в микроорганизмах и растениях и в настоящее время составляют наиболее обширный и изученный класс смешанных биополимеров. Существует известная неопределенность в номенклатуре этих соединений, которые часто называются углевод-белковыми соединениями или комплексами они известны и под наименованиями мукополисахаридов (для веществ, содержащих большое количество углеводов), мукопротеинов (для веществ, содержащих больше белковых фрагментов), мукоидов и т. п. В последнее время их чаще всего называют гликопротеинами, независимо от соотношения в них пептидной и полисахаридной части, и мы принимаем здесь зто наиболее целесообразное название. Гликопротеины выделены из многих секреторных жидкостей, таких, как плазма крови, цереброспинальная жидкость, моча, синовиальная жидкость, слюна, желудочный сок и т. п. Они имеются в эритроцитах, нервной ткани и т. д. Очень многие белки содержат определенное количество углеводов , присоединенных в виде олиго- или полисахаридных цепей, и в сущности являются гликопротеинами сюда относятся овальбумин и овомукоид — главные компоненты белка куриного яйца, Y-глобулин и другие белки крови, многие ферменты, такие как, например, рибонуклеаза В, така-амилаза, глюкозооксидаза из Aspergillus niger, некоторые гормоны, в частности гормоны гипофиза (тиреотропин, фолликулостимулирующий гормон), и др. Важнейшая функция гликопротеинов связана, по-видимому, с обеспечением всех видов клеточных взаимодействий, таких, как скрепление клеток в тканях, иммунохимическое взаимодействие, оплодотворение и т. п. (см. гл. 22). [c.566]

Для разрушения пептидной части гликопротеинов широко применяется протеолиз, особенно часто под действием проназы (обычно из 81гер1от св5 г15тч), которая является набором мощных протеиназ, способных разрушать пептидные цепи, устойчивые к другим протеолитиче-ским ферментам. Часто употребляются также трипсин, химотрипсин, па-паин. Гидролизат, полученный после обработки протеиназами, подвергают фракционированию с применением диализа, гель-фильтрации и хроматографии (см., например, ), выделяя один или несколько низкомолекулярных гликопептидов, структуру которых устанавливают обычными методами и иногда подтверждают встречным синтезом. Впервые гидролиз гликопротеина трипсином был применен Нейбергером для выделения фрагмента овальбумина, содержащего узел связи олигосахаридной и пептидной части молекулы в дальнейшем для этой же цели использовали также химотрипсин, пепсин и другие фepмeнты " . . Протеолиз проназой очень широко применялся при выделении узловых фрагментов из 7-глобулина , тиреоглобулина фибриногена и особенно му- [c.571]

Для изучения структуры низкомолекулярных гликопептидов используются обычные методы химии пептидов и химии олигосахаридов (см. гл. 16). Иногда данные о последовательности аминокислот вблизи у.яловойг гликопептидной связи удается установить, выделив серию гликопептидов, аналогичного строения с последовательно возрастающим числом аминокислотных остатков, как, например, при деградации у-глобулина Суще ственно, что это одновременно однозначно доказывает месга прикрепления углеводных цепей к пептидной части. [c.574]

Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков, напоминающих по форме эллипсоид вращения (лат. globulus шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи шсло межмолекулярных связей невелико- Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул, гидрофобные остатки находятся внутри свёрнутой цепи. Сольватация молекул водой энергетически вьп одна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процесса жизнедеятельности к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д. [c.71]

Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной фуппы эубактерий — цианобактерий. Хромофорная фуппа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и 3, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэритробилин или фи-коцианобилин. Некоторые данные относительно строения и спектральных свойств фикобилипротеинов цианобактерий приведены в табл. 20. [c.266]

Даже через 6—12 мес. после интратрахеального введения пыли К. в легкие крысам или кроликам в них обнаруживаются лишь пылевые скопления, бедные клеточными элементами, с минимальным развитием волокнистой соединительной ткани некоторое утолщение межальвеолярных перегородок, а также явления бронхита (Архангельская Величковский и др.). Отмечаются незначительные дистрофические изменения в паренхиматозных органах, небольшая гнперглобулинемкя, но без характерного для реакции на оксид К. повышенного содержания гамма-глобулинов. Эти изменения можно связать с резорбтнв-ным действием кремниевой кислоты, о котором свидетельствует ее повышенное выделение с мочой крыс после введения К- в легкие. Действие пыли К. на человека не описано. При электротермической выплавки К-, как и при выплавке различных кремнистых ферросплавов, опасность развития силикоза связана с загрязнением рабочей зоны аэрозолем конденсации Si02 (см. Оксид кремния), который образуется через оксид К.(П). [c.356]

Среди ковалентных связей, видимо, наиболее широко распространен только один тип — днсульфидная связь, которая может соединять разные части одной полипептидной цепи, например в рибонуклеазе или лизоциме [25, 26], или разные полипептидные цепи, например в инсулине [25], Y-глoбyлинe [27] и химотрипсине [28, 29]. Инсулин, у Глобулин и химотрипсин содержат не только внутрицепочечные, но и межцепочечные дисульфидные связи . [c.391]

Удовлетворительные результаты были достигнуты также прн изучении антител с помощью 2,2,6,6-тетраметил-4-малеимидопи-перидин-1-оксила. Последний был присоединен к сульфгидриль-ным группам восстановленных 2-меркаптоэтанолом межцепочеч-ных дисульфидных связей -глобулинов человека и кролика (531. Спектры ЭПР в обоих случаях (см. рис. 39, д и е) соответствовали относительно большой подвижности свободных радикалов (для [c.172]

Применение. В молекулярной биологии в качестве флуоресцентного красителя длй метки белков 1—3]. В иммунологии для приготовления люминесца-рующих сывороток [4]. Глобулины иммунных сывороток, соединенные прочной химической связью с красителем, обладают зеленой люминесценцией. Такие сыворотки специфически реагируют с соответствующими антигенами (бактериальными, вирусными, тканевыми и др.) и легко выявляются методом люминесцентной микроскопии [c.420]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

Смотреть страницы где упоминается термин Глобулины как связующие: [c.477] [c.218] [c.428] [c.92] [c.512] [c.514] [c.40] [c.41] [c.222] [c.95] [c.577] [c.322] [c.152] [c.27] [c.219] [c.394] [c.387] [c.173] [c.667] [c.287] [c.330] [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология