Аминокислоты ртутью

Встряхивают в течение 1 /2—2 минут смеситель г, который должен быть заполнен ртутью приблизительно наполовину. За это время заканчивается процесс дезаминирования аминокислот, а избыток азотистой кислоты разлагается с выделением окислов азота. [c.187]

Ингибирование ферментов определяется также природой иона металла. Большинство ферментов включает металлы 4-го периода. При координировании ионами тяжелых металлов возможно полное подавление ферментной активности. Особенно ядовиты для ферментов ионы Hg2+, например, Н + полностью подавляет активность карбоксипептидазы А. Ртуть обладает исключительным сродством к сере, и поэтому стремится образовать максимально устойчивые комплексы с аминокислотами, содержащими серу (цистеин, цистин, метионин). Ингибирование фермента ионами Hg2+ используется для идентификации (хотя не очень надежной) меркапто-групп [56]. [c.589]

С использованием того же проявителя при pH 9 и на той же бумаге Rf для лизина равно 0,51, а для гистидина 0,72. Таким образом, эти три аминокислоты можно легко разделить. В тех же условиях, но при рП 3 удалось разделить свинец, висмут и ртуть. Это были первые случаи разделения методом хроматографии на бумаге из ионообменной целлюлозы. [c.321]

Очень важно, что в присутствии катализатора (селен, ртуть, ее соли, сульфат меди) аминный азот, входящий в состав аминокислот, а следовательно, и белков, не окисляется до свободного азота, как при обычном сжигании, а выделяется в виде аммиака. Окисление аминокислот в этом случае идет по схеме [c.41]

Отгонка аммиака используется в широко известном методе определения азота в органических соединениях по Кьельдалю. В простейшем варианте этого метода пробу обрабатывают при нагревании концентрированной серной кислотой в присутствии солей ртути (катализатор), в результате чего органические соединения окисляются до СО2 и Н2О, а азот переходит в ЫН4Н504. После охлаждения к остатку добавляют раствор щелочи и отгоняют ЫНз в отмеренный объем титрованного раствора кислоты, а затем определяют избыток кислоты, не вошедшей в реакцию с аммиаком, и рассчитывают массу азота в пробе по формуле обратного титрования. Методом Кьельдаля можно определять азот в аминах, аминокислотах, алкалоидах и многих других азотсодержащих соединениях. Некоторые соединения можно проанализировать по методу Кьельдаля только после предварительного разложения или восстановления хлоридом олова (И) или цинковой пылью (азотсоединения, производные гидразина и т. д.) [c.215]

Одним из проявлений биологической функции селена в животном организме служит его участие в обмене серосодержащих аминокислот. Этот элемент предохраняет от окисления SH-группы белков мембран эритроцитов и митохондрий, а также противодействует набуханию митохондрий, вызываемому тяжелыми металлами. Селеноаминокислоты, образовавшиеся в результате метаболизма селена, обладают радиопротектор-ными свойствами, ингибируя образование свободных радикалов и способствуют детоксикации таких вредных отходов производства, как метил-ртуть и соли кадмия а также висмута, таллия и серебра [c.18]

Следует отметить, что каталитическое разложение перекиси подорода улнтрафи )летовым светом зимедляется следами диу-хлорнст ой ртути, цианистого калия, ссроводс ода, иода и бис ль-фита натрия. Аминокислоты, иапример глицин, ускоряют [c.86]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]

Найден общий метод синтеза 2,3-дигидро-4Я-1,4-оксазин-2-онов 51 и 6-мети-ленморфолин-2-онов 52 путем катализируемой желтой окисью ртути циклизации М-ацил-М-пропиниламинокислот (схема 28). Циклизация протекает при 100°С в толуоле и в других высококипящих растворителях (ДМФА, ГМФА), но не идет в низкокипящих, таких как СНСЬ, ацетон, ТГФ. В этих случаях, как и при отсутствии катализатора, возвращается исходная аминокислота. Неацилированные аминокислоты также не дают продуктов циклизации [31]. [c.88]

Точно так же могут реагировать с трифенилфосфином свободная N-ациламинокислота и эфир аминокислоты, если в реакцию добавить ди-(2-нитрофеиил)-дисульфид, хлорид ртути(П) (как тиольную ловушку ) и триэтиламин для связывания хлороводорода [c.159]

К соединениям, которые можно титровать как кислоты, относятся кислотные галогениды, ангидриды кислот, карбоновые кислоты, аминокислоты, энолы, такие, как барбитураты и ксантины, ИМ1ИДЫ, фенолы, пирролы, сульфаниламиды. К соединениям, которые можно титровать. как основания, относятся амины, азотсодержащие гетероциклические соединения, четвертичные аммониевые соединения, щелочные соли органических кислот, щелочные соли неорганических кислот и некоторые соли аминов. Многие соли галоидоводородных кислот можно титровать в уксусной кислоте или уксусном ангидриде после прибавления ацетата. ртути, который удаляет ион галоида переведением а неионизированный комплекс га-логенида ртути. Гидрохлориды слабых оснований, не содержащие группировок, способных ацетилироваться, можно та.кже титровать в уксусном ангидриде без добавления ацетата ртути, используя в качестве индикатора малахитовый зеленый или кристаллический фиолетовый. Титрования, проводимые при избытке уксусного ангидрида, следует приме- [c.150]

Имеются доводы в пользу того, что TRH может быть аномалией по отнощению к биосинтезу. Трипептид мог образоваться in vitro из исходных аминокислот и экстрактов гипоталамуса. Его синтез не ингибировался белок-блокирующими антибиотиками, но ингибировался добавлением иодацетамида или хлорида ртути, которые инактивируют больщинство ферментных систем [26]. Можно предположить, что этот синтез можно провести ферментативно с помощью TRH-синтетазы, весьма сходной с глутатион-синтетазой (см. разд. 23.4.2.1). [c.293]

Детали процессов метилирования неорганических соединений ртути иод влиянием микроорганизмов выходят за рамки этой. К1п г]1. С 1бдует, однако, отметить, что карбоновые кислоты н а-аминокислоты могут претерпевать фотохимические превращения в производные метилртути и без вмешательства биологических объектов [212, 213] (см. также [214, 215]). [c.88]

Применение. Служит для выделения аминов, аминокислот, комплексных катионов и металлорганических оснований, давая с ними труднорастворимые, большей частью хорошо кристаллизующиеся соли. Используется также в количественном анализе как реагент при определении меди и ртути (С. Mahr) и четвертичных ониевых катионов (F. Hein). [c.1620]

Другим методом количественного определения азота является метод Кьельдаля. При ЭТОМ вещество подвергают разложению нагреванием с концентрированной серной кислотой в присутствии ртуть- или селеносодержащего катализатора при этом происходит во.сстаиовление до аммиака. После добавления едкого кали и перегонки ацидиметриче- ски определяют количество образовавшегося аммиака в дистиллате. Метод Кьельдаля с успехом применяется для количественного определения азота в аминокислотах и аминах, однако он неприменим для анализа нитро- и азосоединений. [c.33]

В последнее время этот метод был усовершенствован циангидрин обрабатывается аммиаком при повышенных температуре и давлении, а конечный гидролиз проводится в присутствии ионов двухвалентной ртути (Грешам и Швейцер, 1950 г). Однако этот метод имеет некоторые ограничения, так как альдегиды, необходимые для получения некоторых а-аминокислот, трудно доступны. [c.367]

Истори.ч вопроса. В 1922 г. Фолин и Люней [231] использовали реактив Дениже-Гопкинса — сернокислую ртуть —для отделения триптофана в белковом гидролизате от других аминокислот. В фильтрате определялся тирозин по реакции Миллон-Нассе [456, 472]. В осадке определялось содержание триптофана. Для этого пользовались его способностью восстанавливать фосфорномолибденовую кислоту [231] в щелочной среде. В дальнейшем для этого употреблялась смесь фосфорновольфрамовой и фосфорномолибденовой кислот [232]. [c.123]

Основы метода. Все аминокислоты, за исключением пролина и валина, образуют с ацетатом ртути в присутствии ЫагСОз и спирта нерастворимые соли. [c.355]

Метод. К раствору аминокислот добавляют поочередно при размешивании 25% раствор ацетата ртути в воде или этаноле с несколькими каплями уксусной кислоты и 10% водный раствор КааСОз до прекращения образования белого осадка. Дают еще небольшой избыток реактивов, и осадок принимав желто-красный оттенок. Осаждают ртутные соли нз раствора [c.355]

Медные соли аминокислот получают при нагревании аминокислот до кипения с избытком Си (ОН) 2 и СиСсЗз. Кроме меди, аминокислоты дают характерные соли с ртутью, барием, серебром и рядом других металлов. Реакции аминокислот с тяжелыми металлами использовались при выделении и определении аминокислот, так как соли отдельных аминокислот характеризуются различной растворимостью и различаются по ряду других свойств. [c.189]

Применение. В микроскопии в смеси с формалином, хромовой кислотой, пикриновой кислотой, сулемой, а иногда и в чистом виде для фиксации гистологических препаратов в виде разбавленных растворов [1] или в смеси с этиловым спиртом [2], флороглюцнном [3] или формалином [4] для декальци нации костной ткани в гистохимии для проведения ксантопротеиновой реак-дии на аминокислоты [П-ирс, 76] как реактив на билирубин и гшатоиднн (реакция Гмелина) [5] и в смеси с нитратами ртути и натрия в качестве реактива на тирозин (реакция Милона) в эмбриологических исследованиях, для выявления клеточных границ, зародышевого диска куриного яйца и т. д,. [c.11]

Кендрью и его коллеги применили метод изоморфного замещения для изучения структуры миоглобина, гораздо более простого аналога молекулы гемоглобина. В миоглобин входит 153 аминокислоты и I гем, а его молекулярный вес составляет примерно 17 ООО. Применяя метод подбора, Кендрью с сотрудниками получил несколько годных для изучения изоморфных производных мио-глобина. Некоторые из них включали производные -хлормеркур-бензолсульфоната, хлористого золота и диаминртути, а также комплекса с иодистой ртутью. Вначале анализ пространственной структуры миоглобина был проведен при разрешении 6 А. [c.238]

Особое значение пробы имеют в тех случаях, когда вещества содержатся в малых количествах — в природных объектах. Так, существуют цветные реакции, позволяющие быстро определить, какие аминокислоты входят в состав образца белка. Одна из кислот— тирозин — окращивает раствор азотнокислой ртути в азотной кислоте в красный цвет, а фосфомолибденовую кислоту — в синий, другая — триптофан — синеет в присутствии так называемого реактива Эрлиха и т. д. Есть еще одна сфера применения цветных реакций, соверщенно перекликающаяся с интересами Шерлока Холмса,— криминалистика. Ведь для изучения следов, оставленных преступником, как раз и нужно уметь обнаружить вещество там, где его, казалось бы, вовсе нет. Оказалось, что поверхность любого предмета, соприкасавщегося с металлом, захватывает немного его атомов. Проявляя эти следы 8-оксихинолином (широко применяемый в аналитической химии реактив на металлы иное название— оксин), при облучении ультрафиолетовым светом можно обнаружить флуоресценцию, цвет которой зависит от природы металла сталь проявляется характерным темно-пурпурным цветом, медь — светло-пурпурным, а алюминий — желтым. Если же на руке подозреваемого в преступлении обнаружены следы стали, да вдобавок их рисунок соответствует отпечатку на ручке пистолета, найденного на месте преступления, то дальнейшее — понятно. Рекорд этого метода с его-помощью оказалось возможным обнаружить след монеты, брошенной на лист бумаги. [c.31]

В пищевых продуктах ртуть может находиться в двух формах ртуть(II) и ртуть(I) в органических соединениях, например H3Hg+. В обоих случаях ртуть, по-видимому, связана с ионизованными сульфгидрильными группами (RS ), в том числе с сульфгидрильными группами аминокислот, протеинов и других тиольных соединений. При определении метилртути ее необходимо выделить из пищевого продукта и отделить от соединений RSHgSR. [c.238]

Ошибки при использовании изоморфных производных, полученных путем замены иона металла, находящегося в нативном белке, на более тяжелые элементы, могут возникать из-за изменений в структуре металл-лигандных центров при замене металла. Кристаллографические исследования карбоксипептидазы А [29, 67] карбоангидразы С [68, 69] и нуклеазы стафилококка [33] показали что более тяжелый ион металла смещен относительно металла в на тивном белке, как и следовало ожидать, исходя из различных ко ординационных свойств и ионных радиусов соответствующих ме таллов. Из-за вполне вероятного в этих условиях изменения кон фигурации боковых цепей аминокислот, являющихся лигандами отсутствие точного изоморфизма приводит к некоторой ошибке в расчете фаз. Более того, при замене металла следует ожидать, что изменится сольватация и геометрическая структура центра, связывающего металл, как, например, при замене тетраэдрического иона цинка(П) на ртуть(П). Эти изменения также могут привести к утрате точного изоморфизма. Вообще говоря, эта проблема может быть частично решена путем использования фаз, полученных для нескольких изоморфных производных. При расчете электронной плотности вблизи центра связывания металла для производного, в котором тяжелый атом замещает катион нативного белка, могут быть использованы фазы, определенные для других производных. При этом ошибки в определении стереохимии металл- [c.23]

Недавно Литеану и др. [558] провели анализ некоторых а-аминокислот (цистеина, аргинина, лейцина и гистидина) потенциометрическим титрованием раствором соли ртути(И) с Hg -селективным электродом. Мембрану электрода они получили прессованием смеси Agi и AgjS, взятых в молярном соотношении 3 1 [559]. Цистеин определяют в области концентраций 10 —10 моль/л. Даже при определении только 0,13 мкг/мл цистеина скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% равен 80 мВ. Другие а-аминокислоты титруются при pH 4,6. Скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% колеблется от 15 до 35 мВ, что существенно отличается от поведения цистеина. [c.192]

К соединениям, способным вступать в эту реакцию, относятся первичные и вторичные спирты, альдегиды, а-оксикислоты, аминокислоты и эфиры. Из этих соединений образуются а-оксиалкильные, а-аминоалкильные и а-алкоксиалкильные радикалы, т. е. все радикалы, которые могут индуцировать разложение диацилперекисей, а первые два — также разложение диалкилперекисей. Однако несмотря на то, что взаимодействие радикалов с перекисью водорода [реакция (134)] можно рассматривать обычным образом (как приведено выще), Мерц и Уотерс вынуждены были осторожно заметить, что радикалы, которые образуются из индуцирующих растворителей, легко восстанавливают ион ртути(II) или иод, например [c.207]

Реакция Миллона. К5жл раствора белка или белкового гидролизата добавляют 1 мл реактива Миллона. Через 20 мин, а при нагревании еще быстрее, образовавшийся осадок окрашивается в красный цвет. Эта реакция на тирозин — аминокислоту, присутствующую в большинстве белковых веществ. Реактив Миллона готовят растворением капли ртути в концентрированной азотной кислоте и разбавляют вдвое водой. К раствору добавляют несколько кристалликов нитрита натрия. [c.318]

Цветные реакции. Существует большое число цветных реакций на белки большинство из них основано на присутствии в белках тех или других аминокислот. Наиболее важными цветными реакциями являются следующие а) Биуретовая реакция при добавлении к щелочному раствору белка разбавленного раствора сульфата меди образуется фиолетово-красное окрашивание, б) Реакция Миллона при добавлении к раствору белка раствора азотнокислой ртути, содержащего азотистую кислоту, образуется белый осадок, который npuoopeiaeT яркорозовую окраску, в) Ксантопротеиновая реакция добавление к раствору белка концентрированной азотной кислоты вызывает желтое окрахиивание, которое становится более интенсивным при нагревании, а при добавлении аммиака делается оранжевым, г) Трпптофановая реакция при добавлении к раствору белка небольшого количества глиоксиловой кислоты и осторожном выливании этой жидкости на концентрированную серную кислоту на границе двух слоев образуется красноватофиолетовое кольцо. [c.420]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология