Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цистин разложение

    Сульфгидрильная реакция — образование черного осадка PbS при нагревании щелочного раствора белка с раствором плюмбита. Сероводород выделяется при разложении цистеина или цистина. [c.436]

    Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]


    Сильные щелочи эффективно гидролизуют белки, но их ценность ограничивается сопутствующим быстрым разрушением некоторых аминокислот. В щелочном растворе интенсивно протекает также рацемизация оптически активных аминокислот. Аргинин быстро расщепляется при действии щелочи с образованием орнитина и аммиака. Этот процесс, вероятно, идет даже при 25°, а при 70° в 5 н. едком натре аргинин полностью разрушается с высокой скоростью [10]. Серии, треонин, цистин, цистеин и метионин также разлагаются при нагревании в щелочном растворе с образованием аммиака. Они особенно лабильны, когда входят в состав пептидов [11—13]. Максимальные количества аминокислот, освобождающиеся из белков под действием 5 н. едкого натра, значительно ниже, чем под действием 6 н. соляной кислоты, что объясняется разложением [10]. Щелочной гидролиз нельзя поэтому приме- [c.122]

    Использование органических азотсодержащих веществ. Многие микроорганизмы могут усваивать азот органических соединений, например, пептонов, аминокислот и белков. В процессе ферментативного гидролиза белка освобождаются аминокислоты, которые используются клеткой непосредственно в процессах биосинтеза, а также подвергаются расщеплению в результате дыхания или брожения до более простых соединений. Поэтому разложение белка микроорганизмами (аммонификация) всегда сопровождается образованием побочных продуктов аммиака, который выделяется при дезаминировании аминокислот, сероводорода, освобождающегося при разрушении серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина, метионина), а также индола, который образуется при распаде триптофана. Обнаружение этих продуктов в культурах свидетельствует об использовании аминокислот микроорганизмами. Процесс аммонификации всегда сопровождается повышением щелочности среды. [c.158]

    Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]


    При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин  [c.364]

    Разложение цистина в присутствии индолов. [c.189]

    Окислительное разложение цистина многими почвенными микроорганизмами ведет к образованию тетратионатов и элементарной серы  [c.147]

    Сульфгидрильная реакция — образование черного осадка сернистого свинца при нагревании щелочного раствора белка с раствором плюмбита. Реакция вызывается выделением сероводорода при разложении цистина. [c.700]

    М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

    Известно также, что при действии щелочи на цистин, наряду с образованием цистеина наблюдается выделение серы. В связи с этим высказано предположение, что атака Н0 может вызвать и разрыв 5—С-связи. Например, щелочное разложение цистина  [c.259]

    Поскольку растворы цианидов обладают высокой щелочностью, реакции деструкции, протекающие в такой среде, сильно осложняют использование этого реагента. В сильно щелочной среде может происходить даже полное расщепление пептидных и дисульфидных связей, а также может иметь место разложение образующегося из дисульфида тиоцианата. Если одновременно с расщеплением дисульфидных мостиков окислять образующиеся сульфгидрильные группы цистеина снова в цистин, то иногда удается полностью превратить всю исходную серу, входящую в состав цистиновых звеньев, в тиоцианатную [276]. [c.406]

    Метод. После разложения сероводородом осадка ртутной соли гистидина и удаления избытка реагентов доводят pH раствора баритом до pH 7,0. Пропускают через жидкость ток воздуха до полного превращения цистеина в цистин — отрицательная нитропруссидная проба. Нейтральный раствор кипятят 30 минут с избытком Си(0Н)2 или СиСОз, не содержащими нитрата, охлаждают, фильтруют и промывают. После удаления реагентов гистидин выделяют в виде дифлавианата. [c.21]

    Авторы полагают, что разложение цистина до сульфида по Шульцу можно использовать для колориметрического определения цистина. Выделяющийся при подкислении сероводород дает с диметилфенилендиамином метиленовый голубой. Этот метод может иметь особое значение при определении цистина в присутствии больших количеств углеводов. [c.189]

    При изучении продуктов пиролитического разложения 16 аминокислот [122] обнаружено сравнительно больжое количество метана, двуокиси углерода, окиси углерода, пропана, водорода. При пиролизе аминокислот, содержащих серу (метионин, цистин, цистеин, таурин), найдены сероводород и сероуглерод. Состав легких продуктов пиролиза с числом углеродных атомов от одного до шести зависит от структуры исследовавшейся аминокислоты. Хроматограммы продуктов пиролиза близких по строению аминокислот отличаются друг от друга количественным соотношением компонентов. [c.43]

    Крукшанк и сотр. [31] показали, что при анализе метиловых эфиров К-ТФАпроизводных 21 аминокислоты производные всех аминокислот, кроме цистина и гистидина, давали воспроизводимость отношения площадей пиков в пределах 10% (площадь пика метилового эфира К-ТФАпроизводного аланина была принята за единицу). Воспроизводимость для десяти аминокислот была в пределах 5 %. Плохую воспроизводимость в случае цистина ( 30,0%) и гистидина ( 15,7%) авторы объясняют разложением этих соединений благодаря наличию в их молекулах реакционноспособных функциональных групп — сульфгидрильной и ими-дазольной соответственно. [c.70]

    Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]


    По данным Сесиля [225], относительная скорость щелочного разложения цистина равна 1, N, N -диформилцистина — 5, а цистамина — 0,015. [c.259]

    Цистеин представляег собой кристаллический порошок, довольно хорошо растворимый в воде, аммиаке и уксусной кислоте в водных растворах цистеин окисляется в цистин. Нейтральные водные растворы /-цистеина при действии хлорида железа (III) окрашиваются в индигово-синий цвет. Однако эта окраска быстро исчезает вследствие окисления цистеина в цистин. Хлористоводородный / цистеин 3H7O2NS-H l, кристаллы, т. пл. 175—178° (с разложением), очень хорошо растворяется в водей спирте. Соединение цистеина с хлоридом ртути (II) 2СзН,02М5-ЗН С12, кристаллический осадок, разлагающийся при действии воды и спирта. [c.275]

    При проведении определения в присутствии сульфита необходимо учитывать различную скорость разложения дисульфидов . В то время как цистин полностью разлагается в присутствии более чем 200-кратного избытка сульфита уже через 30 мин, полное разложение цистамина и диформилцистина достигается лишь через 4 ч. [c.592]

    Следует рассмотреть также разложение, которому подвергаются серии, треонин и щистин. Степень разложения первых двух аминокислот, если они находятся в свободном состоянии, составляет соответственно 11 и 5% [428], но в пептидах их лабильность, вероятно, несколько выше [215]. Цистин подвергается столь значительному распаду, что для его предотвращения были предложены специальные меры предосторожности [388, 429]. [c.172]

    Гидролиз бис-(моноацетонхиновозил - 6,6 ) - К,М - /- цистина. Раствор 4 г продукта (И) в 120 мл 50% уксусной кислоты нагревают при умеренном пропускании тока водорода на водяной бане в течение 3 часов и далее поступают по общей методике [в]. Раствор фильтруют от осевшего на дно колбы вещества, на фильтре остается 0.12 г вещества. Фильтрат обесцвечивают углем (оставлением на 2 часа при комнатной температуре), а затем выпаривают в вакууме при температуре бани не выше 50—60° и возможно большем вакууме. К остатку добавляют несколько раз воды, которую затем отгоняют с оставшейся уксусной кислотой. Освобожденный от уксусной кислоты остаток подсушивают, а затем последовательно кипятят с сухим ацетоном и абс, этанолом (10 мл). Полученный продукт гидролиза — светложелтый аморфный порошок, хорошо растворимый в воде, уксусной кислоте, спиртах и минеральных кислотах не растворим в ацетоне, хлороформе, пиридине, эфире, бензоле. При быстром нагревании дихиновозил-6,6 -М,К -/-цистин пенится при 90—95° и плавится с разложением при 125—130°. Выход 2.8 г (79% теоретического). [c.459]

    Сильное разложение ДНФ-аминокнслот наблюдалось нрн гидролизе в ирисутствии триптофана, цистина или сахаров. [c.475]

    Фанг и Ю опубликовали данные [2] о скорости разложения зптама-355 в прорастающих семенах. Из табл. 2 видно, что семена устойчивых видов растений разлагают гербицид в большей степени, чем семена неустойчивых видов. Радиоизотоп серы из эптама включается в молекулы цистеиновой кислоты, цистина, метионина, метионинсульфона и еще в два неидентифицированных соединения. Распределение метки среди этих соединений зависит от вида растений. Во всех случаях в виде неорганического сульфата метка присутствовала лишь в незначительных количествах. [c.153]

    Доказано, что при гидролизе серной и соляной кислотами полностью разрушается триптофан, частично — серин, треонин, цистин. Чтобы сохранить эти аминокислоты, предложены другие гидролизуюш ие агенты. Например, при расш еплении белка иодистоводородной кислотой не подвергается разложению цистин разрушение триптофана удается предотвратить или по крайней мере сильно уменьшить нри проведении гидролиза белков жидким сернистым ангидридом или щавелевой кислотой. Сообщается также об использовании сухого хлористого водорода и трифторуксусной кислоты. [c.67]

    Средние величины, полученные всеми лабораториями, отклонялись в пределах +2% от истинных значений для девяти аминокислот (глицина, валина, фенилаланина, лизина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, серина, треонина и тирозина). Отклонения для пролина и изолейцина составили 4%, а для лейцина 6%. Результаты для аланина и аргинина дали ошибку 8%, главным образом за счет плохих значений, полученных в каждом случае двумя лабораториями. Определение гистидина вызвало затруднения у большинства исследователей, так что был получен очень широкий набор величин. Эта аминокислота дала наибольшее среднее абсолютное (14,8%) и алгебраическое (—8,2%) отклонение от истинного значения. Определение содержания метионина осложнялось введением нонра-вочных факторов, а цистина — его разложением в растворе. Различнтле группы исследователей получили результаты, сильно отличающиеся по точности четыре группы добились среднего абсолютного отклонения для всех аминокислот (кроме цистина), не превышающего 5%, тогда как в трех лабораториях эта величина оказалась больше 10%. [c.141]

    Корни абсорбируют почвенную серу и растения синтезируют серные аминокислоты ( цистин, цистеин, метионин). После отмирания растений сера возвращается в почву. Многочисленные микроорганизмы почвы восстанавливают о зганичеокую серу в сероводород и минеральную серу, а некоторые окисляют эти продукты разложения в сульфаты. Последние поглощаются корвяш растений, таким образом обеопечивается круговорот. [c.32]

    Эти различия объясняются не только сортовыми, видовыми или технологическими различиями, а главным образом условием проведения гидролиза пищевого продукта. При стандартном кислотном гидролизе (6н. НС1, ПО—120°С, 22—24 ч) происходит частичное разрушение некоторых аминокислот, в том числе треонина, серина (на 5—10%) и особенно метионина (30—60%) и цистина 56—60% (см., например, работу [14]), а также практически полное разрушение триптофана [16]. Этот процесс усиливается в присутствии больших ( лее 50% на сухую массу) количеств углеводов в продукте. Несколько уменьшить это разложение можно за счет более сильного разбавления образца серной кислотой (например, вместо 100 мг белка берут 2—5 мг), но границы этого разбавления определяются чувствительностью прибора и в большинстве случаев они не могут быть очень большими. Для количественного определения метионина и цистина рекомендуется проводить предварительное окисление их надмуравьиной кислотой [14, 24]. При этом цистин превращается в цистеиновую кислоту (цветовой выход 1,75), а метионин — в метионин-сульфон (цветовой индекс — 0,8), которые весьма устойчивы при последующем кислотном гидролизе. Окисление проводится по методике, описанной в работах [12, 14], при температуре 4° С в темноте в течение 1 — 10 ч из расчета 1 мл надмуравьиной кислоты на 2—5 мг белка. Немедленное и тщательное удаление надмуравьиной кислоты после окончания гидролиза (например, в роторе или вакуум-эксикаторе над NaOH) предотвращает потери. [c.282]


Смотреть страницы где упоминается термин Цистин разложение: [c.174]    [c.403]    [c.406]    [c.414]    [c.202]    [c.395]    [c.310]    [c.253]    [c.384]    [c.253]    [c.40]    [c.457]    [c.459]   
Белки Том 1 (1956) -- [ c.172 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Цистин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте