Коферменты природа и действие

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

Убихинон — производное изопрена. Название убихинон возникло из-за его повсеместной распространенности в природе. Кофермент Q действует как переносчик электронов на цитохромы. [c.172]

Коферментами в молекулах фермента могут быть витамины, атомы железа, связанные с определенными органическими веществами, атомы меди, цинка, марганца и других химических элементов. Белковая природа ферментов подтверждается сходством в свойствах ферментов и белков. Подобно белкам, ферменты могут образовывать коллоидные растворы, которые не проходят через животную мембрану или какие-либо другие полупроницаемые перепонки. Ферменты осаждаются при действии высокой температуры, при помощи солей тяжелых металлов, минеральных кислот и т. д. [c.122]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

В основе факторного эксперимента лежит одновременное варьирование всех изучаемых факторов на небольшом числе уровней. Такая постановка эксперимента особенно важна на начальных стадиях, когда природа наиболее значимых факторов, интервалы их варьирования и возможные взаимные влияния еще недостаточно хорошо известны. В ходе факторного эксперимента возможно изз чение влияния факторов в широких пределах их значений. Факторные эксперименты позволяют достаточно точно описывать влияние факторов при относительно небольших затратах ресурсов, а также выявлять эффекты совместного действия факторов, например зависимость ферментативной активности одновременно от величины pH и концентрации кофермента. [c.497]

Два кофермента, обсуждаемые в этом разделе, играют единственную в своем роде роль в определенных ферментативных реакциях. Химические структуры этих коферментов сильно различаются, однако анализ реакций, в которых они принимают участие, позволяет предположить, что их биологические функции близки по крайней мере в части, касающейся механизма их действия [95]. Роль этих коферментов можно свести к стабилизации карбанионов, в обычных условиях являющихся нестабильными или вовсе не образующимися частицами. Для выполнения этой функции коферменты должны образовывать ковалентные производные с соответствующими субстратами, причем природа производных должна быть такова, чтобы субстрат приобретал необходимый характер карбаниона. Пути достижения такого состояния рассматриваются в приведенных ниже разделах. [c.626]

В этой главе мы рассмотрим химическую природу и функции подобных веществ. Мы увидим, что предшественниками многих коферментов служат витамины-органические соединения, которые в малых количествах должны обязательно присутствовать в пище людей и большинства животных для поддержания нормального развития и жизнедеятельности организма. Открытие витаминов и их важнейшего значения для профилактики и лечения болезней, связанных с нарушением питания, явилось одним из наиболее ценных вкладов биохимии в медицину и подъем общего благосостояния. Подробнее этот вопрос будет рассмотрен в гл. 26. Не менее важным достижением экспериментальной науки можно считать выявление роли витаминов и незаменимых неорганических веществ в каталитическом действии фер- [c.273]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [c.204]

Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Для каталитической активности многих ферментов требуются те или иные кофакторы небелковой природы. Такими кофакторами могут быть органические соединения (в этом случае их называют коферментами) или какие-либо неорганические вещества, например металлы (в форме ионов). У одних ферментов кофакторы непосредственно участвуют в каталитическом процессе, у других же они выполняют функцию промежуточных переносчиков определенных функциональных групп от молекулы субстрата к ферменту. Хотя такие кофакторы присутствуют в клетках в крайне незначительных количествах, они необходимы для действия многих ферментов и потому играют жизненно важную роль в метаболизме клетки. [c.273]

Основу молекулы ферментов составляет белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая часть — органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например, таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе ферментативной реакции, называется коферментом. [c.583]

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот (см. главу 10) как белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз. [c.441]

Ион металла является активатором. Взаимодействуя с различными субстратами, коферментами и белками, ионы металлов осуществляют окислительно-восстановительные реакции, обусловливают разнообразные поляризационные эффекты, вызывая смещение электронной плотности и снижение активационных барьеров. Трудно перечислить все формы действия ионов-активаторов, однако общим признаком функций этого типа является сравнительно малая специфичность по отношению к природе иона. [c.135]

По своей химической природе ферменты относятся к белкам. В их молекулах белковая часть соединена с небелковым компонентом, который называют коферментом. Химическое строение многих коферментов известно. Изучены и механизмы нх превращений в процессе осуществления каталитических функций. Однако это еще не значит, что полностью понята каталитическая роль фермента. Дело в том, что сам по себе кофермент обычно либо вовсе не обладает каталитической активностью, либо проявляет лишь слабое каталитическое действие. Активность кофермент приобретает лишь в комбинации с соответствующим белком. [c.398]

Кроме исследования коферментов химическую природу ферментов изучали, пытаясь найти в составе их молекул те или иные группировки, и, в первую очередь, те, которые непосредственно связаны с осуществлением каталитического акта. Предполагалось, что такого рода группировки должны включать наиболее реакционноспособные в химическом отношении группы карбоксильные, альдегидные, аминогруппы. Поиски этих групп и изучение действия на ферменты различных реагентов, в первую очередь подавляющих ферментативную активность, были взаимосвязаны. Эти исследования развивались параллельно. [c.149]

Для понимания особенностей действия двухкомпонентных ферментов большое значение имеет выяснение химической природы их небелковых компонентов, так называемых коферментов. В биохимической литературе нет еще единой номенклатуры для обозначения отдельных компонентов этих [c.198]

Выше уже говорилось (стр. 108), что белковый компонент является функционально важной частью двухкомпонентного фермента. С его участием осушествляется временная связь фермента с подвергающимся химическому превращению веществом. Специфичность действия ферментов определяется его белковым компонентом. В чем же заключается роль кофермента В тех случаях, когда химическая природа коферментов выяснена, имеется возможность разобраться в их роли. [c.199]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

ФОТОСИНТЕЗ в природе, образование организмами (высшими растениями, водорослями, нек-рыми бактериями) в-в клеток благодаря энергии света. У большинства организмов происходит при участии хлорофиллов. Первыми стабильными продуктами Ф., образующимися в результате передачи электронов от возбужденных под действием света молекул хлорофилла по электронотранспортной цепи, являются НАД(Ф)Н (см. Никотинамид ные коферменты) и АТФ, Они используются при ассимиляции СО2 и в др. биосинт. процессах. Ф., при к-ром происходит ассимиляция СО2, выражается суммарно ур-нием [c.632]

Теперь дадим определение кофер-ментам. Коферменты — это органические природные низкомолекулярные соединения различной химической природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов, катализирующих химические процессы in vivo. В чем же различие Скорее всего в том, что понятие витамины — более общее, а во-вторых, коферменты являются, как правило, производными витаминов. [c.267]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Исследования Целлера [168] и Блажко [169, 170] привели к обнаружению двух типов аминоксидаз, а именно моноамин-оксидаз и диаминоксидаз. Природа коферментов, необходимых для действия этих ферментов, до сих пор окончательно не установлена. Получены указания на то, что пиридоксальфосфат является коферментом диаминоксидазы [701]. [c.192]

Ферменты этого типа чрезвычайно широко распространены в живой природе, что свидетельствует об их большом значении в метаболизме (см. также фиг. 101 и 102). Фермент из тканей позвоночных представляет собой полимер (мол.вес. около 10 ), сравнительно легко диссоциирующий па субъединицы с сильно пониженной ферментативной активностью. На активность фермента влияют многие соединения — аллостерические регуляторы в основном это пуриновые нуклеозиддифосфаты. С обоими никотипамидными коферментами активность фермента практически одинакова. Иными свойствами обладает фермент, выделенный из микроорганизмов он специфичен в отношении либо НАД, либо НАДФ и сравнительно малочувствителен к действию аллостерических регуляторов. [c.362]

Нуклеотидные коферменты. Ферменты — вещества белкоюй природы, катализирующие протекание в организме огромного числа химических реакций и обеспечивающие осуществление взаимосвязанных саморегулируемых биохимических процессов, что является сущностью явления жизни. Выделено и изучено несколько сотен (около тысячи) ферментов. Специфика их действия, по сравнению с неорганическими катализаторами, заключается в мягких условиях, высокой интенсивности и избирательности действия (каждый фермент катализирует только один тип реакций). Некоторые ферменты активны лишь в сочетании с другими соединениями небелкового типа, называемыми коферментами, с которыми они образуют комплекс [c.615]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы). Регуляторы биохимических процессов белковой природы, в сотни тысяч и даже в миллионы раз ускоряющие химические процессы, протекающие в живых организглах. Подразделяются на простые и сложные (одно- и двукомпонентные). Простые Ф. состоят из белка, обладающего каталитическими свойствами. В составе сложных Ф. различают небелковую часть, называемую активной группой, или коферментом, и белковую часть. В состав активных групп двукомпонентных Ф. часто входят витамины. Б сложных Ф. ни кофермент, ни белковая часть, взятые в отдельности, не проявляют катализирующего действия, присущего Ф. в целом. Большинство химических реакций, совер шаюпщхся в организме в процессе обмена веществ, протекает с участием Ф. Всего в настоящее время известно свыше 700 Ф., многие из которых получены в кристаллическом состоянии. К Ф. относятся, например, липаза, расщепляющая жиры, пепсин — Ф. желудочного сока, протеазы, расщепляющие белки, карбогидразы, расщепляющие углеводы, окислительно-восстановительные Ф.— дегидразы, каталаза, пероксидаза. Ф. называют по субстрату, на который они действуют, с заменой окончания на -аза, например, сахароза и сахараза, или по типу биохимической реакции, которую они катализируют. [c.318]

Как было указано вначале, кофермент пергидридазы не разрушается при кипячении. Он не осаждается спиртом, легко диализирует и не разрушается при обработке током воздуха. Относительно его химической природы нельзя еще сказать ничего определенного. По имеющимся в настоящее время данным можно считать установленным, что пергидридаза дает возможность использовать для восстановительных процессов только альдегиды, и среди них лучше всего низшие гомологи жирного ряда. На альдо-гексозы она не оказывает никакого действия. Из числа альдегидокислот может быть использована только глиоксиловая кислота. Так как последняя чрезвычайно распространена в животном организме в виде диуреида (ал-лантоииа), я поставил опыт восстановления нитрата этим соединением (50 см молока, 5 г нитрата натрия, 2 г фтористого натрия, 1 г аллантоина 1 100 мл прп 50°). Опыт дал, однако, совершенно отрицательный результат в этих условиях аллантоин, следовательно, не расщепляется на глиоксиловую кислоту и мочевину. [c.503]

Я поставил далее аналогичные опыты с пировиноградной и щавелевоуксусной кислотами, так как согласно Нейбергу кетокислоты переходят под влиянием открытой им карбоксилазы в предшествующие альдегиды с отщеплением углекислоты. Эти опыты также дали вполне отрицательный результат. Таким образом, природа кофермента еще не выяснена и поэтому вопрос о причине различия между действием животной и растительной пергидридазы еще не разрешен. [c.507]

До последнего времени классификация десмолаз, крайне сложная и часто произвольная, основывалась на их действии. В настоящее время дана более рациональная классификация на основе химической природы их активных групп. Большинство редоксаз (десмолаз) представляет системы, состоящие из активной группы (кофермента) и белкового носителя (апо-фермента). Эти ферменты могут в большей или меньшей степени диссоциировать на свои компоненты (кофермент и апофермент) каталитическая способность все же принадлежит недиссоциированным ферментам. [c.348]

Согласно литературным данны.м, почти вся пантотеновая кислота в животных и микроорганизмах входит в состав кофермента А, хотя в природе известны и другие ее производные пантетин и пантетеин. Распространение пантотеновой кислоты и ее активность в растениях изучены слабо, но некоторые плоды известны как источники этого витамина. Эта кислота, вероятно, синтезируется в листьях и поступает в органы, служащие хранилищами запасных веществ в периоды быстрого роста. Относительно специфического действия пантотеновой кислоты или кофермента А на дифференциацию клеток почти ничего не известно. [c.242]

Прошло около 40 лет с того времени, как удалось впервые получить отдельные ферменты в высокоочищенном кристаллическом виде и выяснить их химическую природу. (Природу уреазы выяснил Самнер, 1926 пепсина — Нортроп, 1930 каталазы — Эйлер и др., 1930 желтого дыхательного фермента — Варбург, 1932.) С тех пор в чистом виде выделены десятки ферментов все они без исключения оказались либо белками, либо протеидами, в которых специфические функции выполняют в большинстве случаев именно белки. Простетическая группа (кофермент) сложных ферментов нередко сама по себе обладает слабым каталитическим действием тем не менее для проявления полной активности ферментов необходим белковый компонент (апофер-мент). [c.61]

Все известные гормоны имеют белковую либо стероидную природу. Механизм действия их изучается как на клиническом материале, так и в биологическом эксперименте (от лат. in vivo — в культуре органов и тканей). Предполагается, что гормоны в какой-то мере активируют коферменты и, таким образом, влияют на активность ферментов. Это было показано для адреналина, глю-кагона и адренокортикотропного гормона. [c.193]

Открыты ферменты, содержащие небелковый компонент, известньп под названием кофермента ацилирования (КоА). Но своей химической природе КоА —довольно сложное соединение (стр. 198), построенное из ряда компонентов. Из них действующим началом является остаток меркаптоэтил-амина, вернс е, его сульфгидрильная группа. Отсюда кофермент ацилирова ния обозначают обычно КоА-5Н. Схематически его структуру можно пред ставить сле/ ующим образом [c.200]

Работы посвящены изучению механизмов действия ферментов и др. физиологически активных в-в, а также инсектицидов. Установил (1950-е) механизм взаимодействия фосфорорганических инсектицидов с ферментом холинэстеразой, что позволило планировать (с 1967) синтез новых инсектицидов и лекарств. в-в с антихолинэстеразным действием. Развил исследования по кинетическому анализу ферментативных р-ций в присутствии необратимо действующих ингибиторов. Изучил электронный механизм ферментативной фиксации азота, выделил участвующие в этом процессе белки, содержащие железо негеминовой природы и молибден (1963—1966), Изучал (с 1967) кинетику и механизм действия коферментов. [c.530]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология