Регуляция синтеза и распада ферментов

Важнейшим этапом регуляции синтеза липидов служит активация ацетил-СоА — карбоксилазы цитратом (гл. 8, разд. В,2 рис. 11-1). Помимо этого, синтез и распад триглицеридов, накапливающихся в печени и жировой ткани, находятся под сложным гормональным контролем. Так, адреналин и глюкагон, стимулируя образование с АМР, вызывают активацию липаз, которые расщепляют триглицериды таким путем происходит мобилизация жировых депо. С другой стороны, инсулин способствует накоплению жиров этот эффект обусловлен не только увеличением активности ферментов липогенеза, и в первую очередь АТР-зависимого цитратрасщепляющего фермента [уравнение (7-70)], но также ингибированием образования с АМР и, как следствие, подавлением липолиза в клетках. Наконец, сывороточная липопротеидлипаза. (называемая также осветляющим фактором ) расщепляет липиды, входящие в состав сывороточных липопротеидов, в процессе прохождения последних через мелкие капилляры. Освобождающиеся при этоМ жирные кислоты поступают в клетки, где вновь включаются в состав-липидов [44]. [c.556]

Сахарный диабет. В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При недостаточности содержания инсулина возникает заболевание, которое носит название сахарный диабет повышается концентрация глюкозы в крови (гипергликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозурия) и уменьшается содержание гликогена в печени. Мышечная ткань при этом утрачивает способность утилизировать глюкозу крови. В печени при общем снижении интенсивности биосинтетических процессов биосинтеза белков, синтеза жирных кислот из продуктов распада глюкозы—наблюдается усиленный синтез ферментов глюконеогенеза. При введении инсулина больным диабетом происходит коррекция метаболических сдвигов нормализуется проницаемость мембран мышечных клеток для глюкозы, восстанавливается соотношение между гликолизом и глюконеогенезом. Инсулин контролирует эти процессы на генетическом уровне как индуктор синтеза ключевых ферментов гликолиза гексокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. Инсулин также индуцирует синтез гликогенсинтазы. Одновременно инсулин действует как репрессор синтеза ключевых ферментов глюконеогенеза. Следует отметить, что индукторами [c.359]

Регуляция может осуществляться на многих уровнях, но главную роль играют регуляторные механизмы двух типов. Один из них основан на том, что состав окружающей среды влияет на скорость и интенсивность синтеза различных ферментов. Этот механизм, относительно медленно действующий, регулирующий обмен путем индукции и репрессии, описан в гл. 29. Следует обратить внимание, что скорости синтеза и распада регуляторных ферментов чаще всего регулируются гормонами. [c.447]

Изучение клеточной организации и попытки установить связь между структурой и функцией на различных иерархических уровнях — от простых молекул до макромолекул и таких агрегатов, как мембраны или частицы, до субклеточных единиц и, наконец, клеток — все это составляет одну из самых увлекательных и перспективных областей исследования в современной биологии. Для биохимика и цитолога выяснение химического значения различных сложных структурных элементов, обнаруженных в клетке, важно не только само по себе оно является необходимой ступенью любого исследования, направленного на то, чтобы понять, как происходит синтез, распад и взаимодействие этих элементов. Мы начинаем догадываться, что именно в этих сложных структурах скрыт секрет механизмов, с помощью которых осуществляется регуляция клеточных процессов как в пространстве, так и во времени. Этот секрет, возможно, заключается, по крайней мере отчасти, в том, что различные клеточные компоненты — главным образом ферменты, а также их субстраты и модификаторы (активаторы и ингибиторы) — находятся в разных отсеках клетки и потому не всегда доступны друг для друга. Из сказанного вытекает два вывода, подтвержденных в последнее время многочисленными экспериментальными данными 1) в клетке существует четкое распределение некоторых ключевых компонентов, особенно ферментов они локализуются в (или на) определенных клеточных структурах, представляющих собой микроскопические внутриклеточные органы, так называемых органеллах 2) эти структуры, а вместе с ними и соответствующие клеточные компоненты можно выделить с помощью подходящих мягких методов разрушения клеток (гомогенизация) и последующего фракционирования. [c.239]

РЕГУЛЯЦИЯ КОЛИЧЕСТВА ФЕРМЕНТА ПУТЕМ РЕГУЛЯЦИИ СКОРОСТИ ЕГО СИНТЕЗА И РАСПАДА [c.99]

Различают экстенсивную и интенсивную регуляцию активности ферментов в клетках и тканях организма. Экстенсивная регуляция обусловлена индукцией или репрессией генов, кодирующих синтез соответствующих ферментов. Увеличение или уменьшение числа активных молекул определяет суммарную активность пула данного фермента в каком-либо компартменте клетки, в ткани или целом органе. В физиологических условиях содержание того или иного фермента в клетке постоянно и регулируется двумя процессами скоростью его синтеза и распада. Оба эти процесса взаимосвязаны и контролируются на генном уровне. Увеличение скорости синтеза ферментативного белка обусловливает активацию внутриклеточных протеиназ и ускоренный распад старых молекул фермента, а снижение скорости синтеза приводит к замедлению распада ферментативного белка. [c.80]

Сочетание процессов синтеза и распада ферментов называют обновлением ферментов. Обновление происходит и у бактерий, и у млекопитающих, однако значение распада ферментов как средства регуляции их количества у бактерий недооценивалось. [c.101]

Регуляция синтеза и распада ферментов [c.102]

Другие типы регуляции активности ферментов. Абсолютное количество присутствующего в клетке фермента регулируется временем его синтеза и распада. К регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентра- [c.156]

Как отмечалось, в отличие от печени в мышечной ткани глюкозо-6-фосфатаза отсутствует. Пути распада и синтеза гликогена в печени в целом подобны таковым в мышце, однако имеются существенные различия в структуре печеночных и мышечных ферментов метаболизма, а также в механизмах регуляции их активности. [c.327]

Прежде чем рассмотреть систему регуляции ферментов расщепления, следует обсудить еще одно примечательное явление. Оно связано с разложением глюкозы. Глюкоза — излюбленный питательный субстрат бактерий, причем пути ее разложения сливаются с путями распада большинства других питательных веществ. Поэтому довольно длинный путь разложения глюкозы держится в клетке всегда наготове — это примерно с десяток постоянно работающих по цепочке ферментов. Их синтез не подавляется. Эти ферменты (и соответственно всю образованную ими цепь) называют конститутивными, потому что они входят в основное оснащение клетки. [c.281]

Изучение белков — одна из важнейших проблем современной химии и биохимии. Объект исследования исключительно лабилен, многообразен и сложен. Белки составляют основу покровных, соединительных, опорных, мышечных тканей, входят в состав клеточных мембран, определяют защитные функции организма белковые гормоны участвуют в регуляции процессов жизнедеятельности белки-ферменты обусловливают направление и скорость процессов распада и синтеза, происходящих на клеточном уровне. Поэтому понятен тот пристальный интерес, которьш вызывают белки у представителей целого ряда смежных наук, занимающихся изучением живой материи. Значительная роль в изучении белка принадлежит химии. [c.17]

К к уже отмечалось, количество данного фермента в органелле, клетке или ткани определяется соотношением между скоростями процессов его синтеза и распада (см. 911). В ходе многочисленных исследований удалось выяснить детали возможных механизмов контроля скорости биосинтеза ферментов. В гл. 11 описаны особенности важных в этом отношении процессов индукции и репрессии данные формы регуляции, по-видимому, направлены на то, чтобы поддерживать количество синтезированного фермента на уровне, соответствующем потребностям клетки. Ранние работы в этом направлении были проведены главным образом на прокариотах, но к настоящему времени получено много данных и для высших организмов. [c.116]

В клетке изменение скорости катализируемых ферментами биохимических реакций может происходить по крайней мере двумя путями. Существует быстрый (действующий в течение секунд или минут) механизм регуляции ферментативной активности, который зависит от изменения каталитической активности индивидуальных молекул фермента. Имеется также несколько более медленный (действующий в течение многих минут или часов) механизм, лимитируемый количеством фермента, которое определяется скоростью процессов его синтеза и распада. Оба эти механизма обычно действуют при посредстве низкомолекулярных соединений, образующихся в клетке как промежуточные метаболиты или проникающие в нее из окружающей среды. В обоих механизмах используется важнейший принцип управления — принцип обратной связи. Прежде чем перейти к рассмотрению того, как этот принцип реализуется в регуляции активности ферментов, напомним несколько общих механизмов изменения скорости ферментативных реакций. [c.10]

Настоящий справочник отличается от имеющихся тем, что в нем не только описана химическая структура и биологическая роль основных биохимических компонентов живой клетки, но и охарактеризованы пути метаболизма данных компонентов в живом организме. Он состоит из семи разделов, в каждом из которых в алфавитном порядке дана соответствующая тepминoлorиЯi В разделах Белки , Нуклеиновые кислоты , Углеводы , Липиды приведены структурные формулы и показана биологическая роль биохимических компонентов клетки, описаны и проиллюстрированы схемами основные пути распада и синтеза важнейших биологически активных молекул. В разделе Ферменты содержатся сведения о типах ферментативного катализа, скорости ферментативных реакций, единицах измерения ферментативных реакций, о принципах классификации ферментов, регуляции биосинтеза и активности ферментов. Раздел Витамины включает характеристику отдельных представителей водо- и жирорастворимых витаминов. Особое внимание уделено ферментным реакциям, в которых участвуют витамины, приведены данные о содержании витаминов в продуктах питания, о суточной потребности человека в витаминах, о применении витаминов и витаминных препаратов в медицинской практике, сельском хозяйстве и т. д. В разделе Гормоны -освещены достижения по биохимии пептидных, белковых и стероидных гормонов. Рассмотрены вопросы биосинтеза, механизм действия гормонов на молекулярном уровне, взаимодействие гормонов с [c.3]

Поскольку основными компонентами метаболизма являются белки, т. е. ферменты, части мембран, транспортные белки и т. д., то именно они в первую очередь должны подвергаться модуляциям. Модуляции состоят либо в изменении количества определенных белков клетки путем регуляции скорости их синтеза или распада, либо в увеличении или снижении биологической активности белков. В этой главе будут описаны некоторые, особенно четкие примеры обоих типов модуляций. [c.43]

Гликогеновые болезни — это группа наследственных болезней, причиной которых является дефект фермента. Следствием этого является снижение или отсутствие активности какого-либо фермента, участвующего в синтезе или распаде гликогена или регуляции этих процессов. [c.150]

Рассмотрим возможные механизмы регуляции активности фермента в клетке. Одним из регулируемых параметров является общее количество фермента. Эта величина определяется скоростями синтеза и распада. Другой параметр — доля активного фермента. Она может изменяться, например, при изменении равновесия на уровне четвертичной структуры, образующейся из активных и неактивных форм. Такое равновесие может регулиро- [c.35]

Киназа фосфорилазы (АТФ-фосфорилаза Б фосфотрансфераза КФ 2.7.1.38) катализирует фосфорилирование фосфорилазы Б, превращая ее в активную форму — фА [1]. Киназа фосфорилазы является ключевым ферментом регуляции обмена гликогена [2—4]. Регуляция скорости гликогенолиза особо важное значение имеет для скелетной мускулатуры, так как функция мышечной ткани зависит от скорости распада и синтеза гликогена — основного источника энергии мышечного сокращения. В зависимости от состояния ткани активность ферментов, участвующих в этих реакциях — КФ, фосфорилазы и гликогенсинтазы — регулируется путем ковалентной модификации реакции фосфорилирования — де-фосфорилирования, приводящей эти ферменты в активированную или неактивированную форму [1—6]. С открытием цАМФ-зависи-мой протеинкиназы, активирующей КФ путем фосфорилирования [7], связан новый этап исследований, показавших, что фосфорилирование белков является общебиологическим механизмом регуляции физиологической активности тканей млекопитающих [2, 6]. Первым примером такого способа регуляции ферментативной активности была реакция, катализируемая КФ. [c.54]

Количество фермента в клетке определяется соотношением скоростей его синтеза и распада. Этот способ регуляция скорости ферментативной реакции является более медленным процессом (проявляется спустя несколько часов), чем регуляция активности фермента (практически мгновенный ответ). [c.53]

Одним из уникальных свойств живых организмов является удивительная их способность к сохранению сбалансированности катаболических (биодегра-дативных) и анаболических (биосинтетических) процессов. При этом в клетках одновременно совершаются процессы синтеза, распада и взаимопревращения сотен и тысяч разнообразных веществ, которые в свою очередь регулируются множеством механизмов, обеспечивающих постоянство внутренней среды организма. Некоторые из этих регуляторных механизмов, среди которых важная роль принадлежит механизмам регуляции синтеза и каталитической активности ферментов, будут рассмотрены далее. [c.152]

Действительное количество фермента, присутствующего в любой данный момент времени, определяется относительными скоростями его синтеза и распада, а также концентрациями различного рода ингибиторов и активаторов. Как правило, распад ферментов протекает медленно и не известно ни одного специального примера, когда содержание фермента регулировалось бы его распадом. В то же время показано, что существует высокоспецифичная регуляция синтеза ферментов, осуществляемая за счет гормональных механизмов, механизма репрессии и дерепрессии (индукции), а также других пока еще недостаточно изученных процессов. Такая регуляция синтеза ферментов мол ет быть абсолютно по спе ,ифичности, но осуществляется она медленно. У бактерий для значительных изменений содержан 1я фермента таким путем необходимы минуты, а у высших растений— часы. [c.16]

Третий уровень регуляции —генетический контроль, определяющий скорость синтеза ферментов. Скорость метаболического процесса зависит от концентрации активной формы каждого фермента, а она определяется соотношением скоростей синтеза и распада фермента. Скорость синтеза фермента сильно варьирует в зависимости от условий. Ферменты, которые всегда присутствуют в клетке в более или менее постоянных количествах, называются конститутивными. Ферменты, синтезирующиеся в ответ на появление в среде соответствующего субстрата, называются адаптивными, или индуцибельными. Гены, контролирующие синтез адаптивных ферментов, обычно находятся в состоянии репрессии и дерепреСсируются только при наличии индуктора. Иногда происходит репрессия или индукция одновременно целой группы, ферментов, что связано с закодированием этой группы ферментов в ДНК набором последовательно расположенных генов — опероном. Все гены, входящие в состав данного оперона, репрессируются и дерепрессируются одновременно, или координированно. [c.124]

Хольцер [2012] описал несколько протеиназ дрожжей, различающихся по специфичности и механизму действия и, по-видимому, ответственных за внутриклеточную деградацию белков. Были обнаружены пептиды, которые специфически ингибируют эти три фермента [2013]. Указанные протеиназы локализованы в вакуолях и, следовательно, изолированы от своих субстратов. Контроль процессов деградации би,лка может осуществляться в этом случае путем изменения кондентрации ингибиторов протеиназы (через изменение скорости их синтеза или распада) или самих протеиназ. В регуляции времени полуобновления ферментов эти эффекты следует рассматривать как дополнительные к способности субстрата подвергаться превращениям и компартментализации фермента и субстрата. [c.117]

Ключевую роль в регуляции синтеза и распада гликогена играют реакции фос-форилирования-дефосфорилирования гликогенсинтетазы и гликогенфосфорила-зы. При этом фосфорилирование изменяет активность этих ферментов противоположным образом — ингибирует синтазу и активирует фосфорилазу дефосфорилирование, наоборот, активирует синтазу и ингибирует фосфорилазу (рис. 9.26). Это обстоятельство и позволяет избежать образования растратного цикла. [c.269]

Рис. 16.9. Каскады реакций, регулирующих обмен гликогена Л-распад гликогена Б-синтез гликогена. Неактивные формы ферментов показаны красным, активные - зеленым цветом. Последовательность реакций, приводящих к активации про-теинкиназы, одна и та же для регуляции распада и для регуляции синтеза гликогена.

РИС. 11-10. Регуляция распада и синтеза гликогена в мышце жирные непрерывные стрелки — синтез, штриховые (тонкие и жирные) стрелки — катаболизм, (—>)— реакции фосфорилирования с использованием АТР, (— >)—реакции гидролиза, катализируемые фосфатазамн, и толстые светлые стрелки — влияние активных форм модифицируемых ферментов. [c.508]

Механизмы, лежащие в основе этой регуляции, пока неизвестны. Для их объяснения существует ряд гипотез. Предполагают, что контроль осуществляется на уровне транскрипции по аналогии с индукцией ферментов у бактерий и что в этом случае в клетках животных должны функционировать аналогичные репрессоры. С молекулой ДНК у эукариот связаны гистоны, поэтому считается, что именно эти белки выполняют роль репрессоров. Прямых доказательств их роли в качестве репрессоров не получено, хотя, как было показано, в клетках эукариот открыт класс регуляторных белков процесса транскрипции. Высказано предположение, что в ядре синтезируется высокомолекулярная молекула мРНК, содержащая информацию для синтеза широкого разнообразия белков, но в цитоплазму попадает только небольшая часть зрелой мРНК, а основная часть ее распадается. Неясны, однако, биологический смысл и назначение этого механизма избирательного распада и соответственно траты огромной массы молекулы мРНК. [c.540]

Катализируется эта реакция ферментом киназой фосфорютазы Ь, который также существует как в активной, так и неактивной формах. Активация киназы фосфорилазы Ь происходит подобно активации фосфорилазы, т. е. путем ее фосфорилирования, которое катализируется цАМФ-зависимой протеинкиназой (гл. 13). Важная роль в активации киназы фосфорилазы принадлежит также Са " -кальмодулину — белку, участвующему в регуляции активности многих киназ (гл. 13). Активация протеинкиназы при участии цАМФ, который, в свою очередь, образуется из АТФ в реакции катализируемой аденилатциклазой, стимулируется гормонами адреналином и глюкагоном. Увеличение содержания этих гормонов приводит в результате каскадной цепи реакций к превращению фосфорилазы Ь в фосфорилазу а и, следовательно, к освобождению глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата из запасного полисахарида гликогена. Обратное превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь катализируется ферментом протеинфосфатазой. На рис. 18.6 приведен каскадный механизм мобилизации гликогена. Активация первого фрагмента каскада — аденилатциклазы — в конечном счете активирует распад гликогена и одновременно ингибирует фермент его синтеза — гликогенсинтазу (гл. 20). Следовательно, фосфорилирование гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы приводит к противоположным изменениям их активности гликогенсинтаза ингибируется, а гликогенфосфорилаза активируется, что вызывает повышение содержания глюкозы в мышцах, печени и крови, т. е. происходит быстрое включение реакций, поставляющих энергию. [c.251]

Рис. 16.14. Схема, иллюстрирующая некоторые взаимодействия между ферментами и метаболитами, за счет которых осуществляется регуляция распада гексоз и синтеза запасных веществ. В схеме использованы данные, полученные для дрожжей, животных тканей и бактерий. Метаболиты, выполняющие важные эф-фекторные функции, выделены красным цветом. Отходящие от них тонкие черные стрелки означают положительные воздействия, а красные стрелки-отрицательные воздействия. Фр-б-Р-фруктозобисфосфат Фр-6-Р-фруктозо-б-фос-фат Фр-б-Раза-фруктозобисфосфатаза Гл-б-Р-глюкозо-б-фосфат ГА-Р-глицеральдегид-З-фосфат ФЕП-фосфоенолпируват.

Репрессия под действием конечных продуктов характерна для процессов биосинтеза (анаболизма) аминокислот, витаминов, пуринов и пиримидинов индукция же, как правило, имеет место при распаде (катаболизме) источников углерода и энергии Совершенно очевидно, что регуляция необходима для обеспечения экономичности работы белоксинтезирующей системы. Синтез ферментов любого метаболического пути включается или выключается в зависимости от того, сколь велика в данный момент потребность клетки в этом пути. Зачем синтезировать белки, если они не нужны Особенно ярким примером того, как с помощью индукции и репрессии обеспечивается строгий контроль над синтезом определенной группы белков, может служить регуляция образования ферментов, катализирующих распад миндальной кислоты (точнее ее солей — манделатов) у Pseudomonas. Ниже приведена предполагаемая последовательность реакций распада. [c.536]

Конечно, совсем по-иному должно обстоять дело с конститутивными ферментами, разлагающими глюкозу. Эта ферментная система работает очень интенсивно, и концентрация ферментов должна здесь постоянно поддерживаться на очень высоком уровне. Тем не менее она не бывает слишком высокой. Возможности регуляции здесь следующие. Во-первых, индуктор и корепрессор могут быть родственны друг другу, т. е. либо индуктор возникает из корепрессора (или наоборот), либо индуктор и корепрессор образуются одновременно, на одной предшествующей стадии. Во-вторых, между индуктором и корепрессором может устанавливаться постоянное количественное соотношение (нечто подобное известно в органической химии), которое как раз таково, чтобы отдача информации опероном все время держалась на постоянном (высоком) уровне. Однако все это, собственно говоря, домыслы, лишенные экспериментального подтверждения. Возможно, в действительности все выглядит совершенно иначе. Но одно кажется совершенно ясным наше разделение ферментов на регулируемые и нерегулируемые (конститутивные) не вполне правильно. Лучше было бы говорить о ферментах, концентрация которых стабильно поддерживается на каком-то постоянном, весьма низком (нанример, ферменты биосинтеза коферментов) или высоком уровне (например, ферменты разложения глюкозы), и о ферментах, концентрация которых может сильно варьировать, т. е. быть очень высокой или нулевой в зависимости от требований (синтез аминокислот — регуляция посредством репрессии распад лактозы — регуляция посредством индукции). Поскольку нам важно, чтобы читатель хорошо усвоил принцип регуляции, попробуем кратко резюмировать все то, что мы рассказали. Итак, регуляция осуществляется посредством репрессоров, имеющих двойную (аллостерия) специфичность во-нервых, в отношении генов-операторов, находящихся в геноме, и, во-вторых, в отношении определенных малых молекул (корепрес-соров или индукторов), находящихся в цитоплазме. К. Брэш в своей книге Классическая и молекулярная генетика так хорошо описал все эти механизмы, что лучше всего привести здесь его собственные слова [c.287]

Ферменты распада гликогена (фосфорилаза) и его синтеза (гликогенсинтаза) являются регуляторными. Регуляция осуществляется методом химической модификации фосфорилированием-дефрсфо-рилированием обычно оба фермента подвергаются ей синхронно. [c.182]

Биологическое действие. Витамин Вд (пиридоксин) участвует в регуляции обмена аминокислот и в синтезе белка, проявляя анаболический эффект. Он также регулирует липидный обмен, усиливая усвоение ненасыщенных жирных кислот. Этот витамин входит в состав фермента фосфорилазы, который усиливает распад гликогена в тканях, способствует повышению содержания креатина в мышцах, влияет на образование серотонина, гистамина, ГАМК, которые участвуют в регуляции процессов сокращения мышц и функций нервной системы. [c.117]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

В результате такого каскада взаимодействий повьштение уровня сАМР приводит к подавлению синтеза гликогена и к стимуляции его распада, что максимально увеличивает количество глюкозы, доступное для использования клеткой (рис. 13-27). Регуляция метаболизма гликогена с помощью реакций фосфорилирования иллюстрирует общее правило ферменты, фосфорилирование которых ведет к их активации, обычно участвуют в процессах расщепления, а ферменты, которые при фосфорилировании утрачивают активность, обычно связаны с процессами синтеза. [c.271]

О связи между регуляцией активности КФ ионами Са + и мышечным сокращением свидетельствовали данные ингибирования ферментативной активности при добавлении изолированного СПР и реактивации ее при добавлении Са + [9], а также результаты, полученные на протеин-гликогеновом комплексе, содержащем все ферменты синтеза и распада гликогена и в какой-то степени имитировавшем функционирование фермента в мышечной клетке [8]. Гистохимические исследованк-я, показавшие локализацию глико-геновых частиц вдоль тонких филаментов, указывали на возможность взаимодействия ферментов обмена гликогена с миофибрил-лярной фракцией [135]. Это подтверждалось также работой По-глазова и др. [136, 137], в которой наблюдали специфическую активацию КФ актином — основным структурным белком тонких мышечных волокон. [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология