Внутренняя перенос электронов

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Принимая во внимание отрицательный итог всех попыток найти высокоэнергетические промежуточные соединения, а также очевидную необходимость интактной мембраны, Митчелл в 1961 г. предложил химио-осмотическую теорию окислительного фосфорилирования [97, 98]. В этой теории также принимается в расчет наличие энергозависимых процессов, таких, как накопление митохондриями катионов. Принципиальные положения теории Митчелла проиллюстрированы на рис. 10-12. Предполагается, что во внутренней мембране митохондрии имеется протонный насос, приводимый в действие потоком электронов этот насос выкачивает протоны из матрикса через мембрану. Идея о выкачивании протонов путем переноса электронов сама по себе не нова еще ранее высказывалось предположение, что этот механизм лежит в основе накопления в желудке соляной кислоты. Как указано на рис. 10-12, окисленный переносчик В при восстановлении в форму ВН приобретает два протона. Эти протоны не обязательно должиы поступать от восстановленного переносчика АНг, и Митчелл предположил, что они захватываются из раствора на внутренней стороне мембраны, т. е. со стороны матрикса. Затем, когда ВНг вновь окисляется под действием переносчика С, протоны освобождаются, но уже с наружной стороны мембраны. Митчелл привел данные, свидетельствующие о наличии требуемой стехиометрии процесса на каждые два протона, прошедшие через мембрану, синтезируется одна молекула АТР. Отсюда следует, что в цепь переноса электронов должно быть встроено три разных протонных насоса, соответствующих трем участкам фосфорилирования. [c.419]

Во втором случае реакция окисления — восстановления происходит во внутренней сфере. Перенос электрона здесь осуществляется через атомно-молекулярную частицу, выступающую в качестве мостика между восстановителем и окислителем. Указанный переход электрона называется механизмом атомного перехода или мостикового активированного комплекса. Он неизбежно предусматривает ряд последовательных стадий [c.280]

Окислительно-восстановительные реакции во внутренней сфере наиболее распространены. При этом в качестве мостика могут выступать одноатомные и многоатомные лиганды, а также ионы. Лимитирующей стадией в указанных реакциях могут быть образование мостиковой связи, перенос электронов в мостиковом промежуточном соединении и др. Экспериментальные результаты приводят к выводу, что перенос электронов с большей скоростью осуществляется для многоатомных частиц по сравнению с одно- [c.280]

Перенос электронов от субстратов цикла трикарбоновых кислот к кислороду, сопровождающийся образованием воды, осуществляется сложной полиферментной системой, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Последовательность функционирования отдельных дыхательных переносчиков в значительной мере была выяснена благодаря применению ингибиторного анализа, а также спектрофотометрических исследований. В настоящее время строение дыхательной цепи может быть представлено схемой на рис. 51. [c.435]

Окислительно-восстановительные потенциалы каждого переносчика увеличиваются по мере приближения к кислороду, так что электроны, отщепленные от субстратов соответствующими дегидрогеназами, переносятся к кислороду термодинамически самопроизвольно. Внутренняя мембрана митохондрий содержит полную дыхательную цепь с двумя дегидрогеназами (сукцината и НАДН). Известно несколько специфических ингибиторов переноса электронов. [c.435]

Происходит перенос электронов во внешней цепи, т. е. в замыкающем проводнике, и ионов в растворах, т. е. во внутренней цепи. [c.82]

Независимо от мультиплетности возбужденного состояния, первичные фотохимические процессы могут носить самый различный характер диссоциация на радикалы, внутримолекулярный распад на молекулы, внутримолекулярные перегруппировки, фотоизомеризация, фотоприсоединение, фотодимер изация, фотоионизация, внутренний или внешний перенос электрона с образованием ионов, наконец, с молекулами других веществ возбуждения молекула может осуществлять фотосенсибилизированные реакции передачей своей энергии акцептору. [c.283]

Соединения, содержащие тяжелые атомы, тушат триплетные состояния, но с существенно меньшей эффективностью, чем синглетные. Различают два эффекта тяжелых атомов внутренний эффект тяжелого атома (тяжелый атом, например атом галогена, находится в возбужденной молекуле) и внешний эффект тяжелого атома (тяжелый атом находится в соединении, добавленном в растворитель). Внутренний эффект тяжелого атома проявляется, например, в дезактивации триплетных молекул антрацена и его дихлор- и дибромпроизводных. При переходе от антрацена к 9,10-ди-хлорантрацену и 9,10-дибромантрацену увеличивается константа скорости дезактивации триплетных состояний от 1,1-10 до 2,3-с-. Внешний эффект тушения триплетных состояний существенно проявляется только при больших концентрациях тушителей и сильно зависит от донорно-акцепторных свойств триплетной молекулы и тушителя. Тушение тяжелыми атомами резко возрастает при образовании комплексов донорно-акцепторного типа между триплетной молекулой и молекулой, содержащей тяжелый атом. Возбужденные донорно-акцепторные комплексы могут распадаться па ион-радикалы в полярных средах. Так, при импульсном фотолизе водного раствора сульфоантрахиионов в присутствии KI наблюдается образование антрасемихинона с максимумом поглощения 520 нм, образующегося в результате реакции переноса электрона [c.167]

Размеры митохондрий и размеры полостей, а также часть внутреннего пространства частицы, занятая кристами, непостоянны и варьируют в широких пределах в зависимости от функций органа, из которого взяты митохондрии (сердечная мышца, печень и т, п.). Внутренние мембраны содержат все необходимое для сопряжения энергии переноса электронов с синтезом АТФ. Это фундаментальная функция митохондрий, обязательная для митохондрий всех типов. [c.390]

Заменяя в уравнении (1У.8) АЯ на АС/+ рЛУ (уравнение 1У.5) и зная из уравнения (1У.З), что изменение внутренней энергии равно Qp — A, где А — работа, совершаемая системой против внешних сил, включая и перенос электронов (электрическую работу Аэл) в окислительно-восстановительных процессах, т. е. А=рАУ-1-Аэл, [c.179]

В соответствии с гипотезой конформационного сопряжения, во время переноса электронов белки внутренней митохондриальной мембраны (в том числе и встроенная в мембрану АТФаза) изменяют свою конформацию и становятся высокоэнергетическими. При возвращении к обычной конформации АТФаза высвобождает запасенную энергию, которая используется для синтеза АТФ. [c.86]

ВОДЫ во внутренней координационной сфере иона Ре(Н. О) + на однозарядные анионы. Поэтому перенос электрона от Оо к Ре " можно рассматривать как внешнесферный. [c.153]

В клетки животных и бактерий активно транопортируются аминокислоты [38, 39]. У Е. oli существуют специфические системы переноса почти для каждой аминокислоты, а для некоторых аминокислот таких систем даже несколько. Обычно наряду с системой, для которой характерны высокое сродство к аминокислоте и способность перекачивать ее из областей с очень низкой концентрацией, существуют параллельно функционирующие системы с рецепторами, не обладающими столь высоким сродством к субстрату. Системы транспорта аминокислот, а также сахаров достаточно хорошо исследованы у бактерий [38, 45, 46]. В одной из таких систем, детально изученной с помощью химических и генетических методов, процесс проникновения различных сахаров (в том числе альдогексоз) внутрь клетки сопряжен с распадом фосфоенолпирувата (табл. 3-5). Судя по всему, сахара при функционировании этой системы проходят через внутреннюю мембрану в виде фосфатных эфиров (групповая транслокация) [46а, 46Ь]. В другой системе транспорт аминокислот и лактозы сопряжен с системой переноса электронов (гл. 10) в связанной с мембраной окислительно-восстановительной цепи. Считают, что эта система не зависит от синтеза АТР. [c.359]

Представлены доказательства в пользу как ионного, так и радикального механизмов реакции Меервейна. Ни один из этих механизмов не может объяснить всех эксперименталь ных данных, что привело к предположению об образовании промежуточного комплекса соли диазония, олефина и хлорида меди. Такой комплекс может разлагаться путем внутреннего переноса одного электрона [c.63]

Электропроводящие свойства полимерных пленок зависят также от способа их получения. В большинстве случаев трудно получить однородное равномерное покрытие поверхности электрода. Для оценки степени покрытия электродной поверхности иммобилизованным модификатором используют зависимость катодных (или анодных) токов в условиях циклической вольтамперометрии от скорости развертки потенциала. Величина заряда, полученная интегрированием пика циклической кривой, характеризует степень заполнения поверхности электрода лишь в том случае, если в переносе электронов участвует вся поверхность ХМЭ, а не только несколько внутренних слоев. В противном случае суммарный заряд зависит от скорости развертки - чем она медленнее, тем большая часть пленки будет участвовать в переносе заряда. [c.484]

Прохождение электронов по цепи переносчиков может вызывать в белках конформационные изменения, которые могут приводить к синтезу высокоэнергетических промежуточных соединений. В пользу этого представления говорят хотя и малые, но отчетливо наблюдаемые конформационные изменения цитохрома с в ходе окисления и восстановления [12]. Тесная ассоциация одного белка с другим, характерная для внутренней митохондриальной мембраны, указывает на возможность передачи через один или несколько белков любого конформационного изменения, индуцированного на участке переноса электронов, на далеко отстоящий участок (например, на фактор сопряжения Fi), где может происходить образование АТР. [c.414]

Как и в случае с пероксидом водорода, генерирование радикалов по реакции ионов металлов с гидропероксидом состоит из нескольких стадий. В водном растворе, как и в случае Н2О2, сначала происходит замещение ROOH во внутренней координационной сфере иона, за которой следует перенос электрона с иона на ROOH с ее последующим расщеплением на RO и ОН, например [c.514]

Окисление спиртов ионами металлов в водных растворах изучено достаточно подробно. Спирт входит во внутреннюю координационную сферу иона окислителя, где и происходит перенос электрона со спирта на ион [c.312]

Перенос электронов осуществляется специальными переносчиками НАД" , ФАД, ФМН, кофермент Q и белками, содержащими железо, -цитохромами, обычно их обозначают цит.й, цит.с, цит.д. Переносчики расположены во внутренней мембране митохондрий и схематически представлены на рис. 36. [c.86]

Си , (10 —10" -моляльной). Однако вследствие ионных взаимодействий наблюдаемая константа скорости (10 моль" сек ), по-видимому относится к внутреннему переносу электрона в комплексе, возникающем при взаимодействи I [c.95]

Важным направлением биоэлектрохимических исследований является изучение свойств мембран с встроенными ферментными системами. Так, предприняты попытки встраивания в бислойные фосфолипидные мембраны компонентов ферментных систем, присутствующих во внутренней мембране митохондрий (никотинамид — аденин — динуклеотида (ЫАОН), флавинмононуклеотида и коэнзима Р,), а также хлорофилла. На таких мембранах при наличии в водном растворе окис-лительно-восстановительных систем генерируется мембранный потенциал, вызванный протеканием окислительно-восстановительных реакций на границе мембрана — электролит. В определенных условиях мембраны оказываются проницаемыми для электронов или протонов. Эти опыты важны для понимания механизма превращения энергии и переноса электронов в живых организмах. [c.141]

Эти процессы можно классифицировать на две подгруппы 1) реакции, при протекании которых природа и число ближайших к иону частиц, т. е. состав внутренней координационной сферы, не изменяются при образовании переходного состояния стадии переноса электрона (внешнесферные реакции электронного переноса) к таким реакциям относится взаимодействие между ферри- и ферроцианид-анионами, когда группы СЫ остаются расположенными симметрично вокруг Ре + или Ре +, а также реакция между ионами Мп04 и МпОГ 2) реакции, в переходном состоянии которых один или несколько лигандов одновременно входят в состав внутренней координационной сферы окисленной или восстановленной форм (внутрисферные реакции электронного переноса). При комплементарных реакциях электронного переноса окислитель и восстановитель изменяют свои степени окисления на одну и ту же величину. Возможны более сложные процессы типа [c.89]

Ток, возникающий в элементе, порождается переносом электронов от цинка к меди это внешний ток элемента. Замыкание электрического тока обеспечивается мостиком хлористого натрия, по которому протекает ионный ток это внутренний ток. Отрицательные ионы (SOJ") в действительности движутся к раствору сульфата цинка, который обогащен ионами Zn +, а положительные ионы (2ц2+) движутся к раствору сульфата меди, который обеднен ионадги Си " . Поскольку по определению направление тока соответствует направлению движения полон ительных зарядов, внутренний ток течет от цинка к меди. Если измерения проводятся в стандартных условиях, т. е. если в начале опыта концентрации растворов солей цинка и меди составляли 1 моль/л при 25° С, то разность потенциалов равна 1,1 В. [c.285]

Следует подчеркнуть, что последовательность расположения переносчиков такова, что значения потенциала ставновятся все более положительными. Каждый предыдущий, более восстановленный переносчик, находится в более высокоэнергетическом состоянии, чем каждый последующий. Другими словами, электроны переходят на все более низкий энергетический уровень. Компоненты дыхательной цепи расположены во внутренней митохондриальной мембране в виде высокоупорядоченных надмолекулярных ансамблей. Показано, что перенос электронов от НАДН к ФМН (1-й участок), от цит.Ь к ЦИТ.С) (2-й участок) и от цит. а, к О2 (3-й участок) сопряжены с фосфорилированием АДФ, т.е. происходит образование АТФ. Данные три участка называют участками окислительного фосфорилирования. Выяснено, что перенос пары электронов от НАДН к О2 сопровождается синтезом трех молекул АТФ. Это было показано отношением Р/О, т.е. числом молей Р, превращаемых на 1 грамм-атом израсходованного кислорода. [c.86]

Хотя интактные митохондрии представляют собой удобный объект для изучения механизмов биоэнергетики, для решения ряда задач ис пользуют более простые системы — субмитохондриальные фрагменты К числу таких задач относится изучение переноса электронов в дыха тельной цепи, локализованной во внутренней мембране митохондрий Существование системы мембран, барьеров проницаемости, системы пе реноса энергии и др. очень осложняет однозначную интерпретацию кинетики окислительно-восстановительных реакций в интактных митохондриях. В связи с этим были разработаны методы получения более простых препаратов субмитохондриальных частиц. Последние могут быть получены при действии на митохондрии либо детергентов, либо сильных механических воздействий (ультразвук, растирание с песком и т. д.). К числу различных субмитохондриальных фрагментов относится так называемый препарат Кейлина—Хартри, представляющий собой фрагменты внутренней мембраны митохондрий, почти лишенные ферментов цикла Кребса. Препарат имеет полный набор дыхательных переносчиков, обладает высокими активностями НАД-Н и сукцинатокси-дазы, стабилен при хранении. [c.407]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

По аналогии с существованием нескольких активирующих ферментов, специфичных к жирным кислотам с разной длиной цепи, имеется также и несколько ацил-СоА — дегидрогеназ, катализирующих реакцию, описываемую уравнением а (рис. 9-1). Все они содержат FAD. В каждом случае восстановленный FADH2, входящий в состав фермента, затем снова окисляется специальным электронпереносящим флавопротеидом [2, 3], также содержащим FAD. Полагают, что этот белок переносит электроны к внутренней мембране митохондрий, где они поступают в митохондриальную систему переноса электронов. [c.308]

Другая особенность внутренней митохондриальной мембраны — это наличие при определенных условиях выростов на ее внутренней поверхности (обращенной в сторону митохондриального матрикса). Фер-иаидес-Моран, открывший эти частицы в 1962 г., предположил, что в< яих могут содержаться ферменты системы переноса электронов. ОднакО последующие йсследоваиия показал и,< чтб дто не так. Как оказалось, в< частицах е мод. 85 ООО, прикрепленных к [c.392]

Хотя многие детергенты оказывают на белки сильное денатурирующее действие, некоторые детергенты разрушают митохондриальныё-мембраны с сохранением ферментативной активности. Наиболее пред почтительным среди них является дигитонин (рис. 12-18), вызываЮ1Ц1й№ разрушение наружной мембраны. Остающиеся фрагменты внутренней мембраны сохраняют способность к окислительному фосфорилированию. Последующее фракционирование субмитохондриальных частиц, проводится с помощью химической обработки. Одна из таких процедур дает набор комплексов , катализирующих реакции четырех разных, частей цепи переноса электронов [69]. Реакции, катализируемые комплексами I, II, III и IV, указаны в уравнении (10-10). [c.399]

Электрохимические реакции принято делить на внешнесферные и внутрисферные. Первые затрагивают внепшюю координационную сферу реагирующего иона, а во внутренней координационной сфере электронный перенос практически не вызывает изменений. Эти реакции протекают без разрыва межатомных связей. Вторые же затрагивают внутреннюю координационную сферу, и перенос электронов сопровождается разрывом или образованием внутримолекулярных связей. Внутрисферные реакции часто осложняются адсорбцией реагентов или продуктов реакции на поверхности электрода. Примером внешнесферных реакций является электронный перенос в системах ионов [c.46]

Механизмы таких реакций разнообразны. В одном случае радикал и ион сближаются и происходит перескок электрона от окислителя к восстановителю. В другом случае радикал замещает лиганд во внутренней координационной сфере комплекса, где происходит перенос электрона. В третьем случае радикал реагирует с лигандом с последутощей перестройкой электронной структуры комплекса. Константы скорости таких реакций в зависимости от реагентов и условий изменяются в интервале 10 - 1 лДмоль с). [c.315]

Фоточувствительные системы (фотоферменты) являются удобными объектами для анализа возможных корреляций между динамическими и функциональными свойствами белков. После светового импульса можно наблюдать перенос электрона по цепи, а с помощью внутренних и внешних физических меток следить за динамическими состояниями матрицы. Такое исследование было проведено на реакционных центрах (РЦ) [c.556]

Некомплементарные окислительно-восстановительные реакции обычно медленнее комплементарных, так как в этом случае механизм более сложный, 1 Ш0Г0ступенчатый, сопровождающийся образованием промежуточных соединений. Медленно протекают окислительно-восстановительные реакции с участием редокс-пар, в которых перенос электронов осуществляется атомами или группами атомов и сопровождается их перегруппировкой. Например, реакции с участием перманганат- и бихромат-ионов. Реакция же с участием редокс-пары СЮ4/СГ ( ° = 1,34 В) практически не идет, так как скорость ее чрезвычайно мапа из-за необходимости разрушить устойчивую внутреннюю сферу оксоиона СЮ4. [c.91]

Хотя это отдельные процессы, но энергетически они сопряжены все молекулы, участвующие в каждом из процессов, находятся в одном компартмен-те - внутренней мембране митохондрий и, благодаря согласованному действию всех участников процесса, та энергия, которая выделяется при переносе электронов, используется для синтеза АТФ. [c.85]