; ;

Свободная энергия переноса

Рис. 14. Сопоставление величин стандартной свободной энергии активации А Gf для реакции гидролиза и-алкил-Р - )-галактопиранози-дов Р-галактозидазой [6] с соответствующими инкрементами свободной энергии переноса -алкильной труп-ПЫ из воды в октанол если заместитель

Как видно, свободная энергия переноса молекулы реагента из воды в мицеллярную фазу может практически полностью компенсировать предполагаемую потерю энтропии при включении молекулы общеосновного или общекислотного катализатора в переходное состояние реакции. Эта компенсация и обусловливает некоторое подобие механизмов ферментативного и мицеллярного катализа. В отличие от реакций высокого кинетического порядка, протекающих в результате взаимодействия низкомолекулярных реагентов непосредственно в растворе, в том и другом случае катализа почти отсутствует неблагоприятный инкремент свободной энергии активации, связанный с потерей поступательного и вращательного движений при включении в переходное состояние реакции дополнительной частицы. Разумеется, конкретный механизм этого явления в каждом из видов катализа несколько иной. В мицеллярном катализе имеет место рассмотренная выше компенсация энтропийных потерь за счет свободной энергии термодинамически выгодных ионных и гидрофобных взаимодействий реагента с мицеллой. В ферментативном катализе компоненты активного центра (злектрофильные и нуклеофильные группы) заранее связаны с белковой глобулой (как правило, химически) и обладают до- [c.122]

При использовании активности получают термодинамическую константу экстракции, которая непосредственно измеряется редко. Для установления относительных величин свободных энергий переноса аниона из воды в 1,2-дихлорэтан использовали экстраполяцию до полной диссоциации соли в обеих фазах [119]. [c.21]

Фундаментальное свойство экстракционной модели, обусловленное самой природой гидрофобных взаимодействий, заключается в том, что инкремент свободной энергии переноса углеводородного фрагмента в молекуле лиганда из воды в органический растворитель практически не зависит от природы последнего [43—47]. Это связано с тем, что главный вклад в эту величину вносит свободная энергия сольватации углеводородного фрагмента в воде. Так, например, независимо от природы органического растворителя инкремент свободной энергии переноса СНа-группы из воды в органическую фазу составляет примерно 700 кал/моль (3000 Дж/моль) [45]. Приблизительно та же величина свободной энергии характеризует адсорбцию алифатических соединений на поверхности раздела фаз вода — масло или вода — воздух, адсорбцию их из водного раствора на поверхность ртутной капли или же процесс солюбилизации органических молекул мицеллами детергентов [45]. Значение этого факта трудно переоценить, поскольку именно поэтому (пользуясь сопоставлением термодинамики гидрофобного взаимодействия белок — органический лиганд с аналогичными данными для модельных процессов) можно выявить, в принципе, специфические свойства структуры или микросреды гидрофобных полостей в белках. [c.27]

Для определения вклада бокового радикала из этой величины вычитается свободная энергия переноса молекулы глицина, не имеющая бокового радикала. В зависимости от величины и знака аминокислотные остатки делятся на гидрофильные и гидрофобные. Данный подход имеет развитие и в настоящее время. Например, метод, основанный на сопоставлении энергии Гиббса переноса эталонной АК (объем которой равен среднеарифметическому значению молярных объемов рассматриваемых АК) и алифатического углеводорода (молярный объем которого равен объему бокового радикала эталонной кислоты) [20], позволяет дать раздельную оценку слагаемых, соответствующих переносу полярных групп и гидрофобных участков радикалов. Данные по свободным энергиям переноса коррелируют с тенденцией отдельных ами- [c.190]

Доступная воде поверхность [17] боковой цепи аминокислоты как функция ее гидрофобности [16], т. е. как функция свободной энергии переноса из воды в этанол или диоксан, которые по предположению имитируют условия во внутренней области белка. Доступная воде поверхность определена [c.22]

Свободные энергии переноса боковых цепей дают возможность оценить вклады этих цепей в стабильность белка. Количественно оценить обсуждавшиеся выше вклады довольно сложно. В работе [15] были определены величины АЯ и А5 переноса различных малых неполярных молекул из монодисперсного водного раствора в монодисперсный раствор в неполярном углеводородном растворителе. Если проводить аналогию между этими экспериментами п переходом неполярных боковых цепей из воды во внутреннюю часть белка, то [c.53]

При этом скорость реакции пропорциональна свободной энергии переноса (экстракции) алкила из воды в органический растворитель. [c.727]

Можно сделать вывод о том, что увеличение структурированности воды в растворах приводит к росту гидратации протона и уменьшению протонодонорной способности среды, а перестройка и нарушение структуры воды ведет к уменьшению гидратации протона и росту протонодонорной способности среды. Этот вывод подтверждается относительно недавно полученными электрохимическим методом данными (К. Бейз и др., 1978) по определению свободной энергии переноса протонов АО из водного раствора в растворы с добавками одноатомных спиртов. [c.87]

С повышением температуры бд и Аб уменьшаются, следовательно, энергия переноса углеводорода в воду с повышением температуры растет. Возрастает с увеличением температуры и свободная энергия переноса углеводорода в воду. Вклад молекул воды в свободную энергию переноса молекулы углеводорода в воду AF можно определить из уравнения [c.21]

Я И Ц — значения групповых чисел гидрофильных и гидрофобных групп, соответственно. Примеры чисел ГЛБ таких групп приведены в табл. 5.2. В то время как подход Гриффина ограничивает значения ГЛБ в пределах от О до 20, значения, рассчитанные в работе [30], могут быть и меньше нуля. Данные значения соотносятся со свободными энергиями переноса ПАВ из воды в масло. [c.149]

Замечено, что применение этого уравнения для данных, опубликованных в работе [40], дает примерно нулевое значение для С и значение Ь порядка 88 кДж-моль 1 Е . Данное значение Ь соответствует свободной энергии переноса СН групп алкана в водный раствор порядка 3,6 кДж-моль . Похожие энергетические характеристики были получены для растворения алканов в мицеллах додецилсульфата (3,3 кДж моль для переноса СН2 групп алкана в водный раствор) и для выделения ПАВ из мицелл (2,4-3,4 кДж-моль для переноса СЩ групп алкана в водный раствор). [c.157]

Кислотный потенциал пропорционален изменению свободной энергий переноса протона в противоположном направлении. [c.167]

Солевой эффект и уравнение Дебая — Хюккеля, с помощью которого он может быть оценен, характеризуют отклонения от идеальных свойств, вызываемые, главным образом, взаимодействием между ионами. С другой стороны, эффект среды соответствует изменению свободной энергии переноса одного моля г-го вещества из стандартного состояния в воде в стандартное состояние в рас- [c.174]

Стандартная свободная энергия переноса грамм-иона г-го вида из воды в растворитель 8Н ион /-Г0 вида (Н2О, состояние 1, = 1) = [c.177]

Эффект среды и константа диссоциации. Различия в основности растворителя отражаются на величине неэлектростатической составляющей свободной энергии переноса, которая не учитывается в расчетах по Борну. Тем не менее, такие расчеты могут оказаться полезными для качественного предсказания влияния растворителя на реакции переноса протона. В общем виде кислотная диссоциация в растворителе 5Н определяется как реакция [c.178]

При низких концентрациях компонента I его коэффициент активности в рассматриваемом растворителе в близок к единице коэффициент же обращается в единицу лишь при бесконечном разбавлении раствора I водой уу. Коэффициент у. зависит от (молярной) стандартной свободной энергии переноса (А °) компонента I из станд тного состояния в юде в стандартное состояние в растворителе в [c.38]

Именно свободная энергия переноса ионов водорода из воды в неводные и смешанные растворители, а также связанный с ней эффект среды у являются ключевыми пунктами в установлении единой шкалы электродных потенциалов, основанной на водородной шкале в водном растворителе. Чтобы выразить потенциал полуреакции (41) в водородной шкале в воде, вместо изменения свободной энергии реакции (42) требуется изменение энергии ДС° в реакции [c.38]

А — стандартнал свободная энергия переноса В — свободная анергия активации переноса в прямом направлении (из фазы I в фазу 11) С — свободная анергия активации переноса в обратном направлении. [c.86]

Распределение эмульгатора мелзду водной и масляной фазами определяется его свободной энергией переноса из воды [c.140]

Это означает, что свободная энергия внутримолекулярного (в переходном состоянии) гидрофобного взаимодействия Е-Н (т. е., величина Д <55%нутр. которая и определяет эффективность катализа) фактически пропорциональна свободной энергии переноса (экстракции) группы Н из воды в органический растворитель (АОэкстр)- [c.44]

Алифатические обратимые конкурентные ингибиторы. Как видно из рис. 37, сррбционный участок активного центра малоспецифичен по отношению к структуре алифатической цепи в молекуле ингибитора (алканолы). Независимо от того, является ли алифатическая цепь нормальной или разветвленной, эффективность обратимого связывания алканола КОН на активном центре определяется валовой гидрофобностью группы К. А именно, величина lg i, характеризующая прочность комплекса, возрастает линейно (с наклоном, близким к единице) со степенью распределения 1 Р этих соединений между водой и стандартной органической фазой (н-октанол). Наблюдаемая при этом величина инкремента свободной энергии переноса СНа-группы из воды в среду активного центра равна приблизительно —700 кал/моль (2,9 кДж/моль) (для низших членов гомологического ряда). Эта величина близка к значению инкремента свободной энергии, которое следует из известного в коллоидной химии правила Дюкло—Траубе [90—92] и характерна для свободной энергии перехода жидкой СНа-группы из воды в неводную (гидрофобную) среду [85]. Все это позволяет рассматривать гидрофобную область активного центра химотрипсина как каплю органического растворителя, расположенную в поверхностном слое белковой глобулы. Эта капля либо адсорбирует гидрофобный ингибитор из воды на поверхность раздела фаз, либо, будучи расположенной несколько углубленно, полностью экстрагирует его. С точки зрения микроскопической структуры гидрофобной области правильнее было бы рассматривать ее как фрагмент мицеллы, однако такая детализация представляется излишней, поскольку известно, что свободная энергия перехода н-алканов из воды в микроскопическую среду мицеллы додецилсульфата слабо отличается от свободной энергии выхода тех же соединений из воды в макроскопическую жидкую неполярную фазу [93].. [c.142]

Из рис. 43 видно, что все эти величины (ДС , ДОа, ДС , ДС ), характеризующие свободную энергию фермент-субстратного взаимодействия в различных промежуточных состояниях реакции, линейно зависят от свободной энергии переноса субстратного фрагмента К из воды в органический растворитель (ДО итр) - Поэтому на рис. 44 профиль свободная энергия — координата реакции приведен лишь для крайних членов исследуемого ряда субстратов. При построении диаграммы были сделаны два допущения 1) свободная энергия валовой реакции 5 + Н2О Р1 + РдН — это постоянная величина для всех членов изохимического ряда субстратов и равная приблизительно нулю [116, 117 ] 2)/Ср.н Кз, поскольку константа Михаэлиса в реакциях, катализируемых химотрипсином, слабо зависит от природы уходящей группы (см. табл. 25 и 26) [6, 7, 119]. Проанализируем далее, как изменяется профиль свободная энергия — координата реакции при вариации структуры субстрата. [c.151]

Равновесное образование метастабильных промежуточных соединений (специфичность связывания). Линейные. зависимости Д0.5—ДСэкстр иДОа—ДОжстр, представленные на рис. 43, характеризуются тангенсом угла наклона, равным примерно единице. Этот факт имеет простой физический смысл. А именно, отсюда следует, что свободная энергия образования метастабильных промежуточных соединений ЕЗ и ЕА изменяется в результате вариации структуры субстрата ровно настолько, насколько изменяется свободная энергия переноса вариабельного субстратного фрагмента Р из воды в органический растворитель, т. е. [c.151]

Рис. 43. Свободные энергии образования фермент-субстратного комплекса AGs и ацилфермента Д Gg н свободные энергии активации каталитических стадий ацилирования гидролиза ацилфермента от свободной энергии переноса Д (Зэкстр субстратной группы R из воды в органический растворитель ( -октанол), если в субстрате НСН(ННС0СНз)С(0)0СНз заместитель R

Наглядной иллюстрацией этому положению служат профили свободная энергия — координата реакции (рис. 44). Из рисунка видно, что в случае производного фенилаланина (где Н равно-СеНэСНа) уровень свободной энергии как комплекса Михаэлиса, так и ацилфермента на 3,6 ккал/моль (15,1 кДж/моль) ниже, чем для производного глицина (где Н равно Н). Это значение соответствует как раз свободной энергии переноса фрагмента СвНдСН2 из воды в органический растворитель (см. 4 этой главы). [c.153]

В т.наз. концентрац. Э. ц. электроды совпадают по сюим физ. св-вам, хим. составу и природе протекающей на них окислит.-восстановит. р-ции, онИ различаются лишь термодинамич. активностями (концентрациями) окисленных и(или) восстановленных форм в-ва. Источник электрич. энергии - свободная энергия переноса в-ва от электрода, где активность этого в-ва больше. Так, в цепях из двух амальгамных электродов с разл. активностью металла в амальгаме происходит перенос металла из концентрир. амальгамы в разбавленную. В концентрац. Э. д., составленной из двух одинаковых электродов, пофуженных в р-ры одинаковых электролитов разл. активности, источником эдс является работа переноса электролита из концентрир. р-ра в разбавленный. [c.463]

В связи с проблемой гидрофобных эффектов в биополимерах многих исследователей привлекали особенности распределения гидрофобных аминокислотных остатков в белковой молекуле, определяемые свободной энергией взаимодействия с водным окружением. Наиболее известная термодинамическая шкала гидрофобности Нозаки и Танфор-да [19] основана на измерении растворимости АК в воде и чистом этаноле. Нозаки и Танфорд предположили, что этанол может служить моделью внутренней области белковой молекулы. Поэтому разность свободных энергий гидрофобного радикала АК в этаноле и воде будет простой мерой свободной энергии взаимодействия с водой, так как неспецифические взаимодействия в этаноле имеют такую же свободную энергию, как и внутри белка. Свободная энергия переноса этанол вода рассчитывается из отношения растворимостей в этих растворителях по формуле [c.190]

К ограничениям этих представлений следует отнести также предположение о трехцентровом переносе протона. В органи--ческих реакциях перенос протона часто тесно связан с другими изменениями в молекуле субстрата. Из многочисленных примеров можно указать перенос протона в реакциях р-элими-нировааия, отщепление протона, находящегося в а-положении эс карбонильной группе, и присоединение к карбонильной группе. В таких системах максимальная свободная энергия системы в целом не обязательно совпадает с максимальной свободной энергией переноса протона. Более подробно этот вопрос будет рассмотрен ниже. [c.94]

Распределение остатков между внещним слоем и ядром глобулы должно зависеть от свободных энергий их взаимодействия с водой и соседними остатками. В равновесных условиях должно быть соответствующее больцмановское распределение. Брандте развил и уточнил идею Фищера [107]. Он рассматривал три типа остатков гидрофобные, находящиеся преимущественно внутри глобулы (Ала, Вал, Лей, Фен и т. д.), гидрофильные, преимущественно располагающиеся на поверхности (в частности, все заряженные остатки), и нейтральные (Гли, Сер, Цис и, вероятно, Асн и Глн), локализующиеся внутри и снаружи глобулы. Числа заполнения внутренних и внещних ячеек для каждого типа остатков взвещиваются в соответствии со свободной энергией переноса остатка извне вовнутрь и со статистическим вырождением. Это дает возможность написать статистическую сумму для глобулы и построить статистико-термодинамическую теорию денатурации (см. 4.7, 4.8). [c.230]

Уравнения НРТЛ. Здесь, основываясь на теории свободного объема, предполагается существование в растворе двух сортов ячеек, соответствующих молекулам 1-го и 2-го типа бинарной смеси (рис. 6.1). Избыточная свободная энергия Гиббса такого двухжидкостного раствора является суммой свободной энергии, переноси- ( ) мой молекулами 1 та чистой жидкости в ячейки 1-го сорта, и свободной энергии, переносимой молекулами 2, т.е. [c.229]

Распределение эмульгатора между водной и масляной фазами определяется его свободной энергией переноса АСгв -м из воды в масляную фазу [c.140]

Известны многочисленные доказательства наличия ряда основности НгО> >СНз0Н>С2Н50Н [31, 32]. Однако полного согласия по этому вопросу не достигнуто. Например, спектрофотометрическое исследование [33] п-нитроанилина в водных растворах кислот и спиртов показывает, что метанол и изопропанол являются более основными, чем вода, в том случае, когда растворитель содержит 2—10% спирта. Фикинс и Ватсон [34] определили значение свободной энергии протона в 10 и 43,12% метанола, экстраполировав по методу Измайлова [28] значения свободной энергии переноса галогеноводородов. Они пришли к заключению, что протон имеет более низкое значение свободной энергии по сравнению с чистой водой. Из равновесных измерений ряды основности установить трудно, так как электростатический эффект, зависящий от изменения диэлектрической проницаемости, накладывается на эффект основности [35, глава 13]. [c.166]

Стандартные потенциалы ферроценовой и кобальтоценовой пар в воде, метаноле, ацетонитриле и формамиде отличаются на постоянную величину. К сожалению, ионы недостаточно велики, для того, чтобы полностью исключить электростатическую свободную энергию переноса, но можно сделать допущение относительно остаточной разности, которая наблюдается при достижении нулевого потенциала в каждом растворителе. [c.173]

Поиски способа установления соотношения практических шкал активности протона ан в неводных и смешанных водных растворителях с условной шкалой в воде представляют, в сущности, попытку учесть влияние среды с помощью коэффициента активности аона водорода тУп- Рассмотрим два разбавленных раствора соляной кислоты с моляльностью т в водном (да) и неводном (х) растворителях. Активность протона в обеих средах, отнесенная к стандартному состоянию в воде, формально определяется соотношением —1ё( гс7н) среде 5 можно также записать — (" тУн вун) [см. уравнение VI.19]. Для разбавленных растворов величины гиУн и Ун могут быть найдены с помощью уравнения Дебая — Хюккеля. Как было показано, оценка ун, по Борну, мало пригодна. Разность нулевых точек двух шкал активности или ран составляет свободную энергию переноса 1 г-иона водорода из стандартного состояния в воде в стандартное состояние в растворителе 5. [c.186]