Сигмоидные кривые связывания

Рис 4 13 Анализ сигмоидной кривой связывания После преобразования уравнения (4) имеем = [Кг З/СО] Таким образом зависимость [c.99]

Сигмоидную кривую связывания можно построить, используя лишь три параметра L — аллостерическую константу, равную отношению концентраций двух состояний свободного фермента [Т]/[К], К1 и /(к — константы диссоциации для каждого центра в Т- и К-состояниях соответственно. [c.256]

Кривая связывания — освобождения кислорода гемоглобином имеет сигмоидную форму (тогда как форма соответствующей кривой для миоглобина гиперболическая). Это свиде- [c.170]

Кошланд и сотр. [17] рассмотрели четыре из возможных способов взаимодействия четырех субъединиц, каждая из которых имеет один центр связывания субстрата. Предполагалось, что субъединицы могут сушествовать в двух формах — связываюшей и не связывающей субстрат. При этом рассмотрении предшествующие выводы Моно [8] и Аткинсона [3] умышленно не принимались во внимание. В результате тщательного сравнения кинетических следствий, проистекающих из постулируемых схем взаимодействия, было установлено два весьма важных общих положения а) системы с взаимодействующими субъединицами могут давать нормальные гиперболические кривые насыщения (это следует сопоставить с приведенными в начале этой главы данными о том, что сигмоидные кривые могут быть получены при разных условиях, не обязательно связанных с субъединицами или с взаимодействием субстратных центров) б) для объяснения одних и тех же опытных данных (одной кривой насыщения) пригодны почти в равной мере многие разные модели следовательно, кинетический анализ сам по себе не позволяет сделать выбор среди возможных формальных механизмов регуляции активности ферментов. [c.242]

Рис. 3-59. При увеличении концентрации лиганда активность изображенного на рис. 3-58 аллостерического фермента, состоящего из нескольких субъединиц, будет выражаться сигмоидной кривой (цветная кривая) благодаря кооперативному связыванию молекул лиганда. Напротив, активация аллостерического фермента, состоящего из одной субъединицы, описывается кривой простого насыщения (черная кривая). Пунктирная прямая показывает максимальный уровень активности, достигаемый при очень высоких концентрациях лиганда, который будет одинаковым в

В модели делаются различия между гомотропными и гетеротропными взаимодействиями. Когда прочность связывания лиганда зависит от того, как много молекул одного и того же лиганда уже связано, то говорят о гомотропных взаимодействиях. Такие взаимодействия описываются сигмоидной кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата (рис. 17.1). Если же связывание лиганда одного типа со своим стереоспеци-фическим участком влияет на константу связывания лиганда второго типа, то в этом случае говорят о гетеротропных взаимодействиях. Примером такого взаимодействия может служить влияние СТР на зависимость скорости реакции от концентрации аспартата (рис. 17.2). [c.92]

Тем ие менее вид зависимостей относительных спектральных изменений от концентрации субстрата совершенно различен для изолированных каталитических тримеров и для интактного фермента. На рис. 17.11 сравнивается гиперболическая кривая связывания сукцината с тримерами и сигмоидная кривая кооперативного связывания с интактными молекулами. Как видно иа рисунке, кооперативность присуща только интактным молекулам и для ее возникновения необходимо присутствие К-цепей. [c.101]

Связывание некоторого аллостерического ингибитора с молекулой аллостерического фермента само по себе имеет слабо выраженный сигмоидный характер, фактически оно описывается гиперболой. То же справедливо в отношении связывания только аллостерического активатора А. Однако в присутствии А связывание I приобретает сильно выраженный сигмоидный характер, а в присутствии I кривая связывания А тоже становится отчетливо сигмоидной. Д-р Альфа интерпретирует эти результаты следующим образом Данные согласуются с моделью двух состояний МУШ только в том случае, если L > 1 [напомним, что L = (Тц)/(Ко)], I связывается с белком только в состоянии Т, а А — только в состоянии К . Д-р Омега отвечает, что данные не соответствуют предсказаниям модели МУШ независимо от величины Кто прав, д-р Альфа, д-р Омега, или никто из них не прав Выберите и обоснуйте один из этих трех вариантов, а также исключите два других с помощью тщательно обоснованных логических рассуждений. [c.120]

В случае аллостерического фермента со специфическими и удаленными друг от друга рецепторными местами для лигандов АиВ были получены следующие данные 1) связывание одного А описывается сигмоидной кривой 2) связывание В в присутствии насыщающих количеств А также описывается сигмоидной кривой 3) связывание одного В описывается сигмоидной кривой. Утверждается, что эти данные можно объяснить в рамках модели двух состояний МУШ, если предположить, что Ь = (Тц)/(Но) > 1 и с = О для А и с > 1 для В (напомним, что с = Согласны ли вы с этим утверждением Объясните почему. [c.121]

ООО. Охарактеризованные таким образом препараты были использованы для определения активности антител к динитро-фенильным группам по отношению к ДНФ-желатине, иммобилизованной на поверхности лунок. Полученные результаты (рис. 14-10) согласуются с выводами о том, что сигмоидный характер кривой титрования в области высоких концентраций антител обусловлен пространственными затруднениями. Наибольшим сходством с кривой связывания первичных антител обладает кривая титрования конъюгата, имеющего состав [1 молекула Fab — 1 молекула щелочной фосфатазы]. [c.230]

Рис 4 12 Связывание репрессора с ДНК Штриховая кривая-пример так называемой кривой Михаэлиса Ментен Она описывает реакцию связывания когда димер репрессора стабилен при любых концентрациях и с операторным участком OrI связывается единственный димер В действительности свя зывание с ДНК фага /. описывается сигмоидной кривой (Строго говоря под концентрацией репрессора должна подразумеваться концентрациям свобод кого репрессора [R] т е общая концентрация репрессора [Rt] минус кон центрация репрессора связанного с оператором [Or] Однако в данном случае репрессор находится в большом избытке по отношению к оператору поэтому [c.98]

Гемоглобин по своему строению гомологичен миоглобину и практически представляет собой тетрамер миоглобина — оба белка действуют взаимосвязанно в биологических системах. Такая кооперация в действии, помимо прочего, требует от гемоглобина высокого сродства к кислороду при его высоком парциальном давлении и низкого сродства при недостатке кислорода. Рис. 3-39 графически демонстрирует связывание кислорода гемоглобином и миоглобином. Форма кривой сигмоидная для гемоглобина и гиперболическая с крутым подъемом для миоглобина. [c.415]

Гемоглобин состоит из двух а- и двух р-полипептидных цепей и четырех ге-мовых групп, каждая из которых присоединена к полипептидной цепи (разд. 8.9, 8.10). Одна гемовая группа обратимо связывает одну молекулу молекулярного кислорода. Поскольку гемоглобин содержится в эритроцитах в большом количестве, в 100 мл цельной крови млекопитающего при полном насыщении кислородом транспортируется приблизительно 21 мл газообразного кислорода. Связывание кислорода гемоглобином зависит от четырех факторов 1) парциального давления О2 2) pH,- 3) концентрации 2,3-бисфосфоглицерата и 4) концентрации СО2 (разд. 8.12-8.16). На рис. 24-21 приведены кривые насыщения гемоглобина кислородом. Сигмоидная форма этих кривых свидетельствует о том, что связывание первой молекулы [c.768]

Сигмоидная форма кривой указывает на то, что фермент построен из субъединиц, между которыми существуют кооперативные взаимодей-ст]вия. Очевидно, связывание субстрата с каталитическим центром одной из субъединиц фермента повышает сродство к субстрату других участков связывания в той же молекуле. Регуляторные ферменты состоят из двух или более, чаще всего из четырех, субъединиц. [c.487]

Кроме каталитических центров, распознающих и связывающих субстраты, у регуляторных ферментов есть и другие стереоспецифические участки - так называемые аллостерические центры. Это места связывания эффекторов, изменяющих сродство фермента к субстрату. Имеются особые участки для связывания положительных эффекторов (активаторов) и для отрицательных эффекторов (ингибиторов). Под влиянием эффекторов изменяется форма кривой насыщения (степень ее сигмоидно-сти (рис. 6.9,Б). Говорят не только об аллостерических центрах, но [c.487]

Как отмечалось выше, для гемоглобина кривая оксигенации имеет сигмоидную форму и не может быть описана приведенными выше уравнениями, что свидетельствует о кооперативном связывании кислорода молекулой гемоглобина. Рассмотрим крайний случай — присоединение четырех молекул О2 к одной молекуле гемоглобина с образованием окси-гемоглобина. Константа равновесия такого процесса будет равна [c.212]

При обычном вьзделении гемоглобина из крови он содержит довольно большое количество ДФГ, от которого трудно освободиться полностью. При полном удалении ДФГ из гемоглобина кривая связывания его с кислородом в значительной степени утрачивает свою сигмоидную форму и гемоглобин приобретает намного более высокое сродство к кислороду. После добавления избытка ДФГ к гемоглобину способность последнего к связыванию кислорода понижается (рис. 2). Таким образом, присутствие ДФГ весьма существенно для нормального освобождения кислорода из гемоглобина в тканях. В эритроцитах некоторых птиц содержится не ДФГ, а другое фосфатсодержащее со-единенш-инозитолгексафосфат, который даже еще более эффективно, чем ДФГ, снижает сродство гемоглобина к кислороду. [c.213]

Взаимодействие такого рода называют кооперативным-, в этом случае график зависимости т оличества связанного Оз от напряи ения кис. го-рода будет иметь форму сигмоидной кривой, а не гиперболы (фиг. 107). Сходные кривые получаются также для процесса образования комплекса гемоглоб ина с СО, с той литпь разницей, что константы связывания здесь примерно в сто раз болыпе. [c.384]

Это уравнение описывает кривую, аналогичную изотерме адсорбции Ленгмюра. С увеличением концентрации лиганда (с-> с ) доля занятых центров г стремится к так как при /Сс I, /Сс -Ь I /Сс и г = Л . Из рис. 26 видно, что только связывание Ог с МЬ описывается гиперболой. Связывание НЬ с Ог описывается сигмоидной кривой, что, как будет объяснено далее, обусловлено взаимодействием субъединиц при связнвании кислорода. [c.80]

Кривая насыщения НЬ кислородом в отличие от миоглобина представляет собой явно выраженную сигмоидную кривую (см. рис. 26). В 1909 г. Хилл предложил модель связывания Ог с НЬ, объясняющую сигмоидный характер этой кривой. Согласно модели Хилла, центры связывания Ог на молекуле НЬ не являются независимыми. Присоединение первой молекулы Ог к одному из центров у величивает сродство к Ог других центров, а связывание п,вух молекул Ог еще более облегчает связывание третьей молекулы сЗг и т. д. Такое связывание, при котором константы связывания идентичных центров изменяются по мере заполнения центров, называется кооперативным связыванием. [c.81]

Аллостерический фермент был исследован с помощью ряда физических методов, и была найдена некая физическая характеристика Р, которая зависит от конформации или формы молекулы фермента. Д-р А изучает связывание аналога субстрата 8 (который присоединяется к месту связывания субстрата, но не превращается в продукт). Кривая связывания имеет вид гиперболы. Д-р А измеряет(степень насыщения фермента 8 ) и в то же время находит величину Р при каждом значении Примечательно, что Р измен ся пропорционально изменению з д, относительное изменение Р равно — 0,30, когдаз д, = 0,30 оно равно 0,60, когда= 0,60 и т.д. Затем д-р А измеряет связывание аллостерического ингибитора -I с ферментом, которое описывается сигмоидной кривой. Он обнаруживает, что, когда I связывается с ферментом, никаких изменений в величине Р не наблюдается. Д-р А приходит в возбуждение и восклицает Фермент ведет себя точно так, как я предсказывал, исходя из модели Моно — Уаймена — Шанжё (МУШ) для аллостерических эффектов . Он описывает свои эксперименты и выводы и посылает рукопись в научный журнал. В ответ редактор пишет д-ру А Мы можем опубликовать Ваши данные, но в Ваших выводах имеется небольшое противоречие. Хотя изменение Я при связывании 8 ферментом и согласуется с предсказаниями модели МУШ, модель также предсказывает некоторые изменения в характеристике Р, когда с белком связывается I . Кто прав, д-р А, редактор, или оба неправы Объясните ваш ответ. [c.120]

Молекулы многих белков состоят из субъединиц и имеют несколько центров связывания лигандов. В ряде случаев кривые связывания лигандов не следуют уравнению Михаэлиса — Ментен (глава 6, разд. Г), а имеют сигмоидный характер. Кривая такого рода представлена на рис. 8.1 она отражает зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от давления кислорода. Здесь же для сравнения приведена гипербола, описываемая уравнением типа уравнения Михаэлиса — Ментен, которая отражает связывание кислорода миоглобином. Сигмоидные кривые характерны для случая кооперативного связывания лигандов белками, имеющими несколько центров связывания в белковом олигомере. Так, например, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых сходна с единственной полипептидной цепью миоглобина. Кривую связывания кислорода гемоглобином можно описать уравнением, содержащим четыре константы последовательного связывания (уравнение Эдера [1]). Удивительная особенность процесса кооперативного связывания состоит в том, что сродство гемоглобина к четвертой присоединяемой молекуле кислорода в несколько сот (до тысячи) раз превышает сродство к первой молекуле. Это увеличение сродства нельзя объяснить, исходя из наличия четырех невзаимодействующих центров, обладающих просто разным сродством к кислороду. В этом случае центры с высоким сродством к кислороду заполнялись бы первыми и молеку 1а с частично заполненными центрами связывания обладала бы м ньшим сродством, чем дезоксигемоглобин. Увеличение сродства по мере насыщения гемоглобина кислородом является результатом взаимодействия связывающих центров, приводящим к тому, что связывание молекулы кислорода с одним центром вызывает увеличение сродства другого. [c.252]

Первым достижением теории Моно и др. было построение теоретической кривой связывания на основе трех параметров — L, Кя и Кт, которая с большой точностью совпала с экспериментально полученной кривой связывания кислорода гемоглобином. Но еще более впечатляющим было предложенное этой теорией очень простое объяснение механизма регуляции. Моно. Уаймен и Шанжё утверждали, что сигмоидный характер зависимости v от [S] в отсутствие аллостерических активаторов и ингибиторов свойствен всем аллостерическим ферментам. Они указывали, что [c.256]

Наиболее слабым местом теории Моно и др. является допущение о симметрии. Использование минимального числа промежуточных состояний приводит к тому, что модель становится лищь неким приближением к действительности. Но как раз в этом допущении и заложено достоинство модели она дает простую схему, которая объясняет экспериментальные данные. Такие предсказания, как переход от сигмоидной зависимости к кинетике Михаэлиса — Ментен при достаточно высоких концентрациях активатора для ферментов, выполняющих регуляторные функции, могут быть сделаны независимо от того, вводится ли допущение о наличии промежуточных состояний. Необходимо отметить также, что, несмотря на свою простоту, эта теория объясняет характер кривых связывания кислорода целым рядом мутантных форм гемоглобина (см. ниже). [c.258]

Положительная кооперативность не предназначена для увеличения сродства гемоглобина к кислороду константа связывания кислорода свободными цепями гемоглобина значительно выше константы связывания первого моля кислорода дезоксиге-моглобином и приблизительно равна константе связывания кислорода оксигемоглобином. Положительная кооперативность обеспечивает резкое изменение степени сродства в очень узком диапазоне давлений кислорода. Это позволяет гемоглобину насытиться кислородом в легких и затем высвободить примерно 60% его в тканях. Процесс насыщения может осуществляться в довольно узком диапазоне давлений, что обусловлено крутизной графика зависимости степени насыщения от давления кислорода в области 50%-ного насыщения. Кривая, описываемая простым ураинением Михаэлиса — Ментен, гораздо более пологая. (Коэффициент Хилла является мерой крутизны кривой насыщения в точке, отвечающей 50% насыщения для сигмоидной кривой, отвечающей связыванию гемоглобина, /г 3, а для гиперболы А=1.) [c.268]

Тетрамерный гемоглобин обладает новыми свойствами, которых нет в мономерном миоглобине. Помимо способности транспортировать О2 гемоглобин способен переносить также Н" и СО2. Более того, присоединение последних регулируется аллостери-ческими сдвигами, которые представляют собой взаимодействия между пространственно разобщенными участками, обусловленные конформационными изменениями белка. Гемоглобин-наиболее изученный аллостерический белок. У гемоглобина проявляются три аллостерических эффекта. Во-первых, кривая связывания кислорода гемоглобином имеет сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативности связывания кислорода. Присоединение кислорода к одному гему облегчает присоединение О2 к остальным гемам той же молекулы белка. Эта кооперативность увеличивает количество транспортируемого кислорода. Во-вторых, Н и СО2 способствуют отщеплению кислорода от гемоглобина-эффект, имеющий большое физиологическое значение, поскольку таким путем увеличивается высвобождение кислорода в тканях с активным метаболизмом, например в работающих мышцах. Имеет место и обратный эффект О2 способствует высвобождению Н и СО2 в капиллярах легочных альвеол. Аллостерическая связь между присоединением Н , СО2 и О2 известна как эффект Бора . В-третьих, сродство гемоглобина к [c.84]

Модель Михаэлиса-Ментен оказала большое влияние на развитие энзимологии. Достоинство этой модели-в простоте и широкой применимости. Все же не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. В первую очередь-это большая группа аллостерических ферментов, для которых зависимость скорости реакции V от концентрации субстрата [8] имеет сигмоидную форму, а не гиперболическую, как предсказывает уравнение Михаэлиса-Ментен [уравнение (15)]. Вспомним, что кривая связывания кислорода для миоглобина-гиперболическая, тогда как для гемоглобина-сигмоидная. Ситуация с ферментами совершенно аналогична. В аллостерических ферментах один активный центр в молекуле фермента оказывает влияние на другой активный центр в той же молекуле. В результате такого взаимодействия между субъединицами связывание субстрата становится кооперативньш , и кривая зависимости V от [c.118]

Связывание протона анионом тиамина — это пример кооперативного процесса, названного так потому, что присоединение первого протона облегчает присоединение второго. При связывании небольших молекул кооперативные процессы встречаются сравнительно редко, однако в биохимии они распространены ч резвычайно широко и играют большую роль. Кривую кооперативного связывания называют сигмоидной (5-образной), поскольку график зависимости у от [X] (изотерма связывания) имеет 5-образную форму. Процесс связывания называется полностью кооперативным, если возможная степень кооперативности максимальна Это значит, что п-й центр связывания с лигандом X практически не обладает сродством к X до тех пор, пока не заняты остальные (п—1) центров. Однако после того как этн центры будут заняты, сродство п-го центра к X возрастает настолько сильно, что в любой равновесной смеси присутствуют в значительных количеству только Р и РХ . [c.262]

Тот факт, что экспериментальные данные удовлетворительно описываются тем или иным уравнением, нельзя рассматривать как доказательство адекватности предлагаемой математической модели. Например, Рабин [40] дал иное простое объяснение сигмоидного характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата ). Кооперативными свойствами может обладать даже мономерный фермент с единственным центром связывания. Фермент в активной конформации (Е) взаимодействует с субстратом, и образующийся комплекс ES быстро распадается с образованием продукта [верхняя петля на схеме (6-58)]. Однако не исключена возможность медленного [c.38]

У аллостерических ферментов, состоящих из нескольких субъединиц (213 — 215], кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата имеет характерный сигмоидный вид. Такой фермент независимо от наличия субстрата имеет две различные конформащ1И, находящиеся в равновесии. Активность этого фермента контролируется аллостерическими эффекторами (обычно несложными органическими веществами). Связывание эффектора происходит на одной из субъединиц в аллостерическом центре, пространственно отделенном от места связывания субстрата, и вызывает конформационные изменения других субъединиц. Фермент активируется, если эффектор является активатором, и ингибируется, если с алло-стерическим центром связывается ингибитор. Аллостерические ферменты обычно участвуют в контроле первых ступеней мультиферментных цепей. [c.399]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

При парциальном давлении кислорода,. равном 20 мм рт. ст., миоглобин оказывается нa ыщeнньпvl кислородом более чем на 95%. В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду кроме того, кривая насьпцения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную, т. е. 8-образную, форму (рис. 8-16). Это означает, что при связывании первой молекулы кислорода (нижняя часть 8-образ-ной кривой, соответствующая парциальным давлениям кислорода ниже 10 мм рт. ст.), гемоглобин имеет очень низкое сродство к кислороду, тогда как при связывании следующих молекул кис- [c.206]

Гемоглобин же содержит четыре центра связывания, по одному в каждой из четырех субъединиц, причем все эти центры действуют кооперативно. Вспомним, что когда один центр связывания гемоглобина занят молекулой кислорода, у других центров связывания сродство к кислороду возрастает. Это проявляется в том, что после связывания первой молекулы кислорода кривая насьпцения гемоглобина кислородом резко идет вверх и принимает сигмоидную форму. Аналогичным образом гомотропный аллостерический фермент (рис. 9-21, А) имеет несколько центров связывания для своего субстрата, действующих кооперативно, так что связьшанне одной молекулы субстрата значительно облегчает присоединение к ферменту последующих молекул субстрата. Поэтому зависимость скоро-, сти ферментативной реакции от концентрации субстрата описывается сигмоидной, а не гиперболической кривой. [c.260]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких. Гемоглобин, связывающий до четырех молекул кислорода (по одной гемом каждой из четырех субъединиц), отличается от миоглобина по форме кривой насыщения кислородом, или кривой оксигенации. В случае миоглобина кривая оксигенации имеет гиперболическую форму, а в случае гемоглобина — (рис. 5.8). Сигмоидность формы кривой означает, что связывание кислорода гемоглобином происходит кооперативно, т. е. присоединение кислорода к одному гему облегчает его присоединение к остальным темам в составе тетрамера. Сродство гемопротеинов к кислороду характеризуют величиной Р50, численно равной парциальному давлению кислорода, при котором 50 % участков связывания кислорода находятся в состоянии полного насыщения. Для миоглобина Р50 составляет обычно [c.211]

По современным представлениям, Ма , К -АТФаза является типичным липидзависимым ферментом для формирования его функционально-активной конформации необходимы кислые липиды. Показано, что мембранные гликолипиды, локализованные преимущественно в наружной половине бислоя, обеспечивают правильную ориентацию Ма , К -АТФазного комплекса относительно плоскости мембраны (т.е. они отвечают за проявление векторных свойств фермента). Вместе с тем остается неясным, какова специфическая роль мембранных фосфолипидов в обеспечении транспортной функции Ма, К -АТФазы. По-видимому, функционирование центров связывания нуклеотидов и катионов на молекуле фермента не зависит от липидов, тогда как для осуществления конформационных перестроек в ферментном белке важна его связь с мембранными липидами. Кривые, описывающие зависимость ферментативной активности от концентрации липида, имеют сигмоидную форму, что свидетельствует о кооперативном характере связывания липидов с белком. Однако абсолютная потребность фермента в тех или иных фосфолипидах (или их полярных головках) экспериментально не доказана. Так, опыты по ферментативному превращению одних фосфолипидов в другие (например, фосфатидилсерина в фосфатидилэтаноламин) в препаратах мембраносвязанной Ка" , К+-АТФазы показали, что фермент может функционировать без отрицательно заряженных фосфолипидов, но с уменьшением молекулярной активности. [c.92]

Такая зависимость для п = 4, = OkL = 10 схематически изображена на рис. 17.6. Сигмоидный характер кривой вполне очевиден. Легко видеть, что, когда между субстратом и участками его связывания на аллостерическом ферменте быстро устанавливается равновесие (по сравнению со скоростью катализ , зависимость между скоростью катализа и концентрацией субстрата пропорциональнау . В таких случаях рис. 17.6 в равной степени применим для иллюстрации зависимости от концентрации субстрата как скорости катализа, так и связывания. [c.95]

X] выражена в произвольных единицах. Кривая, соортетствующая L = О, отражает связывание лиганда чистой формой К, а (фивая с X. = оо — связывание лиганда чистой формой Т. Если уравнение (7.10) представить в координатах У от [X], а не от lg[X], то кривые при етих крайних вначениях X. будут гиперболами (рис. 7.1), а при промежуточных L — сигмоидными. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология