Аминокислоты специфические свойства

Свойства аминокислот определяются свойствами двух функциональных групп карбоксильной и аминогруппы. Специфические свойства зависят от взаимодействия двух этих групп. [c.94]

Аминокислоты проявляют свойства, характерные как для кислот, так и аминов. Кроме того, аминокислоты обладают специфическими свойствами, характерными для соединений с одновремен- [c.223]

Специфические свойства аминокислот обусловлены взаимным влиянием аминогруппы и кислотной группы. В зависимости от [c.205]

ФЕРМЕНТАЦИЯ. Биохимический процесс превращения веществ при переработке растительного и животного сырья. При Ф. главным образом формируются специфические свойства того или иного продукта, его вкус, цвет, аромат и др. Поэтому в пищевой, легкой и фармацевтической промышленности Ф.— основной технологический процесс. Примерами в этом отношении являются чайная, табачная, хлебопекарная отрасли промышленности. Предполагали, что Ф.—микробиологический процесс. Но в настоящее время благодаря исследованиям советских ученых окончательно установлен ферментативный характер этих превращений. Главную ро.иь в этом процессе играют ферменты, как ускорители процессов превращения веществ. Для нормального течения Ф. необходимо прежде всего разрушение тканей и клеток растительного и животного сырья, например помол зерна в мукомольно-хлебопекарном производстве, раздавливание виноградной ягоды в виноделии, томление и сушка табачного листа, скручивание завяленного чайного листа и т. д. Для нормального течения Ф. требуется также создание определенных условий — температура, относительная влажность воздуха и др. Чайный лист после завяливания подвергается скручиванию на специальных машинах — роллерах, где происходит разрушение тканей и клеток листа, содержимое которых подвергается биохимическим изменениям с участием ферментов. Листья чая содержат сложную смесь катехинов, которые при Ф. претерпевают окислительную конденсацию с образованием более сложных соединений. Катехины взаимодействуют не только между собой, но и с разными аминокислотами, образуя соединения, обладающие разными запахами, с сахарами, белками и другими соединениями. В результате сложных превращений при Ф. образуются цвет, вкус, аромат черного байхового чая. Ф. табака — автолитический процесс, происходящий в убитых тканях листьев после их томления и сушки. При этохм окончательно формируются характерные признаки качества табака, как сырья для получения табачных изделий. Изменяется химический состав табака, уменьшается содержание белкового азота и идет накопление растворимых азотистых соединений, ул1еньшается содержание никотина, идет распад углеводов, накопление ароматических со- [c.317]

При значении pH-, характеризующем изоэлектрическую точку, аминокислота имеет ряд специфических свойств. Отметим следующие [c.511]

Аминокислоты обладают всеми свойствами амино и карбоксильных групп. Вместе с тем ди- или полифункциональность молекулы аминокислоты обусловливает ряд нх специфических свойств. [c.167]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Функции полипептидов и протеинов в биологических системах весьма разнообразны. Они играют роль структурных компонентов, активных элементов в процессах переноса, аккумуляторов метаболической энергии, биокатализаторов и переносчиков сигналов. Несмотря на такое разнообразие функций, строение всех протеинов в значительной степени однотипно. Как и большинство биологических макромолекул, они состоят из отдельных структурных фрагментов, выбор которых и связи между ними определяют специфические свойства протеинов. Основными структурными единицами протеинов являются аминокислоты, которые объединены в одну или несколько линейных цепочек. [c.97]

Одним из наиболее поразительных свойств живых существ является та безошибочная точность, с которой они вырабатывают из циркулирующей в крови изменчивой смеси аминокислот специфические компоненты тканей . Роуз (1938). [c.259]

Аминокислоты проявляют свойства, характерные как для кислот, так и аминов. Кроме того, аминокислоты обладают специфическими свойствами, характерными для соединений, содержащих две различные по своей природе функциональные группы. [c.211]

Свойства любого белка зависят от его конформации, которая в свою очередь определяется аминокислотной последовательностью. Некоторые аминокислоты в полипептидной цепи играют ключевую роль в определении специфичности, термостабильности и других свойств белка, так что замена единственного нуклеотида в гене, кодирующем белок, может привести к включению в него аминокислоты, приводящему к понижению его активности, либо, напротив, к улучшению каких-то его специфических свойств. С развитием технологии рекомбинантных ДНК появилась возможность производить специфические замены в клонированных генах и получать белки, содержащие нужные аминокислоты в заданных сайтах. Такой подход получил название направленного мутагенеза. Как правило, интересующий исследователя ген клонируют в ДНК фага M13. Одноцепочечную форму ДНК этого фага копируют с использованием олигонуклеотидного праймера, синтезированного таким образом, чтобы в ген-мишень был встроен определенный нуклеотид. Затем трансформируют двухцепочечными ДНК M13 клетки Е. соИ. Часть образующихся в клетках фаговьгх частиц несет ген, содержащий нужную мутацию. Такие частицы идентифицируют, встраивают мутантный ген в экспрессирующий вектор, синтезируют белок и определяют его активность. Вносить изменения в клонированные гены можно также с помощью плазмид или ПЦР. Обычно заранее не известно, какую [c.175]

IV. Специфические свойства аминокислот [c.205]

Устранение видовых специфических свойств чужеродных белков в результате их гидролиза составляет одну из существенных физиологических функций процесса пищеварения. Роль аминокислот как основной формы, в виде которой усваивается пищевой азот, подтверждается экспериментальным материалом. Установлено, что потребность животных и человека в пищевом белке может покрываться целиком при замене белка в питании эквивалентным количеством продуктов гидролиза полноценного белка или искусственными смесями аминокислот надлежащего состава. [c.245]

При изучении различных полипептидов и белков установлено, что последовательность размещения аминокислот в их молекулах неодинакова. Однако эта последовательность не носит случайного характера. Оказалось, что ряд специфических свойств белков, например способность некоторых белков (ферментов) ускорять течение химических реакций, способность связывать антигены (стр. 38), гормональная активность и др. зависят от размещения аминокислот в полипептидных цепях и от их пространственной структуры. [c.32]

Протеиноиды (полимеры, полученные термическим путем из аминокислот) проявляют многие специфические свойства биополимеров протеинового типа (табл. 3) [16]. Многообразие этих [c.16]

Установить структуру белков очень сложно, так как их свойства зависят не только от аминокислотного состава, но и от последовательности соединения аминокислот внутри молекулы белка. К тому же белки каждого живого организма имеют свои специфические особенности. [c.361]

Анализ информативных характеристик, отобранных для разделения различных ВС бежов, показывает, что как для а-спиралел. так и для -структур их - и с-конци сформированы аминокислотами со специфическими свойствами, отличными от внутренних участков этих структур. Это свидетельствует в пользу того, что V- и с-концевые участки играет важную самостоятельную роль при юрмировании а-спиралей и э-структур. Поэтому предполагается, 1то определенная конформация фрагмента белка (т.е. локализация 1-спиралей или Э-структур) определяется совместным действием грех элементов -концевого, внутреннего и с-концевого гчастка. [c.121]

Специфические реакции на отдельные аминокислоты. Наряду с нингидриновым реактивом существуют и другие реагенты, дающие цветные продукты с некоторыми аминокислотами. Это свойство избирательного окрашивания часто используют в хроматографии для идентификации отдельных аминокислот. Так, для определения соединений с гуанидиновой группой (аргинин) используют реакцию Сакагуши. Хроматограмму смачивают 0,1%-ным раствором 8-оксихинолина в ацетоне и после ее подсушивания на воздухе слегка опрыскивают из пульверизатора раствором гипобромита (1 мл брома в 500 мл 0,5 н. NaOH). Наблюдается оранжевое окрашивание. [c.131]

Специфические свойства такого белка (1) определяются исключительно природой и последовательностью составляющих его аминокислот, т. е. расположением и типом боковых групп (радикалов) R (строение аминокислот суммировано в таблице в разд. 23.2.1). Полифенилаланин (I, R = R2 = R3 = H2Ph), например, исключительно нерастворим в воде, в то время как полимеры аминокислот, содержащих заряженные группировки в боковых группах лизин, глутаминовая кислота и т. д. [7], — растворимы. Каждый бе- [c.450]

Наличие в молекулах аминокислот одновременно карбоксильной и аминной групп приводит к появлению ряда специфических свойств, которые, естественно, проявляются особенно ярко в случае а-аминокислот, в молекулах которых эти группы максимально сближены. Поскольку, как уже упоминалось, а-аминокислоты играют чрезвычайно важную роль в процессах жизнедеятельности, на них и будет обращено главное внимание в настоящем разделе. [c.453]

Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот (см. 8.1.4) и аминов (см. 6.1.4). Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств, которые в общих чертах сходны со свойствами гидроксикислот (см. 10.1.3.3). Имеющиеся в молекулах аминокислот карбоксильная группа (электрофильный центр) и аминофуппа (нуклеофильный центр) способны взаимодействовать с образованием амвд-ной группировки. Это взаимодействие в зависимости от расположения функциональных групп в молекуле может протекать межмолеку-лярно или внутримолекулярно. [c.339]

Цветные реакции на белки основаны на специфических свойствах входящих в их состав аминокислот. Например, ароматические аминокислоты белков обнаруживают по способности бензольных колец нитроваться (ксантопроте-иновая реакция). Реакция Миллона на тирозин в белке основана на способности фенольных гидроксилов образовывать окрашенные ртутные алкоголяты. [c.234]

Сейчас проводятся опыты по улучшению качества волокон путем введения в полимеры отдельных молекул с активными группами например, введение в виниловые полимеры групп ОН или СООН). При наличии этих групп облегчаются реакции с другими соединениями (с окисью этилена, аминокислотами, изоцианатами и др.), введение которых придает полимерам специфические свойства (повышается адгезия к поверхности, улучшается окрашиваемость и т. д.). Другой метод получения высоко-полимеров с определенными свойствами заключается в образовании полимерных цепей из сравнительно низкомолекулярных соединений сочетанием их, например, с диазоцианатами. [c.433]

Смеси аминокислот хорошо зарекомендовали себя при лечении некоторых заболеваний, некоторые аминокислоты обладают специфическими свойствами. Так, метионин и лейцин усиливают сердечные сокращения, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты оказывают обратное действие. Ряд психических растройств, вызываемых нарушением правильного соотношения аминокислот в пище, излечивается при восстановлении баланса аминокислот. [c.66]

Лишь немногие из обычных аминокислот обладают константой диссоциации р/С в интервале 5,8—7,0. Поэтому уже давно предполагалось, что имидазольное кольцо в гистидине обусловливает нуклеофильное воздействие на субстрат [38]. Величина р/С свободного имидазола равна 6,9 [39] для имидазола, содержащегося в гистидине или в его пептидах, она изменяется в пределах от 5,6 до 7,1 [40]. Хорошо известно, что имидазол образует нестойкие ацильные производные, которые претерпевают спонтанный гидролиз в результате присутствия резонирующего трехчленного звена —N— = N— [41]. Кроме того, имидазол и его производные катализируют гидролиз некоторых эфиров, особенно эфиров, полученных из фенолов [42]. Аналогичным образом поведение имидазола по отношению к тиоэфи-рам точно соответствует специфическим свойствам холинэстераз (см. IV, 4). Так, эфиры тиолов расщепляются [43], тогда как эфиры тионов остаются устойчивыми [21] к воздействию фермента. [c.301]

Взаимодействие пептидных групп с ионами щелочных и щелочноземельных металлов, по-видимому, имеет в значительной степени ионный характер, но получены доказательства того, что это взаимодействие сохраняется и в растворе. Химические сдвиги протонов в спектрах ядерного магнитного резонанса (ЯМР) указывают на то, что взаимодействие металл — амидный кислород аналогично тому, которое описано для структур, существующих в растворах М-метилацетамида и ионов А1 +, ТЬ , Мд + и Ы+ в таком же порядке уменьшаются длины связей металл—лиганд [46, 47]. Не будучи специфическим свойством отдельных связей, взаимодействия металл — карбоксильный кислород и металл — пептидный кислород доказываются также тем фактом, что растворимость аминокислот и пептидов в воде изменяется в присутствии галогенидов щелочных и щелочноземельных металлов [48]. Например, [Са(Н01у-01у-01у) (Н20)2]С12-Н20 (XV)—это только один из ряда стехиометрических комплексов, которые образуют с аминокислотами и пептидами хлориды, бромиды и иодиды Са(П), 5г(П) и Ва(П). Для всех выделенных комплексов найдено, что растворимость пептида в растворе соли больше, чем в чистой воде [48]. Дополнительным доказательством взаимодействия кальция с пептидом в растворе служит наблюдение обратного факта — растворимость иодата кальция в воде возрастает в присутствии глицилглицина и некоторых других пептидов и аминокислот [49]. Увеличение растворимости иодатов щелочноземельных металлов было использовано для определения констант устойчивости комплексов металлов с пептидами в растворе [50]. И термодинамическая, и кинетическая устойчивость этих комплексов невелика. [c.164]

Е. А. Шиловым [271—277] изучен механизм реакций хлора с органическими соединениями, лежащий в основе промышленного синтеза этиленхлоргидрата, и показано, что активными агентами хлорирования в водной среде являются ацилгипохлориты, хлор, Н0С1 и окись хлора, а не ион хлора, как считалось ранее. Установлено, что реакции присоединения галогеноводородов к соединениям с двойной и тройной связью в зависимости от природы реагентов и растворителя носят или электрофильный, или нуклеофильный характер. Изучена кинетика присоединения галогенов к тройной связи в неводных средах открыт и исследован гомогенный катализ карбоновыми кислотами и другими акцепторно-донорными веществами в апротонных и протонных растворителях. Создана теория электрофильного замещения в ароматических системах, в которой постулируются акцепторно-донорные комплексы хиноидного строения. Показано, что каталитическое действие аминокислот в процессе энолизации ацетона связано со специфическим свойством аминокислот образовывать циклические промежуточные комплексы. [c.57]

Липман [1159] отметил, что с эволюционной точки зрения чрезвычайно интересны современные ферментные системы, синтезирующие полипептиды из богатых энергией производных аминокислот без прямого участия нуклеиновых кислот. Такие системы существуют, например, для биосинтеза бактериальных антибиотиков грамицидина 5 и тироци-дина. Оба соединения можно рассматривать как простые информационные макромолекулы, состоящие из 10 аминокислотных остатков. Но все же в этой системе в качестве катализаторов участвуют ферменты, а по крайней мере в современном мире все ферменты синтезируются на основе информации, содержащейся в нуклеиновых кислотах. Об этих специфических свойствах белков и нуклеиновых кислот мы уже упоминали 2, Б). [c.56]

Специфические свойства каждой из 20 аминокислот, входящих в состав белков, определяются ее боковой цепью (К). Молекула пролина замкнута в кольпо вследствие того, что заместителем в аминогруппе служит собственная боковая цепь аминокислоты. [c.43]

В гл. V и VI мы рассматривали факты, свидетельствующие о том, что специфические свойства и функции любого белка определяются не только относительным числом и последовательностью аминокислотных остатков, но также трехмерной структурой белка в целом. Кроме того, в настоящее время известно, что сама третичная структура есть функция первичной структуры, т. е. последовательности аминокислот, и упаковка белковых цепей не определяется непосредственно генетическими факторами. Далее, даже если первичная ассоциация нуклеотидов была небеспорядочной, все же, но-видимому, нет оснований считать, что полипептиды, синтезировавшиеся под контролем абиогенных полинуклеотидов, непременно должны были обладать биологически значимыми функциями. С другой стороны, ясно, что как окружающая среда, так и сами взаимодействующие элементы в силу присущих им свойств могут накладывать ограничения на процесс синтеза полипептидов (за счет взаимодействий между объединяющимися мономерами и за счет пространственных взаимодействий со средой). Если предполагаемая модель биогенеза, базирующаяся иа белках, верна, то у нас имеется готовое объяснение для механизма появления полинуклеотидов, содержащих информацию, которая имеет отношение только к биологически выгодным полипептидам. В противном случае, вероятнее всего, появлялись бы многочисленные бессмысленные полипептиды и перед нами встала бы проблема малоэффективной системы проб и ошибок. Итак, образовавшиеся прн добиологическом синтезе полипептидов последовательности могли быть результатом прямого взаимодействия мономеров и взаимодействия между окружающей средой и полимерсинтезирующей системой. Если была необходимость в наличии нуклеиновых кислот, то из этого непосредственным образом не следует, что кодируемая ими последовательность амино- [c.327]

Для нас важно было обратить внимание на то, что длительное усиление пролиферативной активности тканей и связанные с этим биохимические и биофизические изменения могут независимо от их механизма закономерно изменять структуру белка таким образом, что он в общем не теряет своих основных специфических свойств, по может модифицировать их в определенной мере и переходит в иную изоформу или антигенную группу. Вследствие этого любые клеточные структуры, имеющие в своем составе модифицированные белки, будут в какой-то степени изменять и свои свойства. Такие несущественные нарушения структуры могут объяснить многие из бнофизических изменений, характерных для состояний активной пролиферации и для случаев снижения эффективности межсистемных связей, о которых говорилось и которые будут более детально рассмотрены далее. Изложенный механизм ошибок синтеза белка позволяет попять и один из возможных механизмов влияния пищи, в частности зависимого от нее фонда свободных аминокислот в рибосомальном окружении в период сокращения времени экспонирования кодонов. Нри равной вероятности близких по кодоновой специфичности амиаокнслот ошибочно включиться в пептидную цепь белка может прежде всего та аминокислота, концентрация которой была выше. [c.107]

Не менее важным результатом распада белковых вещестп до аминокислот является утеря ими специфических свойств. Каждый белок характеризуется свойственной только ему комбинацией аминокислот, поэтому один белок невозможно непосредственно превратить в другой. Для такого превращения необходимо сначала разложить его на простейшие составные части (аминокислоты) и потом снова скомбинировать их в новую молекулу. Это достигается глубоким распадом белковой молекулы до конечных продуктов гидролиза. При построении новых белковых молекул из продуктов расщепления запасных белков часть аминокислот, образовавшихся прн этом, не находит себе непосредственного применения вследствие указанного различия в составе белков. Эти лишние аминокислоты прн участии ферментов амидаз расщепляются далее иа аммиак н безазотистые соединения. Как было сказано выше, основным путем дезаминирования аминокислот у высших растений является окислительное дезаминирование, при котором образуются соответствующая кетокислота и аммиак. Одиако аммиак в растении никогда не накапливается в значительном количестве, поскольку вслед за распадом начинаются процессы синтеза. [c.359]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]