Ускорение энтальпия активации

Здесь X — трансмиссионный коэффициент, обычно принимаемый равным единице (за исключением некоторых специальных случаев) — стандартная свободная энергия активации (характеризующая изменение свободной энергии системы в стандартных условиях при переходе ее из исходного состояния в активированное), и стандартная энтропия и стандартная энтальпия активации, кв — постоянная Больцмана (1,38-10 эрг/град) и к — постоянная Планка (6,625-эрг-сек). Из уравнения (4.3) видно, что константа скорости реакции определяется главным образом изменением свободной энергии при переходе системы в активированное состояние, так что любой внешний фактор, уменьшающий свободную энергию активации, будет способствовать ускорению химического процесса. [c.66]

Оболочка активного комплекса. Под оболочкой активного комплекса подразумеваются те изменения среды, окружающей ядро к, которые необходимы для возникновения активного комплекса, т. е. ведут к локальному разогреву системы—увеличению ее энтальпии и энтропии. Из табл. 13 следует, что энтальпия и энтропия активации постепенно растут с увеличением числа атомов углерода в радикале R и степени разветвленности углеродного скелета радикала. Наибольшая энтальпия активации среди изученных спиртов ROH наблюдается у циклогексанола 31 кДж/моль. Для объяснения этой закономерности можно предложить следующую рабочую гипотезу. Энтальпия активации в данном случае необходима, главным образом, для создания в молекуле А колебательной энергии возбуждения, достаточной для того, чтобы разорвать две связи О — И...О в ядре активного комплекса (см. Vni.145). С увеличением числа атомов С в углеводородном радикале и степени его разветвленности возрастает число связей С — Н...С и С — Н...0 между радикалом R и окружающими молекулами ROH. Связи с окружающими молекулами способствуют колебательной дезактивации возбужденных ассоциатов [38]. Кроме того, при большем числе связей энергия возбуждения распределяется между большим числом колебательных степеней свободы. Для появления активного комплекса нужно, чтобы число связей С — H...С и С — Н...0 с окружением уменьшилось, энергия возбуждения комплекса увеличилась, возможности ее притока к ядру активного комплекса возросли, а отток энергии возбуждения в окружающую среду упал. Так как усложнение радикала R сопровождается ускорением оттока энергии колебательного возбуждения в окружающую среду, то для поддержания энергии возбуждения в Pi на должном уровне требуется разорвать большее число связей с окружением. Возрастание энтальпии активации сопровождается увеличением энтропии активации системы. [c.302]

Иными словами, сущность общего кислотно-основного катализа сводится к стабилизации переходного состояния реакции за счет более благоприятного распределения электронов между разрываемыми и образующимися связями. Если это так, то катализируемую реакцию должно было бы сопровождать прежде всего понижение энтальпии активации [53]. Действительно, для целого ряда гидролитических реакций было найдено, что увеличение кинетического порядка на единицу (т. е. введение либо общеосновного, либо общекислотного катализатора) приводит к понижению наблюдаемой энтальпии активации на 3—6 ккал/моль (12,6—25,2 кДж/моль) [49] (см. также гл. 1И). Это должно, казалось бы, привести к ускорениям катализируемых реакций в 10 —10 раз. [c.63]

Сильное ускорение реакции от метил- к изопропилбромиду обусловливается практически исключительно уменьшением энтальпии активации. Сильно отрицательные энтропии активации имеют сложную природу, но, во всяком случае, их постоянство исключает возможность изменения механизма при переходе от метил-к изопропилбромиду. [c.507]

Обе кривые I на этом рисунке изображают изменение свободной энтальпии данной реакции в растворителе, в котором ни исходные соединения, ни активированный комплекс не сольвати-рованы. Кривая II (рис. 7, а) соответствует случаю, когда в каком-либо другом растворителе сольватирован только активированный комплекс. Тогда свободная энтальпия активации понижается на величину свободной энтальпии сольватации AAG+, что приводит к ускорению реакции. [c.52]

Из соотношения (9.36) следует, что предэкспонента в уравнении Аррениуса определяется изменением энтропии в процессе образования активированного комплекса. Чем больше значение тем соответственно, больше величина А и тем быстрее протекает реакция. Следовательно, разупорядочение, разрыхление структуры частиц в процессе активации способствует ускорению процесса. В то же время изменение структуры реагирующих частиц связано с изменением энергии взаимодействия между атомами, из которых состоят эти частицы. Энергетические изменения определяются энтальпией активации ДЯ . Возрастание этой величины, как вытекает из равенства (8.37), сопровождается таким же возрастанием энергии активации Еа и соответствующим уменьшением скорости реакции и наоборот. [c.410]

Ускорение ферментативных реакций по сравнению с соответствующими неферментативными означает на языке формальной кинетики, что величина активационного барьера АО в ферментативных реакциях снижается АО < AOf). Это может происходить за счет снижения абсолютной величины 5 < 15 , а также за счет уменьшения энтальпии активации АН " < АД (индексы е и О относятся соответственно к ферментативным и неферментативным реакциям). [c.420]

Разложение карбоната цинка представляет интерес в связи с тем, что для него характерна большая величина удержания и малая скорость обратной реакции [32, 37]. После короткого периода ускорения с а,- 0,2 реакция описывается обычным выражением сокращающейся сферы вплоть до а = 0,6, причем энергия активации равна стандартной энтальпии реакции (около 20 ккал-жоль ). При давлении двуокиси углерода, равном р, кинетика реакции описывается уравнением [c.77]

Таким образом, определению для данного случая подлежат величины /С, и АН, а также константа Ао, характеризующая интенсивность автокаталитического ускорения процесса кристаллизации. Вообще говоря, при наличии большого числа констант и ограниченного объема экспериментальных функций нельзя быть уверенным в однозначности полученного решения. Поэтому приходится заранее независимым способом определять некоторые константы, например энергию активации или энтальпию. Тем не менее определенная вероятность сужения выбора правильных (в смысле их соответствия эксперименту) решений имеется, и этот выбор основан на оценке физической разумности получаемых решений. [c.67]

Из зависимости констан гы скорости электронного обмена от температуры для гетерогенной электрохимической реакции определены энтальпия и энтропия активации А = 46,5 кДж моль и А = 42,7 Дж моль -К , которые резко отличаются от значений Д Н = 67 кДж моль" и = —94,7 Дж-моль" К", установленных для гомогенной реакции электронного обмена в системе Т1 + +. Каталитическое ускорение платинированной платиной переноса электронов между Т1 (I) и Т (111), проявляющееся, в частности, в изменении знака энтропии активации, объяснено [261 ] участием в электрохимической сталии специфически адсорбированных на платине катионов Т1+ и Т] +. [c.138]

Механизм ускорения удалось вскрыть при исследовании температурной зависимости ферментативной реакции [70, 71]. На рис. 35 приведены активационные параметры стадии гидролиза для двух рядов ацилферментов (уравнение 4.6). Из этих данных видно,, что реакции гидролиза ацилхимотрипсинов, содержащих в субстратном остатке ту же самую группу К, протекают с почти одинаковой энтальпией активации. В то же время наличие в субстратном остатке а-ацетиламидной Труппы приводит к выигрышу в энтропии активации порядка 10—12 кал/моль/град (42—50,4 Дж/моль/град). Этот результат показывает, что активный центр выступает в роли энтропийной ловушки субстрата. Иными словами, энтропийный характер ускорения реакции, наблюдаемого в случае специфических субстратов, подтверждает представление о том, что сорбционное взаимодействие между а-ацил- [c.137]

Реакция включает внутримолекулярную нуклеофильную атаку гидроксильной группы на карбонильную группу, что более вероятно в случае конформера 12.66, а не 12.6а. Ускорение циклоамилозой сопровождается повышением энтропии активации (АА5= = 4,3 энтр. ед.), причем энтальпия активации при этом практически не меняется (ААЯ = 0,2 ккал/моль). Эти величины согласуются с уменьшением вращательной степени свободы. В результате часть свободной энергии, получаемой при образовании комплекса включения, расходуется на увеличение содержания более реакционноспособного изомера 12.66. [c.329]

Сопоставление активационных параметров кислотного гидролиза алкилсульфатов с длинной цепью и немицеллярного этилсуль-фата показывает, что ускорение реакции при образовании мицелл связано главным образом с уменьшением энтальпии активации, а не с увеличением энтропии [212]. Этот вывод был получен с использованием потенциометрических данных. Однако энергия активации кислотного гидролиза додецилсульфата натрия, полученная из спектрофотометрических измерений, оказалась одинаковой в мицеллярных и истинных растворах (табл. 8), тогда как энтропия активации была на 6,9 энтр. ед. больше в случае мицеллярного раствора [215]. Это противоречие, вероятно, объясняется неодинаковым выбором стандарта для сравнения (раствор этилсульфата и неми-целлярный раствор додецилсульфата). Возможно также, что расхождения связаны с отклонениями температурной зависимости от уравнения Аррениуса и зависящими от температуры ошибками потенциометрического метода. [c.282]

Умозрительно вклад концентрационного и ориентационного эффектов в ускорение внутримолекулярной реакции можно было бы отделить от того вклада, который обусловлен частичным преодолением энергетического барьера реагентами уже в исходном состоянии реакции. Следует полагать, что первый вклад приводит к более благоприятной энтропии активации, а второй обусловливает понижение энтальпии активации внутримолекулярной реакции. Однако, как уже было отмечено выше, высокая скорость внутримолекулярного аминолиза фениловых эфиров обусловлена разностью в энтропии активации, в то время как высокая скорость гидролиза полуанилида тетраметилзамещенной янтарной кислоты, протекающего с внутримолекулярным участием карбоксильной группы, характеризуется неблаго- [c.25]

Грегг и Разук [13] исследовали дегидратацию в вакууме различных препаратов осажденной гидроокиси магния и бруцита в интервале 305 и 350° методом определения потери веса. На кривых разложения осажденной гидроокиси магния наблюдается период ускорения с a —0,1, позднее объясненный задержкой в установлении температуры опыта. Затем следует длительный период спада, который, за исключением конечной стадии, удовлетворительно описывается уравнением сокращающейся сферы. Было найдено, что удержание составляет около 5%. Образцы одной и той же партии давали воспроизводимые результаты, однако скорость разложения образцов гидроокиси различных партий может изменяться даже в 3 раза, причем эти изменения нельзя было привести в соответствие ни с величиной агломератов кристаллов, ни с величиной поверхности, определенной по методу БЭТ, ни со скоростью осаждения во время приготовления. Однако, как известно, Фрикке и Люке [14] нашли, что теплота растворения окиси магния, полученной из гидроокиси, на 2,7 ккал-молъ больше, чем у крупнокристаллической гидроокиси. Присутствие такого материала с повышенной энергией может понизить при 350° равновесное давление водяного пара над гидроокисью магния с 1879 до 209 мм. Подобные отличия, несомненно, могут влиять на кинетику разложения, повышая энергию активации по сравнению со стандартной энтальпией реакции, особенно при быстрой дегидратации в вакууме. В подтверждение этого можно указать, что в то время как стандартная энтальпия реакции равна 20,24 ккал--молъ , энергия активации достигала 27,4 ккал-моль . Дальнейшее обсуждение этого вопроса будет отложено до разделов, где рассматривается влияние паров воды на дегидратацию кристаллогидратов. [c.72]

Существенной особенностью разложения карбонатов является влияние паров воды на константы скорости и на общее изменение энтальпии реакции. Частично это можно показать с помощью данных Спенсера и Топли [9], изучавших разложение карбоната серебра. Эти авторы исследовали кинетику изотермического разложения кристаллов размером 30 мк в интервале температур 148— 225° методом определения потери веса. Как при разложении, так и при обратной реакции кинетические кривые начинались коротким периодом ускорения, который был более выражен при низких температурах. За ним следовал период спада, описываемый уравнением сокращающейся сферы с отклонениями от последнего при высоких значениях а, что обусловлено удержанием. В вакууме энергия активации равнялась 23 ккал-моль при нормальном частотном множителе, в то время как стандартная энтальпия реакции составляет около 20 ккал-молъ . При разложении в атмосфере паров воды скорость увеличивается, а удержание уменьшается. Такое влияние паров воды авторы рассматривают как результат адсорбции на поверхности раздела, в результате которой молекулы воды блокируют активные места для адсорбции СОг. [c.78]

В присутствии наиболее активных металл-хелатных комплексов наблюдалось заметное ускорение реакции по сравнению со щелочным гидролизом зарина, несмотря на то что основные функции гидроксильного иона в монооксихелатном комплексе понижены по сравнению с основными функциями гидроксильного иона при щелочном гидролизе. Найденные константы скорости второго порядка позволили рассчитывать изменение энтальпии, энтропии и свободной энергии активации этих реакций полученные величины приведены в табл. 27. На осн ании данных та4л. 2641 27 и результате — [c.569]

Часто спрашивают, понижает ли фермент энтальпию или энтропию активации реакции Этот вопрос очень сложен по тем же причинам, которые были рассмотрены выше, а именно вследствие различий в кинетике и механизме ферментативной и неферментативной реакций, а также потому, что наблюдаемые термодинамические величины искажены изменениями в структуре фермента и сольватационными эффектами и, во всяком случае, они не отображают прямым образом поверхность потенциальной энергии, которую пересекает фермент-субстратный комплекс. Оценить уменьшение энтальпии и свободной энергии активации можно для реакции гидролиза мочевины, катализируемой уреазой. Неферментативный гидролиз не зависит от pH и характеризуется константой скорости первого порядка, равной 4,15-Ю" с при 100 °С, и энергией активации 32,7 ккал/моль (137 кДж/моль) [2]. Гидролиз мочевипы, связанной с уреазой в фермент-субстратный комплекс, протекает при 20,8 °С и pH 8 с константой скорости первого порядка, равной 3-10 с , и с энергией активации примерно И ккал/моль (46 кДж/моль) [3], что на 22 ккал/моль (92 кДж/моль) меньше энергии активации неферментативной реакции. Значение константы скорости неферментативной реакции, экстраполированное к 20,8 °С, составляет 3-10 с" , и, следовательно, фермент ускоряет реакцию в 10 раз. Такое ускорение соответствует понижению свободной энергии активации на 19 ккал/моль (79,5 кДж/моль). Не исключено, что ферментативная и пефер-ментативная реакции имеют разные механизмы и поэтому увеличение скорости ферментативного процесса по сравнению с неферментативным (ненаблюдаемым), протекающим по тому же механизму, превышает, возможно, величину 10 . [c.13]

Концепция, согласно которой активный центр фермента уменьшает свободную знергию активации, обеспечивая максимальное связывание для переходного состояния, шире, чем термины напряжение или искажение . Невозможно, однако, провести четкую грань между различными механизмами, сущность которых заключается в использовании энергии связывания субстрата для уменьшения свободной энергии активации реакции. Так, электростатическая дестабилизация пиридина или тиоэфира отрицательным зарядом может осуществляться лишь в том случае, если эти группы приходят в соприкосновение с отрицательным зарядом за счет связывающих сил остальной части молекулы. Даже обычный тип папря кения трудно отличить от механизма индуцированной ориентации реагирующих групп каждая данная молекула проводит разное время в различных конформациях, зависящее от энергий и энтропий каждой конформации, и связывание на активном центре одной из этих конформаций, которая легче всего ведет к образованию переходного состояния, оплачивается менее предпочтительной свободной энергией связывания. Так как ускорение реакции зависит от стабилизации связыванием такой особой конформации, то совершенно безразлично, вызы вается ли малая вероятность этой конформации за счет неблагоприятной энтропии или энтальпии. Представление об оптимальном связывании переходного состояния можно даже использовать для объяснения увеличения скорости, которое является результатом сближения двух реагентов из разбавленного раствора на активном центре. [c.227]

Уравнения (Х].99) и (ХМОО) показывают, что скорость реакции определяется не теплотой активации, а изменением изобарного потенциала прн пере.ходе к активному комплексу. Энтальпия АН может компенсироваться величиной А5. Действительно, известны реакции, например денатурация белков, для которых АН оказывается очень большим. П тем не менее эти реакции протекают быстро. Ускорение обусловлено большой энтропией активации Д5 [c.335]