Химические превращения аминокислот

ОБРАЗОВАНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ ПРИ ХИМИЧЕСКОМ ПРЕВРАЩЕНИИ АМИНОКИСЛОТ [c.324]

ХИМИЧЕСКИЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ [c.343]

Буквально все имевшиеся тогда факты убеждали меня в том, что ДНК служит матрицей, на которой образуются цепочки РНК. В свою очередь, цепочки РНК были вполне вероятным кандидатом на роль матриц для синтеза белка. Какие-то неясные данные, полученные на морских ежах, истолковывались как доказательство превращения ДНК в РНК, но я предпочитал доверять другим экспериментам, свидетельствовавшим о том, что образовавшиеся молекулы ДНК весьма и весьма стабильны. Идея бессмертия генов была похожа на правду, и я повесил на стену над своим столом листок с надписью ДНК->РНК->Белок. Стрелки обозначали не химические превращения, а перенос генетической информации от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках. [c.89]

Стереохимические отнощения в ряду природных аминокислот, входящих в состав белков, в настоящее время достаточно ясны. В их исследовании можно различить две стадии — во-первых, установление стерических отношений между аминокислотами и, во-вторых, установление абсолютной конфигурации. Решающую роль в изучении обеих проблем сыграло химическое превращение различных соединений друг в друга -без затрагивания асимметрического атома углерода, иными словами, непосредственное установление конфигурационного соответствия химическим путем. [c.365]

Книга Каррера является результатом долголетней педагогической деятельности ее автора и представляет собой одно из лучших фундаментальных руководств для углубленного изучения органической химии-В основу ее положен принцип химической функциональности, благодаря чему удается легко понять все разнообразие химических превращений различных органических веществ. Книга отличается ясным, логически последовательным построением и содержит обширный, хорошо подобранный фактический материал. Наиболее интересны разделы, посвященные сложным природным соединениям — аминокислотам и пептидам, углеводам, терпенам, каротиноидам, витаминам, алкалоидам и т. п., в области которых самим Каррером и его соавторами выполнено много ценных и оригинальных исследований. [c.1221]

Деструкция полимеров — это разрушение макромолекул - под действием различных физических и химических агентов. В результате деструкции, как правило, уменьшается молекулярная масса полимера, изменяется его строение, а также физические и механические свойства полимер становится непригодным для практического использования. Следовательно, этот процесс является нежелательной побочной реакцией при химических превращениях, переработке и эксплуатации полимеров. В то же время реакции деструкции в химии высокомолекулярных соединений играют и положительную роль. Эти реакции используют для получения ценных низкомолекулярных веществ нз природных полимеров (например, аминокислот из белков, глюкозы из крахмала), а также для частичного снижения молекулярной массы полимеров с целью облегчения их переработки. С помощью некоторых деструктивных процессов можно определять строение исходных полимеров и сополимеров. Процессы, приводящие к разрыву химических связей в макромолекулах, как уже отмечалось, используют для синтеза привитых и блок-сополимеров. [c.67]

Несмотря на то что количества веществ, разделяемых на бумажной хроматограмме, обычно не превышают нескольких микрограммов, их можно подвергнуть некоторым химическим превращениям, позволяющим более точно идентифицировать отдельные пятна. Автор ограничивается приведением примеров из химии аминокислот и пептидов, хотя аналогичные принципы можно применять и к другим веществам, для разделения которых используют хроматографию на бумаге. [c.479]

При ГХ-анализе производных аминокислот мы уже столкнулись с определенными трудностями. Если дозатор горячий, летучие образцы испаряются мгновенно без повреждения. Но если дозатор имеет слишком высокую температуру, то могут происходить химические превращения термолабильных веществ. Следовательно, успешное проведение анализа зависит от правильного выбора температуры. [c.297]

По химическим принципам многочисленные методы получения производных аминокислот можно разделить на две большие группы. К первой группе относятся методы, при использовании которых молекула аминокислоты как таковая не затрагивается — ее функциональные группы блокируются так называемыми защитными группировками. Методикам защиты аминокислот посвящена обширная литература. Для второй группы методов характерно су-, щественное изменение молекулы аминокислоты, причем эта группа в свою очередь подразделяется на подгруппы. При химическом превращении одна или несколько функциональных групп аминокислоты замещаются на менее полярные группы или элиминируются в ходе направленной деградации молекулы аминокислоты. Пиролиз в этом смысле составляет исключение он приводит к полному разрушению исходного соединения., [c.310]

Стереохимия природных а-аминокислот характеризуется тем, что все они, кроме глицина, имеют асимметрический атом углерода (атом, связанный и с амино-, и с карбоксильной группами), конфигурация которого может быть отождествлена с конфигурацией Ь-глицеринового альдегида путём цепи химических превращений при этом эти превращения либо не должны затрагивать хиральный центр, либо реакции должны протекать строго стереоспецифично. Следовательно, все природные а-аминокислоты являются Ь-энантиомерами. [c.38]

Как образование новых пептидных связей между растущей полипептидной цепью и аминокислотой, так и присоединение нуклеотида к растущей полимерной цепи нуклеиновой кислоты сопровождается увеличением свободной энергии Д<7 > 0. Соответственно биосинтез биополимеров должен обеспечиваться энергией. Получение и потребление энергии также базируется на ряде химических превращений и является второй главной задачей метаболизма. [c.21]

Если учесть, что все ферменты имеют белковую природу, а многие из них выполняют не только каталитическую, но и регуляторную функцию, а также то, что ряд гормонов являются белками или синтезируются из аминокислот, становится очевидным, что именно белки и белковый обмен координируют, регулируют и интегрируют многообразие химических превращений в организме в целом. [c.360]

Используют также биологическое и ферментативное разделение рацематов. Первое из них основано на том, что многие микроорганизмы обычно потребляют только один энантиомер, тогда как другой накапливается в растворе. Шире применяют ферментативные методы. Специальные ферменты катализируют химические превращения только одного энантиомера. Так, например, стереоселективно происходит гидролиз сложных эфиров аминокислот в присутствии некоторых ферментов [c.631]

Для синтеза оптически активных полимеров можно пользоваться другими видами полимеризации (полимеризация циклических соединений, миграционная полимеризация), поликонденсацией, химическими превращениями полимеров (реакция недеятельных полимеров с алкалоидами, углеводами, аминокислотами и т. д.). [c.197]

Аминокислотам как гетерофункциональным соединениям присущи реакции карбоновых кислот и аминов. Но ряд этих реакций имеет свои особенности, вызванные одновременным присутствием двух функциональных групп. Некоторые химические превращения затрагивают радикал К аминокислот. Многие реакции используются для анализа и идентификации аминокислот. [c.410]

В некоторых случаях, например при анализе аминокислот, справедливым является требование, чтобы используемое химическое превращение не приводило к изменению структуры анализируемого вещсства. [c.25]

В организме в качестве источников энергии и сырья для получения органических предшественников многих клеточных компонентов, а также для того, чтобы обеспечить аминокислотами биосинтез белков. Витамины же, напротив, нужны лишь в малых количествах, потому что они играют роль катализаторов в различных химических превращениях макрокомпонентов пищи-превращениях, которые в совокупности называются обменом веществ, или метаболизмом. Подобно ферментам, витамины присутствуют в тканях в очень низких концентрациях. [c.274]

В химических превращениях, происходящих в живых организмах, важное место занимают процессы предварительного активирования различных органических веществ, благодаря чему они легко вовлекаются в обмен ве ществ в клетках и тканях. Наиболее важным способом активирования яв ляется образование сложных эфиров, Этерификации в организме подвергаются углеводы, аминокислоты, спирты и целый ряд других соединений. [c.61]

Еще одно простое пиридиновое основание, относящееся к витаминам, именуется пиридоксалем и имеет химическое строение 6.136, Альдегид 6.136 и его фосфорнокислый эфир повсеместно распространены в природе. Они синтезируются бактериями, растениями и грибами, входят в состав большого числа жизненно важных ферментов, катализирующих химические превращения аминокислот и аминов. Животные должны получать пиридоксаль с пи- [c.458]

Впрочем, суидествует также ряд просто построенных азотсодержащих природных оснований, которые из дидактических или иных соображений обычно не причисляют к алкалоидам и рассматривают в других разделах химической систематики. Например, такие простые амины, как метиламин, триметиламин и т. д., хотя они и нередко встречаются в природе, целесообразно расс.матривать в связи с другими алифатическими аминами так поступили и мы в этой книге. Мы не относили к алкалоидам и алифатические аминокислоты, многие из которых имеют явно выраженный основной характер, и этим основным веществам белков отвели место в первой части книги, где описываются алифатические соединения. Наконец, раньше уже были частично описаны (стр. 377 и сл.) различные основные соединения, получающиеся в результате простых превращений аминокислот, а также протеиногенные амины и бетаины. Эти последние группы являются переходными от простых азотсодержащих соединений к собственно алкалоидам отдельные протеиногенные амины, например тирамин, и многие бетаины (стахидрин, тригонеллин и др.) рассматриваются в разделе алкалоидов. [c.1055]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

Вейганд (1961) разработал удобный метод химического превращения а-аминокислот в соответствующие а-кетокислоты. При взаимодействии аланина с ангидридом трифторуксусной кислоты при 140°С образуется азлактон 2-трифторметилоксазолнн-2-он-5, имеющий, по данным спектра ЯМР, структуру I. Катализирземая кислотой реакция соединения I, вероятно, реагирующего в менее стабильной форме II с этилмеркаптаном, приводит к расщеплению цикла с образованием продуктов III и IV. Гидролизом диэтилтиокеталя III водной уксусной кислотой получают а-кетокислоту V выход достигает 40—50% [c.731]

Пиридоксальные коферменты. Несмотря на разнообразие химических реакций превращений аминокислот, катализируемых витаминами группы В, установлено, что во всех случаях участвует один и тот же кофермент— пиридоксаль-5-фосфат (кодекарбоксилаза), имеющий следующее строение [c.155]

Большинство витаминов в составе ферментных систем катализируют реакции превращения аминокислот и белков, жиров, стероидов, углеводов и нуклеиновых кислот в животном организме к таким химическим процессам относятся реакции окисления и восстановления, переноса электрона, переаминирования, трансметилнрования, изомеризации, карбоксилирования, декарбоксилирования, переноса ацильных и одноуглеродных групп, реакции, в частности, связанные с кроветворением, с кальцификацией костей и др. При участии витаминов обеспечивается нор1мальное функционирование всех животных тканей, органов и желез внутренней секреции, нормальные процессы обмена веществ [И, 12, 14—21]. [c.12]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

Ряд важных химических превращений а-аминокислот, осуи ствляемых в организме под действием различных фермент( имеют общий механизм, обусловленный участием одного и тс же кофермента — пиридоксальфосфата (см. 10.3). [c.336]

Рассмотренные химические превращения свидетельствуют о большой роли пиридоксальфосфата в метаболизме а-аминокислот. С другой стороиы, способность пиридоксальфосфата взаимодействовать с NH2- oдepжaщнми соединениями составляет химическую основу токсического действия многих органических веществ. В частности, это относится к гидразину NH2NH2 и его производным, щироко применяемым в производстве пластических масс, каучука, красителей, ядохимикатов. [c.342]

Наряду с общими для всех или подавляющего большинства -аминокислот химическими превращениями, в организме про-<ёкает множество реакций, связанных с участием отдельных [-аминокислот, например гидроксилирование фенилаланина см. 8.1), процесс трансметилирования с участием метионина СМ. 6.8) и т. д. [c.343]

Приведенные в табл. 2.1 аминокислоты являются не просто главными компсь нентами белков, резко преобладающими в подавляющем большинстве белков. Именно из этих двадцати аминокислот образуются белки в живых организмах Все остальные, достаточно разнообразные аминокислоты, которые, как правило, в незначительном количестве встречаются в тех или иных белках, образуются в результате химических превращений каких-либо из этих двадцати аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. [c.33]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Вещества, не обладающие поглощением в удобном для измерений спектральном диапазоне, могут быть окрашены с помош ью специальных химических превращений. Наиболее широко известный в биохимии пример такого рода — превращение аминокислот в синий краситель путем обработки ииншдрином (трикето-гидриндегидратом). Стехиометрическое уравнение реакции записывается в виде [c.250]

Для выяснения некоторых реакций химического превращения XXX изучено взаимодействие его с ацетонциангидрином. Полученный а-диметиламиноцианметил-2,3-триметилен-3,4-дигидрохиназо-лон-4 (XLIV) гидролизуется концентрированной H l до аминокислоты XLV [c.77]

Несмотря на большую летучесть эфиров аминокислот по сравненик с самими кислотами, эти эфиры не могут быть подвергнуты перегонке пр( атмосферном давлении, так как они при этом претерпевают химически( превращения. Например, из метилового эфира валина при нагревании об разуется вещество состава С Н Ы О . Какое строение имеет этот продукт [c.414]

Предполагается, что слабые места в белковой цепи появляются при различных химических превращениях в результате своеобразного взаимодействия меладу механохимически расщепленными аминокислотами и радикальными частицами актнвиро- [c.254]

Выделившиеся таким образом аминокислоты подвергаются химическим превращениям в определенном направлении в зависимости от природы газа, которым насыщена жидкая среда. В растворе глицил-ВЬ-лейцилглицин в присутствии кислорода переходит в соответствующие аминокислоты или в промежуточные соединения типа глиоксалевой и гликолевой кислот (если работать в аргоне) или уксусной кислоты в присутствии водорода. Последняя под действием ультразвука превращается в ацетальдегид, идентифицированный экспериментально [5] [c.255]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В первую очередь следует выделить исключительно широкое применение химических превращений для анализа биологических смесей, компоненты которых нелетучи либо термически нестабильны [7—9]. Это прежде всего перевод в устойчивые и термически стабильные соответствующие производные аминокислот, жирных кислот Сю—Сго, сахаров, стероидов. Газохроматографический анализ практически нелетучих металлов проводят с помощью производных ацетилацегонатов (хелатов) [10]. Таким путем в настоящее время анализируют более шестидесяти видов металлов. Неорганические соли, в частности карбонаты, анализируют по выделяющейся двуокиси углерода при обработке их кислотами [1]. [c.192]

Aj Требования, которым удовлетворяют активные центры ферментов. Активный центр фермента обычно представляет собой карман на поверхности фермента, выстланный боковыми цепями аминокислот, необходимыми для связьшания субстрата и катализа его химического превращения. Молекула карбоксипептидазы, последовательно отщепляющей С-концевые аминокислотные остатки от субстратов (пептидов), состоит из одной полипептидной цепи (307 аминокислотных остатков). Три главные каталитические группы в активном центре-это аргинин 145, тирозин 248 и глутаминовая кислота 270 (номер указывает положение аминокислоты в аминокислотной последовательности фермента). [c.269]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология