Влияние простетических групп

Во второй стадии брожения происходит окисление фосфата глицеринового альдегида под влиянием специфического фермента, активная (простетическая) группа которого называется козимазой (Ко), а также коэнзимом I или кодегидразой 1 протеиновая часть этого фермента (Пр. I) была выделена Варбургом в кристаллическом виде. Однако окислению подвергается не сам фосфат глицеринового альдегида, а промежуточно образующийся нестойкий дифосфат глицеринового аль- [c.120]

Мы детально рассмотрим влияние pH (или pD), температуры, растворителя, состояния окисления и связывание малых молекул на спектры отдельных белков, в том числе содержащих гем-группы и другие простетические группы, резонансные сигналы и влияние которых мы еще не рассматривали. Эффект кольцевых токов (см. разд. 1.11), контактные взаимодействия (см. разд. 1.11 и 13.2.5), водородная связь и изменения локального заряда обусловливают наиболее интересные особенности спектров. Мы обсудим также большое число других факторов, влияющих на химические сдвиги, и другие методы наблюдения, которые лучше всего рассматривать в их конкретных приложениях. Большая часть наблюдаемых спектров получена с использованием накопления большого числа прохождений (иногда 100 и более) с помощью накопителя (см. разд. 1.18.3). [c.351]

Если к раствору гваяковой смолы добавить перекись водорода и вытяжку из хрена, содержащую фермент пероксидазу, жидкость окрашивается в синий цвет. Реакция обусловлена окислением гваяковой смоляной кислоты перекисью водорода под влиянием пероксидазы в озонид гваяковой кислоты синего цвета. Аналогичная реакция получается с разбавленной кровью (см. работу № 25). Общность реакций у пероксидазы и гемоглобина обусловлена одинаковым строением их простетических групп. Различие заключается в том, что пероксидаза после кипячения теряет свою каталитическую активность, а гемоглобин и после кипячения сохраняет ее. [c.127]

Гемоглобин (и миоглобин) пищи, находящийся в ней в денатурированном состоянии, легко гидролизуется, распадаясь на простетическую группу и белок. Последний расщепляется далее пепсином и трипсином с образованием пептидов и аминокислот. Следовательно, глобиновая часть гемоглобина подвергается обычным превращениям в желудочно-кишечном тракте, которые свойственны простым белкам. Простетическая группа гемоглобина (оксигемоглобина) — гем — окисляется в гематин. Гематин, так же как и хлорофилл, всасывается в кишечнике очень плохо. Эти пигменты выделяются с калом частью в неизмененном виде, частью в внде различных продуктов, образующихся под влиянием бактерий кишечника. [c.364]

Способы второго типа следующие а) влияние многоатомных спиртов (типа глицерина и т. п.) в) влияние углеводов, моно- и дисахаридов, а также некоторых полисахаридов в) влияние неорганических электролитов, ионов минеральных солей г) специфическое действие некоторых ионов металлов (Са +, и др.) д) действие одних белков на другие, в том числе на ферментные белки е) действие нуклеиновых кислот ж) действие солей жирных кислот, детергентов и иных органических длинноцепочечных ионов в малых концентрациях з) действие некоторых кислых красителей и) влияние определенных видов химических модификаций, которые могут приводить к повышению устойчивости макроструктуры. К этому типу относятся еще четыре способа стабилизации, характерные для ферментов и связанные с воздействием на их активный центр. Это влияние субстратов, продуктов реакции, коферментов, простетических групп, специфических ингибиторов ферментов. [c.163]

Влияние катионов на ферменты более специфичное, чем влияние анионов. Механизм влияния ионов на ферменты окончательно не установлен, но считается, что активирующее действие ионов на те или иные ферменты различно. Металл может входить в состав простетических групп, в состав активных центров ферментов, обусловливать конформацию ферментативного белка и др. , [c.92]

В этой статье повсюду подчеркивались перспективы дальнейшего исследования специфически измененных белков. В заключение внимание читателя обращается на результаты, полученные при химических замещениях в антибиотиках полипептидах, и на особенности таких простетических групп, как нуклеиновая кислота. Серьезные изменения в распределении заряда и в топографии белков могут оказывать лишь незначительное влияние на их активность, тогда как ничтожно малые изменения, вызываемые денатурацией или замещением какой-либо одной группы, способны полностью ликвидировать специфичность. Микроструктуру активных центров можно изучать, сравнивая влияние известных реакций, с одной стороны, на простетическую группу и белок и, с другой стороны, на белок и полипептид. Одновременное исследование белковых производных физическими, химическими и биологическими методами открывает широкие перспективы для выяснения тесной связи между структурой соединения и его активностью. [c.356]

В желудке и кишечнике перевариваются и сложные белки. Под влиянием соляной кислоты, пепсина, трипсина молекула их распадается на простой белок и простетическую группу. Белковый компонент переваривается как простой белок. Судьба же простетических групп неодинакова. Одни из них (фосфорная кислота, моносахариды) перевариваются и усваиваются организмом, другие же не усваиваются. К ним относится, в частности, гем. Сложно построенные группы расщепляются до более простых соединений, которые и всасываются. Примером таких простетических групп могут служить нуклеиновые кислоты, освобождающиеся при переваривании нуклео-протеидов. [c.120]

Кристаллическая каталаза содержит 0,09% железа, что соответствует четырем молекулам гема на молекулу каталазы. В отличие от гема, имеющегося в молекуле гемоглобина и обратимо связывающего молекулу кислорода, гем каталазы не способен связывать кислород. Это еще один пример определяющего влияния белкового компонента на специфичность каталитического действия фермента. Характер связи простетических групп с белком окончательно не установлен. [c.293]

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Небелковые простетические группы (например, гем в гемоглобине) оказывают влияние на спектры. [c.469]

Для понима1 ИЯ оптической активности нуклеиновых кислог необходимо рассмотреть явление индуцированной оптической активности (ИОА). Симметричные, т. е. лишенные хиральности, молекулы красителей, будучи присоединены к а-спиральным полипептидам, обнаруживают АДОВ и КД в областях собственного поглощения. Этот эффект исчезает при денатурации комплекса а-спирали с красителем. Эффект объясняется взаимодействием молекулы красителя с пептидным остатком вблизи асимметричного центра. О том же свидетельствует ИОА просте-тических групп и коферментов. АДОВ и КД в области поглощения пиридоксальфосфата — кофермента аспартатаминотрансферазы-i( . 184) послужили источником информации о структуре активного центра этого фермента. На рис. 5.19 показаны кривые АДОВ дезоксигемоглобина, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина в областях поглощения простетической группы гема, которая сама по себе симметрична (см. с. 50). Под влиянием хиральности биополимера возникает оптическая асимметрия электронной оболочки хромофора. В строгой теории ИОА необходимо рассмотрение колебаний атомных ядер, решение электронно-колебательной задачи. [c.157]

Химически все энзимы являются протеинами, но они могут ассоциировать с небелковыми веществами (называемыми коэнзимами, или простетическими группами), которые оказывают существенное влияние на весь энзим. Иногда энзимы каталитически неактивны в отсутствие ионов определенных металлов. Существуют различные доказательства того, что своей каталитической активностью энзи- [c.284]

Этот витамин является фактором роста — в его отсутствие в пище прекраи ается рост молодых животных. Кроме того, ему принадлежит другая важная роль в организме — он представляет собой активную простетическую группу так называемого желтого дыхательного фермента, под влиянием которого осуществляются окислительные процессы во всех клетках живого организма. Содержится в мясе, печени, почках, яйцах, молоке, дрожжах, шпинате, белой капусте. [c.290]

При Вравитаминозе нарушается углеводный обмен, что указывает на накопление одного из промежуточных продуктов обмена пировиноградной кислоты в мозгу, в крови и в других тканях. Это объясняется тем, что витамин В1 входит в состав простетической группы фермента, под влиянием которого происходит расщепление пировиноградной кислоты. Так как нарушение углеводного обмена наступает прежде всего и более резко в мозгу, а затем уже в крови и в других тканях, то понятно, почему Вгавитаминоз сопровождается такими заболеваниями, как полиневриты, параличи и другие заболевания периферической и центральной нервной системы. [c.132]

Накопление в тканях такого высокоактивного вещества, как гистамин, естественно, может привести к нежелательным явлениям, что и наблюдалось, по данным ряда авторов, при некоторых заболеваниях. Нормально гистамин разрушается в организме под влиянием гистаминазы (диаминооксидазы) с отщеплением аммиака и последующим окислением. При беременности наблюдаются некоторые особенности в обмене гистидина. На пятой неделе беременности отмечалось четырехкратное увеличение количества гистидина в моче и значительное увеличение гистаминазной активности в крови. Снятие токсикозов первой половины беременности путем введения витаминов В и Вз связано с наличием этих витаминов в простетической группе гистаминазы. [c.371]

Большие успехи были достигнуты в познании и самой роли витаминов в жизнедеятельности организмов. Поскольку витамины нужны для нормальных функций организма в относительно очень малых количествах, они не могут быть ни источником энергии, ни материалом для построения тканей организма. Роль витаминов заключается в каком-то биокаталитическом влиянии их на определенные функции организма. Б этом отношении витамины казались подобными ферментам, роль которых как специфических биокатализаторов распознана уже давно. Оказалось, что витамины и ферменты, действите<11ьно, находятся в определенных генетических взаимоотношениях и что многие витамины входят в качестве составных частей простетических групп, или коферментов, стр. 388) в различные ферментные системы (стр. 403). Поэтому, поскольку организм человека или животных не может производить витамины, введение их с пищей необходимо для образования ферментов, без которых невозможно течение в организмах жизненно важных процессов. [c.401]

По данным рентгеноструктурного анализа, железопорфирины в гемоглобинах и миоглобинах локализуются в неполярных карманах вблизи поверхности белка, причем между атомами порфирина и белка имеется около 60 точек контакта, в которых атомы белка и простетической группы удалены друг от друга менее чем на 400 пм. Эти контакты включают координационную связь между железом и гистидином Р8 и водородные связи карбоксильных групп одной или обеих групп пропионовых кислот в положениях 6 и 7 порфирина. Все остальные контакты относятся к неполярным взаимодействиям, включая вандерваальсовы силы [172]. Ковалентных связей нет. Исследования влияния вариаций боковых групп порфирина, удаления металла и замены различных аминокислот в белке (в мутантных гемоглобинах) указывают на большую роль этих типов взаимодействия. [c.157]

К двухкомпонентным относятся такие ферменты, которые состоят из белковой и небелковой части, называемой простетической группой. Было предложено активную простатическую группу называть агон, а белковый носитель — ферон или иначе апофермент. Исследования показали, что белковая часть двухкомпонентного фермента (ферон) оказывает решающее влияние на специфичность его действия. Вместе с тем соединение активной группы с белком приводит к огромному возрастанию ее каталитической активности. [c.204]

Некоторые ферменты, как, например, ацетилхолинэстераза красных кровяных шариков, удерживаются стенками клетки или входят в их специфические структуры так прочно, что выделить их удается лишь с трудом или вообще не удается. Вслед за первыми исследованиями Самнера и Нортропа ряд ферментов был получен в кристаллическом виде, многие из них изучены, и было найдено, что они содержат только один активный центр в молекуле. Другие, напротив, обладают несколькими такими центрами, как, например, гемоглобин (мол. вес 68 000), который, впрочем, не является настоящим ферментом, и ката-лаза (мол. вес. 248 000). Эти образования имеют по четыре таких центра, представляющих собой железопорфирированные группы. В случае гидролитических ферментов никакой посторонней (или простетической) группы не найдено и активные центры должны существовать на поверхности самого белка. При помощи рентгеноструктурного анализа [2—4] установлено, что полипептидная цепь —СНК—СОЫН— свернута в спираль, которая удерживается водородными связями между каждой С = 0-группой и ЫН-группой в той же самой цепи через четыре группы. Спирали располагаются рядом и укладываются так, что образуют глобулярную молекулу, причем их относительное расположение точно зафиксировано в результате физического и.химического взаимодействия между боковыми цепями аминокислот. Ламри и Эйринг [5] назвали такое расположение, обусловленное взаимодействием между спиралями, третичной структурой белка. Можно предположить, что простетические группы и активные центры находятся на поверхности белка, хотя в некоторых случаях результаты влияния гидростатического давления наводят на мысль, что происходит некоторое развертывание белка и при этом обнаруживаются активные [c.314]

Д. Элей (D, D. Eley, Nottingham University) Я согласен с д-ром Риттенбергом в том, что мы располагаем достаточными доказательствами специфического влияния различных белков на данную простетическую группу. Данные о проводимости сухих белков имеют большое значение в биохимии, особенно в тех случаях, когда белки защищены от гидратации липидами. Проведенные до сих пор измерения [1] показывают, что при адсорбции воды возрастает проводимость белков глобулярного типа и несколько уменьшается запрещенная зона Ае. Этот эффект требует дальнейшего исследования, и пока нет никаких указаний на то, что Ае может приближаться к нулю. Конъюга- [c.423]

Решающее влияние белкового компонента на специфичность каталитического действия хорошо иллюстрируется на примере сравнения каталитических свойств гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Все четыре соединения содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем, который связан с белковым компонентом у всех четырех соединений через атом железа. Связывающая группа белкового компонента еще точно не установлена по мнению некоторых авторов, атом железа связан или с имидазольными или с карбоксильными группами белкового компонента (см. стр. 244). В пероксидазе белок связан также с кислотными боковыми цепями гема, а в цитохроме — с винильными группами гема. Эти различия в строении белкового компонента и в характере связей между белком и гемом обусловливают те большие различия в свойствах, которые наблюдаются у гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Так, например, гемоглобин и гемин имеют слабо выраженную каталазную и более ясную пероксидазную активность (примерно 0,1% активности каталазы или пероксидазы) [98, 132]. Влияние белкового компонента на каталитическую активность указанных соединений видно также из данных, приводимых в табл. 17. [c.300]

Важные выводы о характере простетической группы гидроксилаз позволило сделать изучение влияния на них различных ферментных ядов [142, 153] (рис. 5). Так, Na N ингибирует образование оксинроизводных прогестерона лишь при относительно высоких концентрациях, а при 10 молей л имеет место даже ускорение реакции. Сильнее проявляется влияние азида натрия, который при 10 М ингибирует гидроксилирование на Ь0%. Азид натрия может подавлять ферментные системы двумя путями. С одной стороны, он может, подобно цианиду, блокировать ферменты, содержащие тяжелые металлы, а с другой — подобно 2,4-динитрофенолу, [c.87]

Многие белки и некоторые полипептиды в дополнение к пептидным связям имеют другие оптически активные хромофоры, например хромофоры в боковых цепях, дисульфидные связи и простетические группы. Необходимо рассмотреть влияние этих дополнительных источников оптической активности на оценку содержания различных структур. Вначале мы ограничимся обсуждением проблем, существующих для более простых систем, где единственными оптически активными хромофорами являются пептидные группы основной цепи. Эти проблемы возникают вследствие двух общих эффектов из-за распределения структурных областей по размерам и из-за неконформационных изменений сил вращения. [c.261]

Действие многих витаминов на обмен веществ взаимосвязано с ферментами. Витамины используются организмом для построения небелковой части ферментов — кофакторов и простетических групп. Поэтому высокая активность ферментов и их влияние на скорость обмена веществ зависит от обеспеченности организма витаминами. В зависимости от обеспеченности витаминами принято выделять такие состояния организма, как авитаминоз, гиповитаминоз и гипервита-миноз. [c.106]

А-витаминная недостаточность сопровождается нарушением зрения. Светоощущение зависит от содержания в сетчатке глаза протеина родопсина, простетической группой которого является витамин А-альдегид. Восприимчивость глаза к свету определяется концентрацией родопсина, играющего роль фотохимического сенсибилизатора. Под влиянием падающих на сетчатку световых лучей родопсин превращается в нестойкий люмиродоп-син, распадающийся на белок опсин и ретинен (альдегидная форма витамина А). Чем ярче освещение, тем больше распадается родопсина. Поэтому понижается чувствительность глаза и тем самым зрительный аппарат защищается от чрезмерного светового раздражения. В темноте же происходит усиление ресинтеза родопсина и повышается чувствительность глаза к малой интенсивности освещения. [c.47]

МИ свойствами. Многие амидгидролазы содержат в своем составе конституи-тивше ионы, играющие роль простетических групп. Влияние этих ионов рассмотрено в других разделах. [c.221]

Одним из путей разрешения вопроса о том, насколько сильно влияет металл (и связанные с ним лиганды) на структуру белковой молекулы, может служить сравнение холофер-мента (содержащего металл) с соответствующим апоферментом (тем же белком, но без простетической группы). У гемсодержащих белков, таких, как гемоглобин и миоглобин, эти структуры очень сильно отличаются друг от друга, что не удивительно, поскольку в нативной молекуле с гемом контактирует большое число аминокислотных остатков. Удаление гема оказывает слишком сильное влияние на окружающую его часть молекулы, чтобы структура в целом могла остаться неизменной. [c.62]

Хромофором в колбочках всех трех типов служит 11-цис-ретиналъ. В отсутствие белка протонированное шиффово основание имеет максимум поглощения при 380 нм. Следовательно, различные группировки на опсине оказывают значительное действие на хромофорные свойства связанного -цис-ретиналя. Зависимость спектральных свойств этого хромофора от белкового окружения-частное проявление общего принципа, а именно взаимодействие с белком оказывает модулирующее влияние на свойства простетической группы. Другой пример тому - функционирование гема в ка- [c.348]

При неполном гидролизе неуклеопротеида, нан)эимер под влиянием ферментов, отщепляется белок и остается простетическая небелковая группа нуклеопротеида — нуклеиновая кислота. Таким образом, нуклеопротеид является соединением, состоящим из простого белка и н уклеиновой кислоты. [c.55]

Кинетика действия этой группы ферментов изучена лишь на примерах За- и Зр,17р-оксистероид-дегидрогеназ (гл. III). Характер кинетических закономерностей согласуется с литературными данными для ферментов соответственно с одним и двумя реакционными центрами [185]. Влияние pH на кинетику также мало изучено в основном приводятся лишь кривые pH — активность. В случае обратимых реакций, катализируемых оксистероид-дегидрогеназами, Н" входит в уравнение реакции, и поэтому константа скорости является линейной функцией pH. Для стероид-дегидрогеназ оптимальна щелочная среда (pH 8—9), для стероид-гидроксилаз—нейтральная или слабокислая среда (pH 5,5—7,0), а для стероид-изомеразы скорость приблизительно постоянна при pH 6—9. С другой стороны, влияние кофакторов и ингибиторов изучено весьма подробно, поскольку оно позволяет получить сведения о природе простетической группировки. [c.27]

Дифференциальную импульсную полярографию используют для исследования ферментов, иммобилизованных на поверхности электродов, когда из-за низкого заполнения поверхности циклическая вольтамперометрия не пригодна. Этим методом исследовали также [44, 45] электрохимические свойства флавопротеинов, ковалентно присоединенных к графитовым электродам с помощью цианурхлорида. Авторы наблюдали сдвиги положений пиков окисления/восстановления простетической фла-виновой группы при присоединении к электродам глюкозооксидазы, ксантиноксидазы и D- и L-аминокислотной оксидазы, а также влияние удаления или последовательного замещения флавиновых группировок. [c.187]