Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пшеница аминокислот

    К наиболее важным природным высокомолекулярным соединениям относятся белки, являющиеся главной составной частью всех веществ животного происхождения. Они содержатся также в растениях, особенно в зернах пшеницы, семенах бобовых. Молекулы белков построены из остатков различных аминокислот, соединенных пептидными связями, но в каком порядке эти аминокислоты связаны друг с другом, для многих белков неизвестно. Линейно построенные макромолекулы белков могут быть связаны друг с другом, например, дисульфидными мостиками или водородными связями. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пре- [c.241]


    Нежвачные животные имеют менее сложный пищеварительный тракт, чем жвачные, более требовательны к количественному содержанию белков в корме и их качественному составу, т. е. наличию определенных аминокислот. Интерес к синтетическому метионину повсеместно признан. Желательно также использование других очищенных аминокислот. Уже говорилось о дополнении зерна пшеницы лизином. Можно предусматривать, когда это возможно, добавление к белковым кормовым культурам или кукурузе триптофана промышленного изготовления. [c.28]

    Лизин является основной аминокислотой, ограничивающей питательную ценность пшеницы вследствие относительной важности запасных белков зерна и очень малого содержания в них лизина. Ни один из очищенных до сих пор глиадинов не содер- [c.186]

    Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

    Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесением компонента с ее повышенным содержанием. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена приблизительно в два раза добавлением 0,3—0,4 % лизина, белка кукурузы — 0,4 % лизина и 0,7 % триптофана. [c.19]

    Аминокислоты Пшеница Рожь Овес [c.215]

    Микробные клетки синтезируют аминокислоты — строительные блоки, из которых состоят белки. Путем отбора, направленных мутаций или генной инженерии можно получить продуценты, синтезирующие аминокислоты в количествах, имеющих промышленное значение, так как роль аминокислот для медицины, сельского хозяйства и промышленности очень велика. Многие пищевые продукты и корма для животных не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот, например лизина. К таким продуктам относятся пшеница, рис, кукуруза и др. [c.15]


    РАСТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ Содержание основных аминокислот в белках пшеницы (кроме глиадина) [c.98]

    Ежедневно молодым мужчинам рекомендуется потреблять 54 г белков, однако при этом подразумевается, что в пищу входят самые разнообразные белки растительного и животного происхождения. Из приведенных в табл. 26-10 данных следует, что по крайней мере 12 из 54 г белка должны приходиться на долю незаменимых аминокислот, а остальные 42 г-на долю заменимых. Питательная ценность или качество данного белка зависит от двух факторов (1) от его аминокислотного состава и (2) от его усвояемости. Белки значительно различаются по аминокислотному составу (разд. 6.3). Некоторые из них содержат полный набор незаменимых аминокислот в оптимальных соотношениях другие могут не содержать одной или нескольких незаменимых аминокислот. Растительные белки, особенно белки пшеницы и других злаковых, не могут полностью перевариваться, так как белковая часть зерен защищена состоящей из целлюлозы и других полисахаридов оболочкой, которая не гидролизуется пищеварительными ферментами. Поскольку в кишечнике могут усваиваться только свободные ами- [c.824]

    Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (pH,) зависит от природы входящих в их состав аминокислот (pH,) желатина 4,2 казеин 4,6 альбумин яйца 4,8 гемоглобин 6,8 глиадин пшеницы 9,8 клупеин 12,5). [c.334]

    Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

    Восемь незаменимых аминокислот применяют для восполнения питания людей, страдающих белковым истощением для нормального взрослого неловека рекомендуется доза, 1—-2 г аминокислот в день. К корму домашней птицы, состоящему в основном из пшеницы, добавляют лизин. Этс усиливает рост и развитие тканей животных. [c.658]

    Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

    В процессе проращивания. крахмал частично преобразуется в декстрины, мальтозу и простейший сахар — глюкозу, а белки в пептиды и аминокислоты. Часть глюкозы и аминокислот употребляется зародышем, а вторая — накапливается в зерне. В прорЬсшем зерне содержание глюкозы и аминокислот существенно больше, чем в исходном. У зерна появляются корешки и зародышевый листок. Зерна злаков начинают прорастать при разных минимальных температурах [у ржи — 1—2°С ячменя и пшеницы — 3-4,5°С овса — 4-5 кукурузы й сорго — 8—10 С. При этом оптимальной температурой для прорастания, то есть такой, при которой прорастание идет наиболее быстро, является, согласно [8 ], для ржи, овса, пшеницы — 25°С, ячменя [c.49]

    В пром. масштабе получают такие пищ. в-ва, как сахарозу, глюкозо-фруктозный сироп, растит, масло, изоляты белков (из сои, пшеницы, обрата молока), крахмал, витамины, аминокислоты, вкусовые в-ва (инозинат и глутамат натрия, аспартам, сахарин), пищ красители, консерванты и т.д. Мировое произ-во аминокислот превышает 600 тыс т/год, глюкозо-фрущ-озных сиропов - более 3 млн. т/год. В США ежегодно из бобов сои получают 300 тыс. т белка, к-рым заменяют почти 10% мясиого сырья. [c.274]

    Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]


    Аминокислоты Соевый шрот Пшеница Кукуру- за Рапсо- вый шрот Подсолнечный шрот (жмых) Г орох Листья злаковых (ежа и райграс) Люцерна  [c.21]

    Тип ш [115] соответствует ш-глиадинам, но представлен в трех вариантах KEL (ш ), AREL (Ш2) и SRL (Ш5). Два последних варианта являются по отношению к варианту KEL N-концевой последовательностью, дополненной 8 аминокислотами. Эта N-концевая последовательность ш-глиадинов обнаружена у разных сортов пшеницы [45]. [c.191]

    Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

    Белки разделяют на две большие группы простые белки — протеины и сложные — протеиды. Простые белки не содержат небелковых групп, они в основном состоят из аминокислот. Сложные белки содержат, кроме собственно белка, еще и небелковую (простетическую) группу. К простым белкам относятся альбумины, глобулины, прола-мины, глютелины, протамины, гистоны и протеиноды. Больше всего альбуминов — в зеленых частях растений. Глобулины являются самой распространенной группой природных тел. В растениях глобулины встречаются в основном как отложения в семенах. Глобулины в отличие от альбуминов нерастворимы в воде. В семенах пшеницы и ржи из проламинов содержится глиадин, в семенах ячменя — гордеин. В семенах злаковых и в зеленых частях растений наряду с другими белками есть глютелины. Глиадин и глютенин составляют белки клейковины. [c.35]

    Изменение активности растительных протеиназ зависит от перио, развития растения. Так, при прорастании семян повышается их проте литическая активность наряду с повышением активности других фе ментов. У незрелых семян ферментативная активность также повышен Повышенная ферментативная активность проросшего или недозр лого зерна пшеницы нередко отрицательно влияет на качество му1 и готового хлеба. С повышением протеолитической активности сниж ется эластичность клейковины муки вследствие гидролиза ее белке Повышение протеолитической активности зерна, кроме того, с провождается интенсивным накоплением аминокислот в продукт его переработки. Аминокислоты же являются источником ряда соед нений (меланоидины, эфиры, сивушные масла и т. п.), образующих( при различных технологических процессах (в хлебопечении, в бродил ном производстве и др.). Эти соединения обусловливают вкус, цвет аромат готовых продуктов и влияют на их качество. [c.68]

    Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

    При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

    Овес и рис. Наши предварительные исследования белков овса показывают, что содержание в них основных аминокислот, особенно лизина, выше, чем в рисе, кукурузе и пшенице. Эти данные находятся в противоречии с наблюдениями Ксонки [182] и Кика [364]. [c.105]

    Белки пшеницы (кроме глиадина). Белкн пшеницы не отличаются особенно высоким содержанием ароматических аминокислот. Многие из них бедны триптофаном. Повышенное содержание триптофана, установленное в отрубях пшеницы, заслуживает дальнейшего изучения. [c.183]

    Для извлечения растительных белков пользуются различными растворителями, в зависимости от характера белковых фракций в исследуемом материале. Белки пшеничной, ржаной и ячменной муки хорошо растворяются в 0,2% растворе NaOH и лучше в водно-спиртовом растворе едкого натра (0,2% NaOH в 50—60% этиловом спирте). В раствор переходят альбумин, глобулин, проламин и глютелин. Глютелины хорошо растворяются в щелочи, так как имеют в своем составе большое количество дикарбоновых аминокислот (глютаминовая, аспарагиновая) и обладают кислым характером. Проламины (в частности, глиадпн пшеницы и ржи, гордеин ячменя) не растворяются в воде и солевых растворах, а растворяются только в 50—80% спирте. Проламины содержат большое количество аминокислоты — пролина (отсюда и название проламины) и глютаминовой кислоты. Результаты практической работы фиксируют в форме таблицы. [c.27]

    Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

    S-PHK состоит из относительно небольших молекул, содержащих 75—100 нуклеотидов. s-PHK растений, по-видимому, подобна S-PHK животных и бактерий. Имеются данные, что для s-PHK из зародышей пшеницы характерно более высокое относительное содержание необычных оснований, чем для рибосомной РНК. Соотношение оснований в S-PHK из Vigna sesquipedalis отличается от соотношения оснований в рибосомной РНК, выделенной из этой же ткани. Еще не показано, что для s-PHK из растений характерно соответствие в соотношении оснований, обнаруженное для s-PHK из других организмов. Данные, полученные с животными и микроорганизмами, позволяют предполагать, что для каждой из аминокислот, входящих в состав белка, существует специфичный тип [c.475]

    Активная тираза была найдена также в проростках сорго, пшеницы, кукурузы, овса, риса и стеблях сахарного тростника, но она отсутствовала у бобовых и в дрожжах. В связи с этим, а также основываясь на своих прежних данных (см. выше) о включении в состав лигнина ароматических аминокислот и различных производных коричной кислоты. Ниш предлагает новую схему образования фенилпропаноидов, в которой фенилмолочная и гаара-оксифенилмолочная кислоты не являются истинными промежуточными продуктами (рис. 52). [c.167]

    При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Первая аминокислота, аспарагин, бьша открыта в 1806 г. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота бьша впервые вьщелена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, Bnej bie обнаружили в аспарагусе, а глутаминовую кислоту—в клейковине (по-английски gluten ) пшеницы глицин бьш назван так за его сладкий вкус (от греч. glykos -сладкий). [c.108]

    При нехватке одной из аминокислот в белке он становится недостаточно полноценным и не полностью усваивается организмом. Поэтому аминокислоты, полученные синтетическим или микробиологическим путем, должны добавляться в пищу для повышения ее полноценности. Для этой цели широко используется, например, лизин, которого недостает в растительной пище (белке пшеницы). Смеси аминокислот применяются в медицине, для питания больных. Отдельные аминокислоты используют в разнообразных синтезах, в аналитической химии, некоторые аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок. Для этой цели используется, например, мононатриевая соль глутаминовой кислоты, придающая продукту вкус н запах куриного бульона. [c.186]

    Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

    Аналогичные данные были получены и в других исследованиях, где определялись изменения величины отношения углерода к азоту. Например, в опытах X. Бурстрема (1943 г.) было показано, что <ъ молодых листьях пшеницы количественное отношение С N было равно 4,6, а в более старых листьях оно составляло 17,6. Одновременно с ростом листьев относительное содержание в них белкового азота в процентах от общего азота понижалось. Было замечено также, что с возрастом листьев меняется и природа синтезируемых белков в молодых листьях синтезируется большое количество нуклеопротеидов с большим содержанием основных аминокислот, а при старении листьев образуются качественно иные белки. [c.287]

    Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]


Смотреть страницы где упоминается термин Пшеница аминокислот: [c.99]    [c.41]    [c.10]    [c.340]    [c.43]    [c.781]    [c.227]    [c.562]    [c.324]    [c.184]    [c.184]    [c.179]    [c.434]    [c.371]   
Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.374 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Ароматические аминокислоты в белках пшеницы

Дикарбоновые аминокислоты в пшенице

Основные аминокислоты в белках пшеницы кроме

Пшеница

Пшеница содержание основных аминокислот



© 2025 chem21.info Реклама на сайте