Аргинин окисление

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Окисленная рибонуклеаза. Молекула рибонуклеазы содержит десять остатков лизина и четыре остатка аргинина [153]. При количественном разрыве всех связей, в которых уча-, ствуют карбоксильные группы указанных аминокислот, под действием трипсина следует ожидать Образования пятнадцати [c.187]

Окисление фруктозы в присутствии медных комплексов аргинина и гистидина, а также белков. [c.183]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Для определения отдельных аминокислот разработан ряд специфических методов. В качестве примера можно привести окисление оксиаминокислот йодной кислотой (стр. 21), применимое для определения серина, треонина и -оксилизина (стр. 50). Применяются также весовые методы, основанные на избирательном осаждении некоторых аминокислот специфическими реагентами. К специфическим химическим методам определения аминокислот относятся также модифицированная реакция Паули на гистидин (стр. 15), цветная реакция Сакагути на аргинин (стр. 13) и реакция Салливана на цистеин (стр. 23). [c.39]

В живых организмах молекулы N0 образуются в результате окисления аминокислоты аргинина при помощи фермента КО-синтазы и могут регулировать многие биологические процессы. Молекулы N0 служат сигнальными частицами, регулирующими тонус сосудов. Их биологическая активность оказывает влияние на рост и развитие живых существ, на их память и способность к обучению. Они помогают организму бороться с бактериями, раковыми клетками и грибками. [c.404]

Окисл ный инсулин. Трипсин не действует на фракцию А [267]окисленного инсулина (рис. 1) его действие на фракцию Б [272] показано на рис. 2. Имеются данные о разрыве связи между остатками в положениях 16 и 22. При этом остатки аргинина и лизина не затрагиваются [102], но не исключена возможность загрязнения трипсина какой-либо другой протеазой. В присутствии незначительной примеси химотрипсина может произойти разрыв тирозиллейцильной связи. Не [c.183]

Этот простейший из возможных методов защиты аминогрупп находит лишь ограниченное применение. Как было установлено,. Р-аминоспирты могут быть окислены в а-аминокислоты, если аминогруппу сначала превратить в замещенный аммониевый ион. Например, 2-аминопропанол-1 был превращен в замещенный аммонйй--сульфат и затем окислен перманганатом калия [62] в соответствии со схемой 15. Гуанидиновая группа аргинина была защищена лутем образования соли во время синтеза аргин ил пептидов [63]. [c.202]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Ряд аминокислот может подвергаться сбраживанию клостридиями только парами. Механизм процесса был расшифрован Л.Стиклендом (L. Sti kland) в 1934 г., показавшим, что при этом происходит сопряженное окисление-восстановление пары аминокислот, одна из которых окисляется, другая — восстанавливается. Такой тип сбраживания аминокислот получил название реакции Стикленда. Окисляемыми аминокислотами, т.е. донорами электронов, служат аспарагин, аланин, валин, серин, гистидин и др. Восстанавливаемые аминокислоты — глицин, пролин, орнитин, аргинин и др. [c.245]

В последние полтора десятилетия в биологии произошли события, повлекшие за собой фундаментальные изменения наших представлений о функционировании самых различных биологических систем. Было обнаружено, что оксид азота - NO, является одним из универсальных и необходимых регуляторов функций клеточного метаболизма [1-12]. Неожиданно оказалось, что газ, и газ токсичный, молекула которого является, к тому же, свободным радикалом, соединением коротко-живущим и легко подвергающимся самым разнообразным химическим трансформациям, непрерывно ферментативно продуцируется в организме млекопитающих, оказывая ключевое воздействие на ряд физиологических и патофизиологических процессов. Оксид азота участвует в регуляции тонуса кровеносных сосудов, ингибирует агрегацию тромбоцитов и их адгезию на стенках кровеносных сосудов, функционирует в центральной и вегетативной нервной системе, регулируя деятельность органов дыхания, желудочно-кишечного тракта и мочеполовой системы. Существуют две стороны проблемы NO в организме млекопитающих. Первая - это образование NO в организме в недостаточных количествах, что приводит к ряду тяжелых последствий (сердечно-сосудистые, инфекционные, воспалительные заболевания, тромбозы, злокачественные опухоли, заболевания мочеполовой системы, мозговые повреждения при инсультах и др.). Другая, и не менее важная, сторона проблемы - продукция в организме избыточных количеств оксида азота. Из-за "вездесущей природы" NO, способного в результате простой диффузии проникать практически через любые биологические мембраны, слишком большой выброс этого медиатора приводит к целому ряду тяжелых патологических состояний. К таким болезням относятся септический шок (остро развивающийся, угрожающий жизни патологический процесс, обусловленный образованием очагов гнойного воспаления в органах и тканях), нейродегенеративные заболевания, различные воспалительные процессы. Поскольку хорошо известно, что генерация эндогенного NO в организме - результат окисления L-аргинина ферментами NO-синтазами, очевидно, что во избежание перепродукции этого соединения необходимо использование ингибиторов NOS. [c.30]

Указывают, что биохимические процессы не идут в гомогенных водных растворах, так как активный энзим нельзя отделить от всей коллоидальной молекулы протеина, и что окисляющийся субстрат должен сперва адсорбироваться на поверхности коллоида и подойти совершенно точно, как ключ к замку, к специфическим простетическим группам. В таком случае оказывается возможным аккумулирование теплоты реакции, выделяющейся в отдельных стадиях реакции, на каталитически активных центрах в достаточном количестве, обеспечивающем протек(ание эндотермических изменений, которые являются отдельными составляющими суммарного экзотермического процесса. Так, например, по данным Кребса , биохимический синтез мочевины, включающий превращение орнитина в аргинин, обязательно увеличивает энергию примерно на 14 ккал на г-молекулу. Этот эндотермический процесс может итти только вместе с экзотермическим окислением. Поскольку синтез аргинина ускоряется в присутствии таких веществ, как глюкоза, фруктоза, молочная кислота и пировиноградная кислота, предполагается, что одновременное окисление этих веществ дает энергию для синтеза мочевины. Существенную роль в регулировании изменений энергии при ступенчатом окислении сахаров могут играть реакции фосфорилирования и дефосфорилирования На стр. 297 было указано, что фосфорилирование может сопровождать де-карбоксилирование. При последующем гидролизе смешанного ацилфосфорного ангидрида может освобождаться не менее [c.301]

Вследствие высокой специфичности по отношению к пептидным связям, образованным карбоксильными группами лизина и аргинина, наиболее часто применяют трипсин. Однако известно несколько случаев, когда скорость гидролиза трипсином подобных связей неодинакова иди когда в процессе гидролиза сохраняется С-концевая пептидная связь, образованная лизином [3]. Трипсин часто бывает загрязнен химотрипсином, который обладает меньшей специфичностью. В результате побочного действия химотрип-сина могут получиться вводящие в заблуждение пептидные фрагменты. Примеси химотрипсина могут быть в значительной степени уменьшены путем инактивации химотрипсина разбавленной НС1 [131] или при обработке мочевиной, которая необратимо денатурирует химотрипсин и не действует на трипсин [69]. Некоторые нативные белки (например, рибонуклеаза), обладающие жесткой третичной структурой, не подвергаются действию трипсина и химотрипсина. Денатурация посредством нагревания, обработки раствором мочевины или окислением надмуравьиной кислотой делает их доступными Действию протеолитических ферментов. [c.395]

Реакция обусловлена присутствием в белке аминокислоты аргинина (гуанидиноаминовалериановой кислоты), имеющей в своем составе гуанидиновую группировку. В результате реакции образуется сложное соединение красного цвета, представляющее собой продукт конденсации окисленного аргинина с а-нафтолом. Гипобромит играет роль окислителя и участвует, по-видимому, в образовании промежуточного бромамидного соединения аргинина. [c.15]

Применение. В гистохимии- в качестве окислителя для окислительного дезаминирования тканевых срезов с образованием альдегидных групп [Д, 2] и при проведении реакции Сакагуши на аргинин при последующем сочетании продуктов окисления с а нафтолом образуется соединение красного цвета, с 8-гидр-оксихинолином— оранжевого [Пирс, 112, 716]... Для обеззараживания питьевых и сточных вод и для дезинфекции. [c.260]

Другим методическим подходом для изучения биохимических процессов вне организма явилось применение срезов различных органов, достаточно тонких, чтобы обеспечить необходимый доступ кислорода. Одно из наиболее примечательных достижений в этой области принадлежит Г. Кребсу, который использовал срезы печени для выяснения основных реакций, протекающих с участием цитруллина, орнитича и аргинина и приводящих к биосинтезу мочевины из аммиака. В срезах печени происходит также окисление жирных кислот. Однако в течение многих лет попытки выделить ферменты и промежуточные продукты этого процесса терпели неудачу. Поэтому до 1939 года считалось что окисление жирных кислот в некоторой сте пени зависит от сохранения структуры интакт- [c.17]

Надо, однако, заметить, что имеются примеры, когда один и тот же фермент действует на различные соединения или разного типа связи. Так, например ксантиноксидаза, согласно имеющимся данным, катализирует окисление таких различных в химическом отношении субстратов, как альдегиды и оксипурины (ксантин) первые при этом окисляются в соответствующие карбоновые кислсгы, вторые дают мочевую кислоту (Б. И. Збарский, Д. М. Михлин). Трипсин также может расщеплять не только пептидные, но и эфирные связи (сложные эфиры лизина и аргинина). [c.124]

Возможно, что контакты групп —СН2СН2СООН с поверхностными остатками в молекуле миоглобина кашалота обеспечивают значительно более жесткое закрепление одновременно как с проксимальной, так и с дистальной сторон гемовой группы, препятствующее изменению ориентации порфирина. В частности, по этой причине возможно ограничение движения порфирина при изменении состояния окисления и лигандного окружения в миоглобине кашалота. Аналогично объясняется несколько большая вращательная степень свободы порфиринового кольца при соответствующих изменениях спинового состояния в миоглобине тюленя (рис. 11). В этом белке остаток аргинина-45 замещен лизином [149]. При этом укорачивается боковая цепь аминокислоты, предоставляющей аминогруппу для образования водородной связи, и, следовательно, можно ожидать уменьшения прочности связи пропионовой карбоксильной группы с лизином по сравнению со связью с остатком аргинина. [c.62]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Образующаяся при гликолизе пировиноградная кислота в результате декарбоксилирования и окисления превращается в уксусную кислоту. В свою очередь уксусная кислота при участии АТФ и фермента ацетилирует сульфгидрильную группу кофермента А. Возникает 8-ацетилкофермент А или так называемая активированная уксусная кислота. Активированная уксусная кислота может превращаться в высшие жирные кислоты, из которых образуются жиры. Эти жиры также могут откладываться в организме. Почти все аминокислоты являются или гликогенными, или кето-генными, т. е. они участвуют в образовании гликогена или жиров. Из гистидина, орнитина, пролина, оксипролина и аргинина может образоваться а-кетоглутаровая кислота, из тирозина и фенилаланина — фумаровая кислота. Окисление глутаровой и фумаровой кислот по цитратному циклу сопровождается выделением энергии, необходимой для организма. Если же энергия в данный момент не нужна, то углеводы и углеродные цепи аминокислот могут превращаться в нейтральные жиры, откладывающиеся в организме. [c.353]

К тому же результату привели ацилирование п-нитрофе-нилового эфира N -тозил-L-аргинина карбобензокси-ь-пролином (через соответствующий смешанный ангидрид) и конденсация образовавшегося дипептида с амидом глицина. Полученный карбодиимидным методом ге-нитрофениловый эфир СЬо-трипептида (G 1—3) вводили в реакцию с амидом гексапептида (G 4—9) (диметилформамид, 20°) и с выходом 60% получили защищенный нонапептид (Н 1- 9). Аналогичный нонапептид, содержащий N-тозильную группу, получали при взаимодействии Tos- ys (Bzi) -Tyr-Phe-Ns и G 4—9. Удаление защитных групп натрием в жидком аммиаке и окисление при pH 7,6 привели к циклическому дисульфиду, который очищали противоточным распределением (198 переносов) прессорная активность полученного препарата составляла 350 38 М.. Е./мг. [c.438]

Аминокислоты следует превращать в летучие соединения перед разделением их методом ГЖХ. К производным, которые исследовали с этой целью, относятся метиловые эфиры, М-ацетилалкиловые эфиры, эфиры соответствующих оксикислот и продукты окисления, получаемые действием нингидрина. Наиболее перспективный метод заключается в хроматографическом разделении М-ацетил-н-амиловых эфиров на двух колонках, содержащих 0,5 и 1,0% карбовакса 1540, нанесенного на хромосорб У, при температуре 125—140°. им методом можно разделить 18 аминокислот, но нельзя анализировать производные гистидина, аргинина и триптофана. Метод пока еще не является количественным. [c.541]

Повидимому, маловероятно, чтобы действие эндопептидаз было беспорядочным действительно, некоторые белки гидроли-зуются одними ферментами и не гидролизуются другими. Например, инсулин не распадается под действием трипсина [466], но легко разрушается пепсином и химотрипсином. Более того, эти три эндопептидазы гидролизуют не одни и те же связи, о чем свидетельствует тот факт, что добавление одной из них в гидролизат другой вызывает резкое возрастание аминного азота [467]. Наконец, гидролиз некоторых простых белков и полипептидов не кажется, повидимому, a priori несовместимым с положениями Бергмана в самом деле, трипсин энергично гидролизует клупеин [468] и сальмин [469] , которые богаты аргинином, а также воздействует на полилизины и лизин-аргининовые сополимеры [470]. К сожалению, ни один из этих фактов не является достаточным для доказательства высказанной точки зрения, и для разрешения проблемы необходимо выяснить структуру ряда белков и идентифицировать пептиды, образующиеся при ферментативном гидролизе. Хотя это может показаться весьма затруднительным, такая задача была уже однажды решена Зангером и Таппи [398а] в случае цепи В окисленного инсулина. Здесь трипсин атакует, повидимому, одну связь арг.гли и одну связь лиз. ала, в то время как химотрипсии гидролизует одну связь тир.лей, одну связь фен.тир и одну связь тир.тре. Повидимому, для этих двух ферментов положения Бергмана оказываются в первом приближении справедливыми. Однако характер действия пепсина на цепь В не согласуется столь же хорошо с этими взглядами. [c.184]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология