Декарбоксилирование аминокислот присутствии

Декарбоксилирование аминокислот в присутствии бензальдегида. [c.178]

Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот в присутствии пиридоксаля и солей металлов. [c.185]

Пиридоксаль также промотирует декарбоксилирование а-аминокислот. Например, при нагревании а-аминоизомасляной кислоты в присутствии пиридоксаля образуются диоксид углерода, изопропиламин, ацетон и пиридоксамин. Можно думать, что процесс идет с разрывом связи а-углерод—карбоксилат в промежуточном иминном продукте, а не с разрывом связи а-углерод— водород. Остальные стадии протекают аналогично. [c.184]

Сивушные масла состоят в основном из высших спиртов с примесью других веществ — кислот, фенолов, терпенов. Состав различных образцов сивушного масла непостоянен, а зависит от содержания в сусле азотистых веществ и формы, в которой они присутствуют. Сивушные масла получаются при ректификации гидролизного спирта, выход равен 0,3—0,7% от количества спирта. Чаще встречаются в сивушном масле следующие спирты амиловый, изоамиловый, изобутиловый, пропиловый. Источником спиртов сивушного масла являются аминокислоты, находящиеся в питательной среде или образующиеся при автолизе или гидролизе дрожжевого белка. В процессе азотистого питания дрожжей белки расщепляются до аминокислот затем в результате гидролитического дезаминирования последних, т. е. отщепления амин-ной группы ЫНз, и декарбоксилирования (отщепление СО2) образуются высшие спирты, входящие в состав сивушного масла. [c.554]

При сухой перегонке аминокислот, главным образом в присутствии гидроокиси бария, происходит декарбоксилирование, приводящее к получению первичных аминов [c.382]

ГОДНЫХ ДЛЯ такого количественного определения, весьма ограничен известно применение оксидазы ь-аминокислот, трансами-назы ь-аминокислот, оксидазы в-аминокислот и декарбоксилазы ь-аминокислот (табл. 8-1) [6]. Оксидазы ь- и о-аминокислот катализируют окисление кислородом ь- и о-аминокислот соответственно с образованием а-кетокислот в присутствии кислорода и каталитического количества каталазы, а декарбоксилаза ь-аминокислот катализирует декарбоксилирование ь-аминокис-лот, как показано на схеме (8.14) [c.269]

В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [c.377]

Реакции декарбоксилирования особенно распространены у бактерий, в меньшей степени в организме животных и растений. Под влиянием гнилостных бактерий, присутствующих в кишечнике животных (особенно в толстых кишках), усиленно идут процессы декарбоксилирования, дезаминирования и окисления аминокислот, не успевших всосаться в кровь. [c.255]

Нингидриновый метод применим не ко всем аминокислотам и не используется больше, по-видимому, с 1960 года. В результате этого метода глицин образует полимеризующийся формальдегид, тогда как гистидин, аргинин, триптофан, цистеин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, очевидно, не пригодны для анализа этим методом [7]. В качестве жидкой фазы использовали и силиконы [7, 164, 158], и полиэфиры [4, 149]. Предпринимались попытки [121] декарбоксилирования в присутствии N-бромсукцинимида (БСИ), однако образующиеся нитрилы и альдегиды, содержащие на один углеродный атом меньше, имели различные количественные соотношения в зависимости от характера аминокислоты. [c.89]

Декарбоксилирование аминокислот в присутствии п-диметил-аминобензальдегида проходит при более высокой температуре, чем в присутствии бензальдегида, но не выше 200° С. Выход соответствующих аминов для большинства аминокислот составляет 25—70% от теоретического [117]. ][ ,истин, цистеин и триптофан в этих условиях аминов не образуют. Позднее было изучено декарбоксилирование аланина, 2-аминомасляной кислоты, валина, лейцина, изолейцина, метионина и фенилаланина под влиянием ди-фенилметана и г-диметиламинобензальдегида [118]. Установлено, что декарбоксилирование идет полнее в присутствии последнего, но, как оказалось, ни для одной из изучавшихся аминокислот оно не проходит количественно. [c.42]

Механизм обеззараживающего действия хлора связан с нарушением обмена веществ бактериальной клетки в процессе дезинфекции воды. При этом выявлено влияние на ферментную активность бактерий, в частности, на дегидрогеназы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в бактериальной клетке. А. М. Ски-дальской (1969) было изучено влияние хлора на процесс декарбоксилирования аминокислот бактерий, протекающий в присутствии строго специфичных ферментов-декарбоксилаз, а также был определен нуклеотидный состав ДНК кишечной палочки после окончания процесса обеззараживания при различных уровнях бактерицидного эффекта. [c.75]

Первичные амины возникают при декарбоксилировании аминокислот. Это явление широко распространено у микробов, особенно гнилостных. В животном организме присутствуют специфические декарбоксилазы, которые образуют амины из таких, например, аминокислот как фенилаланин, тирозин, триптофан, гистидин.Возникающие при этом амины под влиянием аминооксидаз окисляются в альдегиды, которые при дальнейшем окислении превращаются в соответствующие карбоновые кислоты. [c.367]

Промежуточное соединение ЬХГУ, которое играет основную роль в механизме катализа, пока не удалось однозначно идентифицировать. Однако имеются данные, свидетельствующие, что оно образуется и накапливается в модельных системах при реакциях производных пиридоксаля с аминокислотами, содержащими в молекуле заместители, обладающие сильными электронооттягивающими свойствами. Аминомалонат и а-метиламино-малонат претерпевают декарбоксилирование в присутствии производных [c.118]

Третьим типом единицы с разветвленной углеродной цепью (рис. 11-8) является а-кетоизовалериановая кислота, предшественник валина, который образуется в результате переаминирования. Исходными единицами служат две молекулы пирувата, которые соединяются друг с другом в реакции а-конденсации (протекающей в присутствии тиаминпирофосфата) с последующим декарбоксилированием. Образующийся а-ацетолактат содержит разветвленную цепь, однако он не способен к образованию а-аминокислоты. Для этого должна произойти перегруппировка, в процессе которой метильная группа переходит в р-положение (гл. 7, разд. Л). Элиминирование молекулы воды от дио-ла дает енол требуемой а-кетокислоты (рис. 11-8). Предшественник изолейцина образуется аналогичным путем. В этом случае одна молекула пирувата конденсируется (с декарбоксилированием) с молекулой а-кетобутирата. С другой стороны, кетокислота, являющаяся предшественником лейцина, образуется в результате удлинения цепи пятиуглеродного разветвленного предшественника валина (рис. 11-7). [c.490]

В определенных случаях для защиты аминогруппы могут использоваться простые ацильные производные, например формильная [30], трифторацетильная [31] и фталильная [32, 33] группы. Формильные производные аминокислот и пептидов (34) легко получают действием муравьиной кислоты в присутствии уксусного ангидрида и расщепляютс.ч спиртовым раствором хлорида водорода. Интересно, что формильная группа легко удаляется также окислением до соответствующей карбоновой кислоты (35) с последующим самопроизвольным декарбоксилированием. [c.379]

Следует отметить, что фермент, катализирующий окислительное декарбоксилирование указанных а-кетокислот, высокоспецифичен (по аналогии с пируватдегидрогеназным и а-кетоглутаратдегидрогеназным комплексами) и также нуждается в присутствии всех пяти кофакторов (см. главу 10). Известно наследственное заболевание болезнь кленового сиропа , при которой нарушено декарбоксилирование указанных а-кетокислот (вследствие синтеза дефектного дегидрогеназного комплекса), что приводит не только к накоплению в крови аминокислот и а-кетокислот, но и к их экскреции с мочой, издающей запах кленового сиропа. Болезнь встречается редко, проявляется обычно в раннем детском возрасте и приводит к нарушению функции мозга и летальному исходу, если не ограничить или полностью не исключить поступление с пищей лейцина, изолейцина и валина. [c.459]

Для примера приведем серотонин (1) (также называемый 5-гидрокситриптамин, или 5-НТ). Это соединение широко распространено в природе, но встречается в очень низких концентрациях. В живых системах он образуется из аминокислоты триптофан гид-роксилированием по положению 5 индольного ядра с последующим декарбоксилированием. Впервые серотонин был выделен из природных продуктов в 1948 г. как сосудосуживающее средство, присутствующее в сыворотке крови, а впоследствии был обнаружен в пищеварительной системе и в мозгу. Однако только лабораторный синтез несколько лет спустя значительно расширил возможности для изучения механизма его действия. Сейчас известно, что серотонин имеет широкую и сложную область фармакологического действия, включая сужение кровеносных сосудов благодаря стимуляции гладкой мускулатуры и агрегации тромбоцитов. Он вызывает. [c.11]

Основные научные работы посвящены изучению белков и биохимических окислительных процессов. Разработал оригинальные способы синтеза ряда аминокислот, а также методы асимметрического органического синтеза. Открыл носящие его имя реакции восстановления а-аминокнслот или их эфиров в аминоальдегиды действием амальгамы натрия в спирте в присутствии минеральной кислоты (1931) и реакцию получения ами-носпиртов альдольной конденсацией аминокислот с ароматическими альдегидами и последующим декарбоксилированием (1943). Предложил (1952) способ определения С-концевого остатка аминокислоты нагреванием пептида или белка с гидразином при температуре 105°С (при этом все аминокислоты, кроме С-концевой, превращаются в гидразиды). [c.13]

Наблюдаемые явления можно объяснить следующим образом до гидролиза во фракциях присутствует некоторое количество молекул относительно высокой молекулярной массы, хроматографическая подвижность которых уменьшена за счет наличия полярных группировок, освобождающих при гидролизе аминокислоты. Эта часть молекул в масс-спектре не фиксируется вследствие своей низкой летучести. После проведения гидролиза и отщепления полярных группировок (возможно, с декарбоксили-рованием возникающей карбоксильной группы ) порфирины приобретают большую хроматографическую подвижность, что сказывается на изменении Rf фракции, и летучесть, благодаря чему они начинают фиксироваться в масс-спектре. Одновременно происходит уменьшение поглощения в области карбонильных группировок в колебательном спектре за счет удаления из молекул карбонила аминокислот и декарбоксилирования. К сожалению, попытки четкого химического доказательства предложенной концепции путем этерификации карбоксильных групп порфиринов с последующим масс-спектрометрическим определением сложных эфиров не привели к однозначно интерпретируемым результатам. Однако к числу косвенных доказательств, помимо перечисленных выше, можно отнести довольно четкое соответствие содержания отщепляемых аминокислот во фракциях с изменением хроматографической подвижности фракции после гидролиза (относительно этиопорфирина) (рис. 4.17, б). [c.364]

Получение пептидов аминолизом N-кapбoк иaнгидpидoв аминокислот эфирами аминокислот в присутствии оснований с последующим декарбоксилированием [c.42]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

Витамины являются участниками и биологическими катализаторами химических реакций, протекающих в живых клетках. Присутствуя в тканях в весьма малых количествах, они катализируют реакции превращения аминокислот и бел-"ков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот и стеринов. С участием витаминов осуществляются реакции окисления и восстановления, переноса электронов, пере-аминирования, траисметилирования, карбоксилирования и декарбоксилирования, переноса одноуглеродных и ацильных групп. Витамины необходимы для нормального функционирования всех органов и систем, роста и развития организма в целом, осуществления процесса зрения, кроветворения, кальцйфикации костей, осуществления других жизненно важных функций. [c.20]

В 1886 г. было обнаружено неэнзиматическое декарбоксилирование одной из а-аминокислот — глицина — при нагревании ее до 130° С в присутствии бензальдегида [116]. Ароматические альдегиды, такие, как бензальдегид и г-диметиламинобензальде-гид, играют при этом роль катализаторов [117]. В ряде экспериментов было показано, что альдегидная группа в о- или п-положении, имея свободные электроны, обладает достаточной энергией для полного трансаминирования аминокислоты в шиффово основание [117]. [c.42]

Значение катализа в химическом балансе поверхности Земли начало возрастать с фантастической быстротой. Ионы металлов, находившиеся в водах океанов и морей, действуют как катализаторы во все возрастающем количестве различных химических процессов сравнительно простые органические соединения также способны проявлять каталитические функции. Амины катализируют разложение (декарбоксилирование) ке-токислот, причем некоторые из них, как доказал Лангенбек, об 1адают высоким уровнем активности [9], амины и аминоспирты, по нашим данным, ускоряют окисление полифенолов [10]. Разнообразные каталитические функции аминокислот обстоятельно исследованы в работах Е. А. Шилова [И]. Аминокислоты могут дегидрироваться в присутствии акцепторов водорода (кислород, красители) под влиянием изатина и его производных ацетальдегид ускоряет превращение дициана в оксамид конденсация бензальдегида в бензоин катализируется циан-ионами многие превращения, связанные с присоединением или потерей протона, катализируются кислотами и основаниями. С развитием окислительной атмосферы большое значение приобрели каталитические процессы окисления, ускоряемые ионами металлов переменной валентности, и т. п. Вероятно, гетерогенный катализ сыграл в биохимическом синтезе фундаментальную роль. Это объясняется тем, что в условиях гетерогенного катализа каталитический процесс сосредоточивается на относительно длительный срок 6 одном месте и рассеяние веществ тем самым ограничивается. [c.46]

Организму необходимы активные метильные группы для синтеза ряда соединений, например холина, адреналина, саркозина и креатина. Метильная группа метионина в результате реакции трансметилирования может принимать участие в анаболических процессах. Сера, содержащаяся в аминокислотах, после ряда превращений может окисляться до сульфата. Некоторые аминокислоты декарбоксилируются под действием бактерий. В случае анаэробного процесса образуются амины, если же процесс протекает в присутствии кислорода, то амины необратимо превращаются в альдегид и аммиак. В организме животных из гистидина в результате декарбоксилирования образуется гистамин. Углеродный скелет, остающийся после удаления азота и серы из аминокислот, является обычно глюкогенным или кетогенным, т. е. образуются соответственно пировиноградная или ацетоуксусная кислота. Ароматические и гетероциклические кольца, содержащиеся в кислотах, могут принимать участие в образовании индола или фенола. Токсичные продукты, образующиеся при реакциях аминокислот, удаляются из организма в результате различных реакций. [c.341]

Скорость декарбоксилирования была определена в экспериментах, с аминокислотами, у которых карбоксильный атом углерода мечен радиоактивным изотопом. В присутствии кислорода скорость распада значительно возрастает, поскольку в этом случае происходит еще и окисление аминокислот. Была исследована стабиль-, ность большого числа аминокислот. Наиболее стабильными оказались аланин, глицин, глутаминовая кислота, лейцин, изолейцин, пролин и валии. Менее стабильны аспарагиновая кислота, лизин и фенилаланин. Серин, треонин, аргинин и тирозин относительно малоустойчивы (фиг. 58). Термическая стабильность смесей аминокислот пока не изучалась, хотя такое исследование было бы уместным для проверки термической модели синтеза по-, лиамипокислот. [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология