Взаимодействие трансмембранное

Взаимодействие рибосомы и растущего пептида с мембраной. Ко-трансляционный трансмембранный транспорт [c.303]

Помимо адениловых нуклеотидов в регулировании энергетических процессов активную роль играют система НАД(Ф)" / /НАД(Ф) Н2-коферментов и величина трансмембранного электрохимического градиента ионов водорода в виде обоих его составляющих и АрН). Преобладание аллостерического взаимодействия восстановленной или окисленной форм НАД(Ф) с ферментами катаболического пути приводит соответственно к понижению или повышению их активности. Достижение определенного порогового значения Арн+ на энергопреобразующей мембране служит определенным сигналом, тормозящим поступление ионов водорода против градиента. [c.124]

Важную роль в регуляции внутриклеточного обмена играет компартментализация, т. е. разграничение метаболизма в разных пространственно разграниченных мембраной участках клетки (компартментах). Избирательная проницаемость мембран определяет судьбу ряда метаболитов. Скорость трансмембранного переноса веществ, их взаимодействие с мембраной служат сигналом для изменения состояния клетки, направленности в ней метаболических путей (табл. 27.1). [c.448]

Макромолекулы можно рассматривать как своего рода молекулярные машины, служащие для преобразования одного вида энергии в другой, как это следует из концепции белок — машина (Д. С. Чернавский, Л. А. Блюменфельд). Характерной чертой таких машин является трансформация различных видов энергии в результате взаимодействий в пределах одной макромолекулы. Так, функционирование реакционного центра фотосинтеза сопровождается конформационными изменениями его макромолекулярных компонентов — дает начало цепи переходов энергии электронного возбуждения в энергию разделенных зарядов и энергию поляризации белковой части, а также в энергию трансмембранного электрохимического потенциала и энергию химических связей АТФ. Таким образом, уже на макромолеку- [c.11]

Трансмембранные ионно-электростатические взаимодействия обычно рассматривают по аналогии с плоским конденсатором. Однако теория этого взаимодействия применительно к мембранным системам разработана недостаточно. [c.21]

Липидный бислой определяет основные структурные особенности биологических мембран, тогда как белки ответственны за большинство мембранных функций. Они выступают в качестве специфических рецепторов и ферментов, осуществляют транспорт через мембрану различных веществ и т. д. Большинство мембранных белков пронизывает бислой в виде одиночной а-спирали но есть и такие, которые пересекают бислой несколько раз в виде серии а-спиралей. Следующая группа белков ассоциирует с мембраной, не пересекая бислой, а прикрепляясь к той или другой стороне мембраны. Многие из этих белков связаны нековалентными взаимодействиями с трансмембранными белками, есть и такие, которые [c.376]

Каким образом связывание лиганда с внеклеточным доменом рецептора активирует каталитический домен на другой стороне плазматической мембраны Трудно представить себе, как конформационные изменения могли бы передаваться через липидный бислой по одиночной трансмембранной а-спирали. В случае рецептора для EGF связывание лиганда вызывает конформационные изменения наружного домена, что приводит к димеризации рецептора. Возможно, что в результате взаимодействия двух соседних цитоплазматических доменов димер приобретает каталитическую активность. [c.369]

Поскольку цитоскелет клеток способен упорядочивать секретируемые ими макромолекулы матрикса, а те в свою очередь организуют цитоскелет контактирующих с ними клеток, внеклеточный матрикс может в принципе распространять упорядочивание от клетки к клетке (рис. 14-54). Таким образом, можно полагать, что внеклеточный матрикс играет центральную роль в создании и поддержании ориентации клеток в тканях и органах в процессе развития например, параллельное расположение фибробластов и коллагеновых волокон в сухожилии мог бы частично отражать именно такие взаимодействия между клетками и матриксом. Трансмембранные рецепторы для матрикса служат в этом процессе упорядочивания посредниками . [c.512]

Как мы уже говорили, некоторые вещества, например газы, могут проникать в клетку за счет трансмембранной диффузии по электрохимическому градиенту при этом никаких энергетических затрат не требуется. Скорость простой диффузии через мембрану растворенных веществ определяется тепловым движением перемещающихся молекул, трансмембранным концентрационным градиентом вещества и его растворимостью (коэффициентом проницаемости рис. 42.6) в гидрофобном слое мембраны. Растворимость обратно пропорциональна числу водородных связей, которые должны быть разорваны, чтобы растворенное в водной среде вещество оказалось включенным в гидрофобный слой. Электролиты, слабо растворимые в липидах, не образуют с водой водородных связей, но они обладают водной оболочкой, образующейся в результате электростатических взаимодействий. Размер оболочки прямо пропорционален плотности заряда электролита. Электролиты с большей плотностью заряда обладают большей гидратной оболочкой и, таким образом, меньшей скоростью диффузии. Ионы На+, например, характеризуются большей плотностью заряда, чем ионы К +. Следовательно, гидратированный Na+ имеет больший размер, чем К +, и его скорость пассивной диффузии ниже. [c.138]

Одно из самых значительных достижений рентгеноструктурного анализа белков последних лет, которое не может не повлиять на дальнейшее развитие биологии и становление ее новой области -молекулярной биологии клетки, состоит в начавшейся расшифровке трехмерных структур первых мембранных белков. Перед обсуждением полученных здесь результатов целесообразно кратко сообщить о том, что было известно об этих белках до исследования их с помощью рентгеновской дифракции. Если основные структурные особенности биологических мембран определяются молекулами липидного бислоя, то специфические функции мембран выполняются главным образом белками. Они ответственны за процессы превращения энергии, выступают в качестве рецепторов и ферментов, образуют каналы активного и пассивного транспорта молекул и ионов различных веществ через мембраны, охраняют организм от проникновения чужеродных антигенов и стимулируют иммунный ответ клеточного типа. В обычной плазматической мембране белок составляет около 50% ее массы. Однако в некоторых мембранах, например во внутренних мембранах митохондрий и хлоропластов, его содержание поднимается до 75%, а в других, например миелиновой мембране, снижается до 25%. Многие мембранные белки пронизывают липидный бислой насквозь и контактируют с водной средой по обеим сторонам мембраны. Молекулы этих белков, называемых трансмембранными, как и окружающие их молекулы липидов, обладают амфипатическими свойствами, поскольку содержат гидрофобные участки, взаимодействующие внутри бислоя с гидрофобными хвостами липидов, и гидрофильные участки, обращенные к воде с обеих сторон мембраны. Другая группа мембранных белков соприкасается с водой только с одной стороны бислоя [234, 235]. Одни из них погружены только во внешний или во внутренний слой мембраны, другие ассоциированы за счет невалентных взаимодействий с трансмембранными белками, третьи прикреплены к мембране с помощью ковалентно связанных с ними цепей жирных кислот, внедренных в липидный слой. [c.56]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

При одновременном добавлении АДФ и Са + в аэробную суспензию энергизованных митохондрий окислительное фосфорилирование не происходит до тех пор, пока весь добавленный Са + не поглотится внутрь митохондрий. Это свидетельствует об отсутствии простой конкуренции между процессами и не может быть удовлетворительно объяснено различиями кинетических параметров исследуемых эндергонических реакций. Ясное понимание таких взаимоотнощений может быть получено при анализе энергетического состояния митохондрий (величины трансмембранного потенциала) при их взаимодействии с АДФ и ионами Са +. [c.469]

Искусственные химерные токсины. Таким образом, разнообразные белковые токсины бактериального и растительного происхождения используют один и тот же принцип цитотоксического действия, основанный на двухсубъединичном (или двухдоменном) строении белка одна субъединица (или фрагмент) взаимодействует с мембраной и ответственна за трансмембранный транспорт, а другая освобождается внутрь клетки и проявляет так энзиматическую активность, приводящую к ингибирующей модификации компонента белоксинтезирующей системы. Можно воспользоваться этим принципом живой природы для того, чтобы доставлять внутрь клетки любой энзиматический белок, искусственно сшив (конъюгировав) его с другим подходящим белком, способным взаимодействовать с мембраной. [c.218]

Использование световой энергии для создания трансмембранного градиента протонов происходит с участием бактериородопсина и не связано с переносом электронов по цепи переносчиков. Этот хромопротеин с молекулярной массой 26 кДа содержит полипептидную цепь, построенную из 248 аминокислотных остатков и на 75 % состоящую из а-спиральньгх участков. Последние образуют 7 тяжей, ориентированных перпендикулярно плоскости мембраны (см. рис. 104, Б). Ретиналь расположен параллельно плоскости мембраны и, следовательно, перпендикулярно белковым тяжам. Связь между ретиналем и полипептидной цепью осуществляется через Шиффово основание, образованное в результате взаимодействия альдегидной группы ретиналя с е-аминогруп-пой 216-го лизинового остатка [c.421]

В данном случае индуктор, находящийся вне клетки, связывается не с реирессором, а с дополнительным регуляторным компонентом - трансмембранным белком, который после взаимодействия с индуктором приобретает способность связывать и инактивировать репрессор, запуская траскрипцию [c.68]

Перспективы развития мембранной технологии в большой мере связаны с надеждалП на воспромзведеннс и практическое использование свойств биологических мембран, важнейшим из которых является способность осуществлять селективный обмен молекулами различных веществ. Уже сейчас промышленность располагает значительным набором мембран с селективными свойствами. Однако разработка и использование селективных мембранных материалов сталкивается до сих пор со значительными трудностями. Это связано главным образом с тем, что механизмы проницаемости как биологических, так и многих искусственных мембран окончательно не выяснены и не существует общего подхода к их описанию. Создание универсальной математической модели, адекватно описывающей мембранный транспорт, осложняется разнообразием процессов переноса через мембраны. В биологических мембранах выделяется пассивный транспорт (обычная диффузия), активный транспорт (перенос вещества против градиента концентрации) и облегченная диффузия (перенос вещества по градиенту концентрации с аномально высокой скоростью). В формировании реального процесса переноса могут принимать участие все механизмы в различных соотношениях. Одной из характерных особенностей многих селективных мембран является аномальная зависимость потока переноса от градиента концентрации [30—32]. В силу специфических свойств мембран, больших трансмембранных градиентов и активного взаимодействия потока переноса со структурой мембраны наблюдаются значительные отклонения от закона Фика. При этом линейная зависимость потока переноса от градиента концентрации оказывается справедливой только для малых трансмембранных градиентов. Наблюдается замедление роста потока переноса или даже насыщение при больших значениях трансмембранного градиента. [c.123]

Природа взаимодействия между АТРазой и компонентами дыхательной цепи неясна. Высказывалось предположение, что оно осуществляется благодаря образованию интермедиато [493], и косвенные данные, полученные на основании спектральных исследований, действительно указывают на то, что некоторые цитохромы могут претерпевать изменения в процессе катализируемых ими реакций, связанных с запасанием энергии [1187]. Важную роль в осуществлении этого взаимодействия может играть близость расположения АТРазы и компонентовдыхательной цепи, встроенных в мембрану митохондрий, поскольку благодаря ему могут происходить взаимозависимые конформационные изменения соответствующих компонентов, которые в свою очередь могут послужить основой для синтеза АТР при окислительном фосфорилировании [512, 4320]. Согласно другой точке зрения, взаимодействие является не столь прямым и осуществляется благодаря формированию электрохимического градиента протонов. Митчелл предположил, чт синтез АТР связан с трансмембранным переносом протонов и что фермент митохондрий может быть специализированной формой катионпереносящих АТРаз, наличие которых установлено в разных мембранах [3184], С учетом всего этого были предложены различные гипотетические механизмы [3185, 5263]. [c.79]

Трансплантационные антигены представляют собой трансмембранные белки, состоящие из двух цепей. Одна из них представлена 32-микроглобулвном, белком с мол. массой 12000 (он кодируется единственным геном, расположенным на другой хромосоме). Этот компонент нужен для того, чтобы димерный белок расположился на клеточной поверхности. Трансмембранный компонент представлен полипептидной цепью в 45000 дальтон, кодируемой локусом гистосовместимости. У белка имеются три наружных домена (примерно по 90 аминокислот каждый один из этих доменов взаимодействует с 132-микроглобулином), трансмембранная область из 40 аминокислотных остатков и короткий цитоплазматический домен из 30 остатков, который располагается внутри клетки. [c.516]

Межмолекулярные взаимодействия в тонких пленках и мембранах. Уже простой анализ действия факторов, приводящих к дезинтеграции тонких углеводородных пленок и биологических мембран, позволяет получить определенное представление об особенностях различных межмолекулярных взаимодействий (электростатические и ван-дер-ваальсовы), формирующих эти структуры (см. гл. VIII). В мембранных системах электростатические взаимодействия осуществляются между анионными липидами, амино- и SH-группами аминокислотных остатков белков (положительный заряд), а-карбоксильными группами сиаловой кислоты (отрицательный заряд) и т. д. Условно выделяют три типа электростатических взаимодействий в мембранных системах латеральное, или тангенциальное взаимодействие заряженных групп молекул, которые расположены в одном полуслов мембран трансмембранное взаимодействие заряженных групп, расположенных по разные стороны мембраны межмембранное взаимодействие заряженных групп, расположенных на поверхности двух соседних мембран. [c.20]

Синтез АТФ из АДФ и Фн может происходить в мембранных везикулах и в отсутствие переносчиков электронов. Для этого необходимо лишь тем или иным образом создать трансмембранную разность электрохимических потенциалов Н+ на мембране, в которой находится АТФ-синтетаза. Такого рода процессы синтеза АТФ наблюдаются в липосомах из фосфолипидов, в состав которых помимо АТФ-синтетазы входит бактериородопсин (см. гл. XXIX), способный под действием света переносить Н+ через мембраны. Аналогично, синтез АТФ можно осуществить, создав разность АрН с помощью кислотно-щелочного удара или прикладывая разность электрических потенциалов. В действительности проблема состоит в том, чтобы понять, каким образом компоненты АрН+ взаимодействуют с Н+-АТФазой, не вовлекая непосредственно перенос электрона в ЭТЦ. [c.219]

Наиболее хорошо изученным в структурном отношении является основной ССПБК, субъединицы которого формируют тримеры, образующие внешнюю антенну ФС II. Каждый мономер представлен тремя трансмембранными а-спиралями А, В тл С, длина которых составляет 43 А, 51 А и 32 А, соответственно. Центральные А- и В-спирали расположены под углами 25° и 31° относительно нормали к плоскости мембраны и слегка переплетены, а С -спираль — под углом 9° и локализована со стороны В-спирали. В составе мономера была обнаружена также короткая спираль О, расположенная на границе мембраны в люменальной области. В пределах трансмембранных спиралей локализованы 12 молекул хлорофилла (7 хл. а и 5 хл. Ь) и 2 молекулы лютеина. Все порфириновые кольца ориентированы почти перпендикулярно к плоскости мембраны и расположены на двух уровнях у наружной и внутренней поверхности тилакоидной мембраны. Расстояния между молекулами пигментов составляют 9-14 А, что приводит к экситонным взаимодействиям между ними. В таких системах делокализация экситона происходит за 10 -10 с. [c.287]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

Субъединицы РваА и РваВ формируют гетеродимер и содержат по 11 трансмембранных а-спиралей и еще четыре спирали, параллельные плоскости мембраны. Эти субъединицы связывают около 100 молекул хлорофилла а, 12-16 молекул Р-каротина, две молекулы филлохинона и один 4Ге, 48 кластер Рх, расположенный в месте контакта субъединиц. Периферическая небольшая субъединица РваС (М.м. 8,9 кДа), расположенная со стромальной стороны, несет в своем составе два терминальных 4Ге, 48 кластера Ра и Рв)- Функции всех других белков, не несущих в своем составе пигментов, еще полностью не расшифрованы, однако известно, что белки Р-заО и РзаР необходимы для взаимодействия с ферредоксином и пласто-цианином, соответственно, РзаЬ играет важную роль при образовании тримеров ФС I (см. рис. ХХУП.22). [c.322]

Рпс. 6-14. Пять способов ассоциации мембранных белков с липидным бислоем Трансмембранные белки пронизывают бислой в виде одиночной а-спирали (1) или нескольких а-спиралей (2). Некоторые из таких белков (1 и 2) имеют присоедипеппую ковалентно цепь жирной кислоты, погруженную в цитоплазматический монослой (1). Другие мембранные белки ассоциируют с бислоем только за счет ковалентно присоединенного к ним липида - либо цепи жирной кислоты, погружеппой в цитоплазматический монослой (3), либо, гораздо реже, через фосфолипид фосфатидилипозитол, погруженный во внешний монослой и соединенный с белком через олигосахарид (4). Наконец, многие белки ассоциируют с мембраной только благодаря нековалентным взаимодействиям с другими мембранными белками (5). Детали обсуждаются в гл. 8. [c.360]

Рис. 6-56. Схематическое изображение воротного ионного канала в закрытой и открытой конформациях. Трансмембранный белок, показанный в разрезе, образует в ишнидпом бислое заполненную водой сквозную пору при открытых воротах. В состав степок поры входят, видимо, гидрофильные аминокислотные остатки. Г идрофобные остатки взаимодействуют с липидным бислоем. Ионная селективность канала определяется самым узким его местом Временное открытие ворот вызывается специфическим возмущением мембраны различным для разных каналов (обсуждается в тексте). Положение ворот и ионного селективного фильтра для большинства каналов неизвестно.

Рис. 14-7. Схема функциональной роли двух грунн белков, образующих прикрепительные контакты внутриклеточных прикрепительных белков и трапсмембраппых липкерпых глико протеинов. В данном примере внеклеточные домены трансмембранных линкерных гликопротеипов, скрепляющих клетки, взаимодействуют непосредственно. В других случаях они могут быть соединены дополнительными белками, находящимися во внеклеточном пространстве. Комплексы внутриклеточных прикрепительных белков связывают линкерные гликопротеипы с цитоскелетом.

Прежде чем рассматривать различные классы прикрепительных контактов, следует вкратце охарактеризовать общие принципы их структуры. Как показано на рис. 14-7, все эти соединения состоят из белков двух гипов 1) внутриклеточных прикрепительных белков, которые связывают соединительный комплекс со специфическими элементами хщтоскелета (актиновыми или промежуточными филаментами), и 2) трансмембранных линкерных гликопротеипов, внутриклеточные домены которых связаны с одним или несколькими внутриклеточными прикрепительными белками, а внеклеточные домены взаимодействуют либо с внеклеточным матриксом, либо с внеклеточными доменами трансмембранных линкерных гликопротеипов другой клетки. [c.478]

С-белков. таким как (3 и/или у-с бъединицы. Обшей чертой всех рецепторов является также наличие одного или более участков N-связанного Iликозилирования в об.шсти 1М-конца и потенциальных участков фосфорилирования на цитоплазматических фрагментах. Участки фосфорилирования включают несколько остатков серина и треонина в области третьего внутриклеточного фрагмента и С-конца. Трансмембранные сегменты содержат много остатков пролина и глицина. Эти аминокислотные остатки могут образовывать кинки в а-спиралях, участвующие в образовании лиганд-связывающих карманов, а также играть роль в передаче на цитоплазматическую поверхность рецептора конформационных изменений, сопровождающих связывание лиганда. Связывание лиганда также имеет общие черты у разных рецепторов. При этом консервативные заряженные аминокислотные остатки в трансмембранных сегментах служат, по-видимому, противоионами для положительно заряженного ретиналя, ацетилхолина или адреналина, связывающихся с соответствующими рецепторами. Так, в молекуле родопсина ретиналь взаимодействует с опсином с области лизина на 7-м трансмембранном сегменте. Напротив, для связывания катехоламина с (3-адренорецептором необходима аспарагиновая кислота во 2-м трансмембранном сегменте (см. обз. Крутецкая, Лебедев, 19926). [c.8]

После связывания IP3 происходит значительная конформационная перестройка рецептора, приводящая к активации канала. По до.менной модели [Рз-рецептора субъединицы рецептора взаимодействуют с помощью нековалентны.х связей субъединиц в области С-концов, содержащих трансмембранные фрагменты. Эти фрагменты в большой степени гомологичны рианодиновому рецептору и образуют, по-видимому, управляемый a -KaHan. Аминокислотная последовательность между 1Рз-связывающим доменом и Са -каналом служит мишенью для регуляторных факторов, так как участок цАМФ-зависимого фосфорилирования рецептора расположен, по-видимому, в этой области. Предполагают, что участками фосфорилирования 1Рз-рецептора цАМФ-зависимой протеинкиназой являются остатки серина в положения.х 1755 и 1589 (Mignery, Sudhof, 1990). [c.98]

Установлено, что -субъединицы взаимодействуют с консервативным фрагментом цитоплазматического участка, соединяющего трансмембранные домены 1 и II всех изоформ аг субъединиц Са "-каналов (De Waard et al., 1994 Pragnell et al,, 1994) (рис. 29). [c.110]

Целый ряд соединений, в том числе фенобарбитал и сахарин, может играть роль промоторов в различных органах. Активное начало кротонового масла—смесь форболовых эфиров, а наиболее активный среди них—12-О-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат (ТФА), вызывающий целый ряд эффектов. Наиболее интересными оказались данные, согласно которым протеинкиназа С может служить рецептором ТФА. Повышение активности фермента в результате взаимодействия с ТФА может вызвать фосфорилирование ряда мембранных белков, что в свою очередь ведет к изменению транспорта и других функций клеток. Этот важный результат позволяет связать действие некоторых опухолевых промоторов с их влиянием на трансмембранную передачу сигналов (см. ниже Факторы роста ). Многие опухолевые промоторы изменяют экспрессию генов однако механизмы, с помощью которых промоторы превращают инициированные клетки в опухолевые, остаются пока невыясненными. [c.356]

Значительная часть мембранных белков является рецепторами, т.е. аллостерическими белками, обладающими способностью при взаимодействии с гормонами - специфическими сигнальными медиаторами -определенным образом перестраивать пространственную структуру молекулы. Аллостерическое изменение конформации передается по трансмембранной цепи сопряженных бёлков или доменов одного большого белка внутрь клетки, достигает воспринимающей посланный сигнал системы и стимулирует в ней соответствующий физиологический процесс. Имеющаяся информация о трехмерных структурах рецепторов и других составляющих трансмембранных белков крайне скудна. До недавнего времени удалось получить кристаллы и определить структуру только двух специфических мембранных рецепторов, фоторецепторного центра и порина [246-248]. В 1990-е годы исследования рецепторных белков начинают приобретать систематический характер. Полученные к настоящему времени сведения об их пространственном строении, как показано ниже, относятся не к структурам целых мембранных рецепторов, а лишь к внешним частям молекул, внеклеточным доменам. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология