Скорость реакции сродством

Так как приращение энтропии должно быть положительным, сродство имеет тот же знак, что и скорость реакции, и обращается вместе с ней в нуль при равновесии. [c.60]

Это значит, что химическое сродство В г характеризует степень удаления системы от химического равновесия, т. е. В является переменной типа термодинамической силы е, а скорость реакции 1г — переменной тина потока /. Связная диаграмма системы химических реакций должна являться топологическим изображением этой энергетической пары, отражая одновременно степень отклонения системы от химического равновесия. [c.119]

Характер связи между сродством и скоростью реакции вблизи равновесия [c.256]

Значения 0(298) реакций (2), (3) и (5) практически равны значениям Д С (298), и выход продуктов при равновесии равен единице. Для реакций (1) и (4) Д О(298) близки к нулю, и выход продуктов очень мал. Однако химическое сродство определяет только возможную глубину процесса, но не характеризует полностью реакционную способность системы. Примером этого является смесь Нг и Оа, для которой Д О(298) л ДгО°(298) = —228,61 кДж, следовательно, реакция должна идти практически до конца. Опыт же показывает, что смесь На и Ог при нормальных условиях может существовать практически неограниченно долгое время без заметного образования воды. Таким образом, реакционную способность химической системы нельзя характеризовать только значением А Т). Термодинамическое условие протекания реакции Д С < О при постоянных Р и Т можно принять как термодинамический критерий реакционной способности химической системы. Это условие является обязательным, но не достаточным. Если в смесь На и Ог ввести катализатор в виде платиновой черни, то реакция заканчивается в течение долей секунды. Это указывает на то, что есть еще какие-то факторы, которые ускоряют химический процесс и тем самым дают возможность за короткий отрезок времени проявиться химическому сродству, или, наоборот, затрудняют реакцию, и термодинамические возможности не реализуются. Что же можно выбрать в качестве характеристики кинетического критерия реакционной способности химической системы Наиболее общим кинетическим критерием реакционной способности химической системы является скорость реакции. [c.523]

Таким образом, скорость производства энтропии в стехиометри-ческом химическом процессе пропорциональна произведению движущей силы процесса (химического сродства реакций) на скорость реакции. Существенно, однако, что в реальных сложных химически реакционноспособных системах в качестве стехиометрических химических процессов обычно можно рассматривать лишь элементарные химические реакции, те. реакции, осуществляемые в одну стадию и поэтому не имеющие промежуточных продуктов — интермедиатов (см. подразд. 16.4.1). [c.300]

Это позволяет связать чисто термодинамический параметр сопряженного процесса — химическое сродство — с важнейшей кинетической характеристикой — скоростью реакции. При этом отношение можно рассматривать как энергетическую эффективность сопряжения, показывающую, какая доля энергии сопрягающей реакции вкладывается в термодинамически запрещенную сопряженную. [c.302]

Очевидно, что скорость и сродство для этой реакции имеют вид [c.352]

Еще Венцель (1777) предположил, что скорость реакции пропорциональна сродству. Исследование химического сродства с точки зрения энергетики было впервые произведено в середине прошлого века Томсоном (1853), а вслед [c.163]

Отсюда можно вывести такие общие заключения о соотношении сродства и скорости реакции [c.172]

Таким образом, сродство имеет тот же знак, что и скорость реакции, и при сродстве, равном нулю, скорость реакции также равна нулю. Обратное утверждение, однако, несправедливо. [c.172]

Исторически первым критерием сродства считали скорость реакции чем она больше, тем больше сродство реагирующих веществ друг к другу. Этот критерий оказался неверным, так как скорость является функцией многих переменных, в частности сильно зависит от наличия катализаторов. [c.161]

Отметим, что линейная зависимость между током и перенапряжением при малых т1 представляет собой частный случай общего линейного соотношения между скоростью и сродством реакции в термодинамике необратимых процессов, причем для электродной реакции, сопровождающейся переносом п электронов, роль сродства реакции играет величина пРц. [c.224]

В связи с этим основная ценность картирования активных центров заключается не в нахождении абсолютных значений показателей сродства Аг, гидролитических коэффициентов ко или инкрементов свободной энергии активации ферментативной реакции при переходе от сайта к сайту АСа, а, по-видимому, в практической демонстрации следующего положения количественный состав продуктов ферментативной реакции в любой момент времени в ходе гидролиза, а также зависимость скорости реакции от степени полимеризации субстрата могут определяться небольшим числом параметров активного центра (числом сайтов, положением каталитического участка) и эффективностью взаимодействия мономерных остатков субстрата с отдельными участками активного центра. [c.75]

Покажите, что скорость прироста энтропии термодинамической системы за счет протекания химической реакции равна произведению скорости реакции на химическое сродство, деленное на температуру diS/dt = А /Т, где А и у — сродство и скорость химической реакции соответственно. [c.109]

Зависимость скорости реакций от природы реагирующих веществ. Чем выше химическое сродство реагирующих веществ, тем энергичнее и быстрее происходит реакция между ними. Например, водород с фтором реагирует даже при низкой температуре со взрывом, тогда как водород с кислородом взаимодействуют только при высокой температуре. [c.85]

В 1980—1990-е годы большое развитие получила химия трехчленных циклических пероксидов — диоксиранов [17, 80—84]. Особенности строения этих соединений (напряженный цикл, высокое сродство к электрону, слабая О-О-связь, возможность передачи 0-атома на субстрат окисления с трансформацией в устойчивый молекулярный продукт — кетон) сформировали уникальные окислительные свойства диоксиранов, удивительным образом сочетающие высокую регио- и стереоселективность окисления с высокой же скоростью реакции и мягкими условиями проведения окислительной процедуры. Для быстрого и количественного проведения реакции во многих случаях достаточно просто смешать реагенты. Даже внедрение атома кислорода в неактивированную неполярную [c.23]

Есть ли необходимость двигаться дальше Приведем несколько примеров, показывающих, что распространение термодинамики в нелинейную область действительно представляет интерес. Рассмотрим сначала случай химических реакций. Хорошо известно, что если скорость реакции настолько мала, что максвелловское равновесное распределение каждого компонента практически не нарушается, то допустимо макроскопическое описание в терминах средних концентраций (более подробно см., например, работу [152]) получаемые при этом соотношения между скоростями реакций и их сродством, вообще говоря, нелинейны. [c.8]

Это уравнение выражает соотношение между скоростью реакции и химическим сродством оно справедливо для широкого класса химических реакций. Вблизи равновесия [c.52]

Здесь с ова фундаментальной величиной, определяющей устойчивость, является производство избыточной энтропии в смысле (7.6), связанное с возмущением химического сродства и соответствующих скоростей реакций. Это можно записать следующим образом [ср. с (2.21)] [c.87]

Предположим, что скорость реакции попрежнему определяется выражением (7.43), но химическое сродство равно [c.88]

В 1835 Г. Берцелиус впервые использовал термин катализатор для обозначения веществ, [которые] способны пробудить сродство, дремлющее при [дайной] температуре, одним лишь своим присутствием, а не в силу своего собственного сродства [1]. Он не мог определить природу каталитической силы и удовлетворился указанием на то, что она представляет собой особое проявление обычных электрохимических свойств вещества. В 1895 Г. Оствальд /[2] определил катализаторы как вещества, изменяющие скорость реакции, но не влияющие на ее энергетические характеристики . Позднее он дал еще одно определение, в котором указание на кинетический аспект каталитического процесса прозвучало в более явном виде Катализатор есть вещество, которое изменяет скорость химической реакции, но не входит в состав конечного продукта реакции [3]. [c.8]

Таким образом, доля активированных молекул и, следовательно, скорости реакции зависят от концентрации комплексообра-зователя (Е], а также от его сродства к субстрату, определяемому через Kes- Если Ке больше К и не зависит от es, то чем сильнее связывание субстрата, тем выше скорость реакции. [c.302]

Кинетический параметр ферментативной реакции, численно равный концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. Характеризует сродство фермента к субстрату. Чем ниже тем прочнее связывание между субстратом и ферментом. [c.551]

Обычно в качестве энтальпийных факторов, определяющих скорость реакции отщепления, указывают 1) энергию диссоциации разрываемой связи, 2) энергию образующейся связи, 3) энергию переноса электрона от электронной пары разрываемой связи к атакующему радикалу, 4) энергию сродства к электрону атакующего радикала. Из сопоставления приведенных в таблице значений Еа видно, что четвертый фактор имеет равное значение для всех соединений, а второй — для всех соединений выше СН4. Отметим, что потенциал ионизации молекулы (фактор 3) от самого низкого (ЫНз 56) до самого высокого (НР 88) значения меняется всего лишь приблизительно на 30 кДж-моль-, и в конечном счете Еа определяется в основном первым фактором. В этом причина хорошей корреляции с энергиями приведенных в таблице связей. [c.170]

На восходящем участке кривой скорость реакции, согласно закону действующих масс, пропорциональна температуре, хотя, в отличие от тривиальных химических реакций, скорость ферментативных процессов обусловлена такими факторами, как влияние температуры на стабильность ферментов, скорость распада фермент-субстратного комплекса, сродство фермента к субстрату и др. Нисходящая ветвь кривой обусловлена в основном денатурацией фермента и, как следствие, дезинтеграцией его активного центра. Исходная термолабильность фермента является одним из важных показателей протекания ферментативных реакций при различных температурах. [c.75]

Формально можно оценивать долю поверхности, имеющую сродство к данному субстрату, через по удобному для экспериментального исследования адсорбату. Величина как сравнительная характеристика имеет смысл, если для всей серии катализаторов соблюдается приближенное равенство р где ар — величина, характеризующая химическое сродство поверхности данных катализаторов к реактору, адсорбция которого существенно влияет на скорость реакции. [c.169]

Подставив выражения для химического сродства Аг, скорости реакции Vrr и перекрестного коэффициента г в уравнение диссипативной функции (7.77) и интегрируя ifo по объему мембраны (см. 7.45), можно получить уравнение для расчета и анализа потерь эксергии в процессе селективного проницания через реакционно-диффузионную мембрану. Необходимое значение степени сопряжения массопереноса и химического превращения находят по уравнению (1.18) на основе опытных значений коэффициента ускорения Фь Предполагается также, что известно распределение концентраций всех компонентов разделяемой газовой смеои и веществ матрицы мембраны, участвующих в реакциях, как решение системы нелинейных дифференциальных уравнений (1.26). Энергетическая эффективность процесса при 7 = Гер оценивает эксергетический к. п.д., вычисляемый по уравнению (7.71). [c.255]

Используя термодинамическую форму записи кинетических уравнений, можно показать, что вывод о пропорциональности между скоростью реакции и ее химическим сродством остается верным и в ситуации, когда вблизи термодинамического равновесия рассматривается не элементарная, но произвольная сложная стехи-ометрическая брутто-реакция, которой можно приписать определенное значение химического сродства [см., например, выражение [c.323]

Таким образом, реакция может не протекать как вследствие близости к состоянию равновесия, так и вследствии торможения. Для того чтобы вызвать реакцию, в первом случае необходимо изменить условия ее протекания, а во втором — ее скорость. Например, несмотря на то, что для реакции Нг-Ь /гОг = Н2О (ж) Д0298 < О при I = 25 образования воды не происходит. Но достаточно ввести соответствующий катализатор, и процесс пойдет с большей скоростью и практически до конца. Однако действие катализатора не может изменить значений ДО, Д0° и Ка, эти величины зависят только от исходного и конечного состояний системы. Вот почему ошибочной была теория, которая за меру сродства принимала скорость реакции. [c.458]

Для ферментов эндоденствия расчет сродства сайтов с помощью упрощенного уравнения (20) непригоден, так как субстраты здесь могут связываться в нескольких продуктивных позициях, что опять приводит к необходимости суммирования но нескольким позиционным изомерам. В связи с этим экспериментальное определение только константы скорости второго порядка кцат/Кт недостаточно для выявления сродства сразу нескольких сайтов и еще необходимы независимые экспериментальные данные. Так, Хироми и сотр. дополнительно использовали количественное определение продуктов ферментативного превращения во времени [9]. Это, в свою очередь, позволяет установить константы скоростей реакций образования меченых -меров Р , отщеп- [c.43]

Здесь нет необходимости рассматривать истоки химической кинетики до работ Я. Г. Вант-Гоффа они освещены во многих историко-химических очерках [9, 10]. С работ Я. Г. Вант-Гоффа начинается за1кладка фундамента химической кинетики и как прямого продолжения и вместе с тем как отрицания химической статики. Исходя из того, что динамизм химических систем, в том числе и явления равновесия между прямой и обратной реакциями, не может быть объяснен лишь одним механическим перемещением каких бы то ни было частиц, Вант-Гофф пришел к выводу о важной роли а химическом (превращении лабильности сродства. Поэтому он не принял в качестве теоретической основы изучения химического процесса лишь один закон действующих масс. Рассматривая количественную оценку раВ(НОвесия наряду со скоростями реакций как важные параметры химических процессов, главное внимание он обратил на те стороны химического взаимодействия, которые позволя- [c.113]

Модель планарной сети, в которой используются элементы сосредоточенных параметров, связанные правилами Кирхгофа, использована для представления римановой метрики химических многообразий энергии. Входные токи сети соответствуют контравариант-ным компонентам тангенциальных векторов в направлениях координат многообразия в данной точке (например, скоростям реакции), тогда как сопряженные напряжения соответствуют кова-риантным компонентам (например, сродствам). Теорема Телегина и введение линейных сопротивлений, являюишхся постоянными во всем дифференциальном интервале, ведут к типичному риманову элементу расстояния неравенство Шварца превращается в параметр, определяющий оптимальный динамический коэффициент трансформации энергии, а колебания в переходах между двумя состояниями в химическом многообразии могут быть введены с помощью дополнительных элементов — конденсаторов и индуктивностей. Топологические и метрические характеристики сети приводят к уравнениям Лагранжа, геодезическим уравнениям, а условия устойчивости эквивалентны обобщенному принципу Ле-Шателье. Показано, что конструирование сети эквивалентно вложению п-мерного (неортогонального) многообразия в (ортогональную) систему координат больщей размерности с размерностью с1 = п п + + 1)/2. В качестве примера приведена биологическая задача, связанная с совместным транспортом и реакцией. [c.431]

Гаким оорипом, сродство 1 сегда имеет тог же знак, что и скорость реакции, и при сродстае, pa(n(ш кулю, скорость реакции также равна нулю, т. е. с пет е ми находится в равновесии. [c.61]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Рассмотренные выще механизмы способны описывать многие сложные эффекты, и кинетическое уравнение может иметь очень сложную форму. Но в общем случае концентрация [ЕЗ] не может возрастать быстрее, чем растет [3]. Однако при некоторых экспериментальных условиях субстраты или ингибиторы оказывают большее влияние на концентрацию комплекса. Другими словами, получаются 3-образные кривые типа кривой связывания кислорода гемоглобином (разд. 7.13). В особенности это относится к ферментам, играющим важную роль в регулировании обмена веществ. Подобные кооперативные эффекты встречаются в случае ферментов с несколькими активными центрами, поскольку кооперативный эффект подразумевает возрастание сродства второго активного центра к субстрату, когда первый центр занят. Как и в случае гемоглобина, взаимодействия такого типа сопровождаются структурными изменениями. Согласно модели Моно — Шанжо — Ваймана, фермент с несколькими активными центрами может находиться по крайней мере в двух состояниях. Это, вероятно, слишком упрощенная картина, но два является минимальным числом состояний, необходимым для объяснения наблюдаемых эффектов. Предполагается, что в обоих состояниях конформации всех субъединиц одинаковы. Воздействующая на систему молекула (эффектор), которая может быть молекулой субстрата, смещает равновесие в сторону одного или другого из этих двух состояний. Если эффектор смещает равновесие в направлении увеличения скорости реакции, то такой эффектор называется активатором. Если же его действие приводит к снижению скорости реакции, то он называется ингибитором. Как и в случае гемоглобина, воздействие усиливается тем, что одна молекула эффектора оказывает влияние на несколько каталити-21 [c.323]

Для случая кз С к2 Км = АГд в уравнении 6.3-13, которое, таким образом, становится особым случаем уравнения 6.3-17. Следовательно, при кз Аг константа Км представляет собой всего лишь меру сродства фермента к субстрату, так как только в этих условиях она становится равной Кз. С другой стороны, Км представляет собой эмпирическую константу, совпадающую с концентрацией субстрата, когда скорость реакции достигает половины своей максимальной величины VmtLx (рис. 6.3-2). Если Км = [8], то поскольку з[Е]о = тах1 уравнение 6.3-17 упрощается [c.346]

Факторы, приводящие к стабилизации переходного состояния (т. е. к уменьшению АО ), повышают скорость реакции. Вообще говоря, роль катализатора именно в том и состоит, чтобы способствовать образованию переходного состояния, обладающего меньшей энергией (более стабильного), чем переходное состояние для 1некатализируемой реакции. Стабилизация переходного состояния реакции ферментом означает, что фермент проявляет более высокое сродство к переходному состоянию, чем к субстрату или продуктам. Эта идея была впервые сформулирована Полингом [48] Я думаю, что ферменты шредставляют собой молекулы, которые комплементарны по структуре активированным комплексам, образующимся в ходе реакций, которые они катализируют. Притягивание астивирова,иного комплекса молекулой фермента должно, таким образом, приводить к уменьшению его энергии и, следовательно, к уменьшению энергии активации реакции и повышению ее скорости . [c.49]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология