Аллели, активности

В отличие от этого балансовая гипотеза должна объяснить огромную постоянную изменчивость, наличие которой в популяциях она допускает, предполагая, что отбор не направлен против альтернативных аллелей. Балансовая гипотеза обязана своим названием точке зрения Добржанского (1955) о том, что сохранению в популяции альтернативных аллелей активно [c.37]

Если Сравнить вьфажения (3) и (4), то можно увидеть, что объединение нескольких аллелей в одной клетке может привести к более высокой каталитической активности по сравнению с двумя аллелями на клетку. [c.99]

Таким образом, наличие изоферментов позволяет варьированием соотношения аллелей изменять суммарную каталитическую активность клетки и точнее регулировать интенсивность метаболических процессов. Возможность изменения соотношения аллелей появляется только у полиплоидов, а создание растения с наибольшим приближением к максимуму активности по всем ферментам и с наиболее точной регуляцией скоростей реакций и есть создание организма с оптимальной плоидностью ядра. Так как большинство ферментов состоит из нескольких субъединиц, то рассмотренная связь имеет, по всей видимости, большое значение. [c.103]

Все соматические клетки данного организма несут один и тот же набор генов, т. е. содержат одинаковое число хромосом, несущих одни и те же аллели. И тем не менее клетки многоклеточного организма очень разнообразны по структуре и функциям. Даже в одной и той же клетке скорость синтеза белковых молекул может быть различной в зависимости от обстоятельств и потребностей. Данные о механизмах, регулирующих активность генов в клетке, бьши впервые получены при изучении регуляции синтеза ферментов у Е. соИ. [c.177]

У особей дикого типа оба гена активны (окращенные полоски) и продуцируют белок. В гетерозиготе доминантный аллель активен и тоже продуцирует белок, но рецессивный аллель (светлая полоска) не дает активного белка, В гомозиготе, несущей два рецессивных аллеля, совсем нет соответствующего белка и данная функция полностью отсутствует. [c.18]

Буквенные символы генотипа всегда набирают курсивом, фенотип обозначают с помощью тех же символов, но набранных прямым щрифтом. Под термином дикий тип подразумевают нормальную активную форму гена, или нормальный фенотип. Для обозначения дикого типа можно использовать также знак плюс над названием локуса. Иногда для обозначения аллеля дикого типа ис- [c.20]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

Данный феномен определяется генетическими факторами. Активность TV-ацетилтрансферазы контролируется двумя аллелями одного локуса, причем наследование медленного ацетилирования осуществляется по аутосомаль-но-рецессивному механизму. [c.524]

Сходные эксперименты с различными инбредными линиями мышей (т.е. линиями, в которых все мыши генетически однотипны) дали результаты, близкие к полученным ранее на морских свинках при иммунизации простым синтетическим полимером некоторые жнии давали сильный иммунный ответ Т-клеточного типа, тогда как другие линии совсем не реагировали. На специально выведенных линиях мышей, различавшихся только ограниченным участками генома (так называемых конгенных линиях), были проведены исследования по картированию геиов 1г, и оказалось, что эти гены расположены в пределах генного комплекса Н-2 в области между Н-2К и Н-20, впоследствии названной 1-областью. Сейчас у мышей описан уже ряд различных генов 1г, контролирующих зависимые от Т-клеток ответы на разные антигенные детерминанты, и определена их локализация в нескольких субобластях 1-области (рис. 17-64). В большинстве таких локусов способность отвечать на антигенную детерминанту определяется доминантным аллелем, однако в отдельных случаях доминирует неспособность к ответу. В этих случаях можно показать, что наследственная неспособность к иммунному ответу обусловлена активностью Т-клеток-супрессоров, и гены, контролирующие ответ этих клеток на специфическую детерминанту, называют ие /г-генами, а генами иммунной супрессии (1з). [c.60]

Всякое живое существо по большинству своих признаков сходно со своими предками. Сохранение специфических свойств, т.е. постоянство признаков в ряду поколений, называют наследственностью. Изучением передачи признаков и закономерностей и Г наследования занимается генетика. Каждому признаку в качестве носителя информации соответствует определенный ген. Еще во времена классической генетики исследователи пришли к выводу, что гены находятся в клеточном ядре. Тогда же было уС ан6цлено, что они должны располагаться в линейном порядке. Долгое время считали, что наследственная информация связана с белковыми компонентами нуклеоплазмы. Лишь после успешных экспериментов по передаче наследственных признаков с помощью ДНК. (см. разд. 15.3.4) генетики пришли к убеждению, что именно ДНК, входящая в состав хромосом у всех организмов, служит материальным носителем наследственной информации, Сначала на насекомых, а затем на микроорганизмах было показано, что проявление признаков зависит от активности ферментов. У микроорганизмов ферменты можно было связать с конкретными признаками, поддающимися точному биохимическому определению. Гипотеза один ген-один фермент гласит, что определенный ген содержит информацию, необходимую для синтеза определенного фермента (позднее была принята более точная формулировка каждый структурный ген кодирует определенную полипептидную цепь). Изменение гена вследствие мутации приводит либо к утрате фермента, либо к изменению его свойств, а тем самым и к изменению признака. Гены выявляются только благодаря мутациям. Генетический анализ основан прежде всего на изучении различий в признаках, определяемых альтернативными формами (аллелями) того или иного гена. Поэтому исследование различных генетических проблем ведется на мутантах. [c.434]

Таким образом, аллели А ж В доминируют над своими мутантными аллелями а ж Ь. Функционально активная генетическая единица в даннохМ случае состоит из двух сегментов, или цистронов,— А ж В,— которые располагаются рядом на генетической карте. Каждый цистрон в отдельности контролирует синтез специфической молекулы, которая, однако, сама по себе неактивна даже будучи абсолютно неповрежденной. Продукты цистронов А ж В должны объединиться для того, чтобы возникла активная структура. Мутации в каком-либо из двух цистронов приводят к синтезу дефектной молекулы, не способной к образованию активного продукта нри взаимодействии с нормальным продуктом второго цистрона. Естественно предположить, что генетическая единица функции — ген или цистрон — кодирует субъединицу белка — индивидуальную полипептидную цепь. Допустим, что функционально активный белок состоит из п полипептидных цепей (субъединиц), связанных друг с другом ковалентными или другими связями. Для кодирования такого белка необходимо п цистронов. Поэтому мы и предполагаем существование двух полипептидных цепей, соответствующих двум цистронам области гП. Если активный белок состоит из одной полипептидной цени, то ген, кодирующий этот белок, эквивалентен цистрону. Если даже мутация Л ->- а или В Ъ приводит к полному отсутствию соответствующего полипептида или к образованию совершенно искагкенного полипептида, несомненно, что до тех пор, пока в клетке имеются нормальные аллели, детерминирующие полипептидные субъединицы А и В, внутриклеточный фонд будет содержать некоторое количество этих субъединиц. [c.494]

Доминантный ингибитор проявляет пигмент со всеми парами. Из этого следует, что действует на ранней стадии. Маркер i проявляет пигмент со всеми парами, за исключением и i, но авторы сообщили, что с z получены противоположные результаты. Маркер г проявляет пигмент со всеми парами, за исключением С , i, Сз, г и слабо проявляет с in. Маркер uz проявляет пигмент с bZi и bz2 и слабо с in. Мутанты in, bzi и bz содержат антоциановый пигмент, но когда они сочетаются с бесцветными генотипами, то пигмент появляется также в последних. Используя специальные генетические линии, оказалось возможным показать, что окраска, вероятно, не является результатом диффузии пигмента из ткани донора в случае bzi или bzz- Из этих данных выводится следующая последовательность активности генов )- i- 2 -R-(/я)-Л1-Л2-В2гВ22-антоциан. Скобками отмечены недоказанные стадии последовательности вследствие противоречивости полученных результатов. Аллели Р , р не исследованы. Автор настоящей работы предлагает использовать в будущем эти аллели не только для установления места действия Р (который определяет конфигурацию цианидина) в последовательности, но также (если действие Р имеет место на ранних стадиях последовательности) для того, чтобы установить, действительно ли диффундирующий предшественник проникает в ткань реципиента. Например, предположим, что действие Р предшествует действию R и Ль тогда маркеры Р" г и Р а можно спаривать. Если же диффундирующий предшественник приходил из донора (в этом спаривании Р йх), то реципиент Р г должен был бы образовывать производное цианидина, а не обычное для него производное пеларгонидина. Эти два антоцианидина легко различаются по спектрам поглощения, поэтому для анализа можно применять микроспектрофотометрические методы. [c.162]

Если же образовывалась зигота Hfry+Zi"o i + X F y z+o i , то конститутивным оказывался синтез обоих ферментов — галактозидазы и пермеазы. Индекс z означает следующий интересный случай мутации. Цистрон z в соответствующем штамме давал начало не активному ферменту галактозидазе, а измененному белку без ферментативной активности. Белок можно было очистить и идентифицировать но иммунологической реакции. Иммунологическая специфичность мутантного белка совпадала oi специфичностью галактозидазы. В случае рассматриваемой выше зиготы под действием индуктора начинала действовать первая хромосома с аллелью z " и синтезировался измененный белок — мутант. Без индуктора же синтез белка не шел, так как цистрон Zi находился в положении trans к гену-оператору о=, позволявшему синтезировать ферменты без индукции. [c.493]

Как уже отмечалось, исследуя взаимодействие 8 -аллелей в диплоидных пыльцевых зернах тетраплоидов, можно построить карту комплементации по этому локусу, подобно тому, как строились такие карть для микроорганизмов. Считается, что такие карты для микроорганизмов отражают взаимодействие между белковыми субъединицами (полипептидами , из которых составлена молекула фермента. Однако толкование истинного значения подобных карт зачастую крайне затруднител но, так как нелегко хфедставить результаты в виде карты, если молекула фермента состоит более чем из двух субъединиц или если ферментативная активность проявляется при различном числе субъединиц в молекуле соответствующего белка и, кроме того, нет возможности дополнить результаты генетического изучения взаимодействия биохимическим исследованием генных продуктов. Несмотря ва эти и другие очень существенные ограничения, построение таких карт взаимодейст ВИЯ у организмов безусловно интересно, так как дает некоторое приближенное представление о внутренней структуре генных локусов. [c.84]

Мы рассматриваем связь полиплоидии с четвертичной структурой ферментов. В отличие от всех предьшуших работ мы попытаемся установить, как меняется суммарная для всех изоферментов каталитическая активность в зависимости от соотношения аллелей в клетке. Будет обсуждаться также возможность более тонкого регулирования ферментативной активности в полиплоидной клетке в отличие от диплоидной. [c.94]

Существуют две возможности, в результате которых меняется соотношение копий различных полипептидных цепей в клетке. При равном соотношении аллелей в клетке различное количество копий будет определяться только различной активностью процессов транскрипции и трансляции в каждом аллеле. Кроме того, соотнсвпение копий может зависеть от соотношения самих аллелей в геноме. Как часто два аллеля, представленные в геноме, различаются по активности процессов транскрипции и трасляции,. мы не знаем. Известно только несколько случаев дифференциальной активности генов [7]. [c.97]

Сначала рассмотрим случай, когда в клетке представлены аллели только двух типов. Пусть имеется несколько аллелей, кодирующих ка-кой-то фермент, состоящий из одной субъединицьь В этом случае клетка будет иметь максимальную каталитическую активность, если в ней находятся только молекулы фермента с наибольшей активностью, т.е., если клетка гомозиготна по аллелю, кодирукицему такой фермент. [c.97]

Будем предполагать, что имеется оптимальная плоидность по гену, кодирующему лимитирующий фермент, если в клетке можно создать такое соотнсииение аллелей этого гена, чтобы концентрация (р) соответствующих субъединиц наиболее приближалась к концентрации, при котсфой наблюдается максимум активности. Так как значение р зависит только от констант каталитической активности, то для каждого конкретного набега аллелей будет своя оптимальная плоидность по этому гену. В таблице представлено несколько гипотетических примеров для ил постраиии данного положения. [c.98]

Такой же принцип оптимизации справедлив и для ферментов с большой степенью мультимерии. Для белка, состоящего из"п" субъединиц, суммарная ферментативная активность клетки при наличии двух аллелей будет следующей [c.98]

Пусть в клетке имеется к аллелей, а степень мультимерии фер-лента - п., Суммарная активность фермента в клетке при этих ус-[овиях равна [c.99]

Но так как в организме существует довольно много ферментов, низкая активность которых лимитирует различные стадии роста, то одновременное увеличение активности всех лимитирующих ферментов приведет к увеличению гибридной мощности самого растения, а это возможно лишь при одновременной полиплоидизации всех генов. Растение будет иметь оптимальную плоидность ядра, если в нем можно создать такие соотношения аллелей по всем ферментам, лимитирующим рост организма, которые позволили бы наилучшим образом приблизиться к максимуму активности в каждом отдельном случае. Тогда мы еще раз можем сказать, что оптимальная плоидность ядра будет различной в каждом конкретном случае, в зависимости от начального состава генофонда популяции. Поэтому неудивительно, что одни виды являются более мошными при переходе на тетраплоидный уровень, а другие на триплоидный [1]. [c.100]

В принципе, все вьшдесказанное не обязательно относится к максимизации ферментативной активности данного белка в клетке. Варьирование соотношения аллелей в клетке позволяет как угодно приближаться к необходимой ферментативной активности в клетке. А эта активность может быть и минимальной, и промежуточной. Самое главное то, что этим свойством могут обладать только мультимерные белки. [c.100]

На глобуле регуляторного фермента имеется несколько специфических сайтов взаимодействия с низкомолекулярными веществами. Такими сайтами являются активный центр, аллостерические центры, центры посадки на мембрану. У некоторых ферментов количество таких специфических сайтов к различным веществам достигает десяти. Таким ферментом является, например, глутаминсинтетаза, у которого имеется активный центр и по крайней мере восемь центров для связывания различных веществ [10]. В основном количество сайтов определенного типа равно количеству субъединиц в ферменте, а на каждой субъединице имеются все сайты специфичности. В результате мутации может измениться один из таких сайтов, и тогда фермент, состояпц й из субъединиц только такого типа, изменит свои регуляторные свойства. Такими изменениями могут быть полная или частичная утрата чувствительности к эффектору, появление более сильного сродства к тому же самому или возникновение специфичности к новому эффектору. Если в клетке присутствуют нормальный и мутантный аллели, то в ней будут находиться изоферменты как нормальные, так и с мутантными субъединицами., У гибридных изоферментов изменение активности в зависимости от концентрации эффектора будет промежуточным по сравнению с белком, составленным из одних только нормальных субъединиц, и максимально измененным для белка, составленного из субъединиц только мутантного типа. При этом закон изменения активности под действием эффектора у фермента, состоящего из мутантных субъединиц, будет определяться типом взаимодействия между специфическими центрами. [c.101]

Наличие изоферментов в клетке растения позволяет варьированием соотно- -щений аллелей в клетке изменять суммарную ферментативную активность белка на клетку. Так, например, если в клетке находятся два аллеля, то суммарная ферментативная активность белка в клетке в зависимости от концентрации аллеля описывается полиномом п - степени, где п - мультимерия белка. Таким образом, появляется возможность при определенных соотношениях аллелей в клетке приблизиться к максимуму активности фермента в клетке. Если плоидность растения позволяет создать такое соотношение аллелей в клетке, значит это растение имеет оптимальную плоидность. [c.273]

В этих примерах поведение гаплоидного пыльцевого зерна, то есть гаметофита, определяется его генотипом. Главной особенностью этой системы несовместимости, названной гамето-фитной, является независимое действие 5-аллелей в пыльце и пестике аллели несовместимости не обнаруживают доминирования или иного межаллельного взаимодействия. При этом зрелая пыльца бывает обычно двухъядерной (точнее двухклеточной). Время активности 5-генов не раньше телофазы I. Продукты генов несовместимости начинают функционировать в пыльцевом зерне обычно после второго митоза, то есть когда из генеративного ядра образуются два спермия. До этого момента рост пыльцевых трубок в ткани пестика не подавляется. Однако после второго -митоза, как правило, рост пыльцевых трубок в ткани пестика, несущей тот же аллел , прекращается. Гаметофитная система несовместимости обнаружена у более 60 семейств покрытосеменных, в том числе у ряда культурных растений (табак, клевер, груша и др.). [c.40]

Наличие доминатного гена Q тормозит развитие спельтоид-ного колоса. Если он изменяется в рецессивный, менее активный аллель q или теряется, возникают спельтоидные формы. [c.124]

Варианса эпистаза о возникает благодаря тому, что проявление активности гена в одном локусе зависит от того, какие аллели присутствуют в другом локусе. Пусть мы имеем 2 локуса Л и В с аллелями А и Аг, В1 и Вг. Генотипическое значение признака, оставшееся после вычитания из фенотипического значения паратипического отклонения, обозначим через О. Тогда при наличии эпистаза 0А А В1В —ОАгАфхВхфО Л1Л1Б2В2 — СЛИгВгВг. Это означает, что ген 2 оказывает иное действие по сравнению с геном В на развитие признака, контролируемое генами Л] и Лг- [c.167]

Полиморфизм белков — это существование одного и того же белка в нескольких молекулярных формах, отличающихся по первичной структуре, физико-химическим свойствам и проявлениям биологической активности. Причинами полиморфизма белков являются рекомбинации и мутации генов. Изобелки — это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организмов одного биологического вида как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида. Множественные гены могут быть представлены как множественные аллели или как множественные генные локусы. [c.34]

Растительные мутанты, неспособные формировать клубеньки (Nod) или индуцировать в них азотфиксирующую активность (Fix ), отбирают по признаку угнетенного роста на безазотной среде. У бобовых (горох, соя, клевер, люцерна, фасоль, нут, кормовые бобы, донник) с использованием таких мутантов идентифицировано более 100 генов, участвующих в становлении и функционировании симбиоза (табл. 4.2). Более 40 генов выявлено у гороха посевного (Pisum sativum L.) — одного из наиболее удобных объектов для изучения генетики симбиоза. Мутантные аллели, контролирующие неспособность растений к образованию клубеньков, являются, за редким исключением, рецессивными. Аллели, контролирующие неспособность к азотфиксации, могут быть как рецессивными (горох, клевер, люцерна), так и доминантными (соя). Иногда мутации, нарушающие развитие симбиоза, влияют на морфологию, скорость развития и фертильность растений. [c.173]

Активность молекул ДНК в бактериальной трансформации (гл. VH) дает возможность исследовать денатурацию двойной спирали с помощью биологического метода. Для этого раствор трансформирующей ДНК, выделенной из генетически маркированного донорного штамма D. pneumoniae, медленно нагревают до все более высокой температуры. Из такого раствора время от времени берут образцы, которые быстро охлаждают в ледяной бане. Затем эти образцы добавляют к культуре рецнпиентного штамма пневмококка, отличающегося генетически от донорного штамма, и учитывают число трансформированных клеток, получивших аллели донора. С помощью такого опыта было показано, что трансформирующая активность пневмококков при достижении точки плавления ДНК (86 °С) резко падает. В ходе таких опытов по тепловой денатурации с использованием меченной трансформирующей ДНК было показано, что потеря трансформирующей активности, наблюдаемая при плавлении ДНК, объясняется неспособностью реципиента поглощать одноцепочечные полинуклеотиды. [c.180]

Однако иногда наблюдается исключение из правила, что комплементировать могут только различные гены,-это в том случае, когда ген кодирует полипептид, представляющий собой субъединицу гомомультимерного белка. В клетке дикого типа активный белок состоит из нескольких идентичных субъединиц. В клетке, содержащей два различных мутантных аллеля, их продукты могут смешиваться, образуя мультимерные белки из субъединиц обоих типов. Иногда происходит взаимная компенсация мутаций, и в таком случае белок со смешанными субъединицами может быть активен, тогда как белки, содержащие только по одному типу мутантных субъединиц, неактивны. Такое явление называют межаллельной комплементацией. [c.19]

Мономерные субъединицы репрессора соединяются в клетке случайно, образуя активный тетрамерный белок. В тех случаях, когда в клетке имеется два разных аллеля гена lad, субъединицы двух типов могут ассоциировать с образованием гетеротетрамера, который по своим свойствам может отличаться от гомотетрамера. Такой тип взаимоотношений, называемый межаллельной комплементацией (гл. 1), является характерным свойством мультимерных белков. [c.184]

Вывод о том, что вставки в правом сегменте оказывают непрямой эффект на активность продукта гена, подтверждается природой ревертантов. Изменения во внедренном сегменте часто приводят к изменению функции локуса. Например, делетирование небольшой части вставки дает начало аллелю w , который в какой-то мере восстанавливает образование пигмента. Многие примеры эффектов такого типа позволяют заключить, что утрата функции не обусловлена только самим фактом внедрения вставки, а может зависеть и от природы, и от протяженности внедренного сегмента. [c.479]

В сложных локусах обнаружен загадочный регуляторный эффект благодаря феномену так называемой трансвекции. Этим термином обозначают способность хромосомных перестроек, предотвращающих спаривание гомологичных хромосом (как это показано для политенных хромосом), изменять фенотип, оставляя генотип в целом неизмененным. В основе эффекта лежит свойство мутаций из одного аллеля влиять на активность другого аллеля, пока эти алледи спарены. Следовательно, транс-векция может зависеть от какого-то структурного изменения, определяемого физическим контактом. Ее существование свидетельствует о возможности хромосомного спаривания в нормальных диплоидных клетках. [c.479]

Непродуктивные перестройки часто происходят в миеломах и в плазмацитомах. Согласно стохастической модели, они типичны не только для опухолевых клеток, а отражают общую картину перестройки последовательностей ДНК. В каждой клетке первоначально присутствуют два локуса, конфигурация которых соответствует эмбриональной и обозначается как Ig°. Любой из этих локусов может перестроиться и образовать продуктивный ген Ig" или непродуктивный Ig . В том случае, если перестройка оказалась удачной, синтез функциональной цепи не позволяет другому аллелю перестраиваться. Активные клетки имеют генотип Ig /Ig" . Если перестройка непродуктивна, то образуется клетка Ig°/Ig . Однако это не служит препятствием для перестройки другого аллеля, характерного для клеток зародышевой линии. Если эта перестройка продуктивна, клетка, образующая иммуноглобулин, имеет генотип Ig Дg . И в этом случае образование активной цепи подавляет возможные дальнейшие перестройки. [c.512]

Если в одном из Ig -аллелей V- и J-сегменты стыковались неудачно, то возможна ситуация, когда другой V-ren совершит скачок и соединится с одним из оставшихся сегментов J, расположенных позади того, который перестроился ранее. Если такое соединение происходит путем неравного кроссинговера, Ig -локус, образованный в результате неправильной дупликации, все же способен обеспечивать соединение V- и С-генов, расположенных по обе стороны от этой дупликации. Эта модель объясняет природу необычных структур, обнаруживаемых в локусах с непродуктивной перестройкой. Они также могут быть объяснены сменяющими друг друга сериями внутрихро-мосомных делеций и инверсий. В соответствии с данной моделью клетка осуществляет рекомбинацию V- и С-генов до тех пор, пока не будет достигнута продуктивная перестройка. Аллельное исключение обусловливается подавлением дальнейшей перестройки сразу же после образования активной цепи. Эта обратная связь осуществляется независимо для локусов тяжелых и легких цепей (гены тяжелых цепей обычно перестраиваются первыми), однако в случае легких цепей это правило должно выполняться в равной мере для обоих семейств (клетки могут иметь активную цепь либо каппа-, либо лямбда-типа). Вероятно, каппа-гены перестраиваются раньше, и перестройка генов лямбда происходит только в том случае, если обе попытки перестроить каппа-гены оказались неудачными. [c.512]

Описан еще один специфический антиген крови, который часто связан с системой АВН, а именно — Le . Сначала предполагали [25], что образование этого вещества контролируется каким-то аллелем гена Le. Однако при дальнейших исследованиях эта точка зрения не подтвердилась. Цеппеллини [26] наблюдал, что Ье -активность всегда присутствует в секретах вместе с веществами с АВН и Le -активностями. На основании этого было предположено, что Ье -антиген является продуктом действия гена Se и гена Le (Льюиса). В настоящее время считают, что Ье -антиген является продуктом взаимодействия генов Н ж Le [27]. Таким образом, имеется пять группоспецифических антигенов — А, В, Н, Le и Le , которые находятся в растворимой форме в тканевых жидкостях и секретах и являются продуктами действия трех независимых систем генов ABO, Hh и Lele. Другие известные групповые антигены редко обнаруживаются в секретах в больших количествах [5]. [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология