Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Ингибиторы цианид

    К другому типу методов исследования цитохромов относятся методы, основанные на измерении их каталитической активности, отравлении их различными ингибиторами (цианид, окись углерода и т. д.). [c.150]

    В качестве теста на функционирование терминальных оксидаз можно добавить в ячейку с клетками ингибиторы, цианид или азид [Внимание Сильнейшие яды ). Их добавляют до конечной концентрации 10 —10 М, в таких условиях клетки теряют способность поглощать кислород. [c.163]


    Реакция между ферментом и конкурирующим ин.гибитором по самому своему существу является обратимой. Будут ли цианид- и сульфид-ионы конкурентными или же неконкурентными ингибиторами цитохромов  [c.427]

    Молекула К. из печени быка (мол. м. 250 тыс.) состоит из четырех идентичных субъединиц, к-рые ие обладают ферментативной активностью. Каждая субъединица содержит гем с Fe (см. Гемоглобин). Активность К.-одна из наибольших среди известных ферментов (одна молекула К. способна разложить за 1с 44 тыс. молекул H Oj). Оптим. каталитич. активность проявляется при pH 7,6 р/ 5,6. Ингибиторы К.-мн. соли (напр., сульфиды, цианиды, азиды, фториды). [c.335]

    Неустойчив при хранении в присут. влаги, хлора, соляной к-ты тримеризуется в цианурхлорид. Получают X. хлорированием синильной к-ты или водных р-ров цианидов в присут. ингибиторов полимеризации. [c.298]

    Тканевый (гистотоксический) тип гипоксии обычно обусловлен нарушением способности тканей поглощать кислород из крови. Утилизация кислорода тканями может затрудняться в результате угнетения биологического окисления различными ингибиторами, нарушения синтеза ферментов или повреждения мембранных структур клетки. Типичным примером тканевой гипоксии может служить отравление цианидами. Попадая в организм, ионы СМ активно взаимодействуют с трехвалентным железом, тем самым блокируя конечный фермент дыхательной цепи—цитохромоксидазу, в результате чего подавляется потребление кислорода клетками. Иными словами, при гистотоксической гипоксии ткани не в состоянии извлекать кислород из тканевых капилляров даже при высоком Рд,. [c.596]

    В табл. 9.12 также продемонстрировано различие во влиянии кратковременного и продолжительного воздействия ингибитора. Если микроорганизмы способны адаптироваться к токсичным веществам, например к цианиду, то при длительном контакте с ним они выдерживают гораздо более высокие концентрации, чем при кратковременном. [c.379]

    Блокировать металлы в молекулах ферментов можно под действием цианида, сульфида, азида и окиси углерода. Эти вещества ослабляют активность ферментов, которые содержат в своей молекуле железо или медь. Металлы входят в состав молекул окислительно-восстановительных ферментов, катализирующих процессы дыхания, которое под влиянием перечисленных ингибиторов подавляется, и наступает смерть организмов. [c.48]

    Ингибитор (цианид, амитал или азид) (0,1 М) 0,1 мл [c.145]

    Особенно активен как ингибитор цианид, который подавляет многие ферменты и действует на них в очень малой концентрации. Например, цитохромоксидаза на 80% подавляется цианидом в концентрации 10 моля, цитохромпероксидаза — на 50% в концентрации 10 моля. Каталаза подавляется на 50% в концентрации 5-10 , пероксидаза — в концентрации 10 . Действие цианида проявляется по-разному он соединяется с металлом и инактивирует активную группу фермента соединяется с карбонильной группой в ферменте, в кофакторе или в субстрате как восстанавливающий агент может разрывать дисульфид-ные связи, обусловливающие активность фермента. Окись углерода подавляет активность только тех ферментов, которые активируются железом или медью, поэтому она ингибирует меньшее количество ферментов, чем цианид. [c.17]


    Эффективными модифицирующими присадками, повыщающими антикоррозионные характеристики грунтов ХС-068 и ХС-059, служат комплексные соединения цианидов переходных металлов с органическими лигандами. Эти соединения не только повыщают коррозионнозащитные свойства покрытий, но и оказывают бактерицидное действие на сульфатвосстанавливающие бактерии, что позволяет использовать их в качестве ингибиторов биокоррозии в морской воде [45]. [c.176]

    Измерение активностей препарата. Подготовка препарата. Сукцинатдегидрогеназа способна связывать в активном центре оксалоацетат с чрезвычайно высоким сродством. Процесс диссоциации ингибитора очень медленный, особенно при низких температурах. В свази с этим при измерении любых активностей митохондриальных ферментов, в которых участвует дегидрирование сукцината, необходимо быть уверенным, что сукцинатдегидрогеназа находится в активном состоянии. С этой целью обычно поступают следующим образом препарат фермента преинкубируют с сукцинатом (конечная концентрация 10— 20 мМ, что много больще Ks) в условиях, при которых его валовое окисление невозможно (анаэробиоз, отсутствие добавленных акцепторов, присутствие цианида для блокирования цитохромоксидазы). Пре-инкубацию проводят при —30° С в течение 30 мин. За это время происходит полное вытеснение оксалоацетата из активного центра фермента. Этот процесс называют активацией сукцинатдегидрогеназы. [c.428]

    Пример 10.3. Цианид-ионы N — ингибиторы люминесценции люминола с гипобромидом ВгО. Концентрации ионов N" определяют по интенсивности свечения раствора люминола. Для серии растворов люминола с известной концентрацией ионов N" опреде- [c.149]

    В настоящее время более общепринятой является не ионообменная гипотеза, а гипотеза существования в клетках ионного насоса, выкачивающего из клеток ионы На+ и накачивающего в них ионы К+. Для. изучения этого процесса были использованы различные методические подходы. Из гигантского аксона кальмара можно, например, удалять всю цитоплазму, а оста ВШуюся клеточную оболочку заполнять различными ионными растворами. Сходным образом можно заполнить и тени эритроцитов. Наличие переноса ионов внутрь клеток и из клеток в окружающую среду наблюдалось как на указанных выше объектах, так и на различных интактных клетках других типов. Оказалось, чтО перенос ионов блокируется ингибиторами, например цианидом, который, как известно, нарушает почти все процессы окислительного метаболизма в клетках. Однако блокирование цианидом сним-ается при добавлении к клеткам АТР или других фосфатных соединений, характеризующихся высоким значением потенциала переноса групп. [c.361]

    Продукты реакции из Р-1, отдав тепло в теплообменниках Т-1, поступают в парогенератор ПГ-1, где тепло продуктов используется для выработки пара среднего давления и, охладившись до требуемой температуры, направляются в горячий сепаратор высокого давления С-1, где происходит разделение газопродуктовой смеси реактора первой ступени на жидкую и парогазовую фазы. Парогазовая смесь отдает свое тепло вначале в теплообменнике Т-3 (рис. З.Зв) для нагрева жидких продуктов из сепаратора С-3 низкого давления, далее — для нагрева циркулирующего водорода в теплообменнике Т-2 (рис. 3.3а), и охлажденная поступает в сепаратор высокого давления холодных продуктов С-2, предварительно доох-ладившись в воздушном конденсаторе-холодильнике ВХ-1. Перед воздушным конденсатором из емкости для закачки воды Е-1 насосом Н-2 в поток вводится некоторое количество воды с целью исключения отложения солей бисульфида аммония в холодильнике и на выходе из него. Для предотвращения отложения солей и образования цианидов сюда же может подаваться полисульфид — ингибитор. [c.108]

    ПpoдoлжитeJlЬнo ть и интенсивность света, получаемого при окислении фталгидразидов, изменяется в зависимости от особенностей применяемого окислителя или комбинации окислителей. Например, свет, появляющийся при окислении 5-аминофталгидразида красной кровяной солью, является слабым и непродолжительным, при окислении перекисью водорода—слабым и продолжительным, а при окислении смесью этих двух окислителей—ярким и кратковременным [831. Хемилюминееценция наблюдается при применении многих окислителей более всего она заметна при окислении перекисью водорода в присутствии ускорителя. Наиболее часто применяемыми ускорителями являются ионы железа, меди, марганца и других многовалентных металлов, а также их комплексы. По-видимому, ускоритель окисляет фталгидразид (или его перекись) и в свою очередь окисляется перекисью водорода. Восстановители—сернистый натрий, гидрохинон или цианиды—действуют как ингибиторы. Ацетон, пиридин или фенол также препятствуют появлению хемилюминесценции. [c.190]

    Обнаружены ингибиторы, специфически действующие на определенные участки дыхательной цепи. Амитал и ротенон блокируют перенос электронов на участке до цитохрома Ь, действуя предположительно на НАД(Ф) Н2-дегидрогеназу. Антимицин А (антибиотик, продуцируемый Streptomy es) подавляет перенос электронов от цитохрома Ь к цитохрому с,. Цианид, окись углерода и азид блокируют конечный этап переноса электронов от цитохромов а + Дз на молекулярный кислород, ингибируя цитохромоксидазу. Если блокировать перенос электронов в электронтран-спортной цепи определенными ингибиторами, то переносчики, находящиеся на участке от субстрата до места действия ингибитора, будут в восстановленной, а переносчики за местом действия ингибитора — в окисленной форме. [c.364]


    Ингибиторы, блокирующие дыхательную цепь, действуют в определенных местах, препятствуя работе дыхательных ферментов. Существуют также вещества, ингибирующие окислительное фосфорилирование. Например, барбитураты ингибируют активность НАДН-дегидрогеназы, а цианиды и оксид углерода (СО) - активность цито-хромоксидазы. В присутствии этих ингибиторов транспорт электронов прекращается, а значение Р/О равно О. [c.178]

    Сделан ряд наблюдевий по влиянию на платину различных ингибиторов и ядов. К изученным соединениям относятся ртуть и свинец [200], окись углерода 12011, азидный ион 12021, цианиды [203] (о разногласиях в отношении действия цианидов см. 1204]), защитные коллоиды [205], многие другие соли [203, 206, 207] и неэлектролиты [203, 207]. Относительно отравления ртутью Мэкстед и Льюис [208] констатировали, что снижение активности пропорционально количеству ртути (до известной величины этой добавки). Кубокава [209] показал, что отношение скорости разложения к количеству адсорбированной ртути в логарифмических координатах обеих осей является линейным. Соли в качестве ингибиторов для платины оказывают различное влияние. Хит и Уолтон [206] нашли, что ионы алюминия, тория, натрия, нитрата, сульфата и фторида не оказывают никакого эффекта, а хлорид, нитрит и цианид являются ядами. Гексаплатинат Pt (ОН) " не оказывает каталитического действия на разложение и не влияет также на действие платины. Нейлсон и Браун [207] на основании исследования влияния различных натриевых солей и хлоридов пришли к заключению, что катионы тормозят разложение перекиси водорода в присутствии платины, а анионы ускоряют это действие. [c.407]

    Еще не разрешен вопрос о том, всецело ли зависит поглощение кислорода растительными тканями от действия цитохромоксидазы. У растений, а также у животных часто наблюдается дыхание, устойчивое к действию ингибиторов цитохромоксидазы. Среди ученых, работающих в области биохимии животных, широко распространено мнение о преобладающей роли цитохромоксидазы. Эти ученые не могут принять отсутствие подавления окисью углерода или цианидом как доказательство того, что цитохромоксидаза не является конечной оксидазой [2,7]. В биохимии растений положение еще более туманно. Например, дифференциальные спектры определенно указывают, что в початках некоторых представителей семейства Агасеае цитохромоксидаза катализирует поглощение кислорода. Однако ингибиторы цитохромоксидазы не только не подавляют, но часто даже стимулируют поглощение кислорода. В присутствии этих ингибиторов цитохромы а и Из в значительной степени восстанавливаются, тогда как цитохром 67 остается в основном окисленным. Эти, а также и другие данные позволяют предпо- [c.239]

    Субстратами для данной пероксидазы служат насыщенные жирные кислоты с длиной цепи от i4 до jg. Жирные кислоты с нечетным числом углеродных атомов довольно активны в этой реакции. Наилучшим субстратом оказалась жирная кислота с 15 углеродными атомами. Имеются данные, что олеиновая кислота также подвергается а-пероксидированию. При использовании в качестве субстрата пальмитиновой кислоты образовывались эквимолярные количества СО2 и высокомолекулярного альдегида жирной кислоты. Альдегид с 15 углеродными атомами выделен и идентифицирован в виде 2,4-динитрофенилгидразона. Для действия пероксидазы высокомолекулярных жирных кислот не требуется никаких кофакторов. Имидазол, азид и цианид служат сильными ингибиторами данной реакции. [c.310]

Рис. 17-13. Место действия различных ингибиторов, блокирующих перенос электронов. Амитал - лекарственный препарат из группы барбитуратов, применяемый в качестве снотворного. Мощными ингибиторами цитохромоксидазы являются, помимо цианида, также окись углерода и сероводород. Рис. 17-13. <a href="/info/200560">Место действия</a> <a href="/info/313807">различных ингибиторов</a>, блокирующих <a href="/info/482">перенос электронов</a>. Амитал - <a href="/info/102880">лекарственный препарат</a> из группы барбитуратов, применяемый в качестве снотворного. <a href="/info/1435528">Мощными ингибиторами</a> цитохромоксидазы являются, помимо цианида, <a href="/info/155684">также окись</a> углерода и сероводород.
    Применение. В сочетании с реактивом Шиффа для определения аминогрупп в тканевых срезах альдегиды, образующиеся в результате окислительного дезаминирования аллоксаном, при последующей обработке реактивом Щиффа окрашиваются в ярко-красный цвет [1, 2]. Для обнаружения цианид-ионо в или свободной цианистоводородной-кислоты. Реакция основана на том, что цианистоводородная кислота в присутствии аммиака или другого амина катализирует переход аллоксана в биурет. Последний отличается большой способностью к кристаллизации, что позволяет распознать его селективно под микроскопом) и качестве ингибитора глюкозо-6-фосфатазы [Берйтон, 184]. [c.25]

    Ингибиторы дыхательной цепи. Дыхательная цепь ингибируется или блокируется различными клеточными ядами. Амитал, ротенон и пиери-цидин А подавляют активность NADH-дегидрогеназы антимицин А блокирует перенос электронов между цитохромами Ь и с. Цианид и окись углерода ингибируют только цитохромоксидазу в цитохроме с ион железа, по-видимому, так спрятан в глубине белка, что не взаимодействует ни с N , ни с СО. Специфическое действие этих ядов и изменения характерных спектров поглощения компонентов дыхательной цепи послужили индикаторами, с помощью которых была изучена эта цепь. [c.242]

    Применение ингибиторов не ограничивается блокированием метаболических процессов с целью обнаружения соответствующих ферментов. Вполне возможно, что использование ингибиторов поможет понять, каков тот механизм, благодаря которому ферменты функционируют в клетке как единая система. Так, например, с помощью таких ингибиторов, как цианиды, окись углерода и наркотики, удалось выявить порядок расположения цитохромов в митохондриальной системе переноса электронов. Спектрофотометрические измерения в присутствии ингибитора позволили с помощью правила перекреста Чанса и Уильямса [13] установить, на каком участке дыхательной цепи митохондрий локализовано его действие. Правило это заключается в следующем. Если к системе окислительно-восстановительных переносчиков электронов, находящихся в стационарном состоянии, добавить какой-либо ингибитор, то переносчики, расположенные на восстановленной стороне от места действия ингибитора, станут еще более восстановленными, а переносчики, расположенные на более окисленной стороне, станут еще более окисленными. Олигомяцин, 2,4-динитрофенол и дикумарин относятся к агентам, блокирующим использование свободной энергии, освобождающейся в дыхательной цепи, для синтеза АТФ. Применение ингибиторов для выяснения основных этапов переноса энергии подробно обсуждается в статье Д. Гриффитса [14]. [c.16]

    Помимо температуры и pH, большое влияние на активность ферментов оказывает присутствие в растворе ряда химических соединений. Одни из них повышают активность ферментов, другие, напротив, действуют на них резко угнетающим образом. Первые обычно рассматриваются как активаторы, вторые — как парал и заторы (ингибиторы) ферментов. Действие этих веществ нередко очень специфично. Соединение, действующее как парализатор на один фермент, иногда не оказывает никакого влияния на активность другого фермента или даже, наоборот, может повышать его активность. Так, например, цианиды (соли синильной кислоты) почти полностью блокируют дыхательный фермент, но заметно повышают активность папаина (растительной протеазы), катепсинаи некоторых других ферментов. [c.118]

    Угнетающее действие многих веществ на активность ферментов хорошо изучено. Для выяснения механизма действия ряда ферментных систем, находящихся в экстрактах из органов и тканей, нередко в опытах in vitro стараются подавить активность одних ферментов, полностью сохранив действие других. В этих случаях прибавляют специфические ферментные яды, или парализаторы. Среди последних известны соли синильной кислоты (цианиды), угнетающие цитохромоксидазу, каталазу, пероксидазу и ряд других геминовых ферментов, соли монобром-и монойодуксусной кислоты, приостанавливающие молочнокислое и спиртовое брожение, фторид (NaF), блокирующий один из компонентов дрожжевой зимазы, фосфорорганические соединения (например, диизопропнлфторфосфат), необратимо инактивирующие холииэстеразу ингибиторы сульфгидрильных групп ряда тиоловых ферментов конкурентные ингибиторы холинэстеразы типа эзерина и ряд Других. [c.125]

    В опытах in vitro, при которых изолированные отрезки тонкой кишки погружали в суспензионную жидкость [21], было найдено, что L-гистидин и L-фенилаланин в противоположность D-изомерам этих аминокислот переносятся через стенку кишечника против градиента концентрации. L-Глутаминовая кислота переносится с такой же скоростью, что и вода, в которой она растворена [19]. Перенос аминокислот против градиента концентрации тормозится цианидом и 2,4-динитрофенолом в присутствии этих ингибиторов скорость всасывания L-изомеров была приблизительно равна скорости всасывания D-изомеров [20]. В опытах с изолированным отрезком тонкой кишки морской свинки L-изомеры гистидина и аланина переносились из просвета кишечника в раствор, омывающий серозную поверхность, значительно быстрее, чем соответствующие D-изомеры перенос L-аминокислот был заторможен в анаэробных условиях, а также в присутствии 2,4-динитрофенола. [c.166]

    Ингибиторы, в особенности цианид, СО и некоторые наркотики, сыграли важную роль в формировании наших представлений о клеточном дыхании. В дальнейшем в подобного рода исследованиях были использованы некоторые другие ингибиторы, что в сочетании со сиектрофотометрическими методами дало в руки исследователей ценный инструмент для разрыва цепи [c.391]

    Вьшод об искажении электронной структуры иона Со(П) удаленными кислородсодержащими группами позволяет предположить, что спектр Со(П) КАС, наблюдаемый при высоких значениях pH, отражает образование упорядоченной структуры молекул растворителя. Этот вывод подтверждается также спектральными исследованиями [270, 277] Со(П)-замещенного фермента в присутствии анионных и ацетазоламидного ингибиторов в сочетании с кристаллографическими исследованиями [37, 252, 278]. Увеличение концентраций ацетазоламида, анионов азида или цианида в щелочных условиях приводит к исчезновению спектра, характерного для Со(П)-фермента при высоких pH (рис. 25). Кроме того, Линдског [270] указывал, что ингибиторные анионы, такие, как 1 , Вг и С1 , сдвигают величины р/Сд спектральных изменений к более высоким значениям. Данные ЯМР-исследования С1 [254] показывают, что связывание С1 ионом Zn(II) происходит при pH 6, постепенно уменьшается при увеличении pH и полностью исчезает при pH 9. Исследование кристаллов КАС, ингибированной галогенидами, разностным методом Фурье [69,252,278] показывает, что при низких значениях pH ( 7,2) анионы присоединяются вблизи иона Zn(II) и что при увеличении pH расстояние Zn — галоген ид возрастает. Связывание галогенид-ионов вблизи иона Zn(I I) [c.110]

    Хотя у альдегидоксидазы и ксантиноксидазы много общих субстратов, которые связьшаются с молибденовым центром, приходится допустить, что в структуре связывающих центров имеются какие-то тонкие различия, которые определяют неодинаковое поведение этих ферментов. На присутствие сульфгидрильной группы в каталитическом центре альдегидоксидазы указывает сильное ингибирующее действие цианида и л-хлормеркурбензоата [61]. Действительно, в отсутствие субстрата альдегидоксидаза подавляется цианидом в концентрациях, на порядок меньших, чем концентрации, необходимые для подавления ксантиноксидазы. Однако п-хлор-меркурбензоат является ингибитором только в присутствии субстрата, причем он является конкурентным ингибитором альдегидоксидазы, но неконкурентно подавляет активность ксантиноксидазы [66]. [c.287]

    Различная абсолютная и относительная чувствительность дыхания и фотосинтеза к цианиду у разных растений может вызываться или качественным фактором, например различиями в химической структуре присутствуюш,их энзимов, или количеством одинаковых энзимов. Хотя второе объяснение кажется более вероятным, оно встречается с некоторыми затруднениями. Если цианид поражает тот энзим, который в обычных условиях ограничивает скорость фотосинтеза (например, на сильном свету или в присутствии больших количеств перекиси водорода, но в отсутствие ингибиторов), то различие в количествах энзима не объясняет, почему для одинакового торможения Hormidium требует в 100 и 1000 раз больше цианида, чем для торможения Seenedesmus. Так как цианид прибавляется всегда в большом избытке сравнительно с энзимом, то некоторая данная концентрация [H NJo всегда инактивирует одну и ту же часть энзима, независимо от абсолютного его количества  [c.316]

    Эта точка зрения подчеркивается Франком [31]. Важность ее для понимания действия ингибиторов на весь комплекс биохимических процессов очевидна. В случае фотосинтеза это объяснение подкрепляется независимыми соображениями Уэллера и Франка [32], основанными на экспериментах с прерывистым светом. Эти наблюдения подтверждают следующие положения 1) каталитическая реакция, ограничивающая скорость фотоситеза на сильном свету в отсутствие ингибиторов, не чуветвгтелыш к цианиду и 2) источником чувствительности к цианиду фотосинтетического процесса в целом является торможение каталитического процесса, обычно нелимити- [c.316]

    Адаптированные к водороду водоросли, обмен веществ которых был описан в главе VI, служат для доказательства того факта, что один и тот же ингибитор может действовать на несколько отдельных процессов. По Гаффрону [36], два процесса чувствительны к цианиду а) адаптация — процесс, при котором гидрогеназная система активируется при анаэробной инкубации б) карбоксилирование— которое считается главной или единственной причиной чувствительности к цианиду в обычных условиях. [c.319]


Смотреть страницы где упоминается термин Ингибиторы цианид: [c.373]    [c.457]    [c.122]    [c.232]    [c.73]    [c.175]    [c.386]    [c.523]    [c.710]    [c.90]    [c.186]    [c.205]    [c.326]    [c.234]    [c.318]    [c.328]   
Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.80 , c.82 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Цианиды



© 2024 chem21.info Реклама на сайте