Железо, стереохимия

Влияние различия в стереохимии центрального иона и адденда на устойчивость образуемых комплексов можно проследить на примере некоторых соединений цинка (И), железа (II), кобальта (II), никеля (II), меди, марганца (II). [c.86]

Другой реакцией электрофильного замещения в ряду диеновых комплексов металлов, привлекшей большое внимание, была реакция дейтероводородного обмена. Обычно эта реакция является стереоспецифичной, причем электрофильная атака направлена со стороны двойной связи, обращенной к металлу [210, 658, 673] (схемы 709, 710). Детальный механизм этой реакции, учитывающий как стереохимию, так и большой кинетический изотопный эффект, был предложен Берчем и Дженкинсом согласно их данным, скоростьопределяющей стадией реакции является протонирование атома железа [210]. [c.426]

Мы уже говорили о том, что факторы, влияющие на стереохимию внедрения, не вполне ясны. Строение продукта присоединения может зависеть от температуры реакции и от природы олефинов и комплекса. Например, характер присоединения акрилонитрила к разным комплексам железа различен [c.175]

Наконец, может возникнуть вопрос о влиянии на стереохимию несимметричного заполнения орбит е- Комплексы трехвалентного железа с лигандами, создающими сильное поле, имеют пять -электронов, так что две -орбиты заняты парами электронов, а одна — неспаренным электроном. У комплексов такого типа также наблюдаются искажения правильного октаэдрического расположения, но они гораздо меньше тех, которые имеют место при несимметричном заполнении у-орбит. Это, несомненно, связано с тем фактом, что орбиты направлены между линиями связей, а не вдоль этих линий. [c.172]

Стереохимия изомеризации ВНБ в ЭНБ, катализируемой пентакарбонилом железа при 130° (мольное отношение ВНБ Ре(СО)5 = 5 1) [c.75]

В химических свойствах этих элементов существуют общие черты, но элементы сильно различаются по устойчивости степеней окисления, стереохимии соединений и т. д. Сходство с железом, кобальтом и никелем невелико, за исключением подобия некоторых соединений с я-кислотами в качестве лигандов, такими, как СО, и сходства состава соединений. Важнейшие степени окисления [c.505]

Таблица 29. Д. / Состояния окисления и стереохимия соединении железа

Состояния окисления и стереохимия соединений железа приведены в табл. 29.Д.1. [c.262]

Спиновое состояние, т. е. магнитная восприимчивость, катиона гемового железа представляет первостепенный интерес при исследовании гемопротеинов в различных состояниях окисления железа. Поэтому, прежде чем перейти к обсуждению стереохимии желе- [c.37]

НО также и потому, что в гемопротеинах имеется необычайно тонкое равновесие между состояниями с максимальной и минимальной спиновой мультиплетностью. Можно предположить, что изменение спинового состояния железа определяется стереохимическими факторами. Изменение спинового состояния при переносе электрона между уровнями eg и t2g сопровождается изменением ионного радиуса катиона железа и изменением длин связей металл — лиганд. Как показано на примере простых неорганических комплексов [58], ионный радиус Fe(II) или Ре(И1) увеличивается примерно на 20% при переходе от низкоспинового состояния к высокоспиновому (табл. 3). Стереохимическое значение данного спинового состояния железопорфиринового комплекса, следовательно, заключается в том, что расположение катиона железа относительно плоскости координируемых атомов азота пиррольных колец порфирина зависит от длин связей железо — порфирин, изменяющихся по мере того, как меняется ионный радиус металла и взаимодействие металл-лиганд. Кроме того, поскольку связывание кислорода сопровождается изменением спинового состояния [105] и положение атома железа относительно плоскости порфирина должно коррелировать во времени и пространстве со связыванием молекулы кислорода, предполагается [103, 104], что изменение стереохимии железо-порфирина вызывает конформационные изменения, ответственные за кооперативное связывание кислорода. В этом и заключается биологическая роль электронной конфигурации атома железа в физиологической функции гемоглобина. [c.40]

Электронная структура гемового железа и стереохимия лиганда [c.68]

Можно ожидать, что стереохимия связывания азидного лиганда по шестому координационному месту приводит к значительному изменению свойств симметрии d-орбиталей железа по сравнению со свойствами высокоспинового катиона Fe(III). Это искажение приведет к расщеплению уровней 12е-орбиталей, для которых теоретически возможны три низкоспиновые конфигурации [c.70]

Выяснение стереохимии и электронной структуры гем-кислородного комплекса в оксигенированной форме гемоглобина и миоглобина остается важной нерешенной проблемой химии гемопротеинов. Хотя наличие гидрофобного окружения гема, создаваемого главным образом боковыми цепями алифатических аминокислот гемового окружения [185], несомненно, существенно, как впервые предположил Ванг [184], необходимы количественные данные для объяснения экзотермичности образования кислородного комплекса гема и эндотермичности окисления его Ре(И)-катиона молекулярным кислородом [1861. Таким образом, значительная термодинамическая устойчивость оксигенированного комплекса [186] не получила объяснения на основе структурных данных. Поскольку в физиологических условиях оксигенированные производные участвуют в транспорте кислорода и запасании его в тканях и поскольку биологическая специфичность взаимодействия гем—кислород может определяться стереохимическими свойствами гем-кис-лородного комплекса, требуются дополнительные исследования для выяснения стереохимии лиганда и электронной структуры связи железо—кислород в гемоглобине и миоглобине. [c.75]

Стереохимия атома железа в гемоглобинах и миоглобинах [c.179]

Экспериментальные наблюдения можно объяснить, если обобщить гипотезу Хорда таким образом, что всякое существенное изменение смещения атома железа от плоскости порфиринового кольца (индуцировано ли оно изменением спинового состояния или координационного числа либо прочности связи между металлом и другим лигандом) может быть причиной конформационного перехода и что в этом процессе имеет значение возмущение стереохимии металлокомплекса белком. По-видимому, не приходится сомневаться, что движение атома железа относительно плоскости порфиринового кольца служит для запуска известной последовательности изменений третичной структуры а-цепей. Однако сделать какие-либо выводы, касающиеся Р-цепей, нельзя, пока неясна природа происходящих в них изменений, индуцированных лигандами. [c.181]

Некоторые из соединений, приведенные в табл. 18.5, интересны и с позиций стереохимии атомов переходных металлов это относится, например, к тетрагонально-пирамидальным структу-])ам поча [1г(СО)1(Р(СбН5)я)2ХО]+, комплексам железа п ко-бил1,та М(Г 0) [ЗгСЫ (СНз)2]2 (б) и к необычной молекуле Л о(С5Нз)зХО (г). В комплексе Ре типа в связи М—N—О примерно коллинеарны, ио в случае иридиевого и, возможно, кобальтового соединения, структура которого определена менее точно, связи относятся к типу а. Почти коллинеарны связи М—N—О и в ионе нитропруссида [Ре СК)гХО] и аналогичных нонах хрома и марганца. [c.574]

Альтернативой правилу благородных газов является утверждение, согласно которому общее число валентных электронов равно 18 столько электронов требуется для заполнения 9 орбиталей пяти ё-, одной 5- и трех р-орбиталей. При этом простой подсчет электронов объясняет образование одноядерных карбонилов элементами с четными номерами (Сг(СО)е, Ре (СО) 5 и N1(00)4) и двуядерных карбонилов марганца, железа и кобальта, если предположить существование нормальных двухэлектронных связей между атомами металла. Это утверждение согласуется также со стереохимией молекул, образованных замещением группы СО другими донорными молекулами, например, в комплексе Ре(СО)з(РКз)г, имеющем, подобно Ре(СО)э, вид тригональной бипирамиды, и в Мо(СО)бРРз, имеющем, подобно Мо(СО)б, октаэдрическое строение, а также со структурами Со(СО)45 Нз (тригональная бипирамида) и Мп(СО)5СНз (октаэдр), причем атомам Со и Мп, не образующим одноядерных карбонилов, лиганды дают 9 и И электронов соответственно. Вместе с тем сформулированное правило не выполняется для У(СО)е, для некоторых 16-электронных комплексов платины, а также для молекул тппа N (051 5)2 (разд. 22.4). [c.59]

Нами исследована кинетика изомеризации ВНБ, катализируемой пентакарбонилом железа [22]. Реакцию проводили в колбе с мешалкой, обратным холодильником и термостатирующей рубашкой. Показано, что изомеризация ВНБ имеет автокаталитический характер. Изучено влияние температуры на скорость изомеризации ВНБ за время 30 мин. при молярном отношении ВНБ Ре(СО)5=5 1 выход ЭНБ составляет при 110°—12%, при 120° — 32% и при 130° —97% с избирательностью, близкой к 95%. В табл. 2 приведены экспериментальные данные по стереохимии изомеризации ВНБ в ЭНБ под действием Ре (СО) 5. Ациклическая двойная связь ВНБ в зависимости от эндо- или экзоположения имеет различную реакционную способность в изомеризации. Скорость превращения энЭо-ВНБ выше, чем экзо-ВНБ. В отличие от катализаторов основного типа [8] пептакарбонил железа проявляет гранс-стереоспецнфичность в изомеризации ВНБ. Содержание транс-ЭНБ в продуктах реакции значительно превышает равновесное значе- [c.74]

Показано, что наиболее активными и селективными катализаторами являются карбонилы железа и комплексные метяллоорганические системы Циглера-Натта. Обсуждены стереохимия и механизм изомеризации винилнорборнена. [c.132]

Кортизон. — Из 43 или даже большего числа стероидов, выделенных из коркового слоя надпочечных желез, наиболее важными являются гормоны кортизон (11-кетон) и соответствующий ему Ир-спирт—кортизол. Эти соединения были выделены в период 1936—1943 гг. исследовательскими группами Рейхштейна, Кендалла и Винтерштейнера . Оба гормона чрезвычайно трудно доступны — из 500 кг надпочечников крупного рогатого скота получается всего 95— 240 мг кортизона и 38—42 мг кортизола, однако при помощи микрометодов расщепления и идентификации удалось выяснить их строение и стереохимию. Предварительные биологические испытания, проведенные с имевшимися в то время ничтожными количествами вещества, показали наличие физиологической активности различного типа, однако какого-либо многообещающего применения этих гормонов в медицинской практике не было предложено. В 1942 г. объединенная группа американских лабораторий, финансируемая Национальным Исследовательским Советом, приступила к изысканию метода синтеза кортизона в количестве, необходимом для достаточно надежного исследования его возможного применения в медицине. В конце концов такой путь был найден. Получаемая из бычьей желчи дезоксихолевая кислота была превращена через открытый Кендаллом За,9а-оксид (в общей сложности в 32 стадии) в вещество, идентичное природному кортизону [c.96]

Структурные правила, основанные на стереохимии модельных металлопорфиринов и особенно железопорфириновых комплексов, представленных в табл. 6, оказались очень полезными при определении геометрии железопорфиринов, соответствующей спиновым состояниям гемопротеиновых комплексов. Однако данные по стереохимии и геометрии этих комплексов не могут быть прямо применены для рассмотрения конфигурации гема в белках без некоторого видоизменения. В частности, как указывалось ранее Хордом и сотр. [120], модельные низкоспиновые ферри-комплексы — пентакоор-динационные, тогда как высокоспиновые ферри-комплексы гемопротеинов содержат шесть лигандов. В связи с этим могут несколько измениться длины связей металл — лиганд и смещения металла из плоскости порфиринового кольца (разд. 2.1.3). Кроме того, расстояние С1...К, равное 201 пм, в высокоспиновом пентакоор-динационном комплексе, возможно, определено не точно. В действительности величина С1... М, вероятно, завышена. Следует подчеркнуть, что величины длин связей в табл. 6 определяют лишь общие принципы структуры, согласно которым происходит изменение стереохимии железопорфирина при изменении спинового состояния в гемопротеинах. Тем не менее, как будет указано в разд. 2.1.3, правила Хорда [115—117] и длины связей в табл. 6 дают возможность точно предсказывать стереохимию центральной железопорфириновой группы гемопротеина для каждого из обычных состояний окисления гемового железа в гемоглобине. [c.44]

Исследование гемоглобина. Из кристаллических гемопротеинов, изученных методами рентгеноструктурного анализа, наиболее точно стереохимия железопорфириновой группы определена в цианидном комплексе метгемоглобина морской миноги [15]. Как следует из табл. 5, это соединение является низкоспиновым комплексом гемового Ре(П1) и соответствует соединению Imid2TPPX ХРе(1П), описанному в табл. 6. Структура белка установлена с разрешением 20 пм и уточнена по методу Даймонда [61 ]. На рис. 9 показана часть модельной атомной структуры, соответствующая гемовому окружению и железопорфириновой группе. Гем ковалентно связан с глобином за счет образования связи между атомом железа и атомом N3 гистидина-104. Цианид-ион занимает шестое координационное место. Положение атома железа в цианиде метгемоглобина морской миноги было количественно определено с [c.44]

Исследования миоглобина. В ранних исследованиях метмиоглобина кашалота [10] для установления соответствия каркасной модели гема карте электронной плотности использовали стереохимию плоского Ы1(П)-этиопорфиринового комплекса [123], однако повторное рассмотрение [74] показало, что атом железа должен отстоять по крайней мере на 25 пм от плоскости порфирина, аналогично высокоспиновому ферри-комплексу хлоргемина [121, 124]. Последнее исследование атомных параметров метмиоглобина кашалота [11] приводит к расчетному смещению железа из плоскости, равному 30 пм. Хотя метод уточнения параметров железопорфириновой группы не разработан, эта расчетная величина, вероятно, наиболее правильно отражает положение высокоспинового иона Ре(1П) по отношению к плоскости порфирина с точки зрения стереохимических корреляций Хорда [115,116]. Предварительная оценка смещения иона Ре(П1) на 60 пм от плоскости пиррольных атомов азота, полученная недавно методом нейтронографии [88], нуждается в уточнении. В предположении о незначительном изменении расстояния С1...Ы, равного 201 пм, смещение железа из плоскости в случае гексакоординированных комплексов оказывается гораздо большим по сравнению с расстоянием С1...М в высокоспиновых пентакоординационных комплексах (табл. 6). [c.47]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

Наличие такого равновесия спиновых состояний свидетельствует о том, что увеличение кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина в окислительно-восстановительной реакции в щелочных условиях обусловлено восстановлением низкоспинового гидроксометгемоглобина в дезоксигемоглобин. Из зависимости изменения ориентации порфирина от спинового состояния, показанной на рис. И, следует, что при переходе от высоко- к низко-спиновому состоянию ферригемопротеина происходит поворот порфиринового кольца приблизительно на 2 , сопровождающийся размещением атома железа в плоскости пиррольных атомов азота. Это приведет к поступательному движению порфиринового кольца относительно атома железа на 30 пм. Незначительное изменение ориентации порфиринового кольца, происходящее в результате его поступательного движения и поворота, подчеркивает важную роль малых конформационных изменений третичной структуры белка, сопровождающих изменение стереохимии железопорфирина. [c.59]

Другие низкоспиновые координированные комплексы. Данные рентгеноструктурного анализа [15, 93] показывают, что координированный цианид-анион наклонен относительно каркаса порфирина. Согласно принципу электронейтральности Полинга [173, 174], как цианид-анион, так и окись углерода должны быть связаны с атомом углерода линейно. В случае цианидметмиоглобина предполагается, что угол Ре—С—N составляет 130°. Поскольку в карте разностной электронной плотности цианидный лиганд плохо разрешен, в работе 93] предполагается, что атом углерода занимает шестое координационное место в комплексе, т. е. то же самое, которое занимает молекула воды. Однако с точки зрения электронной структуры [173, 174] связь Ре—С должна быть несколько короче. Хендриксон и Лав [15] указывают, что в цианидметгемогло-бине морской миноги координирующий атом углерода смещен на 100 пм от нормали к плоскости порфирина, проведенной через атом железа (рис. 9). В то время как результаты обоих исследований указывают, что стереохимия, предсказываемая принципом электронейтральности, соблюдается не совсем точно, вероятно, вследствие стерических препятствий со стороны ближайщих аминокислотных остатков, не имеется количественных данных для более точного определения геометрии лиганда. В обоих случаях был сделан вывод о том, что атом азота цианидного лиганда образует водородную связь с имидазольным кольцом дистального остатка гистидина. Невозможно четко оценить, насколько значительно разли- [c.71]

Стереохимия и электронная структура связи железо — кислород. Для кислородных комплексов гемоглобина и миоглобина стереохимия молекулы кислорода по отношению к плоскости порфирина и соответствующая конфигурация d-электронов атома железа четко не установлены. На основе принципа электронейтральности Полинг [173, 174] постулировал, что при координации молекула кислорода располагается наклонно (угол Fe—О—О составляет примерно 120°) и ион железа остается в состоянии Fe(H). С другой стороны, на основе теоретических расчетов Гриффит [175] пришел к выводу, что связывание происходите образованием формально гептакоординационной структуры, в которой межатомная ось молекулы кислорода располагается параллельно плоскости порфирина и делится пополам нормалью к плоскости порфирина, проведенной через катион Ре(П). Эти структуры схематически представлены на рис. 17. [c.72]

Рис. 17. Схема стереохимии присоединения кислорода к гемовому железу согласно геометрии Полинга [174] (а) и Гриффита [175] (б). Схема служит для сравнения гексакоординационной и гептакоординационной структур и указывает на особенности стереохимии каждой из этих структур. Электронная структура связи не указана.

Из структурных данных для низкомолекулярных кислородных комплексов следует, что электронная структура связанного кислорода определяется не только стереохимическими деталями. Модели Полинга [173, 174] и супероксид-аниона [179, 180] приводят к одинаковой стереохимии координированного кислорода с расстоянием 0—0, большим, чем в свободной молекуле кислорода. Увеличение расстояния О—О, ожидаемое в рамках модели супероксид-иона, было недавно показано экспериментально при определении структуры комплекса o[N, М -этилен-быс-(бензоилацетон-иминид)] — (пиридин)Ог [181]. В этом мономерном кислородном комплексе угол Со—О—О составляет 126° и расстояние О—О (126 пм) практически совпадает с расстоянием, наблюдаемым для супероксид-аниона. Кроме того, методами рентгеноструктурного анализа [182] соли Васка 1г(0г)С1(С0) [Р(СбН5)з]г — синтетического переносчика молекулярного кислорода [1831 — показано, что, хотя оба атома кислорода эквидистантны относительно катиона иридия(П), т. е. связывание кислорода происходит в соответствии с моделью Гриффита [175], наблюдается увеличение расстояния 0—0 до 130 пм. При связывании кислорода этот комплекс остается диамагнитным 183]. Следовательно, на основании только стереохимических данных нельзя однозначно определить электронную структуру связи, образующейся при обратимом присоединении молекулы кислорода к гемовому железу. [c.74]

ХИМИИ и природы связи в комплексе гем — кислород может быть достигнут при строгом теоретическом анализе спектроскопических свойств оксигенированных гемопротеинов. Недавно на основе спектроскопического исследования поглощения поляризованного света в монокристаллах, Макинен и Итон [134] определили интенсивность, поляризацию и положение в спектре трех полос переноса заряда железо — кислород в оксигемоглобине. В частности, одна из этих полос вблизи инфракрасной области при 925 нм (рис. 10) характерна только для оксигемоглобина. Сопоставление результатов этих спектроскопических исследований с результатами теоретических расчетов молекулярных орбиталей позволяет сделать выбор между различными моделями, предложенными для стереохимии железо — кислород в оксигенированном комплексе гемоглобина. [c.75]

Бишоп и сотр. [11] на основании данных по ЯМР широких линий для РеН2(СО)4 установили, что внутримолекулярное расстояние Н---Н составляет 1,88 0,05 А. При предполагавшейся гео метрии молекулы расстояние Ре—Н должно составлять 1,1 А, что несколько меньше ковалентного радиуса одного атома железа. Физические свойства МпН(С0)5 [12] весьма сходны со свойствами Ре (СО) 5, который, как было уже известно, обладает структурой в форме тригональной бипирамиды [1]. Согласно первоначальным взглядам на стереохимию гидридных комплексов, из этого обстоятельства следовало, что МпН (СО) 5 построен также в виде тригональной бипирамиды и что стереохимическое влияние атома водорода минимально. Эту точку зрения подтверждали данные ИК-спектров [13, 14], при интерпретации которых предполагалось, что молекула имеет симметрию Се или Сгг, но не С4 . [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология