Белки плотность

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Отобранные фракции анализируют спектрофотометрическим методом (см. гл. 35), определяя оптическую плотность при длинах волн 254 нм (максимум поглощения белка) и 295 нм (максимум поглощения метиленового синего). [c.237]

Уравнение Эйнштейна означает, что характеристическая вязкость раствора сплошных невзаимодействующих частиц (не обязательно сферических, тогда коэффициент 2,5 будет другим) определяется только плотностью вещества и не зависит от молекулярной массы и размеров частиц. Это происходит вследствие того, что масса таких частиц строго пропорциональна их объему. При этом т]пр постоянна в широком интервале концентраций, поскольку частицы предполагаются невзаимодействующими. Уравнению Эйнштейна (в первом приближении) подчиняются разбавленные растворы глобулярных белков разных молекулярных масс. Для всех этих систем [ti] са 0,04 дл/г независимо от молекулярной массы полимера. [c.99]

Существует два метода контроля раствора на разных расстояниях от оси вращения. В одном из них скорость седиментации оценивают по изменению со временем градиента показателя преломления. В другом методе, называемом абсорбционным, концентрацию определяют по оптической плотности растворов. Если изучаются растворы белков, то оптическую плотность определяют в ультрафиолетовой [c.155]

При повышении упругости водяных паров от 20 до 60% относительной влажности происходит дополнительное связывание воды, близкое по величине количеству прочно связанной воды. Однако энергия, выделяющаяся при связывании этого слоя воды, значительно меньше и равна примерно 1,3—1,5 ккал/моль, а плотность белка и объем системы не меняются. Все это говорит о том, что второй сольватационный слой очень рыхлый и слабо связан с макромолекулой белка, причем эта связь, по-видимому, не обусловлена непосредственным взаимодействием с полярными группами белковой молекулы. Наконец, при еще более высоких давлениях водяного пара количество связанной белком воды резко увеличивается, достигая 40—60 г на 100 г белка. Плотность белка при этом уменьшается и достигает, например, для сывороточного альбумина после связывания 56,28% воды 1,1280. [c.175]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

У.9.63. Определить среднее значение молекулярной массы неочищенного яичного белка по экспериментальным данным Сведберга частота вращения центрифуги п = 11 ООО об/мин Т = 293 К плотность растворителя ро = = 1,007-10 кг/м удельный объем и=-0,741 10" м кг расстояния от оси вращения центрифуги и соответствующие им концентрации следующие [c.133]

Полиэлектролиты, за исключением белков, характеризуются высокой плотностью расположения ионогенных групп — обычно на одно звено цепи приходится по одной ионогенной группе. У белков одна карбоксильная группа или амино-группа приходится на 6— 8 остатков аминокислот. Вследствие этого молекулы полиэлектролитов могут испытывать в растворах значительные электростатические взаимодействия, что приводит к сильной деформации цепей гибких молекул. Такая деформация, естественно, зависит от степени ионизации групп, которая в свою очередь является следствием [c.468]

Поскольку белок обычно является более сильной кислотой, чем основанием, то изоэлектрическая точка его лежит при pH ниже 7. Иначе говоря, для достижения изоэлектрической точки в растворе белка должнО содержаться некоторое количество кислоты, подавляющее избыточную ионизацию кислотных групп. Так как в изоэлектрической точке число взаимодействующих ионизированных основных и кислотных групп в молекуле одинаково, то гибкая макромолекула в этом состоянии свернется в клубок. Плотность клубка вследствие сил притяжения между разноименно заряженными группами будет больше той плотности, которая отвечает наиболее статистически вероятной форме макромолекулы или максимальной ее энтропии. [c.469]

Если внести в электрофоретическую кювету раствор, содержащий различные белки, и приложить электрическое напряжение, то скорость движения каждого белка будет зависеть от плотности заряда, которая определяется как суммарный заряд частицы на единицу площади поверхности. В идеальном случае каждый индивидуальный белок будет двигаться со скоростью, отличной от скорости движения остальных белков. Поэтому при достаточных размерах кюветы и за достаточно большое время смесь белков разделится на индивидуальные компоненты. Секции кюветы можно отделить друг от друга так, чтобы в каждую попал индивидуальный белок. Таким образом, электрофоретическая техника может быть использована для получения чистых белков. [c.354]

В. Объемная плотность тока в пределах 2,5-5 А/дм , количество пропущенного электричества - 1,4-3,6 А-ч/дм (в зависимости от концентрации общего белка). Расход электроэнергии составляет 11,7-42,2 Вт-ч/дм или 2,9-12,1 Вт-ч/г глобулина (при условии содержания глобулина в гидролизате 7-9,6 г/л). [c.161]

Нуклеиновые кислоты, даже однонитевые, имеющие структуру статистического клубка, упакованы заметно менее плотно, чем белки, поэтому для фракционирования их в заданном интервале молекулярных масс следует использовать более крупнопористые матрицы, чем для белков в том же интервале. Этот эффект намного сильнее выражен в случае жестких структур двунитевых нативных ДНК. Плотность упаковки макромолекул нуклеиновых кислот сильно зависит от концентрации соли в элюенте, которая нейтрализует электростатические силы отталкивания фосфатных групп. [c.134]

Свободные рибосомы и мембраносвязанные рибосомы идентичны. Детоксикация, осуществляемая ферментами семейства цитохрома Р450, включает расщепление токсичных соединений или метаболитов на такие мелкие единицы, которые могут выделяться с мочой Шероховатые микросомы могут быть легко отделены от гладкш микросом, потому что из-за более высокой концентрации белко плотность первых выше. [c.112]

RYSALIS [64] Интерпретация трехмерного распределения электронной плотности при рентгеноструктурном анализе белков [c.373]

Система RYSALIS j ] определяет трехмерную структуру белка по распределению плотности электронов (РПЭ). ЭС интерпретирует информацию по дифракции рентгеновских лучей, включающую информацию о положении и интенсивности рассеянных волн, и выводит атомную структуру. ЭС использует знания о составе белка и рентгеноструктурном анализе, а также эвристики, чтобы с помощью анализа РПЭ получать и проверять гипотезы относительно правдоподобных белковых структур. HYSALIS использует архитектуру типа доски объявлений , содержащей независимые источники знаний для выдвижения и проверки многоуровневой структуры гипотез. ЭС написана на языке ЛИСП. [c.262]

Специфичность методов аффинной хроматографии наряду с избирательной сорбцией кетоаминной фракции НЬ Ale на ПААГ определяется спектрофотометрической детекцией гема, имеющего максимальную величину оптической плотности при длине волны 415 нм. Это обстоятельство позволяет избежать искажения результатов анализа за счет присутствия других гликолизированных белков эритроцитов или плазмы крови. [c.67]

У.9.64. По данным Сведберга, седиментационное равновесие в растворе белка установилось через 48 ч при частоте вращения центрифуги = 6900 об/мин. Температура Т = 291К, удельный объем о = 0,745-10 м /кг плотность растворителя ро = 1,008 Ю кг/м . Определить среднюю молекулярную массу белка по следующим значениям расстояний Н от оси вращения центрифуги и соответствующим им значениям концентрации [c.133]

Имеется раствор фермента с молекулярным весом 100000 Плотность фермента в кристаллическом состоянии равна 1,25 г/см . С помощью критерия Тиле оценить, при каких значениях кат/ 7п(каж) реакция ферментз с нейтральной молекулой субстрата небольшого размера начнет зависеть от диффузии, если коэффициент диффузии субстрата в растворе равен 3-10- см /сек. В расчетах учесть, что в растворе объем молекулы белка за счет гидратации увеличивается примерно на 30%. [c.275]

Молекула белка, ведущая себя в этом случае как основание, приобретает положительный заряд и при электрофорезе движется к катоду. Поскольку между одноименно заряженными группами, разбросанными по всей длине молекулы, действуют электрические силы отталкивания, свернутая в клубок цепная молекула белка в кислой среде будет стремиться распрямиться. Плотность молекулярного клубка в результате этого понизится и может стать даже ниже той плотности, которая соответствует наиболее стати- стически вероятной форме гибкой макромолекулы. Однако при большом избытке НС1 из-за наличия большого количества хлорид-ионов степень ионизации соединения INH3—R—СООН, являющегося солью сильной кислоты и слабого основания, будет понижаться и молекула снова свернется в более плотный клубок. [c.470]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Недавние исследования динамики молекулы лизоцима с помощью кристаллографических методов показали [55, 56], что атомные смещения в белке наиболее выражены в области активного центра фермента. Хотя эти исследования иока носят лишь постановочный характер, не исключено, что в будущем применение рентгеноструктурного анализа именно для изучения динамических свойств молекул белка (определение средних амплитуд смещения каждого атома от его усреднеппой позиции в кристалле), помимо зарекомендовавших себя исследований статических свойств белковых молекул в кристалле (оиределение усредненных координат всех атомов в молекуле на основе соответствующего распределения электронных плотностей), может дать важную и принципиально новую информацию о структуре ферментов н механизмах их действия. Далее, обещающими являются новые возможности прямого рентгеиоструктурного анализа промежуточных состояний в ферментативном катализе путем охлаждения кристаллов фер-мент-субстратного комплекса в подходящих водноорганических растворителях и определепия структуры образующихся молекулярных комплексов непосредственно в ходе реакции [57, 58]. Этот [c.158]

Белки, нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК), полисахариды являются биологическими полиэлектролитами. В водном растворе Na l ДНК находится в виде двойной спирали, состоящей из двух закрученных относительно друг друга полинуклео-тидных цепей, Полиэлектролитные свойства ДНК обусловлены наличием фосфатных групп. Эти группы нейтрализованы противоионами — ионами Na+. Коионами являются ионы СГ. Из-за высокой плотности зарядов фосфатных групп в двухспиральной ДНК доля диссоциированных противоионов равна [c.211]

Белки, нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК), полисахариды являются биологическими полиэлектролитами. В вОдном растворе Na l ДНК находится в виде двойной спирали, состоящей из двух закрученных относительно друг друга полинуклеотидных цепей. Полиэлектролитные свойства ДНК обусловлены наличием фосфатных групп. Эти группы нейтрализованы противоионами — ионами Na+. Коионами являются ионы С1". Из-за высокой плотности зарядов фосфатных групп в двухспиральной ДНК доля Диссоциированных противоионов равна л 0,24. Разрушение ДВОЙНОЙ спирали (денатурация) сопровождается уменьшением плотности заряда. При этом доля диссоциированных противоионов существенно увеличивается. [c.175]

Имеется возможность, например, по окончании хроматографического процесса получить на дисплее или на ленте самописца в изометрической проекции трехмерную картину элюции в координатах оптической плотности, времени и длины волны. Более подробные сведения об устройстве и перспективах использования таких детекторов для целей хроматографии можно найти в обзорной статье IFell et al.— J. liromatogr., 1983, 273, p. 3—17]. При исследовании белков II нуклеиновых кислот с их простыми, лишенными индивидуальных особенностей УФ-сиектрами поглощения особой нужды в этих сложных п дорогостоящих приборах, по-впдимому, нет. [c.101]

Цепи молекул белков и полипептидов построены из разнообразных остатков /-аминокислот. Помимо соединяющих их пептид )ых связей —СО—ЫН— аминокислотные остатки связаны большим числом водородных связей с удаленными остатками в результате их конформации. Условия максимального насыщения водородных, связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков приводят к свертыванию цени в предельное устойчивое состояние по типу а-спирали, обеспечивающему максимальное удаление боковых радикалов. Другим устойчивым предельным состояН 1см является неупорядочное свертывание — статистический клубок. [c.287]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

По своим задачам хроматография разделяется на аналитическую и препаративную. Аналитическая хроматография преследует цель констатировать наличие нескольких компонентов в анализируемой смеси, идентифицировать эти компоненты (или убедиться, что какие-то из них не соответствуют никакому из ранее исследованных химических соединений) и количественно определить содержание каждого из них. При аналитической хроматографии можно для обнаружения веществ на выходе из колонки, в тонком слое или на бумаге превратить их в какие-либо другие, легче обнаруживаемые вещества. Например, при анализе аминокислотного состава белков на выходе из колонки к бесцветному раствору, вытекающему из колонки, добавляют специальное вещество — нингидрин, которое превращет аминокислоты в синий краситель. В результате этого зоны, содержащие разделенные аминокислоты, выходят в виде окрашенного раствора, измерение оптической плотности которого позволяет определить содержание красителя, а значит, и исходное содержание аминокислоты в каждой зоне. [c.343]

В щелочной среде подавлена диссоциация основных амиио-групи, и молекула белка зарядится отрицательно за счет диссоциации групп OONa. В результате того что по длине макромолекулы появятся одноименно заряженные группы —СОО цепочечная молекула распрямится и плотность молекулярного клубка уменьшится. Но в избытке NaOH из-за высокой концентрации ионов и уменьшения степени диссоциации белка макромолекулы снова будут сворачиваться в более плотный клубок. [c.207]

Вода. Содержание воды в картофеле колеблется от 64 до 867о-Находится она в двух состояниях свободном (78%) и коллоидносвязанном (22%). Свободная вода — хороший растворитель, легче испаряется и с понижением температуры замерзает. Вода, связанная с коллоидами (крахмалом, белками, пектиновыми веществами), не является растворителем, имеет большую плотность и замерзает при более низких температурах, чем свободная вода. [c.13]

Длительное воздействие пиперидина в указанной концентрации вызвало поражение как канальцевого, так и клубочкового оцделов почек, о чем может свидетельствовать увеличение количества белка в моче, Повышение относительной плотности мочи и снижение диуреза. При патоморфологических исследованиях почек выявлена резко [c.262]

Молекула белка ведет себя здесь как кислота, она приобретает отрицательный заряд и при электрофорезе передвигается к аноду. В этом случае также в результате взаимодействия одноименно заряженных групп —СОО цепная молекула стремится распрямиться и плотность молекулярного клубка уменьшается. Однако при избытке NaOH, из-за наличия большого количества ионов Na+ и снижения ионизации соли HONH3—R— OONa, заряд будет уменьшаться и макромолекула снова свернется в более плотный клубок. [c.470]

ИЗОЭЛЕКТРОФОКУСИРОВАНИЕ, метод разделения и анализа амфотерных в-в, гл. обр. белков, в электрич. поле в среде с изменяющимся в определ. направлении pH. В-ва при зтом смещаются к катоду или аноду до тех пор, пока каждое из них не достигнет зоны, pH к-рой совпадает с его изоэлектрич. точкой, и не сконцентрируется в ней ( фокусирование ). Градиент pH создают, помещая в электрич. поле смесь амфолитов с широким набором изоэлектрич. точек, напр, смесь полиаминов, замещенных в разл. степени карбоксиалкильными группами (т. н. амфолинов). Для стабилизации градиента разделение проводят в вертикальных колонках с градиентом плотности, наполненных сахарозой или глицерином, либо в слоях гелей (полиакриламида, се-фадексов). Метод обладает высоким разрешением и примен. для выделения и очистки от десятков миллиграммов до неск. граммов белков, идентификации (неск. мкг) и анализа их сложных смесей и т. д. [c.216]

На рис. 61 представлены графики селективности сефакрилов для двух вариантов фракционирования белков нативных (глобулярных) и денатурированных, имеющих форму статистических клубков (в 6 М растворе гуанидинхлорида). Как и в случае сефадексов, линейные участки графиков лежат в более узком интервале молекулярных масс, чем вся область фракционирования. Кроме того, весьма существенно отличаются друг от друга графики для нативных и денатурированных белков. Например, легко видеть, что нативный белок с М = 100 ОООна сефакриле S-400 должен иметь K v = 0,75, а в денатурированном виде на том же S-400 он будет двигаться в соответствии с Kav = 0,42, т. е. значительно быстрее. Этого и следовало ожидать из-за различия в плотности упаковки нативных и денатурированных белков. [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология