Фосфиты фосфорилирования

Исходный субстрат в биосинтезе АМФ-инозиновая к-та. АМФ, образующаяся также при пирофосфатном расщеплении АТФ, фосфорилируется в организме до АДФ при участии аденилаткиназы. Фосфорилирование АДФ, приводящее к синтезу АТФ в живых организмах, происходит при сопряжении этой р-ции с окислит.-восстановит. р-циями. Различают три типа сопряжения в гликолизе (локализован в водной фазе клетки, в цитоплазме), при окислит, фосфо-рилировании и фотофосфорилировании в т. наз. сопрягающих мембранах субклеточных частиц (митохондрий и хлоропластов) и бактерий. [c.34]

Наличие ядра является главной, но не единственной структурной особенностью эукариотических клеток. В цитоплазме существует ряд других внутриклеточных органелл, окруженных своими собственными мембранами. Окислительное фосфорилирование и ряд предшествующих стадий окисления органических соединений протекают в митохондриях. Эти органеллы окружены двумя фосфо-липидными мембранами. Внутренняя мембрана, построенная из специфических белков, участвует в сопряжении переноса электронов от органических соединений к кислороду с фосфорилированием АДФ. Еще более сложными органеллами являются хлоропласты, в которых проходят все стадии фотосинтеза. Уникальной особенностью этих двух типов органелл является то, что они содержат ДНК, которая реплицируется перед их делением и несет информацию о некоторых белках и РНК, необходимых для формирования и функционирования этих органелл. Тем не менее большая часть информации, необходимой для производства всего набора как митохондриальных, так и хлоропластных белков, находится в хромосомной ДНК. [c.25]

Вычислите значения AG и Кщ для суммарной реакции. При таком АТР-зависимом фосфорилировании глюкозы, какой должна быть концентрация глюкозы для того, чтобы внутриклеточная концентрация глюкозо-6-фосфа-та составила 2 мкМ, если концентрации АТР и ADP равны соответственно 3,38 и 1,32 мМ Можно ли считать такой сопряженный процесс хотя бы теоретически приемлемым путем для фосфорилирования глюкозы в клетке Почему [c.437]

Регенерация АТР из ADP и Pj. Синтез АТР из ADP и неорганического фосфата (Pi) катализируется АТР-синтазой. Этот фермент преобразует доставляемую потоком электронов энергию в энергию фосфо-эфирных связей АТР. Фермент найден во всех мембранах, участвующих в преобразовании энергии, а именно в мембранах митохондрий, хлоропластов и бактерий. Он достаточно велик (мол. масса 350-10 ) и имеет сложное строение (рис. 7.12, Г)-состоит из головки, построенной из нескольких субъединиц, ножки и основания последнее погружено в липидный слой плазматической мембраны. АТР-синтаза катализирует присоединение фосфата к ADP с отщеплением молекулы воды, в результате чего образуется АТР. Каким образом поток протонов или протонный градиент осуществляет эту реакцию фосфорилирования, пока еще неизвестно возможно, что протоны по какому-то каналу или поре в молекуле фермента оттекают обратно внутрь митохондрии или бактерии, а освобождающаяся при этом энергия используется для фосфорилирования. [c.245]

Использование дихлорфосфитов — одно из последних достижений практического полинуклеотидного синтеза [40, 41]. При этом применяется активированный фосфорилирующий агент и, таким образом, отпадает необходимость в конденсирующем агенте. Однако в качестве фосфорилирующего агента выступает ие фосфат, а фосфит, повышенная реакционная способность которого делает возможным одностадийное превращение in situ нуклеозида O свободной З -гидроксильной группой в фосфомоноэфпр, а затем в фосфодиэфир путем взаимодействия со свободной 5 -гид-роксильной группой второго нуклеозида, и наконец образуется фосфат в результате быстро протекающего окисления иодом. Реакционная способность хлорфосфита так велика, что обе реакции фосфорилирования проводят при пониженной температуре. Вся последовательность операций занимает меньше одного дня (а время имеет большое значение при синтезе длинных полинуклеотидов). Ниже приведена схема одностадийного синтеза защищенного тимидилил- (3 50-тимидина. о [c.178]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Хим. синтез Ф. основан на фосфорилировании 1,2-ди-ацил-.гп-глицеринов раал. активированными производными N-защищенного фосфоэтаноламина или на взаимод. фосфа-твдовых к-т с N-защищенным этаноламином в присут. активирующих агентов. [c.127]

Для оценки потенциала фосфорилирования аденилатной системы внутри клеток предлагалось использовать неско.тько разных показателей. В качестве одного из них было взято соотношение fATP]/[ADP] [Pj] (названное степенью фосфо-рилироваиия р). Оно непосредственно связано со свобол,ной энергией гидролиза АТР [уравнение (.3-28)]. Величина R(, внутри клеток может достигать значения 10 М , что дает вклад в AG гидролиза АТР, равный —22,8 кДж-моль Аткинсон с сотр.б-г предложили другую величину, так называемый энергетический заряд , представляющий собой мольную долю адениловой кислоты, заряженной путем превращения ее в АТР. При этом ADP рассматривается как полу-заряженная форма. [c.222]

Дегидратация 2-фосфоглицерата, приводящая к образованию фосфо-енолпирувата, фосфорилированного производного енольной формы пи-ровиноградной кислоты, катализируется ферментом енолазой и является [c.148]

Стимулируя действие фосфорилазы при помощи серии описанных выше механизмов, циклический АМФ активирует также протеинкиназу, после чего она начинает фосфорилировать активную форму (1-форму, или независимую форму) гликогенсинтетазы. При этом фосфорилиро-ванная форма гликогенсинтетазы (D-форма, или зависимая форма) неактивна в отсутствие специфического активатора. Таким образом, инициирование фосфоролиза гликогена сопровождается ингибированием дальнейшего синтеза гликогена. Фосфорилированная форма гликогенсинтетазы (D-форма) аллостерически активируется глюкозо-6-фосфа-том. Следовательно, если имеет место быстрое повышение содержания метаболита, то это не только ингибирует фосфорилазную реакцию, но также стимулирует синтез гликогена, даже если вся гликогенсинтетаза превращена в неактивную форму (D-форму). [c.509]

Что касается ферментов, наблюдалось только фосфорилиро вание комплекса пируватдегидрогеназы [131]. Общепризнано что фосфорилирование белков представляет собой мexaниз изменения их активности следовательно, должен быть также и механизм дефосфорилирования, который регулируется фосфа-тазами [83]. [c.44]

Избирательное фосфорилирование объемным фосфорилирую щим агентом 5 -гидроксильной группы нуклеозида уже отмечалось. Другой фосфорилирующий агент, позволяющий использовать стерические препятствия для проявления избирательности, получают смешением трифенилфосфина, диэтилазодикарбоксилата и фосфо-диэфира [79]. Эта смесь избирательно фосфорилирует незамещенные нуклеозиды, давая 5 -нуклеотиды, а также фосфорилирует октанол-2 с обращением конфигурации при С-2 схема (49) [80]. Это позволяет предположить, что конечной стадией реакции яв ляется 5лг2-замещение трифенилфосфина в фосфороксифосфоние-вом ионе. [c.167]

Фосфорилированные ферменты встречаются также в качестве интермедиатов в реакциях, катализируемых фосфатазами и некоторыми фосфат-переносящими ферментами. Некоторые фосфатазы фосфорилируются просто при их помещении в фосфатный буфер. Наличие фосфорилированной фосфатазы в качестве истинного интермедиата в реакции гидролиза фосфомоноэфиров показывает, что эта реакция подчиняется механизму типа пинг-понг . В структурах (116), (Ив) приводятся последовательности у центров фосфорилирования в щелочной фосфатазе Е. oli и фосфо-глюкомутазе из мышц кролика. [c.551]

Активность многих ферментов регулируется цАМФ-зависимым фосфо-рилированием, соответственно большинство гормонов белково-пептидной природы активирует этот процесс. Однако ряд гормонов оказывает тормозящий эффект на аденилатциклазу, соответственно снижая уровень цАМФ и фосфорилирование белков. В частности, гормон соматостатин, соединяясь со своим специфическим рецептором—ингибиторным С-белком (С , являющимся структурным гомологом С -белка (см. ранее), ингибирует аденилатциклазу и синтез цАМФ, т.е. вызывает эффект, прямо противоположный вызываемому адреналином и глюкагоном. В ряде органов простагландины (в частности, РОЕ ) также оказывают ингибиторный эффект на аденилатциклазу, хотя в том же органе (в зависимости от типа клеток) и тот же РОЕ может активировать синтез цАМФ. [c.292]

К внутриклеточной системе мессенджеров относят также производные фосфолипидов мембран эукариотических клеток, в частности фосфорилированные производные фосфатидилинозитола. Эти производные освобождаются в ответ на гормональный сигнал (например, от вазопрессина или тиротропина) под действием специфической мембраносвязанной фосфо-липазы С. В результате последовательных реакций образуются два потенциальных вторичных мессенджера—диацилглицерол и инозитол-1,4,5-три-фосфат. [c.296]

После диссоциации протеинкиназы ее каталитические субъединицы осуществляют процесс фосфорилирования белков. Присоединение фосфатной группировки происходит по ОН-группам аминокислотных остатков тирозина, треонина или серина, при этом структура и биологическая активность фосфо-рилированного белка может существенно изменяться. В качестве примера можно привести активацию фосфорилазы Ь, которая под действием киназы фосфорилазы Ь фосфорилируется и превращается в активную фосфорилазу а. [c.136]

Фунгицидные свойства проявляют соли а-этилфосфинистой кислоты [130], циклические производные фосфиновых и фосфо-новых кислот [131—134], амидоэфиры метилтиофосфоновой кислоты [135, 136], производные 1-(Л/-ациламиноэтил)фосфоно-вой кислоты [137], фосфорилированные амино-1,3,4-тиадиазолы [c.469]

Синтез кофермента А (КоА) начинается с фосфорилирования пан-тотената, который должен поступать в организм животного с пищей, а растения и микроорганизмы сами его синтезируют. При синтезе образуется пептидная связь между карбоксильной группой 4 -фосфопантотената и аминогруппой цистеина, образуется 4 -фосфо-пантотеин, на который переносится остаток АМФ от АТФ, образуется дефосфокофермент А, дальнейшее фосфорилирование 3 -гидроксильной группы дает кофермент А (рис. 14.13). [c.434]

Процесс фосфорилирования глюкозы и фруктозо-6-фосфа-та сопровождается потлощением химической энергии, освобождаемой при разрыве макроэргической связи в моле1КУле АТФ. [c.165]

Фиг. 65. Механизм фосфорилирования, сопряженный с окислением 3-фосфо-глицеринозого альдегида.

Образовавшийся в этой реакции глюкозо-1-фосфат может затем расщепиться и превратиться либо в молочную кислоту (в мьшще), либо в свободную глюкозу (в печени). Гликогенфосфорилаза существует в двух формах в виде фосфори-лазы а (активная форма) и фосфорилазы Ь (относительно неактивная форма рис. 9-22). Фосфорилаза а представляет собой димер, состоящий из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых имеется один специфический остаток серина, фосфорилированный по гидроксильной группе. Эти остатки фосфосери-на необходимы для максимальной активности фермента. Фосфатные группы, соединенные с остатками серина, можно удалить из фосфорилазы а с помощью фермента, называемого фосфа-тазой фосфорилазы, который катапизи-рует гидролитический разрьш связи между фосфатом и остатком серина. [c.263]

Рассмотрим прежде всего, как регулируется само вступление остатков глюкозы на путь гликолиза. Вовлечение глюкозных остатков в процесс гликолиза обеспечивают две важные реакции, и обе эти реакции контролируются регуляторными ферментами. Первая такая реакция-это катализируемое гексокиназой фосфорилирование свободной глюкозы в положении 6 за счет АТР. В некоторых тканях, например в скелетных мыщцах, гексокиназа функционирует как аллостерический фермент и ингибируется продуктом реакции глюкозо-6-фосфатом, как это показано на рис. 15-13. Всякий раз, когда концентрация глюкозо-6-фос-фата в клетке сильно возрастает, т. е. когда он образуется быстрее, чем потребляется, наступает ингибирование-гексокиназа под действием глюкозо-6-фос-фата выключается и дальнейшего фосфорилирования глюкозы не происходит до тех пор, пока избыток глюкозо-6-фосфа-та не будет использован. В печени, однако, преобладает другой фермент-глюкокиназа, который не ингибируется глю-козо-6-фосфатом (разд. 15.6,а). Поэтому в печени, способной хранить большие количества гликогена, избыточная глюкоза крови может фосфорилироваться с образованием глюкозо-6-фосфата, который затем через глюкозо-1-фосфат превращается в гликоген, т. е. в запасной полисахарид. При повышении концентрации глюкозы в крови гормон инсулин, выделяемый поджелудочной железой в кровь, стимулирует синтез глюкокиназы. При диабете и во время голодания глюкокиназная активность понижена. [c.462]

Рис. 21-24. Этапы биосинтеза холестерола. Из трех объединившихся молекул ацетил-СоА образуется мевалонат, фосфорилирование которого приводит к образованию 3-фосфо-5-пиро-фосфомевалоната. При отщеплении от него СО 2 и фосфата получается Д -изопентенилпи-рофосфат. В результате последовательного объединения шести молекул Д -изопентенилпи-рофосфата происходит формирование линейного углеводорода сквалена, который затем цик-лизуется, образуя ланостерол, превращающийся в холестерол.

Фосфорилирование в дыхательной цепи. Регенерация АТР при фосфо-рилировании в дыхательной цепи и фотосинтетическом фосфорилирова-нии протекает в мембранах. АТР-синтаза, так же как и компоненты дыхательной цепи, является составной частью мембраны. Каким образом происходящий в дыхательной цепи перенос водорода и эдйстронов сопряжен с синтезом АТР, до конца еще не выяснено. Однако многочисленные эксперименты показали, что регенерация АТР происходит только в пространствах, окруженных со всех сторон мембранами,-в пузырьках, или везикулах. Процессы переноса водорода и электронов теснейшим образом сопряжены с перемещением протонов, а этот процесс в свою очередь необходим для регенерации АТР. [c.243]

Наибольший интерес из всех изученных реакций представляла реакция этерификации, которую мы рассмотрим подробнее. Наиболее удобно фос-форилировать поливиниловый спирт фосфористой кислотой, в этом случае в зависимости от соотношения реагентов получаются фосфиты разного строения. В случае фосфорилирования поливинилового спирта избытком фосфористой кислоты образуется фосфит, содержащ ий в своем составе главным образом моноалкилфосфитные фрагменты. При фосфорилирова-яии поливинилового спирта недостаточным количеством фосфористой кислоты получен полифосфит, относящийся к классу диалкилфосфитов. [c.331]

ГЕКСОКИНАЗА — фермепт группы фосфокиназ, относится к белкам типа альбумина-, катализирует фосфорилирование В-г гюкозы за счет одной подвижной группы НРОз аденозинтрифосфорной к-ты (АТФ) (см. Аденозинфосфорные кислоты) с образованием Б-глюкозо-б-фосф-ата и аденозиндифосфорной к-ты (АДФ) D-глюкоза -Ь АТФ D-глю- [c.412]

Некоторые из принципов, с которыми мы познакомились выше, могут быть применены к рассмотрению специфических проблем углеводного обмена. На первой стадии катаболизма стадия I) сахара мобилизуются для последующих превращений путем образования фосфорилированных гексоз. Это осуществляется либо посредством простого (но практически необратимого) фосфорилирования свободных гексоз за счет АТФ, либо посредством фосфо-ролиза о лиге- или полисахаридов, в результате чего образуются продукты того же типа. На стадии I никакой доступной энергии не образуется наоборот, часто происходит потребление энергии, источником которой служит АТФ. Как фосфорилирование, так и обратный процесс — дефосфорилиро-вание — термодинамически по существу необратимы и идут со сколько-нибудь значительной скоростью только в одном направлении. [c.277]

Как было указано выше (стр. 306), ионизированные аминогруппы вызывают большое увеличение скорости фосфорилирования, что свидетельствует о мономолекулярном гетеролизе и образовании промежуточного имидофосфата RN=P(0)R. Некоторые кинетические исследования показали, что другие анионные фосфорильные соединения реагируют, возможно, по аналогичному механизму. За первой быстрой стадией гидролиза фосфо-рилхлорида сек при 20°) [43] следует медленный гид- [c.319]

Если олиго- или полинуклеотид фосфорилирован по З -концу, первой стадией является ферментативное дефосфорилирование. Затем следует периодатное окисление, превращающее З -концевой нуклеозидный остаток в 2, 3 -диальдегид XVI, в котором 5 -фосфо-диэфирная связь находится в р-положении к З -альдегидной группе (подробнее о периодатном окислении см. стр. 531). Завершающей стадией является расщепление 5 -фосфоэфирной связи в диальде-гидном производном XVI под действием различных первичных аминов. В результате образуется олиго- или полинуклеотид, укороченный с З -конца на одно нуклеотидное звено. Весь цикл превращений может быть повторен. От продукта превращения бывшего З -концевого нуклеотидного звена XVII при действии кислоты (рН< 3) или щелочи (pH > 11) отщепляют основание, определяемое далее обычными аналитическими методами. Разрешающая способность метода (возможность определять достаточно длинную З -концевую последовательность олигонуклеотида или РНК) зависит от полноты прохождения каждой стадии реакции. Важнейшей из этих стадий является расщепление фосфодиэфирной связи в диальдегиде XVI под действием аминов. Первоначально для этой цели использовали глициновый буфер (pH 10—10,5 37° С, 18 ч) 175,176 Хаким методом была проведена ступенчатая деградация 3 ряда динуклеотидов [c.588]

Большое влияние на физико-химические свойства катионита и на его реакционную способность оказывают структура и свойства сополимеров, а также условия проведения процесса полимераналогичных превращений. При фосфорилировании гелевого сополимера возникают дополнительные связи, вызывающие увеличение общего числа поперечных связей полимера [51, 52]. Такие связи не образуются при фосфорилировании пористых сополимеров вследствие жесткости их полимерной матрицы. При проведении реакций превращения в присутствии растворителей полностью исключается содержание неактивных фосфорнокислых групп в гелевом полимере [52]. Недостаточная степень окисления пористого фосфо-рилированного сополимера приводит к образованию побочных РОг-групп [53]. Увеличение концентрации азотной кислоты более 30% вызывает деструкцию в фазе сополимера с образованием фенольных гидроксилов [54]. [c.25]

Смотреть страницы где упоминается термин Фосфиты фосфорилирования: [c.122] [c.136] [c.630] [c.426] [c.506] [c.463] [c.153] [c.400] [c.361] [c.216] [c.371] [c.382] [c.352] [c.629] [c.630] [c.944] [c.231] [c.197] [c.209] [c.445]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология