Инфракрасные полосы полоса амида

Сопряжение ам1щной группы с ненасыщенными системами является причиной аномально низких волновых чисел полос поглощения в диапазоне спектра, соответствующем колебаниям карбонильной группы. Так, в инфракрасных спектрах ви-нилогов амидов - в двух поворотных изомерах 3.4 и 3.5 -полоса амид-П имеет максимум при 1595 см , что приблизительно на 40 см" ниже, чем для простых ароматических амидов. [c.69]

Полосы поглощения в инфракрасных спектрах амидов имеют сложную природу. В силу эффектов резонанса в амидной группе связь между атомами азота и углерода в заметной степени приобретает характер двоесвязности (рис. 3.14). Поскольку, кроме того, атомы углерода, азота и кислорода имеют близкую массу, колебания связей углерод-кислород и углерод-азот могут взаимодействовать между собой, в результате чего возникают новые типы колебаний, одно из которых может далее взаимодействовать с плоскостным деформационным колебанием связи К-Н первичного или вторичного амида. [c.68]

В инфракрасных спектрах амидов присутствует несколько ха- рактерных полос поглощения, используемых для целей идентификации [163]. Точное значение характеристических частот поглощения зависит от ряда факторов, и поэтому в табл. 9.9Jl приведены средние значения. [c.431]

Приведен спектр 1-метилурацила в НаО и ОаО. Заметим, что в ОаО полоса амид II вообще отсутствует. Это иллюстрирует еще один путь примеиения инфракрасной спектроскопии, который оказался особенно полезен при изучении белков. Исчезновение полосы амид II при перенесении белка в ОзО дает возможность проследить за обменом протонов, участвующих в образовании водородных связей, в структурированных областях белков [10]. На рис. 13-4 приведен также инфракрасный спектр 1-метилурацила, содержащего 0 в 4-м положении. Обратите внимание на сдвиг полосы амид II на 7 см" , указывающий, что колебания, связанные с изгибом N—Н-связи, в значительной мере сопряжены с валентными колебаниями связей С = 0 и С = С. [c.13]

Из изложенного следует, что в инфракрасных спектрах амидов нет полос поглощения, непосредственно отражающих только валентные колебания связи С Ю или деформационные [c.68]

Поглощение в ближней инфракрасной области определяется переходом молекулы с одного колебательного уровня на другой. Типичной частотой является частота, соответствующая максимуму полосы поглощения амид А — 3300 см (длина волны 3,0 мкм), что отвечает примерно Ю " с . Анализ инфракрасных спектров обычно начинается с рассмотрения валентных колебаний двухатомной молекулы. Представим, что два ядра молекулы соединены пружинкой. Колебательную энергию такой молекулы можно рассматривать как энергию гармонического осциллятора. Согласно квантовомеханическому подходу, энергия осциллятора принимает только дискретные значения, а соответствующие энергетические уровни располагаются на одинаковом расстоянии друг от друга, равном hv, где v — частота кванта света, поглощение которого повышает энергию до значения, соответствующего следующему энергетическому уровню. В основном (невозбужденном) состоянии молекула уже обладает энергией нулевых колебаний , равной половине энергии, необходимой для перехода на следующий уровень. [c.9]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

В инфракрасном спектре пленки П-К (рис. 38, 3) нет характерных имидных полос при 1780, 1729 и 723 см , но присутствуют амидные полосы — амид 1 (1682—1670 см ) и амид 2 (1550 см ). Имеется также широкое поглощение в области 1550—1600 и 1400 см" , которое относится к карбоксилату [ ]. Пленка П-К при обработке соляной кислотой претерпевает усадку, становится [c.90]

Изменения конформации полипептидной цепи (а-спираль, /3-структура, статистический клубок) могут быть также определены с помощью инфракрасной спектроскопии. Характерные полосы амид I и амид II изменяют положение максимума в зависимости от конформации. Измерение дихроизма в инфракрасной области с помощью плоскополяризованного излучения дает возможность однозначно различить а-спираль и /3-структуру. [c.385]

Исследование изменений в инфракрасных спектрах вследствие радиационного окисления пленок полимера (мощность дозы 100 рд/сек) показало, что при этом происходит уменьшение интенсивности полос поглощения симметричных и асимметричных валентных колебаний С—Н метиленовых групп в области 2870 и 2940 см , валентных колебаний К—Н пептидных групп в области 3300 см , а также уменьшение интенсивности полосы поглощения амида II (деформационные колебания N—Н и валентные колебания С—N пептидных групп) в области 1550 см и амида I (валентные колебания СО) в области 1650 сж (рис. 1, а). Указанные изменения в спектрах окисленного полиамида вызваны разрывами связей С—Н, С—N и С—СО. Одновременно наблюдаемое заметное возрастание интенсивности поглощения в области 1700—1750 см , отвечающих валентным колебаниям СО, связано с образованием карбонилсодержащих соединений (рис. 2, кривая 1). При введении в полимер ДНФДА (3%) изменения интенсивности в максимуме полос поглощения 2870, 2940, 1550, 1650 и 3300 см (см. рис. 1, б), а также в области 1700—1750 см (см. рис. 2, кривая 2) становятся заметно меньше. [c.234]

Широкое применение инфракрасной спектроскопии как инструмента для функционального группового анализа основано на том экспериментально установленном факте, что некоторые химические связи и группы атомов дают в инфракрасном спектре полосы поглощения при приблизительно одной и той же частоте независимо от молекулы, в которой имеется данная связь или данная группа. Например, полоса валентных колебаний свободной ОН-группы обычно находится около 3600—3700 см , полоса валентных колебаний N — Н-связи —в области 3300—-3400 см , полоса валентных колебаний связи С — Н в алифатических соединениях — около 2850—3000 см , а карбонильные группы кетонов, альдегидов, кислот или амидов дают обычно интенсив- [c.326]

Инфракрасные спектры, вязкость и количество концевых групп NH2 и СООН при у-облучении поли-ъ-капроамида. Радиационное окисление поли-е-капроамида сопровождается разрушением связей С—Н метиленовых групп, как это видно из уменьшения интенсивности симметричных и антисимметричных валентных колебаний в областях 2870 и 2940 сж . Вместе с тем уменьшается интенсивность полосы поглощения амида I в области 1550 см— (деформационные колебания N —Н и валентные С —N пептидной группы), валентных колебаний карбонила в области 1650 см- и валентных колебаний N —Н пептидных групп в области 3300 M i [91. [c.375]

Наиболее интересным в случае биополимеров является вопрос о влиянии конформации на нормальные колебания. Как и при анализе электронных спектров, имеет смысл уделить основное внимание изменению спектра хромофора при образовании той или иной вторичной структуры. В случае белков и полипептидов наибольший интерес вызывают три инфракрасные полосы. Все они связаны с колебательными переходами в пептидном остове и могут быть отнесены на счет нормальных колебаний простых групп атомов. Это полосы, отвечающие растяжению связей N—И и С=0 с 3300 и -1630 — 1660 см (полоса амид I) соответственно и деформации связи N—И с тах (полоса амид II). Эти полосы довольно легко зарегистрировать, [c.115]

Характеристические спектры инфракрасного поглощения гидрохлорида образца в виде суспензии в вазелиновом масле имеют следующие особенности полосы поглощения О—Н или N—Н около 3295 см- С—Н-поглощение фенильных групп при 3050 см- полоса поглощения, вероятно, карбонила амида при 1665 см полоса, вероятно, валентного колебания С = С при 1615 см , полоса, вероятно, деформированного колебания N—Н при 1575 см поглощение пара-замещенного бензольного кольца около 1523 см , полоса, вероятно, деформационных С—Н-колебаний R—СН = СН—R при 969 см полоса, вероятно, пара-замещенного фенильного кольца при 840 слг есть, вероятно, другие заместители (3-симметрично расположенные), на что указывает поглощение при 851 и 863 см . [c.125]

Рамановская спектроскопия основана на исследовании спектров рассеяния света. При столкновении фотона с молекулой может иметь место упругое соударение, при котором фотон не теряет энергию, но изменяет направление своего движения. Такое рассеяние известно под названием рэлеевского и лежит в основе метода определения молекулярных весов соединений. Соударения могут быть также иеупругими они характеризуются тем, что энергия молекулы и фотона изменяется. Поскольку эти изменения носят квантовый характер и определяются колебательными и вращательными уровнями молекулы, анализ спектра рассеянного света (спектра Рамана) дает почти ту же информацию, что и обычный инфракрасный спектр. Необходимо, однако, помнить один момент правила отбора в этих двух случаях различаются. В инфракрасной спектроскопии разрешены одни переходы, в раман-спектро-скопии — другие. Таким образом, имеет смысл снять и тот и другой спектр исследуемого образца. До недавнего времени раман-спектроско-пия находила весьма ограниченное применение из-за малой интенсивности рассеянного света. Однако использование для возбуждения лазеров существенно повысило ценность указанного метода [16—20]. В качестве примера на рис. 13-4,5 приведен раман-спектр 1-метилурацила. Заметим, что интенсивность полосы амид II (относительно полосы амид I) в раман-спектре значительно меньше, чем в инфракрасном спектре поглощения. Особый интерес представляет резонансная раман-спектроскопия [19—21], где используется лазерный пучок с длиной волны, соответствующей длине волны электронного перехода. Рассеяние света при этом часто существенно усиливается на частотах, которые отличаются от частоты лазера на частоту рамановского рассеяния, происходящего на группах хромофора или на группах молекулы, соседствующей с хромофором. Несмотря на определенные экспериментальные трудности, указанный метод позволяет изучать структурные особенности какого-либо конкретного участка макромолекулы. [c.13]

Эти реакции приводят к замене атомов протия с массовым числом 1 на атом дейтерия с массовым числом 2 и в соответствии с уравнением (9.9) к уменьшению волнового числа (v) инфракрасного излучения, необходимого для возбуждения колебания связи с замененным водородным атомом. Скорость обмена водорода на дейтерий в пептидных группах белков можно исследовать, наблюдая полосу амид II, расположенную при 1550 СМ для группы — ONH— и при 1450 см" для группы — OND— [33]. Как следует из уравнения (9.9), замещение водорода на дейтерий приводит к сдвигу полосы в сторону меньших волновых чисел. Этот сдвиг не так велик, как можно было бы предположить, подставляя массы водорода и азота в уравнение (9.9), поскольку полоса амид II вызвана не только колебаниями атомов азота и водорода, но также и движениями других атомов в пептидной группе. Интерес к кинетике дейтеро-обмена в белках возник в связи с наблюдением, согласно которому обменная реакция в коротких пептидах и полностью денатурированных белках при комнатной температуре и нейтральных рн протекает по уравнению первого порядка и имеет время полуобмена 0,1 —1,0 мин, а для обмена в нативных белках требуются часы и даже дни. Анализ кинетики изотопного обмена водорода в белках позволяет получать ценную информацию, касающуюся кинетических и термодинамических характеристик конформационных переходов [33]. [c.511]

Для ориентированных полипептидных образцов мощным методом исследования структуры является инфракрасный дихроизм. В а-спирали пептидные водородные связи N—Н. . . С=0 ориентированы параллельно продольной оси молекулы. Следовательно, при растяжении связей N—И и С=0 (полоса амид I) будет поглощаться ИК-свет, поляризованный преимущественно вдоль оси спирали, а свойства полосы амид II будут прямо противоположными. На рис. 8.26 хфедставлен типичный спектр линейного дихроизма а-спирали. В случае /3-слоя продольная ось структуры лежит вдоль направления пептидной цепи. Пептидные водородные связи перпендикулярны этой оси (см. рис. 2.23), и, следовательно, в ориентированных /З-слоях каждая полоса будет иметь дихроизм, противоположный тому, который наблюдается для соответствующих полос а-спирали. [c.115]

Кроме того, наличие изолированной функциональной группы или сочетания нескольких функциональных групп в одной молекуле обусловливает появление характерных полос поглощения, благодаря чему их можно идентифшщровать в спектре неизвестного соединения. Таким путем с помощью спектров модельных соединений нетрудно отличить, например, кетон от альдегида или амин от амида. К сожалению, инфракрасные спектры любых соединений (за исключением самых простых) чрезвычайно сложны, что обычно не позволяет отнести более 10% полос спектра. [c.43]

Многократно проводили измерения инфракрасных спектров пoли-N-aкpилилглицинaмидa. Все спектры, включая спектр полимера, прогретого в течение 4 час при 150°, имеют только очень незначительные различия. Типичный спектр этих полимеров приведен на рис. 7. Обнаружены полосы, соответствующие валентным колебаниям связи N—Н в амидах и монозамещенных ами- [c.178]

При определении количественного и качественного состава кислородсодержащих соединений широко применяется инфракрасная спектроскопия благодаря наличию характеристических полос кислородных функциональных групп 3400—3600 см — валентные колебания атомов водорода гидроксильных групп кислот и фенолов, 1650—1740 см —валентные колебания карбонильной группы кислот, кетонов, сложных эфиров (лактонов), ангидридов кислот, амидов. Показано [49], что с помощью специфических химических реакций возможно провести идентификацию полос поглощения карбонильных групп различных классов соединений. Так, обработка карбоновых кислот бикарбонатом натрия приводит к образованию карбоксилатанионов, для которых характерно поглощение в области 1580—1610 см . Дальнейшая обработка образца гидроксидом натрия при нагревании вызывает омыление сложных эфиров, лактонов, ангидридов и образование карбоксилатанионов. В результате в области 1650— 1740 СМ наблюдается только поглощение кетонов. Пользуясь групповыми интегральными коэффициентами поглощения (для карбоновых кислот 1,24-10 л/(моль-см), сложных эфиров 1,15 10 кетонов 0,72-10 л/(моль-см) [50], можно определить концентрацию соединений каждого типа. Применение методов ИК-спектроскопии в исследованиях состава нефтей 51] позволило обнаружить и количественно оценить наличие карбоновых кислот, фенолов, амидов, 2-хинолонов. Отмечено, что точность анализа значительно снижается вследствие межмолекулярной ассоциации компонентов, что приводит к уменьшению интенсивности поглощения групп и занижению результатов. Повышение точности достигается разбавлением растворов и использованием в качестве растворителей тетрагидрофурана или дихлорметана. Однако более значительные ошибки возникают из-за неверной оценки молекулярных масс определяемых соединений и наличия в молекуле более одного гетероатома. Исправление этого положения возможно препаративным выделением одного класса соединений и установления коэффициента поглощения данной функциональной группы. [c.50]

Как видно из содоставления следующих величин, спектр трпфенилметиланиона довольно близок к спектру дифенилметил-аниона (Яшах= 495тец 1де 1ах=4,4 и Х,пах=480 т)х lge ax=4,3). В той же лаборатории была выполнена первая работа по измерению инфракрасных спектров поглощения карбанионов [55]. Ионизация водорода в метиновой группе трифенилметана приводит к исчезновению в его спектре частоты алифатической СН-связи 3022 см . Ионизации водорода метиленовой группы индена и дифенилметана сопутствует ослабление полос в области 2900 см- , характеризующих валентное колебание в группе СНз и появление полосы с частотой около 3000 см , которую можно приписать валентному ко.лебанию С—Н в карбанио-не. Инфракрасные спектры толуола и дибензила в аммиаке незначительно изменяются иод влиянием амида калия. Их надежное описание было затруднено визуальной оценкой интенсивности поглощения в цитированной работе. [c.123]

Впервые вывод о существовании такой зависимости сделали Горди и Стенфорд [58—60]. Они систематически измерили положение полосы ОВ-связи в инфракрасном спектре тяжелого метанола (СНдОВ) и тяжелой воды при растворении в них веществ электронодонорного типа. Было обследовано около 80 соединений, относящихся к классу аминов, амидов, кетокси-мов, нитрилов, нитросоединений, кетонов, альдегидов, глико-лей, простых эфиров и сложных эфиров органических и минеральных кислот. В присутствии этих веществ изменяется положение колебательной полосы ОВ-связи. Это смещение является мерой ослабления связи атома водорода и кислорода в гидроксильной группе поэтому оно может служить для оценки способности основания оттягивать протон из молекулы вещества, т. е. дает представление об относительной силе оснований. Таким образом, применение инфракрасной спектроскопии открыло новые возможности для сравнения силы слабых оснований. За несколькими исключениями, в работе Горди установлена линейная зависимость между логарифмом константы веществ в водном растворе и величиной вызванного ими смещения полосы ОВ-связи в инфракрасном спектре тяжелого метанола или тяжелой воды. [c.278]

Так же как в случае амминных комплексов полезна модель 2ХУз, колебания координированных амидо-групп можно приближенно описать как нормальные колебания пирамидальной молекулы 2Х 2- Мидзусима и сотрудники [22] провели анализ нормальных колебаний бесконечного линейного полимера [Нд (N1 2)2] . Результаты приведены в табл. 48. Бродерсеп и Бехер [23] также изучили инфракрасные спектры нескольких соединений, содержащих связи Hg—Ы, и нащли полосы валентных колебаний Hg—N в области от 700 до 900 см Бродерсен [24] изучил также инфракрасные спектры гидразиновых комплексов ртути. [c.207]

Большинство весьма важных функциональных групп и структурных фрагментов, обнаруживаемых инфракрасной спектроскопией, имеют полосы поглощения в области валентных колебаний двойных связей 1500—2000 см" . Кроме олефиновых, циклоолефиновых и ароматических соединений здесь поглощают карбонильные соединения и их азотистые аналоги (амины, гидразоны, оксимы), карбоновые кислоты и все их производные (эфиры, амиды, гидрази-ды, ангидриды, галогенангидриды, циклические производные — лактоны, лак-тамы и др.), гетероциклы, включающие связи С=С, С=Ы или Ы=Ы. Здесь же располагаются сильные полосы анти- [c.18]

Тот факт, что полоса 3175 наблюдается только у циклических лактамов, в случае которых должна иметь место г ис-конфигурация, подтверждает эту точку зрения, особенно в связи с наличием в настоящее время убедительных доказательств, полученных из исследований инфракрасных спектров и измерений дипольных моментов и свидетельствующих о том, что амиды с открытой цепью существуют преимущественно в виде транс-изомеров [73, 74, 86, 87]. [c.298]

В работах [8, 9] изучены инфракрасные спектры твердой за-зы, а также растворов в четыреххлористом углероде и хлороформе большого числа фталшадов. Авторы работы [8] приходят к выводу, что в Н-связи при самоассоциации молекул в твердой фазе принимают участие с одной стороны амино- и иминогруппы, с другой -группа С-0, что подтверждается исследованием карбонильного поглощения. Имино- и амшогруты имеют полосы, соответствующие деформационным колебаниям в области 1620 - 1650 см . В спектрах твердых амидов и концентрированных растворов в четы- [c.185]

В обобщающей работе Белла и сотр. [55], посвященной инфракрасным спектрам поглощения и спектрам комбинационного рассеяния соединений четырехковалентного фосфора (в частности, фосфатов, арил- и алкилфосфонатов и других соединений), показано, что сдвиг частот связи Р=0 находится в линейной зависимости от величины электроотрицательности других заместителей у фосфора. Характер связи Р=0 меняется от чисто координационной в (СН з) 3 РО до почти тройной в Р зРО. Полученные в многочисленных исследованиях инфракрасные и ультрафиолетовые спектры поглощения, а также спектры комбинационного рассеяния сотен различных фосфорорганических соединений [49—57] подтвердили вывод о том, что данными спектральными методами в основном регистрируется индуктивное влияние заместителей на характер связи Р=0 за счет изменения заряда на атоме фосфора. Однако от этого правила наблюдались и отклонения, которые могут быть истолкованы и по-иному. Так, например, при введении к атому фосфора вместо алкильных заместителей алкоксигрупп отмечались дублетные полосы группы Р=0 [50, 53]. Беллами и Беккер [53] отмечали наличие дублета в спектрах трифенилфосфата, а также фторан-гидридов кислот фосфора (см. также [56 ). Подобные изменения в спектрах амидов фосфорных кислот отмечались Холмстедом и Ларссоном [58]. Более подробный анализ исследований по инфракрасным спектрам фосфорсодержащих соединений дан в обзоре Попова, Кабачника и Маянца [187]. [c.474]

Указанное колебание имеется и в димерах алифатических кислот, где его частота составляет около 935 [678, 602]. В работе [574] установлено наличие внеплоскостного деформационного колебания N — Н у ряда жидких монозамещенных амидов. В их инфракрасных спектрах этому колебанию соответствует полоса между 710 и 740 см , которая при замещении водорода дейтерием смещается до 510—540 см . [c.61]

Сандеман и Келлер [138] изучали отнесение полос инфракрасного поглощения найлона 6. Как правило, интерес исследователей не направлен на полную интерпретацию по возможности наибольшего числа полос, а на объяснение происхождения наиболее важных полос и их поведения в различных условиях. Эллиот, Амброз и Темпл [45, 46], Глатт и Элли [57, 58, 58а] и Кароти и Дузецбуру [30] исследовали различные ориентированные амиды. Полосы при 2865 и 2935 см - с а-дихроизмом относятся к антисимметричному и симметричному валентному колебанию СНг-группы в цепи молекулы. ЫН-валентное колебание дает [c.533]

Инфракрасные спектры находят все более широкое применение в стереохимии. В настоящей работе получены инфракрасные спектры ряда стереоизомерных амидов для выяснения влияния конфигурации молекулы на частоту, интенсивность и форму амидной полосы 1 [1]. В качестве объектов исследования были взяты четыре стереоизомера М-бензоил-2-метил-4-кето- [c.124]

Нами использован метод таблетирования исследуемых образцов с КВг и последующей регистрации спектров поглощения в щироком диапазоне длин волн с записью в двух режимах на инфракрасном спектрофотометре UR-10 (ГДР). Так как фермент пероксидаза является белком гликопротеидной природы, то запись спектров проведена в пределах 400—4000 см при щелевой программе 4. Скорость регистрации спектров поглощения 50 см " -мин [Ладыгина, 1975]. Сравнительный анализ полос поглощения анионными пероксидазами инфицированных и здоровых растений показал, что их спектры различаются. Так, в области Амид IV наблюдаются существенные изменения полосы поглощения при 550 см (рис. 21). Значительные изменения спектра заметны в области углеводной полосы поглощения при 900—1170 см . Такой результат подтверждает приведенные выще данные об изменениях количественных соотношений углеводного состава исследуемых пероксидаз. [c.88]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология